Buddleja davidii stem cells limit photodamage / Roberto Dal Toso in PERSONAL CARE EUROPE, Vol. 3, N° 2 (06/2010)  

[article]  inPERSONAL CARE EUROPE > Vol. 3, N° 2 (06/2010) . - p. 57-60 Titre : Buddleja davidii stem cells limit photodamage Type de document : texte imprimé Auteurs : Roberto Dal Toso, Auteur ; Francesca Melandri, Auteur Année de publication : 2010 Article en page(s) : p. 57-60 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Antienzymes Antioxydants Collagénases Les collagénases sont des enzymes capables de rompre les liaisons peptidiques du collagène. Elles facilitent la destruction des structures extracellulaires lors de la pathogenèse bactérienne. Ce sont des exotoxines. La production de collagénases peut être induite lors d'une réponse immunitaire, par les cytokines qui stimulent les cellules telles que les fibroblastes et les ostéoplastes et occasionnent indirectement des lésions tissulaires. Extraits de plantes:Extraits (pharmacie) Formulation (Génie chimique) Photoprotection Produits antisolaires Verbascoside Index. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Note de contenu : - GLYCERING PREPARATION OF BUDDLEJA DAVIDII STEM CELLS - MATERIALS AND METHODS : Evaluation of the antioxidant activity (DPPH method) - Evaluation of collagenase inhibition activity - RESULTS : Antioxidants activity (DPPH method) - Collagenase inhibition - Clinical test of protection against skin photodamage En ligne : https://drive.google.com/file/d/1E1Kf1YEC4a5-ONKewC0sI6oeewC-sC0I/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=13478 [article]

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Collagenases and their inhibitors : a review / Sijin Wu in COLLAGEN AND LEATHER, Vol. 5 (2023)  

[article]  inCOLLAGEN AND LEATHER > Vol. 5 (2023) . - 20 p. Titre : Collagenases and their inhibitors : a review Type de document : texte imprimé Auteurs : Sijin Wu, Auteur ; Xuewei Zhou, Auteur ; Zhicheng Jin, Auteur ; Haiming Cheng, Auteur Année de publication : 2023 Article en page(s) : 20 p. Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Antienzymes Collagénases Les collagénases sont des enzymes capables de rompre les liaisons peptidiques du collagène. Elles facilitent la destruction des structures extracellulaires lors de la pathogenèse bactérienne. Ce sont des exotoxines. La production de collagénases peut être induite lors d'une réponse immunitaire, par les cytokines qui stimulent les cellules telles que les fibroblastes et les ostéoplastes et occasionnent indirectement des lésions tissulaires. Cuirs et peaux Enzymes microbiennes Epilage enzymatique Métalloprotéinases Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Hide and skin are complex tissue where the most abundant component is collagen. Matrix metalloproteinases and bacterial collagenases are two kinds of collagenases that can cleave the triple-helical domain of native fibrillar collagens. In this paper, the family members and domain composition of matrix metalloproteinases and bacterial collagenases are summarized. The catalytic mechanism of collagen hydrolysis by collagenases is described, and the methods adopted to date for investigating and regulating collagenases and their inhibitors are reviewed. Furthermore, the applications of collagenases and their inhibitors in biomedicine, food processing and the enzymatic unhairing process in the leather-making industry are presented. Note de contenu : - PROGRESS OF RESEARCH ON COLLAGENASES : research on collagenases - MMPs - Bacterial collagenases - Applications of collagenases - REGULATORY APPROACHES USING COLLAGENASE INHIBITORS : Zinc-binding inhibitors - Non zinc-binding inhibitors - Applications of collagenase inhibitors - Table 1 : Classification of MMP family with their domain organization and substrates preference - Table 2 : Applications of collagenases in the biomedical field - Table 3 : List of inhibitors with different inhibitory principles - Table 4 : List of MMP-13 inhibitors for the treatment of OA - Table 5 : List of bacterial collagenases (ColH) inhibitors DOI : https://doi.org/10.1186/s42825-023-00126-6 En ligne : https://link.springer.com/content/pdf/10.1186/s42825-023-00126-6.pdf Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=40069 [article]

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Effects of pretanning processes on bovine hide collagen structure / Eleanor M. Brown in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CVII, N° 1 (01/2012)  

[article]  inJOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CVII, N° 1 (01/2012) . - p. 1-7 Titre : Effects of pretanning processes on bovine hide collagen structure Type de document : texte imprimé Auteurs : Eleanor M. Brown, Auteur ; Renée J. Latona, Auteur ; Maryann M. Taylor, Auteur ; Rafael A. Garcia, Auteur Année de publication : 2012 Article en page(s) : p. 1-7 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Collagénases Les collagénases sont des enzymes capables de rompre les liaisons peptidiques du collagène. Elles facilitent la destruction des structures extracellulaires lors de la pathogenèse bactérienne. Ce sont des exotoxines. La production de collagénases peut être induite lors d'une réponse immunitaire, par les cytokines qui stimulent les cellules telles que les fibroblastes et les ostéoplastes et occasionnent indirectement des lésions tissulaires. Collagène Cuirs et peaux Electrophorèse Microscopie électronique à balayage Prétannage Stabilité thermique Index. décimale : 675.2 Préparation du cuir naturel. Tannage Résumé : The US meat industry currently produces approximately 35 million cattle hides annually as its most valuable coproduct. These hides serve as raw material, first for the leather industry, and then for the gelatin, and biomaterials industries. The conversion of animal hides into leather is a multistep process that has evolved more as art form than as science. Economic or environmental issues typically dictate changes in beam-house processes that prepare the hide for tanning. The tanner evaluates these changes, in terms of impact on tannery costs and quality of leather produced. Thus far, the effects of beam-house processes on the molecular characteristics of collagen have received little attention. The basis for tanning and most biomaterials applications is the stabilization of the collagen matrix, thus any changes to the molecular characteristics of hide collagen may be expected to impact these applications. This study showed that while the effects of different dehairing processes on the structure and stability of monomeric collagen were similar, the effects on the collagen fiber structure were distinct. These results are anticipated to assist the tanner as well as the manufacturers of collagen-based biomaterials and gelatin to better understand their substrate and changes to it that may occur when beam-house processes are altered. Note de contenu : - Materials - Sample preparation : powdered hide - Extracted collagen - Analyses - Scanning Electron Microscopy (SEM) - Susceptibility to collagenase - Electrophoresis - Hydrothermal stability of powdered hide - Thermal stability of extracted collagen - RESULTS AND DISCUSSION : Scanning Electron Microscopy (SEM) - Susceptibility to collagenase - Hydrothermal stability of powdered hide - Thermal stability of extracted collagen En ligne : https://drive.google.com/file/d/1HTNem7IR_uqd6Jser9U60Bz_eD4ySqLG/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=13296 [article]

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Isolation and purification of caseinase and collagenase from commercial bacillus subtilis AS1.398 enzyme by affinity chromatography / Wang Rui in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 93, N° 1 (01-02/2009)  

[article]  inJOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 93, N° 1 (01-02/2009) . - p. 8-11 Titre : Isolation and purification of caseinase and collagenase from commercial bacillus subtilis AS1.398 enzyme by affinity chromatography Type de document : texte imprimé Auteurs : Wang Rui, Auteur ; Li Zhiqiang, Auteur ; Chen Min, Auteur ; Cheng Haiming, Auteur ; Wang Yingmei, Auteur ; Liao Longli, Auteur Année de publication : 2009 Article en page(s) : p. 8-11 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Bacillus subtilis Caséinases Chromatographie Collagénases Les collagénases sont des enzymes capables de rompre les liaisons peptidiques du collagène. Elles facilitent la destruction des structures extracellulaires lors de la pathogenèse bactérienne. Ce sont des exotoxines. La production de collagénases peut être induite lors d'une réponse immunitaire, par les cytokines qui stimulent les cellules telles que les fibroblastes et les ostéoplastes et occasionnent indirectement des lésions tissulaires. Enzymes Une enzyme est une protéine dotée de propriétés catalytiques. Pratiquement toutes les biomolécules capables de catalyser des réactions chimiques dans les cellules sont des enzymes ; certaines biomolécules catalytiques sont cependant constituées d'ARN et sont donc distinctes des enzymes : ce sont les ribozymes. Une enzyme agit en abaissant l'énergie d'activation d'une réaction chimique, ce qui accroît la vitesse de réaction. L'enzyme n'est pas modifiée au cours de la réaction. Les molécules initiales sont les substrats de l'enzyme, et les molécules formées à partir de ces substrats sont les produits de la réaction. Presque tous les processus métaboliques de la cellule ont besoin d'enzymes pour se dérouler à une vitesse suffisante pour maintenir la vie. Les enzymes catalysent plus de 5 000 réactions chimiques différentes2. L'ensemble des enzymes d'une cellule détermine les voies métaboliques qui peuvent avoir lieu dans cette cellule. L'étude des enzymes est appelée enzymologie. Les enzymes permettent à des réactions de se produire des millions de fois plus vite qu'en leur absence. Un exemple extrême est l'orotidine-5'-phosphate décarboxylase, qui catalyse en quelques millisecondes une réaction qui prendrait, en son absence, plusieurs millions d'années3,4. Comme tous les catalyseurs, les enzymes ne sont pas modifiées au cours des réactions qu'elles catalysent, et ne modifient pas l'équilibre chimique entre substrats et produits. Les enzymes diffèrent en revanche de la plupart des autres types de catalyseurs par leur très grande spécificité. Cette spécificité découle de leur structure tridimensionnelle. De plus, l'activité d'une enzyme est modulée par diverses autres molécules : un inhibiteur enzymatique est une molécule qui ralentit l'activité d'une enzyme, tandis qu'un activateur de cette enzyme l'accélère ; de nombreux médicaments et poisons sont des inhibiteurs enzymatiques. Par ailleurs, l'activité d'une enzyme décroît rapidement en dehors de sa température et de son pH optimums. Produits chimiques -- Purification Index. décimale : 547 Chimie organique : classer la biochimie à 574.192 Résumé : Bacillus subtilis is a saprophytic bacteria which has a widespread distribution in nature and can be easily isolated from soil microbes. Bacillus subtilis AS1.398 is a major strain of bacillus subtilis used extensively in light industry and the pharmaceutical industry and is commonly used in the leather industry in China for depilation and bating. The non-collagenolytic activity of caseinase is correlated with the depilation. Collagenolytic protease has little contribution to depilation. It damages the collagen fibres and reduces the quality of leather. Collagenolytic activity should be inhibited during enzymatic depilation. Caseinase and collagenase were isolated and purified to homogeneity from commercial bacillus subtilis AS1.398 by affinity chromatography on the basis of modified hide powder as supporter. The purified enzyme had estimated molecular mass 44.3kDa determined by SDS-PAGE. Assays were also made on the activities of the two proteases. The specific activity of the caseinase showed a recovery of 42 %. En ligne : https://drive.google.com/file/d/1CNu0AWG_OtPsi3baQseZT99KQV-tfQkh/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=4079 [article]

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Kinetics of inhibition of type I collagenase by dialdehyde cellulose in stabilization of type I collagen / Gladstone Christopher Jayakumar in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CX, N° 3 (03/2015)  

[article]  inJOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CX, N° 3 (03/2015) . - p. 72-79 Titre : Kinetics of inhibition of type I collagenase by dialdehyde cellulose in stabilization of type I collagen Type de document : texte imprimé Auteurs : Gladstone Christopher Jayakumar, Auteur ; Nagarajan Usharani, Auteur ; Arjunan Yasothai, Auteur ; Swarna Vinodh Kanth, Auteur ; Jonnalagadda Raghava Rao, Auteur Année de publication : 2015 Article en page(s) : p. 72-79 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Antienzymes Cellulose dialdéhyde Collagénases Les collagénases sont des enzymes capables de rompre les liaisons peptidiques du collagène. Elles facilitent la destruction des structures extracellulaires lors de la pathogenèse bactérienne. Ce sont des exotoxines. La production de collagénases peut être induite lors d'une réponse immunitaire, par les cytokines qui stimulent les cellules telles que les fibroblastes et les ostéoplastes et occasionnent indirectement des lésions tissulaires. Collagène -- Stabilité Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Collagen is one of the widely studied biomaterial for various industrial applications. However, search of eco-friendly and biocompatible stabilizing agent is a thrust research domain. In this research work, application of dialdehyde cellulose (DAC) was studied to understand the effect on the enzymatic and conformational stability in collagen. The secondary structure of collagen is not significantly altered on interaction with DAC. But, it was found that DAC lead to changes in the amplitude of the circular dichroic (CD) spectrum but did not alter the triple helical conformation of collagen. DAC treated collagen exhibited 93% resistance to collagenolytic hydrolysis. Conversely, DAC treated collagenase exhibited 89% inhibition against collagen degradation and the inhibition was found to be concentration dependent. The kinetics of inhibition of collagenase by DAC was derived from the extent of hydrolysis of (2-furanacryloyl-L-leucyl-glycyl-L-prolyl-L-alanine), FALGPA. DAC exhibited non-competitive mode of inhibition against collagenase. CD data on DAC-modified collagenase substantiate the hypothesis that the inhibition of collagenase by DAC arises from secondary and quaternary structural changes in the enzyme. Gaining new insights in understanding the mechanism of stabilization of collagen by DAC through kinetics of inhibition of collagenase was presented. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Materials - Methods - Preparation of DAC - Preparation of crosslinked collagen - Resistance to collagenase - Inhibition of collagenase activity - Kinetic investigation - Inhibition of collagenase by DAC - Conformational changes of DAC stabilized collagen - RESULTS AND DISCUSSION : Inhibition of collagenase - DAC treated collagenase resistance of native collagen - Conformational changes in DAC stabilized collagen - Conformational changes in DAC treated collagenase - Kinetic analysis of inhibition of collagenase by DAC - Mechanism of inhibition of collagenase by DAC En ligne : https://drive.google.com/file/d/1SE-oSDIEYjm4_Qrm6DaXeblWS7zipi-Z/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=23452 [article]

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Optimization and application of chromium-resistant collagenase production by Serratia sp. G / Bijun Zheng in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 108, N° 2 (03-04/2024)  

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Physiological and cell biological properties in vitro of collagen isolated from calf limed splits / G. I. Ly in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 88, N° 2 (03-04/2004)  

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Powdered hide model for vegetable tanning / Eleanor M. Brown in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CIX, N° 1 (01/2014)  

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Powdered hide model for vegetable tanning II : hydrolyzable tannin / Eleanor M. Brown in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CX, N° 1 (01/2015)  

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Powered hide for research on tanning mechanisms / Eleanor M. Brown in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CV, N° 4 (04/2010)  

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Soluble collagen approach to a combination tannage mechanism / Eleanor M. Brown in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXI, N° 4 (04/2016)  

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Three-level green biotech protection of skin collagen / Roberto Dal Toso in PERSONAL CARE EUROPE, Vol. 3, N° 3 (09/2010)  

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Upcycled food waters for cosmetic formulations / Paul-Hubert Baudelet in GLOBAL PERSONAL CARE, Vol. 24, N° 9 (10/2023)  

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