Antioxidant activity of keratin hydrolysates studied by DSC / Ján Matyasovsky in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXIV, N° 1 (01/2019)  

[article]  inJOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CXIV, N° 1 (01/2019) . - p. 20-28 Titre : Antioxidant activity of keratin hydrolysates studied by DSC Type de document : texte imprimé Auteurs : Ján Matyasovsky, Auteur ; Ján Sedliacik, Auteur ; Simon Peter, Auteur ; Igor Novák, Auteur ; Tomasz Krystofiak, Auteur ; Peter Jurkovic, Auteur ; Peter Duchovic, Auteur ; Mariana Sedliacikovà, Auteur ; Zuzana Cibulkovà, Auteur ; Matej Micusík, Auteur ; Angela Kleinová, Auteur Année de publication : 2019 Article en page(s) : p. 20-28 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Analyse spectrale Analyse thermique Antioxydants Formaldéhyde Hydrolysats de protéines kératines La kératine est une protéine, synthétisée et utilisée par de nombreux êtres vivants comme élément de structure, et également l'exemple-type de protéine fibreuse. La kératine est insoluble, et peut être retrouvée sur l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, ce qui leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau formant une callosité. Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement. Les morceaux de kératine qui restent emprisonnés dans les cheveux sont couramment appelés des pellicules. La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse, elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un haut taux d'acides aminés à base de soufre, principalement la cystéine, qui forment un pont disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine. Il y a deux principales formes de kératines : l'alpha-kératine, ou α-keratin, présente chez les mammifères notamment, dont l'humain, et la bêta-kératine, ou β-keratin, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence. Chez l'être humain, la kératine est fabriquée par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine (pigment fabriqué par les mélanocytes), se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil. (Wikipedia) Réduction des composés organiques volatils Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Due to the high content of thio-aminoacids, (i.e., methionine and cysteine) and the structural intermolecular disulfide bonds, this study has focused on new biopolymer keratin antioxidants. The antioxidant activity of keratin hydrolysates in polyethylene glycol (PEG) matrix has been studied using the differential scanning calorimetry (DSC) under non-isothermal conditions. The experimental results have been evaluated and kinetic description of the oxidation induction periods have been carried out using the Bethelot-Hood temperature function. The length of induction periods has been assessed for all temperatures using the kinetic results. In order to compare the stabilizing effect of keratin hydrolysates, protection factors and antioxidant effectiveness have been calculated. The results have shown that the antioxidant activity of keratins strongly depends on the hydrolysis process. The protection factors decreased with increasing temperature and decreasing concentration of keratin. Based on our previous experience, we propose that the qualitative trend presented in this work can also be applied for other matrices than PEG. Keratin hydrolysates and their modifications with antioxidant properties significantly reduced formaldehyde emissions from urea-formaldehyde adhesives. Note de contenu : - EXPERIMENTAL : Materials and chemicals - Keratin K - Keratin K-3 - Keratin K-T - Methods of testing. X-ray photoelectron spectroscopy (XPS) - ATR-FTIR spectroscopy measurements - DSC calorimetre Shimadzu DSC-60 - Formaldehyde emissions - RESULTS AND DISCUSSION : Testing of keratin parameters. X-ray photoelectron spectroscopy - Infrared FTIR-ATR spectroscopy - Reduction of formaldehyde emission En ligne : https://drive.google.com/file/d/1t1EZNXioy-_mooLYnVhp6Ed2wWIkwPbq/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=31550 [article]

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Antioxidant effects of keratin hydrolysates / Ján Matyasovsky in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXII, N° 10 (10/2017)  

[article]  inJOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CXII, N° 10 (10/2017) . - p. 327-337 Titre : Antioxidant effects of keratin hydrolysates Type de document : texte imprimé Auteurs : Ján Matyasovsky, Auteur ; Ján Sedliacik, Auteur ; Katarína Valachová, Auteur ; Igor Novák, Auteur ; Peter Jurkovic, Auteur ; Peter Duchovic, Auteur ; Matej Micusík, Auteur ; Angela Kleinová, Auteur ; Ladislav Å oltés, Auteur Année de publication : 2017 Article en page(s) : p. 327-337 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Antimicrobiens Antioxydants Cuirs et peaux -- Analyse Hyaluronique, acide L'acide hyaluronique est un type de polysaccharide (plus précisément une glycosaminoglycane) non fixé à une protéine centrale et largement réparti parmi les tissus conjonctifs, épithéliaux et nerveux animaux. Il se trouve notamment dans l'humeur vitrée et le liquide synovial. Il est l'un des principaux composants de la matrice extracellulaire ainsi que de certaines mucoprotéines lorsqu'il est associé à une fraction protéique. Depuis les années 1990, il est très utilisé dans divers dispositifs médicaux, médicamenteux et cosmétiques (présenté dans ce dernier cas comme "antistatique, humectant, hydratant, conditionneur cutané, anti-âge, etc."), bénéficiant d'un effet de mode grandement soutenu par une large publicité commerciale. Contribuant de façon significative à la prolifération et à la migration des cellules, l'acide hyaluronique est aussi impliqué dans la progression de certains cancers. (Wikipedia) Hydrolysats de protéines kératines La kératine est une protéine, synthétisée et utilisée par de nombreux êtres vivants comme élément de structure, et également l'exemple-type de protéine fibreuse. La kératine est insoluble, et peut être retrouvée sur l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, ce qui leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau formant une callosité. Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement. Les morceaux de kératine qui restent emprisonnés dans les cheveux sont couramment appelés des pellicules. La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse, elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un haut taux d'acides aminés à base de soufre, principalement la cystéine, qui forment un pont disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine. Il y a deux principales formes de kératines : l'alpha-kératine, ou α-keratin, présente chez les mammifères notamment, dont l'humain, et la bêta-kératine, ou β-keratin, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence. Chez l'être humain, la kératine est fabriquée par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine (pigment fabriqué par les mélanocytes), se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil. (Wikipedia) Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : The antioxidant and antimicrobial properties of keratin hydrolysates from acid and from oxidative hydrolyses were studied. For in vitro studies of antioxidant properties of the keratin hydrolysates, high-molar-mass hyaluronic acid (HA) that is especially sensitive to the effect of oxidants was used as a substrate. Cu(II) ions and ascorbate-mediated degradation of hyaluronan in the absence and presence of keratin hydrolysate as antioxidant were examined using the method of rotational viscometry. Results indicate that keratin effectively inhibited HA degradation and thereby the formation of hydroxyl-, alkoxy- and peroxy-type radicals. Results of the ABTS assay show that keratin hydrolysate efficiently reduced ABTS•+ cation radical. The keratin hydrolysates also had antimicrobial effects on selected bacterial strains and caused decreases in formaldehyde emission from urea-formaldehyde bonded materials. Note de contenu : - EXPERIMENTAL : Materials and chemicals - Methods of testing - RESULTS AND DISCUSSION : Testing of keratin parameters X-Ray photoelectron spectroscopy - Infrared FTIR-ATR spectroscopy - The MALDI-TOF spectra - Rotational viscometry - ABTS assay - Antimicrobial conservation efficiency - Reducing formaldehyde emissions En ligne : https://drive.google.com/file/d/11O5Tt_j-HaTIWgaCK4zKvrs9jsXO7RUf/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=29247 [article]

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Antioxidation activity of cysteine and cystine prepared from sheep wool / Ján Matyasovsky in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXV, N° 5 (05/2020)  

[article]  inJOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CXV, N° 5 (05/2020) . - p. 166-175 Titre : Antioxidation activity of cysteine and cystine prepared from sheep wool Type de document : texte imprimé Auteurs : Ján Matyasovsky, Auteur ; Ján Sedliacik, Auteur ; Simon Peter, Auteur ; Igor Novák, Auteur ; Peter Jurkovic, Auteur ; Peter Duchovic, Auteur ; Mariana Sedliacikovà, Auteur ; Zuzana Cibulkovà, Auteur ; Matej Micusík, Auteur ; Angela Kleinová, Auteur Année de publication : 2020 Article en page(s) : p. 166-175 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Adhésifs -- Teneur en formaldéhyde Antioxydants Caractérisation Colles:Adhésifs Contreplaqué Copolymère urée formaldéhyde Cystéine La cystéine (abréviations IUPAC-IUBMB : Cys et C), du grec ancien κύστις ("vessie"), est un acide α-aminé dont l'énantiomère L est l'un des 22 acides aminés protéinogènes, encodé sur les ARN messagers par les codons UGU et UGC. Elle n'est pas considérée comme essentielle pour l'homme mais peut être produite en quantité insuffisante par l'organisme selon l'état de santé des individus — notamment dans le cas de certaines maladies métaboliques et de syndromes de malabsorption — ainsi que chez les enfants et les personnes âgées. Il s'agit d'un acide α-aminé naturel caractérisé par la présence d'un groupe sulfhydryle –SH formant un thiol ; la sélénocystéine et la tellurocystéine en sont des analogues dont l'atome de soufre est remplacé respectivement par un atome de sélénium et de tellure. La cystéine est présente en petites quantités dans la plupart des protéines. Sa présence dans les protéines est très importante, notamment parce qu'elle permet la formation de ponts disulfure. Le groupe thiol est très fragile car il s'oxyde facilement. Son oxydation conduit à la cystine, qui consiste en deux molécules de cystéine unies par un pont disulfure. Un oxydant plus énergique peut oxyder la cystéine sur son soufre en donnant l'acide cystéique HO3S–CH2–CH(NH2)COOH, à l'origine de la taurine, produit de décarboxylation présent dans la bile sous forme de taurocholate. Cystine La cystine est un acide aminé composé de deux unités cystéine liées par un pont disulfure. Essais (technologie) Formulation (Génie chimique) Laine de mouton Panneaux muraux préfabriqués Résistance au cisaillement Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Amino acid cysteine and its oxidized dimer form, cystine, can be found in hair, nails, hoofs, feather, wool, etc. The main focus of this research was the preparation of cysteine and cystine from wool and testing of its antioxidation properties in the reduced and oxidized forms. Preparation technology was optimized on a laboratory scale and the samples were characterized by FTIR-ATR spectroscopy and X-ray photoelectron spectroscopy (XPS). Antioxidation activity of cysteine and cystine was studied in a ; polyethylene glycol (PEG) matrix employing the non-isothermal differential scanning calorimetry (DSC). In the data treatment, the Berthelot-Hood equation was chosen as the temperature function. The kinetic parameters enabled the assessment of the induction period of oxidation for application temperatures. For the comparison of the stabilizing effect, the protection factors and antioxidant efficiency were calculated. The results show that the antioxidant activity of the samples depends on the preparation procedure, purity, etc. Protection factors decreased with increasing temperature and decreasing concentration. In the second part of the study, cysteine was tested in its reduced and oxidized form for the model polycondensation system of the urea-formaldehyde formulations. The quality parameters of these adhesive mixtures were verified on wood-based panels to determine formaldehyde emission and physical and mechanical properties. The results showed ca. 44% decrease of formaldehyde emission and increase of the shear strength of glued joint for all modifications in comparison wit ; the reference sample. Note de contenu : - EXPERIMENTAL : Materials and chemicals - Cysteine - Methods of testing - ATR-FTIR spectroscopy measurements - Elemental and mass analysis - DSC calorimeter Perkin-Elmer DSC7 - Plywood panels manufacturing - Formaldehyde emissons - Plywood strength testing - RESULTS AND DISCUSSION : Infrared FTIR-ATR spectroscopy - Elemental analysis and mass spectra measurement - Antioxidation activity - Reduction of formaldehyde emission - Shear strength of plywood panels DOI : https://doi.org/10.34314/jalca.v115i5.3810 En ligne : https://drive.google.com/file/d/1W268sG_XnoG22kJg5tbv96o_-W1EMVgQ/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=34162 [article]

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Application of collagen colloid from chrome shavings for innovative polycondensation adhesives / Ján Sedliacik in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CVI, N° 11 (11/2011)  

[article]  inJOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CVI, N° 11 (11/2011) . - p. 332-340 Titre : Application of collagen colloid from chrome shavings for innovative polycondensation adhesives Type de document : texte imprimé Auteurs : Ján Sedliacik, Auteur ; Ján Matyasovsky, Auteur ; Maria Smidriakov, Auteur ; Mariana Sedliacikovà, Auteur ; Peter Jurkovic, Auteur Année de publication : 2011 Article en page(s) : p. 332-340 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Bois -- Collage Chrome Collagène Colloides Cuirs et peaux -- Déchets -- Recyclage Hydrolysats de protéines Polycondensation Tags : Adhésifs  'Résine  polycondensation'  'Collage  bois'  'Déchromage  cuir'  'Déchets  Colloides  'Hydrolisat  collagène  'Détermination  formaldéhyde  FTIR  ATR  'Résistance  cisaillement  joints  collés'  'Action  eau'  'Conditions  humides' Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : This research was aimed at determining the possible usefulness (ecologic, efficiency, and economic) of collagen material, after de-chroming, to modify polycondensation adhesives for application in the woodworking industry. The de-chroming technology of leather chromium waste was proposed in our previous work.1 In this work, condensation adhesives based on urea-formaldehyde and phenol-formaldehyde were modified with protein hydrolysates. It is known that collagen hydrolysate of chrome-tanned leather waste added to dimethylol urea clearly limits formation of relatively unstable oxy-methylene bridges which may be regarded as potential source of formaldehyde emissions. The aim of this study was to verify the change of glue joint properties in following ways: influence of collagen hydrolysate on shear strength properties of glued joints under action of water and high humid conditions; increasing the water-resistance of glued materials, development of adhesive mixtures suitable for gluing of wood at higher moisture content, influence of collagen hydrolysate on lowering the formaldehyde emissions from wood based panels. The intended sources of protein hydrolysates were solid waste from leather production (e.g. chromium shavings and chippings, hypodermic and adipose ligament, leather chippings, gelatin production and food packing). These various analytical investigations of this study confirmed significant reduction of formaldehyde emission from wood based panels, increased water-resistance of glued materials, and conforming shear strength properties of glued joints. Application of collagen from de-chromed waste allows improvement of ecologic and economic parameters of bonding processes in the woodworking industry (e.g. eliminating of harmful effects on the environment and lowering of costs at keeping required quality). Note de contenu : - EXPERIMENTAL : Polycondensation resins - Preparation of collagen hydrolysate - Plywood preparation - RESULTS AND DISCUSSION : Chemical properties of UF + collagen adhesive mixtures - Shear strength of plywood samples - Formaldehyde determination by perforator and chamber method - ATR-FTIR spectral analysis - Application of leather dust as extender En ligne : https://drive.google.com/file/d/1orj9SP3Xy1MEeOjS70gfAd3FJRAgsxDS/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=12522 [article]

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De-chroming of chromium shavings without oxidation to hazardous Cr6+ / Ján Matyasovsky in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CVI, N° 1 (01/2011)  

[article]  inJOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CVI, N° 1 (01/2011) . - p. 8-17 Titre : De-chroming of chromium shavings without oxidation to hazardous Cr6+ Type de document : texte imprimé Auteurs : Ján Matyasovsky, Auteur ; Ján Sedliacik, Auteur ; Peter Jurkovic, Auteur ; J. Kopny, Auteur ; Peter Duchovic, Auteur Année de publication : 2011 Article en page(s) : p. 8-17 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Cuirs et peaux Déchromage Index. décimale : 675.2 Préparation du cuir naturel. Tannage Résumé : After the process of hide tanning to leather, almost 25% weight of input raw material proceeds to chromium tanned waste. The occurrence of such a large amount of waste presents economic and mainly ecologic problem for this industry ; thus substantial global effort is given to development of improved technologies for the disposal of chromium tanned waste. The results of this effort are different technologies whereit is possible to separate chromium from collagen. Application of these procedures in industry and also the proportion of valuation of chromium waste depend on effective application of the separated materials. The aim of our work was development of ecological de-chroming technology of chromium shavings without oxidation of Cr3+ to Cr6+ with retaining acceptable fibril structure. The pH value, temperature and number of dechroming bath have an influence on amount of removed extracted chromium. The influence of these parameters on losses of collagen after hydrolysis was determined. The degree of hydrolytic collagen decay was evaluated by determination of iso-electric point and determination of collagen increased solubility in dependence on de-chroming temperature. The results include optimization of technology; determination of the influence of temperature, pH, quantification of de-chroming released Cr3+ and determined qualitative collagen parameters. En ligne : https://drive.google.com/file/d/1yNe0kdPtkg3tzPtvxqxXahgqACiYiJot/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=10519 [article]

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012733	-	Périodique	Bibliothèque principale	Documentaires	Disponible

Collagen and keratin colloid systems with a multifunctional effect for cosmetic and technical applications / Ján Matyasovsky in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CIX, N° 9 (09/2014)  

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Modified smart collagen biomaterials for pharmacy and adhesive applications / Ján Matyasovsky in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXI, N° 10 (10/2016)  

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Polymer bio-composites based on collagen / Ján Matyasovsky in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CVII, N° 10 (10/2012)

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