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Modification of collagen hydrosylate be edac / Keyong Tang in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 92, N° 1 (01-02/2008)
[article]
Titre : Modification of collagen hydrosylate be edac Type de document : texte imprimé Auteurs : Keyong Tang, Auteur ; Jian Cao, Auteur ; Wang Jintao, Auteur ; Wang Zhongtai, Auteur Année de publication : 2008 Article en page(s) : p. 23-29 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Carbodiimides
Collagène
Emulsification
Emulsions -- Stabilité
Huiles et graisses -- Absorption
Humidité -- Absorption:Eau -- Absorption
Hydrolysats de protéines
Matériaux -- Modifications chimiques
Poids moléculaires
TempératureIndex. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : The work in this paper describes the modification of collagen hydrolysate with 1-ethyl-3- (3-dimethyl aminopropyl)-carbodiimide (EDAC). The effects of factors that may affect the cross-linking reactions in the process of modification such as EDAC level, reaction temperature, reaction time, and pH were studied. The optimal modification conditions were obtained to give modified products with the best emulsification and emulsion stability. Changes in molecular weight, emulsification capacity, emulsification stability, water absorption and oil absorption of the collagen hydrolysate before and after modification were studied and compared. Note de contenu : - EXPERIMENTAL PROCEDURES : Materials - Determination of molecular weight of collagen hydrolysate - Chemical modification - Determination of emulsification capacity and emulsification stability - Determination of water absorption - Determination of oil absorption - Orthogonal experiment
- RESULTS AND DISCUSSION : Influence of EDAC level on emulsification capacity, emulsification stability and molecular weight - Influence of pH on emulsification capacity, emulsification stability and molecular weight - Influence of reaction time on emulsification capacity, emulsification stability and molecular weight - Influence of reaction temperature on emulsification capacity, emulsification stability and molecular weight - Orthogonal Tests - Changes of molecular weight and functional properties of collagen hydrolysate before and after modification
- Table 1 : Levels of factors in orthogonal tests
- Table 2 : Design and results of orthogonal tests
- Table 3 : Several functional properties of collagen hydrolysate before and after modification with EDACEn ligne : https://drive.google.com/file/d/1nALamChUCcdYL4y5zofFJjVkmiQw_inM/view?usp=share [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=38918
in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 92, N° 1 (01-02/2008) . - p. 23-29[article]Modification of polyurethane finishing agent using collagen hydrolysate from chrome shavings / Keyong Tang in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CV, N° 1 (01/2010)
[article]
Titre : Modification of polyurethane finishing agent using collagen hydrolysate from chrome shavings Type de document : texte imprimé Auteurs : Keyong Tang, Auteur ; Dominick J. Casadonte, Auteur ; Dennis C. Shelly, Auteur ; Wei Li, Auteur ; Xuejing Zheng, Auteur Année de publication : 2010 Article en page(s) : p. 25-31 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Cuirs et peaux -- Finition
Hydrolysats de protéines
Perméabilité
Polyuréthanes
Propionique diméthylol, AcideIndex. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Finishing with traditional polyurethane finishing agents often dramatically drecreases the permeability of finished leathers. Continuing attempts have been made in recent years to develop aqueous polyurethanes (PU) finishing agents with better overall balance of properties while retaining characteristic high durability. Research in our industry has also included many studies to optimize use of the collagen available from chrome shavings. Collagen hydrolysate may contain a number of hydrophilic groups such as carboxylic, hydroxylic, amino, imino, and amide. The reactions between these collagen hydrolysate active groups and the urethane reactive groups (-NCO) resulted in the synthesis of new polyurethane finishing agents which offered increased permeability. The optimum collagenhydrolysate modifying condition forthis polyurethane finishing agent was found to be : DMPA, 5 % of the monomers by weight, reaction temperature of 80°C and reaction time of 2.5 hours. When the collagen hydrolysate is in the range of 0.6-0.8 % of IPDI by weight, a range of good properties is achievable. For example, when collagen hydrolysate is 0.6 % of IPDI by weight, the modified polyurethane finishing agent has high strength appropriate for use in basecoat or topcoat finishes. When the collagen hydrolysate is 0.8 % of IPDI by weight, the modified polyurethane finishing agent has good elongation at break and extensibility, indicating a potential aplication in leather sealing finishes. Note de contenu : - EXPERIMENTAL : Materials and apparatus - Procedures -
- RESULTS AND DISCUSSION : Factors affecting the modification - Properties of the product - Verification of the modification
- Table 1 : Effect of temperature on reaction
- Table 2 : Effects of DMPA concentration on the reaction
- Table 3 : WVTR of leathers finished by different finishing agents
- Table 4 : WVTR of leathers finished with PU finishing agents modified with different amounts of collagen hydrolysateEn ligne : https://drive.google.com/file/d/1B2kjPTjBb-Flo2WtH6JzDg8SJHd4BK1K/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=8085
in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CV, N° 1 (01/2010) . - p. 25-31[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 011907 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Optimising conditions for preparing collagen-type hydrolysates / Pavel Mokrejs in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 100, N° 3 (05-06/2016)
[article]
Titre : Optimising conditions for preparing collagen-type hydrolysates Type de document : texte imprimé Auteurs : Pavel Mokrejs, Auteur ; Dagmar Janacova, Auteur ; Lubomir Benicek, Auteur ; Tomas Plachy, Auteur ; Petr Svoboda, Auteur Année de publication : 2016 Article en page(s) : p. 114-121 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Caractérisation
Collagène
Déchets organiques -- Recyclage
Hydrolysats de protéines
Hydrolyse enzymatique
Tendons -- RecyclageIndex. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Tendons of slaughterhouse cattle are by-products in animal processing and contain a substantial proportion of collagen and also elastin. This contribution deals with preparing collagen-type hydrolysates from cattle tendons (long tendons, hind tendons, Achilles tendons, fore tendons) in a 3-stage process. Factors under investigation are effects of added enzyme and extraction temperature on efficiency of hydrolysis. The character of starting raw materials and technological conditions in hydrolysate preparation markedly affect hydrolysis efficiency. Lower efficiency of hydrolysis (percentage of starting material converted into hydrolysate), max. 30%, is achieved when processing long tendons containing a higher elastin proportion. On the contrary, when processing hind, Achilles and fore tendons, conversion nears 100%, thus evaluating starting raw material to the utmost. Hydrolysates prepared under defined conditions (adequate addition of enzyme and suitably chosen extraction temperature) from these tendons meet strict standards specifying ash content (2.0%) for food or pharmaceutical applications. High efficiency and variability of technological conditions in the processing of cattle tendons enables to prepare high quality products (hydrolysates or gelatines) suitable for food, cosmetics or pharmaceutical applications. Note de contenu : - TABLES : 1. Composition of cattle tendons - 2. Results of hydrolysis efficiency in cattle tendons processing - 3. Composition of collagen hydrolysates prepared from cattle tendons
- FIGURES : 1. Flow chart of preparing collagen-based hydrolysates - 2. Influence of temperature and enzyme quantity on hydrolysis efficiency - 3. Influence of temperature and enzyme quantity on ash content hydrolysatesEn ligne : https://drive.google.com/file/d/1VXbOnTyDqH9_4HDew2CbmzE_yJbcC9A7/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=26443
in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 100, N° 3 (05-06/2016) . - p. 114-121[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 18140 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Penetration of different molecular weight hydrolysed keratins into hair fibres and their effects on the physical properties of textured hair / Ernesta Malinauskyte in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 43, N° 1 (02/2021)
[article]
Titre : Penetration of different molecular weight hydrolysed keratins into hair fibres and their effects on the physical properties of textured hair Type de document : document électronique Auteurs : Ernesta Malinauskyte, Auteur ; R. Shrestha, Auteur ; P. A. Cornwell, Auteur ; Simon Gourion-Arsiquaud, Auteur ; M. Hindley, Auteur Année de publication : 2021 Article en page(s) : p. 26-37 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Cheveux -- Propriétés mécaniques
Cheveux défrisés -- Soins et hygiène
Cosmétiques
Hydrolysats de protéines
kératineLa kératine est une protéine, synthétisée et utilisée par de nombreux êtres vivants comme élément de structure, et également l'exemple-type de protéine fibreuse.
La kératine est insoluble, et peut être retrouvée sur l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, ce qui leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau formant une callosité. Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement. Les morceaux de kératine qui restent emprisonnés dans les cheveux sont couramment appelés des pellicules.
La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse, elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un haut taux d'acides aminés à base de soufre, principalement la cystéine, qui forment un pont disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine.
Il y a deux principales formes de kératines : l'alpha-kératine, ou α-keratin, présente chez les mammifères notamment, dont l'humain, et la bêta-kératine, ou β-keratin, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence.
Chez l'être humain, la kératine est fabriquée par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine (pigment fabriqué par les mélanocytes), se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil.
Pénétration (physique)
Peptides
Poids moléculaires
Produits capillaires
Traction (mécanique)Index. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : - Objective : To investigate the effects of different molecular weight (MW), wool derived hydrolysed keratins (i.e. peptides) on the physical properties of relaxed textured hair.
- Methods : Very curly hair of African origin was relaxed using sodium hydroxide-based treatment. Relaxed hair was treated with different MW peptides derived from keratin protein and an amino acid, L-Leucine. The low-MW keratin peptides were 221 Da, the mid-MW keratin peptides were approximately 2577 Da, and the high-MW keratin peptides were approximately 75 440 Da. The penetration of these different peptides into relaxed hair was evaluated using a laser scanning micrometre and by fluorescence microscopy. The effect of these compounds on single-fibre mechanical properties and thermal properties was evaluated using tensile and DSC testing, respectively.
- Results : Low- and mid-MW compounds were able to penetrate deep into the hair cortex. High-MW peptide adsorbed onto the hair surface and possibly slightly penetrated into the outer layers of the fibre surface. Both mid- and high-MW keratin peptides, increased Young’s modulus and reduced hair breakage at 20% and 80% relative humidity. With the exception of mid-MW peptide, other peptides and amino acid were not able to modify thermal properties of relaxed textured hair.
- Conclusions : Our data suggest that low-MW compounds may increase hair volume, and high-MW peptides may repair damage on freshly relaxed textured hair.Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Hair samples - Relaxing procedure - Amino acid and keratin peptide ingredients - Preparation of fluorescently labelled keratin peptides - Penetration of labelled keratin peptides into hair fibres - Scanning electron microscopy - Hair diameter and single-fibre tensile testing studies - Differential scanning calorimetry - Statistical analysis
- RESULTS : Effects of peptide treatments on fibre cross-sectional area - Penetration of labelled keratin peptides into hair fibres - Pre-existing mechanical damage of hair via SEM - Surface coverage by mid- and high-MW peptide treatments via SEM - Effects of peptide treatments on hair stiffness - Effects of peptide treatments on hair breakage - Effects of peptide treatments on thermal properties of hair
DISCUSSION : Fluorescence microscopy - Penetration of keratin peptides - Effects of treatments on hair stiffness - Effects of treatments on hair breakage
- Table : The treatment effect on the premature breakage (number of prematurely broken fibres per 50 tested fibres)DOI : https://doi.org/10.1111/ics.12663 En ligne : https://onlinelibrary.wiley.com/doi/epdf/10.1111/ics.12663 Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=35441
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 43, N° 1 (02/2021) . - p. 26-37[article]Physicochemical properties of collagen, gelatin and collagen hydrolysate derived from bovine limed split waste / Zhongkai Zhang in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 90, N° 1 (01-02/2006)
[article]
Titre : Physicochemical properties of collagen, gelatin and collagen hydrolysate derived from bovine limed split waste Type de document : texte imprimé Auteurs : Zhongkai Zhang, Auteur ; Guoying Li, Auteur ; Bi Shi, Auteur Année de publication : 2006 Article en page(s) : p. 23-28 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Chaulage
Chimie analytique
Collagène
Collagène -- Recyclage
Cuirs et peaux -- Déchets
Cuirs et peaux de bovins
Dénaturation (chimie)
Dichroïsme circulaire
Extraction (chimie)
GélatineLa gélatine est une substance solide translucide, transparente ou légèrement jaune, presque sans goût et sans odeur, obtenue par l'ébullition prolongée de tissus conjonctifs (peaux) ou d'os d'animaux (principalement porc, bœuf, poisson). Elle possède de nombreuses applications dans le domaine culinaire, la médecine, les industries agroalimentaire et pharmaceutique.
En matière d’étiquetage, la gélatine est considérée par la norme européenne3 comme un ingrédient et non pas comme un additif, c'est pourquoi elle n'a pas de numéro E. Hors Union européenne, elle est considérée par certains pays comme un additif gélifiant et on peut la trouver avec la dénomination E441.
La gélatine est un mélange de protéines obtenu par hydrolyse partielle du collagène extrait de la peau comme la peau de porc (cochon), des os, des cartilages, etc. Les liaisons moléculaires entre les fibres de collagène sont alors brisées. Mélangée à de l'eau, la gélatine forme un gel colloïdal semi-solide thermo-réversible (il fond lorsqu'il est chauffé et recouvre son aspect gélatineux lorsqu'il est refroidi). Sous forme déshydratée, par contre, la gélatine n'a pas de point de fusion et devient friable ou brûle quand elle est chauffée à trop haute températureLa rhéologie de la gélatine se caractérise par un comportement viscoélastique, et des contraintes trop élevées ou appliquées trop rapidement peuvent entraîner une rupture fragile (fracturation) ou ductile6. Le caractère plutôt élastique/fragile ou plutôt visqueux/ductile dépend de la concentration en gélatine de la solution aqueuse et de la température, ainsi que de la durée de la mise sous contrainteLes acides aminés constituant la gélatine sont : la glycine (21 %), la proline (12 %), l'hydroxyproline (12 %), l'acide glutamique (10 %), l'alanine (9 %), l'arginine (8 %), l'acide aspartique (6 %), la lysine (4 %), la sérine (4 %), la leucine (3 %), la valine, la phénylalanine et la thréonine (2 %), l'isoleucine et l'hydroxylysine (1 %), la méthionine et l'histidine (< 1 %) et la tyrosine (< 0,5 %). Ces valeurs sont variables (surtout pour les constituants minoritaires) et dépendent de la source de matériaux bruts et de la technique de préparation. La gélatine est constituée à environ 98-99 % (en poids sec) de protéines et contient 18 acides aminés dont huit des neuf acides aminés essentiels à l'Homme. Elle n'a qu'une relative valeur nutritionnelle du fait de l'absence de tryptophane et de son déficit en isoleucine, thréonine et méthionine; elle possède également un taux inhabituellement élevé d'acides aminés non essentiels, la glycine et la proline (qui sont produits par le corps humain). (Wikipedia)
Hydrolysats de protéines
PepsineLa pepsine est une endoprotéase digestive du suc gastrique. Son N° EC est EC 3.4.23.1.La pepsine est une enzyme du règne animal découverte par le docteur Beaumont en 1833.
La pepsine dégrade les protéines du bol alimentaire en hydrolysant les liaisons peptidiques avant les acides aminés aromatiques.
Le pH optimum d'action de la pepsine se situe entre 1,8 et 4,4.
Elle est composée en majorité d'acide aspartique et d'acide glutamique.
Elle est synthétisée sous forme de pepsinogène par les cellules principales de l'estomac (proenzyme = zymogène inactive) puis stockée dans les vésicules enzymatiques des cellules principales, d'où elle est excrétée au moment de la digestion. (Wikipedia)
Poids moléculaires
Point isoélectriqueEn biochimie, le point isoélectrique (pI) ou potentiel hydrogène isoélectrique (pHI) est le pH auquel une molécule est sous forme d'ion mixte ou, en physico-chimie, le pH d'une solution aqueuse dans laquelle un solide existe sous un potentiel électrique neutre.
En physico-chimie : Selon Bolger, le caractère acide ou basique d'une surface s'exprime par son point isoélectrique " Is ou IEPS (Iso Electric point for the surface) " ou point de charge nulle " PCN ou PZC (Point of Zero Charge) ", défini comme étant le pH de la solution aqueuse dans laquelle le solide existe sous un potentiel électrique neutre. Si le pH de la solution est basique, la surface est acide, et inversement. La différence entre le PZC et l'IEPS est basée sur le phénomène d'adsorption spécifique. On peut considérer que si la grandeur mesurée ne dépend pas de la solution utilisée pour la mesurer (pH, concentration, nature des ions), alors on a affaire à un PZC. Dans le cas contraire, c'est un IEPS que l'on mesure. Par exemple, quand la mesure de goutte sessile à deux liquides est utilisée, on considère en général qu'il n'y a pas adsorption des ions de cette goutte et que la goutte déplace complètement l'alcane qui sert de deuxième liquide: on est alors en présence d’un PZC. Au contraire, dans les mesures de potentiel d'écoulement (streaming potential), la solution joue un rôle important et c'est un IEPS que l'on mesure. Enfin, la charge nette se définit grâce au pH de la solution aqueuse dans laquelle la surface métallique existe, dans un état électriquement neutre (c’est-à -dire [M-OH2+ surf]=[M-O- surf]) et au PZC.
- Si pH < PZC alors la charge nette est positive
- Si pH > PZC alors la charge nette est négative.
Il existe plusieurs méthodes expérimentales permettant de décrire l’état acido-basique de la surface : la mesure du potentiel d’écoulement, la photoélectrochimie, la mesure de l’angle de contact, et la spectroscopie XPS.
TrypsineLa trypsine (EC 3.4.21.4) est une enzyme digestive du suc pancréatique qui a pour rôle de digérer les protéines.
Elle est synthétisée par le pancréas sous forme de trypsinogène (proenzyme inactive), puis stockée dans les vésicules enzymatiques des cellules acineuses d'où elle est excrétée au moment de la digestion. L'activation du trypsinogène en trypsine est le résultat de l'hydrolyse d'un propeptide sous l'action de l'entérokinase ou par un effet d'autoactivation de la trypsine par elle-même. La cholecystokinine-pancréozymine active la sécrétion des enzymes (donc de la trypsine) dans le suc pancréatique.
La trypsine est une endoprotéase qui hydrolyse les liaisons peptidiques dans lesquelles un acide aminé basique (Lys-|-Xaa ou Arg-|-Xaa) engage sa fonction acide (sauf dans le cas où l'acide aminé suivant (schématisé ici par "Xaa") est une Proline). Elle coupe en C-terminal de ces acides aminés. En d'autres mots, elle transforme les chaînes polypeptides en chaînes protéiques plus courtes pour permettre la digestion. Efficace à pH 7,5 - 8,5, elle est inactivée et digérée en quelques heures à pH neutre (=7) dans l'intestin.
La trypsine participe à l'activation d'autres enzymes comme l'alpha-chymotrypsine par coupure hydrolytique de la chaîne polypeptidique du chymotrypsinogène.
Cette enzyme sert également lors de la 2e semaine du développement embryonnaire humain. Elle est sécrétée par le trophoblaste afin de digérer la zone pellucide entourant le blastocyste. Ce phénomène s'appelle l'éclosion.Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Collagen, gelatin and collagen hydrolysate were prepared from bovine limed split wastes by different preparative processes. Sodium dodecyl sulphate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE) analysis showed that the molecular weight distribution of collagen was very narrow (about 200 and 100kDa for b and a chains respectively) compared with those of gelatin (less than 300kDa and wide distribution) and collagen hydrolysate (less than 50kDa and wide distribution).
The isoelectric points of collagen, gelatin and collagen hydrolysate were 8.26, 4.88 and 4.54 respectively determined by Zeta potential titration. Circular dichroism (CD) spectra revealed that there were two peaks, a positive peak around 221nm and a negative peak around 192nm for collagen, which are the characteristics of collagen triple helix. However, gelatin and collagen hydrolysate lacked any positive peaks around 220nm, suggesting random coils. The denaturation temperature of collagen was about 37.5°C determined by the viscosity method, the helix-coil transitions for gelatin and collagen hydrolysate were not present in the heating process.
Collagen reaggregated to fibrils at 35°C monitored at 313nm. In contrast, gelatin and collagen hydrolysate lost the ability of fibril formation. Collagen was more resistant to trypsin hydrolysis compared with gelatin and collagen hydrolysate. In addition, the collagen membrane exhibited superior features such as higher enthalpy, greater network structure and better physical/mechanical properties compared with those of the gelatin membrane.
Therefore, collagen isolated from limed split wastes can be a high value product due to its special characteristics and has many potential future applications in biomaterials, functional additives, cosmetics and pharmaceutical industries.Note de contenu : - EXPERIMENTAL METHODS : Extraction of pepsin-digested collagen - Preparation of gelatin and collagen hydrolysate - Sodium dodecyl sulphate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE) - Isoelectric points of samples - Fibril formation experiment - Resistance to trypsin digestion - Circular dichroism (CD) - Denaturation temperature determined by viscosity method - Preparation of collagen and gelatin membranes - Physical properties of membranes
- RESULTS AND DISCUSSION : SDS-PAGE analysis - Isoelectric points of samples - Triple helical conformation and helix-coil transition - Fibril formation experiment - Samples digested with trypsin - Physical properties of membranesEn ligne : https://drive.google.com/file/d/1fIZw1IuZaGUtf0ZQhrIXeSbLEniPWJoX/view?usp=share [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=39180
in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 90, N° 1 (01-02/2006) . - p. 23-28[article]Preparation and application of a high exhaustion chrome tanning auxiliary from limed fleshings / Hongjiao Liang in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 107, N° 3 (05-06/2023)
PermalinkPrévention des vergetures par application topique. Un essai pratique à l'insu de patient et du médecin / J. Mallol in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 13, N° 1 (02/1991)
PermalinkProtein hydrolysates guard against heat damage / S. Mancon in PERSONAL CARE EUROPE, Vol. 12, N° 2 (04/2018)
PermalinkPurification of proetin hydrolyzate recovered from chrome tanned leather shaving waste / Rubina Chaudhary in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXI, N° 1 (01/2016)
PermalinkRecovery and characterization of protein hydrolysate from chrome shavings by microbial degradation / C. Shanthi in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CVIII, N° 6 (06/2013)
PermalinkRecovery of collagen hydrolysate from chrome leather shaving tannery waste through two-step hydrolysis using magnesium oxide and bating enzyme / Alvin Asava Sasia in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 103, N° 2 (03-04/2019)
PermalinkSanté/beauté des cheveux, des solutions multiples / Françoise Basset in PARFUMS COSMETIQUES ACTUALITES, N° 137 (11/1997)
PermalinkTransparent silicone-free shampoo containing proteins with strong hair conditioning properties / Ping Li in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 46, N° 1 (02/2024)
PermalinkUse of silk hydrolysate in chrome tanning / G. Itirli Aslan in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 98, N° 5 (09-10/2014)
PermalinkUtilization of chromium-tanned leather solid wastes in microencapsulation / Bugra Ocak in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CVI, N° 7 (07/2011)
PermalinkUtilization of tannery solid waste : Dry strength additive for papermaking / Yaohui You in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CVIII, N° 7 (07/2013)
PermalinkWealth from tannery waste ? / Graham Lampard in LEATHER INTERNATIONAL, Vol. 214, N° 4826 (11-12/2012)
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