Approach towards safe and efficient enzymatic unhairing of bovine hides / Mei Chen in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXIII, N° 2 (02/2018)  

[article]  inJOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CXIII, N° 2 (02/2018) . - p. 59-64 Titre : Approach towards safe and efficient enzymatic unhairing of bovine hides Type de document : texte imprimé Auteurs : Mei Chen, Auteur ; Mingfang Jiang, Auteur ; Min Chen ; H. Cheng Année de publication : 2018 Article en page(s) : p. 59-64 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Caséine Les caséines sont des protéines qui constituent la majeure partie des composants azotés du lait. La première phase de la fabrication du fromage est leur précipitation par adjonction d'un acide ou de présure. Le mot caséine est issu du latin caseus, "fromage". - Caractéristiques : La quantité des caséines d'un lait varie selon les espèces animales : 82 % (des protéines) pour le lait de vache et 40 % pour le lait humain. L'hydrolyse d’une caséine fait ressortir des teneurs élevées en acide glutamique, proline, leucine, lysine, sérine et thréonine. - Caséines bovines : Il y a plusieurs types de caséines dans le lait de vache. Les plus présentes sont les caséines αS1 (40 %), β (35 %), κ (12 %), αS2 (10 %) et γ (3 à 7 %). La caséine du lait de vache précipite facilement en caillots blancs, soit par abaissement du pH au voisinage de son point isoélectrique (pH 4,6), soit par action enzymatique (présure). La caséine du lait humain ne précipite pas par simple acidification. Cependant, la précipitation à un pH de 6 est immédiate en présence du suc gastrique du nourrisson à cause de la présure qu'il contient (la chymosine pour être précis). - Caséines humaines : Les caséines représentent 40 % des protéines du lait humain contre 82 % dans le lait de vache. Elles forment également des micelles plus petites qui expliquent en plus de la haute teneur en protéine solubles la coagulation plus fine du lait maternel dans l’estomac du nourrisson. (Wikipedia) Cuirs et peaux de bovins Epilage enzymatique Hydrolyse enzymatique Ions métalliques Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Unhairing is an essential step in leather manufacturing. The traditional hair-burning technology brings huge sulfide pollution and large COD, BOD in the effluent. Hair-saving enzymatic unhairing is a popular method for displacing sulfide unhairing. However, some of the problems associated with enzymatic unhairing are need for greater control over process parameters and possibility of grain damage to the pelt. To overcome these challenges, an attempt has been made to utilize bivalent metal ions for safe and efficient enzymatic unhairing on bovine hides. The effect of metal ions such as Ca(II), Mg(II), Mn(II), and Zn(II) ions on the activity of AS1.398 protease for hydrolyzing collagen and casein was investigated. The findings were corroborated with the bovine hide unhairing and the resultant leathers were of appreciable quality. The outcomes of this study could add to the knowledge of enzymatic unhairing leading to cleaner leather manufacturing in a safe and efficient way. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Enzymatic activity assays - Effect of metal ions to collagen hydrolytic activity - The procedure of enzymatic unhairing with metal ions - Determination of the total protein content - Determination of the hydroxyproline content - Physical properties testing - RESULTS AND DISCUSSION : Effect of metal ions to AS1.398 hydrolyzing of collagen fibers - Effect of metal ions to AS1.398 hydrolyzing of casein - Application on enzymatic unhairing process En ligne : https://drive.google.com/file/d/1Q0ApdHCgWu1jtinc_Um-xzBwSplvAn9-/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=29953 [article]

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Characterization of gelatin and casein films modified by microbial transglutaminase and the application as coating agents in leather finishing / Long Liu in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CVII, N° 1 (01/2012)  

[article]  inJOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CVII, N° 1 (01/2012) . - p. 13-20 Titre : Characterization of gelatin and casein films modified by microbial transglutaminase and the application as coating agents in leather finishing Type de document : texte imprimé Auteurs : Long Liu, Auteur ; Qingfeng Liu, Auteur ; Jianghua Li, Auteur ; Guocheng Du, Auteur ; Jian Chen, Auteur Année de publication : 2012 Article en page(s) : p. 13-20 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Caractérisation Caséine Les caséines sont des protéines qui constituent la majeure partie des composants azotés du lait. La première phase de la fabrication du fromage est leur précipitation par adjonction d'un acide ou de présure. Le mot caséine est issu du latin caseus, "fromage". - Caractéristiques : La quantité des caséines d'un lait varie selon les espèces animales : 82 % (des protéines) pour le lait de vache et 40 % pour le lait humain. L'hydrolyse d’une caséine fait ressortir des teneurs élevées en acide glutamique, proline, leucine, lysine, sérine et thréonine. - Caséines bovines : Il y a plusieurs types de caséines dans le lait de vache. Les plus présentes sont les caséines αS1 (40 %), β (35 %), κ (12 %), αS2 (10 %) et γ (3 à 7 %). La caséine du lait de vache précipite facilement en caillots blancs, soit par abaissement du pH au voisinage de son point isoélectrique (pH 4,6), soit par action enzymatique (présure). La caséine du lait humain ne précipite pas par simple acidification. Cependant, la précipitation à un pH de 6 est immédiate en présence du suc gastrique du nourrisson à cause de la présure qu'il contient (la chymosine pour être précis). - Caséines humaines : Les caséines représentent 40 % des protéines du lait humain contre 82 % dans le lait de vache. Elles forment également des micelles plus petites qui expliquent en plus de la haute teneur en protéine solubles la coagulation plus fine du lait maternel dans l’estomac du nourrisson. (Wikipedia) Couches minces Cuirs et peaux -- Finition Gélatine La gélatine est une substance solide translucide, transparente ou légèrement jaune, presque sans goût et sans odeur, obtenue par l'ébullition prolongée de tissus conjonctifs (peaux) ou d'os d'animaux (principalement porc, bÅ“uf, poisson). Elle possède de nombreuses applications dans le domaine culinaire, la médecine, les industries agroalimentaire et pharmaceutique. En matière d’étiquetage, la gélatine est considérée par la norme européenne3 comme un ingrédient et non pas comme un additif, c'est pourquoi elle n'a pas de numéro E. Hors Union européenne, elle est considérée par certains pays comme un additif gélifiant et on peut la trouver avec la dénomination E441. La gélatine est un mélange de protéines obtenu par hydrolyse partielle du collagène extrait de la peau comme la peau de porc (cochon), des os, des cartilages, etc. Les liaisons moléculaires entre les fibres de collagène sont alors brisées. Mélangée à de l'eau, la gélatine forme un gel colloïdal semi-solide thermo-réversible (il fond lorsqu'il est chauffé et recouvre son aspect gélatineux lorsqu'il est refroidi). Sous forme déshydratée, par contre, la gélatine n'a pas de point de fusion et devient friable ou brûle quand elle est chauffée à trop haute températureLa rhéologie de la gélatine se caractérise par un comportement viscoélastique, et des contraintes trop élevées ou appliquées trop rapidement peuvent entraîner une rupture fragile (fracturation) ou ductile6. Le caractère plutôt élastique/fragile ou plutôt visqueux/ductile dépend de la concentration en gélatine de la solution aqueuse et de la température, ainsi que de la durée de la mise sous contrainteLes acides aminés constituant la gélatine sont : la glycine (21 %), la proline (12 %), l'hydroxyproline (12 %), l'acide glutamique (10 %), l'alanine (9 %), l'arginine (8 %), l'acide aspartique (6 %), la lysine (4 %), la sérine (4 %), la leucine (3 %), la valine, la phénylalanine et la thréonine (2 %), l'isoleucine et l'hydroxylysine (1 %), la méthionine et l'histidine (< 1 %) et la tyrosine (< 0,5 %). Ces valeurs sont variables (surtout pour les constituants minoritaires) et dépendent de la source de matériaux bruts et de la technique de préparation. La gélatine est constituée à environ 98-99 % (en poids sec) de protéines et contient 18 acides aminés dont huit des neuf acides aminés essentiels à l'Homme. Elle n'a qu'une relative valeur nutritionnelle du fait de l'absence de tryptophane et de son déficit en isoleucine, thréonine et méthionine; elle possède également un taux inhabituellement élevé d'acides aminés non essentiels, la glycine et la proline (qui sont produits par le corps humain). (Wikipedia) Polyuréthanes Résistance à l'humidité Transglutaminase Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : This work aims to characterize the mechanical and water-resistant properties of gelatin-casein (GC) films modified by microbial transglutaminase (MTG), and to further evaluate the potential application of the mixture of the modified GC films and polyurethane (PU) as coating agents in leather finishing. MTG can improve the mechanical properties (tensile strength and elongation at break) of GC films at the ratios of 2:2, 1:3 and 0:4, and reduce the water absorption. With the increase of MTG concentrations, the elongation at break also increased, but the tensile strength did not change much. The largest elongation at break of the films treated with MTG was obtained at a concentration of 10 U/g-protein. With the increase of PU composition in the GC system, the mechanical properties and water resistance of the films were improved significantly. The PU-GC system was applied as coating agents in leather finishing. The results indicated that the PU-GC11 system (the ratio of gelatin to casein is 1:1) at a ratio of 2:2 (the ratio of PU to GC) was the best coating agent for leather finishing. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : - Material : Leather material and enzyme - Methods : Prepration of MTG modified gelatin-casein (GC) and polyurethane-gelatin-casein (PU-GC) coatings - Prapration of GC films and PU-GC flms modified by MTG - Application of MTG modified PU-GC as coatings in leather finishing - ANALYSES : Measurement of polymerization - Mechanical properties of films - Water resistance (solubility and water absorption) of films - Water resistance (solubility and water absorption) of films - Measurement of leather properties - RESULTS AND DISCUSSION : Influence of MTG onthe molecular weight - Distribution of GC mixture - Influence of MTG on the mechanical properties of GC and PU-GC films En ligne : https://drive.google.com/file/d/1nt9dQSi-DAp83Q6dFV-9IcpOEb-aTi-t/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=13298 [article]

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Compatibility study of support materials within the enzyme-mediated addressing of proteins / Anne Büngeler in JOURNAL OF COATINGS TECHNOLOGY AND RESEARCH, Vol. 16, N° 4 (07/2019)  

[article]  inJOURNAL OF COATINGS TECHNOLOGY AND RESEARCH > Vol. 16, N° 4 (07/2019) . - p. 963-969 Titre : Compatibility study of support materials within the enzyme-mediated addressing of proteins Type de document : texte imprimé Auteurs : Anne Büngeler, Auteur ; Dominik Hense, Auteur ; Oliver I. Strube, Auteur Année de publication : 2019 Article en page(s) : p. 963-969 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Autodéposition chimique Caséine Les caséines sont des protéines qui constituent la majeure partie des composants azotés du lait. La première phase de la fabrication du fromage est leur précipitation par adjonction d'un acide ou de présure. Le mot caséine est issu du latin caseus, "fromage". - Caractéristiques : La quantité des caséines d'un lait varie selon les espèces animales : 82 % (des protéines) pour le lait de vache et 40 % pour le lait humain. L'hydrolyse d’une caséine fait ressortir des teneurs élevées en acide glutamique, proline, leucine, lysine, sérine et thréonine. - Caséines bovines : Il y a plusieurs types de caséines dans le lait de vache. Les plus présentes sont les caséines αS1 (40 %), β (35 %), κ (12 %), αS2 (10 %) et γ (3 à 7 %). La caséine du lait de vache précipite facilement en caillots blancs, soit par abaissement du pH au voisinage de son point isoélectrique (pH 4,6), soit par action enzymatique (présure). La caséine du lait humain ne précipite pas par simple acidification. Cependant, la précipitation à un pH de 6 est immédiate en présence du suc gastrique du nourrisson à cause de la présure qu'il contient (la chymosine pour être précis). - Caséines humaines : Les caséines représentent 40 % des protéines du lait humain contre 82 % dans le lait de vache. Elles forment également des micelles plus petites qui expliquent en plus de la haute teneur en protéine solubles la coagulation plus fine du lait maternel dans l’estomac du nourrisson. (Wikipedia) Compatibilité chimique et physique Enzymes Une enzyme est une protéine dotée de propriétés catalytiques. Pratiquement toutes les biomolécules capables de catalyser des réactions chimiques dans les cellules sont des enzymes ; certaines biomolécules catalytiques sont cependant constituées d'ARN et sont donc distinctes des enzymes : ce sont les ribozymes. Une enzyme agit en abaissant l'énergie d'activation d'une réaction chimique, ce qui accroît la vitesse de réaction. L'enzyme n'est pas modifiée au cours de la réaction. Les molécules initiales sont les substrats de l'enzyme, et les molécules formées à partir de ces substrats sont les produits de la réaction. Presque tous les processus métaboliques de la cellule ont besoin d'enzymes pour se dérouler à une vitesse suffisante pour maintenir la vie. Les enzymes catalysent plus de 5 000 réactions chimiques différentes2. L'ensemble des enzymes d'une cellule détermine les voies métaboliques qui peuvent avoir lieu dans cette cellule. L'étude des enzymes est appelée enzymologie. Les enzymes permettent à des réactions de se produire des millions de fois plus vite qu'en leur absence. Un exemple extrême est l'orotidine-5'-phosphate décarboxylase, qui catalyse en quelques millisecondes une réaction qui prendrait, en son absence, plusieurs millions d'années3,4. Comme tous les catalyseurs, les enzymes ne sont pas modifiées au cours des réactions qu'elles catalysent, et ne modifient pas l'équilibre chimique entre substrats et produits. Les enzymes diffèrent en revanche de la plupart des autres types de catalyseurs par leur très grande spécificité. Cette spécificité découle de leur structure tridimensionnelle. De plus, l'activité d'une enzyme est modulée par diverses autres molécules : un inhibiteur enzymatique est une molécule qui ralentit l'activité d'une enzyme, tandis qu'un activateur de cette enzyme l'accélère ; de nombreux médicaments et poisons sont des inhibiteurs enzymatiques. Par ailleurs, l'activité d'une enzyme décroît rapidement en dehors de sa température et de son pH optimums. Protéines Revêtements organiques Index. décimale : 667.9 Revêtements et enduits Résumé : Enzyme-mediated addressing is a versatile, specific, energy-efficient, and easy-to-apply method for the formation of coatings and particle arrangements on surfaces. While variability, with respect to particle materials and achievable structures, has received much attention in the past, the equally important aspect of compatible support materials has not yet been considered. This is however an extremely relevant aspect with regard to real-world applications. In particular, technical polymers and metal supports are of supreme importance in sectors such as life-sciences or nanotechnology. This work is designed as an extensive compatibility study for support materials with the enzyme-mediated addressing of proteins. By careful evaluation of produced coating structures, it is shown that most examined metals and polymers, as well as inorganics and wood, can be successfully coated with thin and highly site-specific protein films, opening up manifold new possibilities for the application of the enzyme-mediated addressing in high-tech products. Note de contenu : - EXPERIMENTAL : Materials - Autodeposition procedure of casein films with adsorbed chymosin - Sample preparation and analyzation by scanning electron microscopy (SEM) - RESULTS AND DISCUSSION : Evaluation of results - Polymers - Metals - Other supports - Correlation of support features and quality of EMA DOI : 10.1007/s11998-019-00200-x En ligne : https://link.springer.com/content/pdf/10.1007%2Fs11998-019-00200-x.pdf Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=32853 [article]

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Comportement rhéologique de gels de iota-carraghénane/lait : influence de la présence des micelles de caséine / V. Langendorff in LES CAHIERS DE RHEOLOGIE, Vol. XV, N° 4 (10/1997)

[article]  inLES CAHIERS DE RHEOLOGIE > Vol. XV, N° 4 (10/1997) . - p. 584-593 Titre : Comportement rhéologique de gels de iota-carraghénane/lait : influence de la présence des micelles de caséine Type de document : texte imprimé Auteurs : V. Langendorff, Auteur ; G. Cuvelier, Auteur ; B. Launay, Auteur ; A. Parker, Auteur ; C. G. de Kruif, Auteur Année de publication : 1997 Article en page(s) : p. 584-593 Note générale : Bibliogr. Langues : Français (fre) Catégories : Carraghénanes Caséine Les caséines sont des protéines qui constituent la majeure partie des composants azotés du lait. La première phase de la fabrication du fromage est leur précipitation par adjonction d'un acide ou de présure. Le mot caséine est issu du latin caseus, "fromage". - Caractéristiques : La quantité des caséines d'un lait varie selon les espèces animales : 82 % (des protéines) pour le lait de vache et 40 % pour le lait humain. L'hydrolyse d’une caséine fait ressortir des teneurs élevées en acide glutamique, proline, leucine, lysine, sérine et thréonine. - Caséines bovines : Il y a plusieurs types de caséines dans le lait de vache. Les plus présentes sont les caséines αS1 (40 %), β (35 %), κ (12 %), αS2 (10 %) et γ (3 à 7 %). La caséine du lait de vache précipite facilement en caillots blancs, soit par abaissement du pH au voisinage de son point isoélectrique (pH 4,6), soit par action enzymatique (présure). La caséine du lait humain ne précipite pas par simple acidification. Cependant, la précipitation à un pH de 6 est immédiate en présence du suc gastrique du nourrisson à cause de la présure qu'il contient (la chymosine pour être précis). - Caséines humaines : Les caséines représentent 40 % des protéines du lait humain contre 82 % dans le lait de vache. Elles forment également des micelles plus petites qui expliquent en plus de la haute teneur en protéine solubles la coagulation plus fine du lait maternel dans l’estomac du nourrisson. (Wikipedia) Colloides Micelles Rhéologie Index. décimale : 532.05 Mécanique des fluides et des liquides - Dynamique (cinétique et cinématique) Résumé : L'influence des micelles de caséine sur les propriétés rhéologiques des gels de iota-carraghénane a été étudié par comparaison de mélanges préparés dans du lait et dans du sérum. La présence des micelles de caséine entraîne une augmentation de la température de gélification et de la rigidité des gels, une diminution de la réversibilité thermique et, aux faibles concentrations en carraghénane, la disparition de la récupération thixotropique. L'ensemble des observations conduit à l'hypothèse de l'existence de deux réseaux. Le premier impliquerait les micelles de caséine et serait à l'origine des modifications des propriétés. Le second réseau nécessite une concentration en carraghénane minimum (entre 0,2 % et 0,3 %) et présente des propriétés comparables aux gels de carraghénane dans le sérum. Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=6011 [article]

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Dissolution characteristics of protein in an ionic liquid / Xia Chunchun in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 97, N° 1 (01-02/2013)  

[article]  inJOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 97, N° 1 (01-02/2013) . - p. 11-17 Titre : Dissolution characteristics of protein in an ionic liquid Type de document : texte imprimé Auteurs : Xia Chunchun, Auteur ; Liu Shiyong, Auteur ; Chen Yi, Auteur ; Haojun Fan, Auteur ; Bi Shi, Auteur Année de publication : 2013 Article en page(s) : p. 11-17 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Caséine Les caséines sont des protéines qui constituent la majeure partie des composants azotés du lait. La première phase de la fabrication du fromage est leur précipitation par adjonction d'un acide ou de présure. Le mot caséine est issu du latin caseus, "fromage". - Caractéristiques : La quantité des caséines d'un lait varie selon les espèces animales : 82 % (des protéines) pour le lait de vache et 40 % pour le lait humain. L'hydrolyse d’une caséine fait ressortir des teneurs élevées en acide glutamique, proline, leucine, lysine, sérine et thréonine. - Caséines bovines : Il y a plusieurs types de caséines dans le lait de vache. Les plus présentes sont les caséines αS1 (40 %), β (35 %), κ (12 %), αS2 (10 %) et γ (3 à 7 %). La caséine du lait de vache précipite facilement en caillots blancs, soit par abaissement du pH au voisinage de son point isoélectrique (pH 4,6), soit par action enzymatique (présure). La caséine du lait humain ne précipite pas par simple acidification. Cependant, la précipitation à un pH de 6 est immédiate en présence du suc gastrique du nourrisson à cause de la présure qu'il contient (la chymosine pour être précis). - Caséines humaines : Les caséines représentent 40 % des protéines du lait humain contre 82 % dans le lait de vache. Elles forment également des micelles plus petites qui expliquent en plus de la haute teneur en protéine solubles la coagulation plus fine du lait maternel dans l’estomac du nourrisson. (Wikipedia) Collagène Gélatine La gélatine est une substance solide translucide, transparente ou légèrement jaune, presque sans goût et sans odeur, obtenue par l'ébullition prolongée de tissus conjonctifs (peaux) ou d'os d'animaux (principalement porc, bÅ“uf, poisson). Elle possède de nombreuses applications dans le domaine culinaire, la médecine, les industries agroalimentaire et pharmaceutique. En matière d’étiquetage, la gélatine est considérée par la norme européenne3 comme un ingrédient et non pas comme un additif, c'est pourquoi elle n'a pas de numéro E. Hors Union européenne, elle est considérée par certains pays comme un additif gélifiant et on peut la trouver avec la dénomination E441. La gélatine est un mélange de protéines obtenu par hydrolyse partielle du collagène extrait de la peau comme la peau de porc (cochon), des os, des cartilages, etc. Les liaisons moléculaires entre les fibres de collagène sont alors brisées. Mélangée à de l'eau, la gélatine forme un gel colloïdal semi-solide thermo-réversible (il fond lorsqu'il est chauffé et recouvre son aspect gélatineux lorsqu'il est refroidi). Sous forme déshydratée, par contre, la gélatine n'a pas de point de fusion et devient friable ou brûle quand elle est chauffée à trop haute températureLa rhéologie de la gélatine se caractérise par un comportement viscoélastique, et des contraintes trop élevées ou appliquées trop rapidement peuvent entraîner une rupture fragile (fracturation) ou ductile6. Le caractère plutôt élastique/fragile ou plutôt visqueux/ductile dépend de la concentration en gélatine de la solution aqueuse et de la température, ainsi que de la durée de la mise sous contrainteLes acides aminés constituant la gélatine sont : la glycine (21 %), la proline (12 %), l'hydroxyproline (12 %), l'acide glutamique (10 %), l'alanine (9 %), l'arginine (8 %), l'acide aspartique (6 %), la lysine (4 %), la sérine (4 %), la leucine (3 %), la valine, la phénylalanine et la thréonine (2 %), l'isoleucine et l'hydroxylysine (1 %), la méthionine et l'histidine (< 1 %) et la tyrosine (< 0,5 %). Ces valeurs sont variables (surtout pour les constituants minoritaires) et dépendent de la source de matériaux bruts et de la technique de préparation. La gélatine est constituée à environ 98-99 % (en poids sec) de protéines et contient 18 acides aminés dont huit des neuf acides aminés essentiels à l'Homme. Elle n'a qu'une relative valeur nutritionnelle du fait de l'absence de tryptophane et de son déficit en isoleucine, thréonine et méthionine; elle possède également un taux inhabituellement élevé d'acides aminés non essentiels, la glycine et la proline (qui sont produits par le corps humain). (Wikipedia) Liquides ioniques Protéines -- solubilité solvants Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : A new and highly efficient direct solvent, 1-butyl-3-methylimidazolium chloride ([BMIM]CI) was synthesized and used to dissolve three kinds of protein,gelatin, casein and skin collagen. The difference in solubility of three kinds of protein in [BMIM]CI was investigated. The result indicates that all proteins can be dissolved in the [BMIM]CI and the solubility is related to the temperature, high temperature is beneficial for improving the solubility. With the increase of concentration, the viscosity tends to increase. FTIR, XRD, TG were employed to characterize the structure and property changes of protein before and after dissolution, the results reveal that the chemical structure and thermal stability of proteins show almost no changes except for an obvious decrease of crystallinity of collagen, no chemical degradation can be observed which reveals that the dissolving process of protein in ionic liquid is purely physical process rather than a chemical one. Note de contenu : - EXPERIMENTAL : Materials - Synthesis of [BMIM]CI - The dissolution of protein in [BMIM]CI - The viscosity of protein-[BMIM]CI in different mass fraction - Preparation of regenerated protein - STRUCTURE AND PROPERTIES OF PROTEIN : FTIR - X-rai diffraction (XRD) - TGA - RESULTS AND DISCUSSION : The solubility of protein in [BMIM]CI - The viscosity of protein-[BMIM]CI solution - FTIR spectra of protein - X-ray spectra of protein - The gel effect of different protein solution - TG spectra of protein - The possible dissolution mechanism of protein En ligne : https://drive.google.com/file/d/1WPXaLp0Xj8WvwTiEbm-wCbg1nUdqEMtX/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=17448 [article]

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Enhancing the coating properties of acrylic/casein latexes with high protein content / Matias L. Picchio in JOURNAL OF COATINGS TECHNOLOGY AND RESEARCH, Vol. 14, N° 3 (05/2017)  

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Influence of microbial transglutaminase modified gelatin-sodium caseinate, as a filler, on the subjective mechanical and structural properties of leather in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CVI, N° 6 (06/2011)  

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Un matériau thermoplastique à base de protéine de lait / Frédéric Prochazka in L'ACTUALITE CHIMIQUE, N° 438-439 (03-04/2019)

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Modélisation du comportement rhéologique d'émulsions huile/eau en présence de différentes concentrations en caseïnate de sodium / D. Quemada in LES CAHIERS DE RHEOLOGIE, Vol. XVI, N° 3 (10/1999)

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Rhéologie d'émulsions alimentaires huile/eau : influence du procédé d'émulsification / A. Desrumaux in LES CAHIERS DE RHEOLOGIE, Vol. XVI, N° 3 (10/1999)

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Some notes on distempers, calcimine and casein paints on linseed oil and other drying oils used in paint making / C. Ohrstrom in SURFACE COATINGS INTERNATIONAL, Vol. 80, N° 4 (04/1997)

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The analysis of enzymatic leather auxiliaries / T. Taegar in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 68 (Année 1984)  

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The enzyme-mediated autodeposition of casein : effect of enzyme immobilization on deposition of protein structures / Arne A. Ruediger in JOURNAL OF COATINGS TECHNOLOGY AND RESEARCH, Vol. 13, N° 4 (07/2016)  

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Treatments to enhance properties of chrome-free (wet white) leather / Maryann M. Taylor in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CVI, N° 2 (02/2011)  

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