Adding value to tannery fleshings : Part I - Oils and protein hydrolysates - Production and application / I. Bragança in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 97, N° 2 (03-04/2013)  

[article]  inJOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 97, N° 2 (03-04/2013) . - p. 62-67 Titre : Adding value to tannery fleshings : Part I - Oils and protein hydrolysates - Production and application Type de document : texte imprimé Auteurs : I. Bragança, Auteur ; A. Crispim, Auteur ; A. Sampaio, Auteur ; E. Ramalho, Auteur ; F. Crispim, Auteur ; N. S. Caetano, Auteur ; P. C. Silva, Auteur Année de publication : 2013 Article en page(s) : p. 62-67 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Cuirs et peaux -- Déchets -- Recyclage Cuirs et peaux -- Propriétés mécaniques Déchets -- Valorisation Echarnage Extraction (chimie) Glutaraldéhyde Huiles et graisses Hydrolysats de protéines Hydrolyse Produits de nourriture du cuir Protéines Sulfates Le sulfate est le sel de l'acide sulfurique H2SO4. La formule de l'ion sulfate est SO42-. Tannage Index. décimale : 675.2 Préparation du cuir naturel. Tannage Résumé : The tanning industry generates a high quantity of solid wastes. Therefore, there is a need to create valorization [added value] options for these wastes. The present work had as its main objective creating added value by production of fat and hydrolyzed protein. To this end, fleshings were treated by hydrolysis with regard to the influence of various factors. The best result was found for a temperature of 60°C, 4 hours of hydrolysis, 2% of enzyme and 100% of water, with a fat extraction yield of 93%. The fat obtained through the hydrolysis process was used to produce sulphated oils. The protein hydrolysate was concentrated to about 40% of solids content and used to prepare co-products of protein hydrolysage and glutaraldehyde. Sulphated oils were applied in leather fatliquoring and the different protein hydrolysates were tested in leather retannage. The leather samples obtained were evaluated by physical-mechanical tests and the results were compared to those obtained through a standard process. the results were very satisfactory and, in some cases better than the specified standard. The process of adding value to this waste results in a double advantage for the leather industry, reducing the environmental impact and allowing production of alternative products for leather fatliquoring and retannage. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Fat extraction - Oil production - Hydrolysate treatment - Leather treatment and evaluation - Fat extraction - Oil production - Hydrolysate treatment - Leather treatment and evaluation En ligne : https://drive.google.com/file/d/1L81N_8EBYtQFg4_VzHytHtl0U2zipgd1/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=18143 [article]

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Adding value [valorization] to tannery fleshings : Part II - Effect of protein hydrolysates on leather dyeing / I. Bragança in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 97, N° 3 (05-06/2013)  

[article]  inJOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 97, N° 3 (05-06/2013) . - p. 111-115 Titre : Adding value [valorization] to tannery fleshings : Part II - Effect of protein hydrolysates on leather dyeing Type de document : texte imprimé Auteurs : I. Bragança, Auteur ; H. Nouws, Auteur ; A. Crispim, Auteur Année de publication : 2013 Article en page(s) : p. 111-115 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Cuirs et peaux -- Déchets -- Recyclage Cuirs et peaux -- Teinture Déchets -- Valorisation Echarnage Glutaraldéhyde Hydrolysats de protéines Retannage Index. décimale : 675.2 Préparation du cuir naturel. Tannage Résumé : The tanning industry generates a high quantity of solid wastes. Therefore, there is a need to create valorization [added value] options for these wastes. The main objective of the present work was to study the effect of protein hydrolysates (HP) prepared from fleshings on leather dyeing. During previous studies it was found that the application of HP products, obtained from fleshings, in leather retannage intensified the colour of crust leather. In this work the CIELAB colour system was used to evaluate the effect of HP on retannage processes. The main conclusions of this study were: (i) HP can be used instead of a dicyanodiamide resin (Fortan DC) if the colour parameters of the standard procedure are to be maintained, and (ii) the replacement of an acrylic resin (Fortan A40) by glutaraldehyde-modified HP (GHP) results in a darker skin, and can therefore be interesting for the reduction of the quantity of dye used. En ligne : https://drive.google.com/file/d/1EHtGtnpl_byGnKXM02-muwHEK8ZIk1dB/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=18839 [article]

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Antioxidant activity of keratin hydrolysates studied by DSC / Ján Matyasovsky in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXIV, N° 1 (01/2019)  

[article]  inJOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CXIV, N° 1 (01/2019) . - p. 20-28 Titre : Antioxidant activity of keratin hydrolysates studied by DSC Type de document : texte imprimé Auteurs : Ján Matyasovsky, Auteur ; Ján Sedliacik, Auteur ; Simon Peter, Auteur ; Igor Novák, Auteur ; Tomasz Krystofiak, Auteur ; Peter Jurkovic, Auteur ; Peter Duchovic, Auteur ; Mariana Sedliacikovà, Auteur ; Zuzana Cibulkovà, Auteur ; Matej Micusík, Auteur ; Angela Kleinová, Auteur Année de publication : 2019 Article en page(s) : p. 20-28 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Analyse spectrale Analyse thermique Antioxydants Formaldéhyde Hydrolysats de protéines kératines La kératine est une protéine, synthétisée et utilisée par de nombreux êtres vivants comme élément de structure, et également l'exemple-type de protéine fibreuse. La kératine est insoluble, et peut être retrouvée sur l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, ce qui leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau formant une callosité. Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement. Les morceaux de kératine qui restent emprisonnés dans les cheveux sont couramment appelés des pellicules. La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse, elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un haut taux d'acides aminés à base de soufre, principalement la cystéine, qui forment un pont disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine. Il y a deux principales formes de kératines : l'alpha-kératine, ou α-keratin, présente chez les mammifères notamment, dont l'humain, et la bêta-kératine, ou β-keratin, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence. Chez l'être humain, la kératine est fabriquée par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine (pigment fabriqué par les mélanocytes), se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil. (Wikipedia) Réduction des composés organiques volatils Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Due to the high content of thio-aminoacids, (i.e., methionine and cysteine) and the structural intermolecular disulfide bonds, this study has focused on new biopolymer keratin antioxidants. The antioxidant activity of keratin hydrolysates in polyethylene glycol (PEG) matrix has been studied using the differential scanning calorimetry (DSC) under non-isothermal conditions. The experimental results have been evaluated and kinetic description of the oxidation induction periods have been carried out using the Bethelot-Hood temperature function. The length of induction periods has been assessed for all temperatures using the kinetic results. In order to compare the stabilizing effect of keratin hydrolysates, protection factors and antioxidant effectiveness have been calculated. The results have shown that the antioxidant activity of keratins strongly depends on the hydrolysis process. The protection factors decreased with increasing temperature and decreasing concentration of keratin. Based on our previous experience, we propose that the qualitative trend presented in this work can also be applied for other matrices than PEG. Keratin hydrolysates and their modifications with antioxidant properties significantly reduced formaldehyde emissions from urea-formaldehyde adhesives. Note de contenu : - EXPERIMENTAL : Materials and chemicals - Keratin K - Keratin K-3 - Keratin K-T - Methods of testing. X-ray photoelectron spectroscopy (XPS) - ATR-FTIR spectroscopy measurements - DSC calorimetre Shimadzu DSC-60 - Formaldehyde emissions - RESULTS AND DISCUSSION : Testing of keratin parameters. X-ray photoelectron spectroscopy - Infrared FTIR-ATR spectroscopy - Reduction of formaldehyde emission En ligne : https://drive.google.com/file/d/1t1EZNXioy-_mooLYnVhp6Ed2wWIkwPbq/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=31550 [article]

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Antioxidant effects of keratin hydrolysates / Ján Matyasovsky in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXII, N° 10 (10/2017)  

[article]  inJOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CXII, N° 10 (10/2017) . - p. 327-337 Titre : Antioxidant effects of keratin hydrolysates Type de document : texte imprimé Auteurs : Ján Matyasovsky, Auteur ; Ján Sedliacik, Auteur ; Katarína Valachová, Auteur ; Igor Novák, Auteur ; Peter Jurkovic, Auteur ; Peter Duchovic, Auteur ; Matej Micusík, Auteur ; Angela Kleinová, Auteur ; Ladislav Å oltés, Auteur Année de publication : 2017 Article en page(s) : p. 327-337 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Antimicrobiens Antioxydants Cuirs et peaux -- Analyse Hyaluronique, acide L'acide hyaluronique est un type de polysaccharide (plus précisément une glycosaminoglycane) non fixé à une protéine centrale et largement réparti parmi les tissus conjonctifs, épithéliaux et nerveux animaux. Il se trouve notamment dans l'humeur vitrée et le liquide synovial. Il est l'un des principaux composants de la matrice extracellulaire ainsi que de certaines mucoprotéines lorsqu'il est associé à une fraction protéique. Depuis les années 1990, il est très utilisé dans divers dispositifs médicaux, médicamenteux et cosmétiques (présenté dans ce dernier cas comme "antistatique, humectant, hydratant, conditionneur cutané, anti-âge, etc."), bénéficiant d'un effet de mode grandement soutenu par une large publicité commerciale. Contribuant de façon significative à la prolifération et à la migration des cellules, l'acide hyaluronique est aussi impliqué dans la progression de certains cancers. (Wikipedia) Hydrolysats de protéines kératines La kératine est une protéine, synthétisée et utilisée par de nombreux êtres vivants comme élément de structure, et également l'exemple-type de protéine fibreuse. La kératine est insoluble, et peut être retrouvée sur l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, ce qui leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau formant une callosité. Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement. Les morceaux de kératine qui restent emprisonnés dans les cheveux sont couramment appelés des pellicules. La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse, elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un haut taux d'acides aminés à base de soufre, principalement la cystéine, qui forment un pont disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine. Il y a deux principales formes de kératines : l'alpha-kératine, ou α-keratin, présente chez les mammifères notamment, dont l'humain, et la bêta-kératine, ou β-keratin, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence. Chez l'être humain, la kératine est fabriquée par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine (pigment fabriqué par les mélanocytes), se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil. (Wikipedia) Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : The antioxidant and antimicrobial properties of keratin hydrolysates from acid and from oxidative hydrolyses were studied. For in vitro studies of antioxidant properties of the keratin hydrolysates, high-molar-mass hyaluronic acid (HA) that is especially sensitive to the effect of oxidants was used as a substrate. Cu(II) ions and ascorbate-mediated degradation of hyaluronan in the absence and presence of keratin hydrolysate as antioxidant were examined using the method of rotational viscometry. Results indicate that keratin effectively inhibited HA degradation and thereby the formation of hydroxyl-, alkoxy- and peroxy-type radicals. Results of the ABTS assay show that keratin hydrolysate efficiently reduced ABTS•+ cation radical. The keratin hydrolysates also had antimicrobial effects on selected bacterial strains and caused decreases in formaldehyde emission from urea-formaldehyde bonded materials. Note de contenu : - EXPERIMENTAL : Materials and chemicals - Methods of testing - RESULTS AND DISCUSSION : Testing of keratin parameters X-Ray photoelectron spectroscopy - Infrared FTIR-ATR spectroscopy - The MALDI-TOF spectra - Rotational viscometry - ABTS assay - Antimicrobial conservation efficiency - Reducing formaldehyde emissions En ligne : https://drive.google.com/file/d/11O5Tt_j-HaTIWgaCK4zKvrs9jsXO7RUf/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=29247 [article]

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Application of collagen colloid from chrome shavings for innovative polycondensation adhesives / Ján Sedliacik in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CVI, N° 11 (11/2011)  

[article]  inJOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CVI, N° 11 (11/2011) . - p. 332-340 Titre : Application of collagen colloid from chrome shavings for innovative polycondensation adhesives Type de document : texte imprimé Auteurs : Ján Sedliacik, Auteur ; Ján Matyasovsky, Auteur ; Maria Smidriakov, Auteur ; Mariana Sedliacikovà, Auteur ; Peter Jurkovic, Auteur Année de publication : 2011 Article en page(s) : p. 332-340 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Bois -- Collage Chrome Collagène Colloides Cuirs et peaux -- Déchets -- Recyclage Hydrolysats de protéines Polycondensation Tags : Adhésifs  'Résine  polycondensation'  'Collage  bois'  'Déchromage  cuir'  'Déchets  Colloides  'Hydrolisat  collagène  'Détermination  formaldéhyde  FTIR  ATR  'Résistance  cisaillement  joints  collés'  'Action  eau'  'Conditions  humides' Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : This research was aimed at determining the possible usefulness (ecologic, efficiency, and economic) of collagen material, after de-chroming, to modify polycondensation adhesives for application in the woodworking industry. The de-chroming technology of leather chromium waste was proposed in our previous work.1 In this work, condensation adhesives based on urea-formaldehyde and phenol-formaldehyde were modified with protein hydrolysates. It is known that collagen hydrolysate of chrome-tanned leather waste added to dimethylol urea clearly limits formation of relatively unstable oxy-methylene bridges which may be regarded as potential source of formaldehyde emissions. The aim of this study was to verify the change of glue joint properties in following ways: influence of collagen hydrolysate on shear strength properties of glued joints under action of water and high humid conditions; increasing the water-resistance of glued materials, development of adhesive mixtures suitable for gluing of wood at higher moisture content, influence of collagen hydrolysate on lowering the formaldehyde emissions from wood based panels. The intended sources of protein hydrolysates were solid waste from leather production (e.g. chromium shavings and chippings, hypodermic and adipose ligament, leather chippings, gelatin production and food packing). These various analytical investigations of this study confirmed significant reduction of formaldehyde emission from wood based panels, increased water-resistance of glued materials, and conforming shear strength properties of glued joints. Application of collagen from de-chromed waste allows improvement of ecologic and economic parameters of bonding processes in the woodworking industry (e.g. eliminating of harmful effects on the environment and lowering of costs at keeping required quality). Note de contenu : - EXPERIMENTAL : Polycondensation resins - Preparation of collagen hydrolysate - Plywood preparation - RESULTS AND DISCUSSION : Chemical properties of UF + collagen adhesive mixtures - Shear strength of plywood samples - Formaldehyde determination by perforator and chamber method - ATR-FTIR spectral analysis - Application of leather dust as extender En ligne : https://drive.google.com/file/d/1orj9SP3Xy1MEeOjS70gfAd3FJRAgsxDS/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=12522 [article]

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Champion of the green economy / Isabella Griffiths in INTERNATIONAL LEATHER MAKER (ILM), N° 39 (01-02/2020)  

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Collagen and keratin colloid systems with a multifunctional effect for cosmetic and technical applications / Ján Matyasovsky in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CIX, N° 9 (09/2014)  

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Collagen hydrolysate extraction from chromed leather waste for polymeric film production / Bianca S. Scopel in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXI, N° 1 (01/2016)  

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Comportement photochimique des hydrolysats de kératine / A. Sionkowska in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 33, N° 6 (12/2011)  

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Cross-linking phosphoric acid hydrolysates of collagen with cyanidric chloride / I. Chakarska in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 92, N° 2 (03-04/2008)  

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Effects of alkali and acid on the solubility and molecular weight of collagen hydrolysates extracted from bovine hide in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXVII, N° 10 (10/2022)  

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Enzymatic hydrolysis of limed trimmings : preparation, characterization and application of collagen hydrolysate / Mohammed Hussein in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXII, N° 2 (02/2017)  

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Enzymatic hydrolysis of skin shavings for preparation of collagen hydrolysates with specified molecular weight distribution / Chi Yuanlong in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 96, N° 1 (01-02/2012)  

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Evaluation of collagen hydrolysate on the performance properties of different wet-white tanned leathers / Yusuf Dilek in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 103, N° 3 (05-06/2019)

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Fabrication of highly hydrophobic paper by coating with modified collagen hydrolysate / Yaohui You in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 98, N° 2 (03-04/2014)  

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Hygienic properties of leather finished with formulations containing collagen hydrolysate obtained by acid hydrolysis / Jan Zarlok in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 99, N° 6 (11-12/2015)  

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Isolation and characterization of phosphoric acid-soluble collagen from leather wastes of pig breed bulgarian white / I. Chakarska in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 90, N° 6 (11-12/2006)  

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Leather retanning performance of carboxylated collagen fibres containing adsorbed Cr(III) / Qiang Taotao in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 102, N° 4 (07-08/2018)  

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Modelling the solubility of films prepared from collagen hydrolysate / Pavel Mokrejs in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 94, N° 6 (11-12/2010)  

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Modification of chrome-tanned leather waste hydrolysate with epichlorhydrin / F. Langmaier in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 90, N° 1 (01-02/2006)  

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