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A molecular level investigation of dialdehyde starch interaction with collagen for eco-friendly stabilization / Gladstone Christopher Jayakumar in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CX, N° 5 (05/2015)
[article]
Titre : A molecular level investigation of dialdehyde starch interaction with collagen for eco-friendly stabilization Type de document : texte imprimé Auteurs : Gladstone Christopher Jayakumar, Auteur ; Swarna Vinodh Kanth, Auteur ; Jonnalagadda Raghava Rao, Auteur ; Balachandran Unni Nair, Auteur Année de publication : 2015 Article en page(s) : p. 145-151 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Amidon dialdéhyde
Antienzymes
Collagène
Dynamique moléculaire
Réticulation (polymérisation)
Stabilisants (chimie)
Stabilité thermiqueIndex. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : The current study investigates Dialdehyde Starch (DAS) as a stabilizing agent for collagen. DAS is a well established crosslinking agent for protein; however, molecular interaction with collagen was not elucidated. Dialdehyde involves in the formation of inter and intra crosslinking with protein which renders higher stability against heat and enzyme. Crosslinking efficiency of DAS with collagen was found to increase with increase in the concentration. DAS interacted collagen membrane exhibited an increase in the thermal stability of about 35°C at pH 8. Swelling degree of collage-DAS membranes were found to decrease with increase in the concentration of DAS owing to the shift in the nucleation behavior in collagen fibrillogenesis. DAS treated collagen membrane shows 90% resistance to collagenase due to the unavailability of cleaving sites in collagen-DAS fibres. Reconstittued collage-DAS collagen membranes showed increase in cell proliferation which signifies its non-toxic characteristics. Therefore, DAS can be a new class of green tanning agent for skin stabilization and also finds applications in scaffold preparation. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Reagents and chemicals - Preparation of type I collagen - Preparation of reconstituted collagen membranes - Crosslinking conditions - Crosslinking efficiency - Swelling ratio - Thermal resistance of DAS stabilized collagen membrane hydrothermal temperature - Calorimetric measurement - Denaturation temperature - Collagenolytic activity of DAS stabilized collagen matrix - Scanning Electron Microscopy studies of DAS stabilized collagen membrane - In vitro cytotoxicity analysis
- RESULTS AND DISCUSSION : Effiency of DAS interaction with biomembrane - TNBS assay - Water absorption in collagen-DAS biomembrane - Thermal stability of collagen-Das biomembrane - DAS-collagen biomembrane resistance against collagenase - Morphological study of collagen-DAS biomembrane - Evaluation of cell proliferation on collagen - DAS biomembrane substrate - Plausible mechanism of dialdehyde starch interaction with collagenEn ligne : https://drive.google.com/file/d/1Xdg1FiqhE-W-sP_5lxd2otPh_8Tl6HsR/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=24055
in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CX, N° 5 (05/2015) . - p. 145-151[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 17216 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Molecular modeling approach to vegetable tanning : Preliminary results for gallotannin interactions with the collagen microfibril / Eleanor M. Brown in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CVI, N° 5 (05/2011)
[article]
Titre : Molecular modeling approach to vegetable tanning : Preliminary results for gallotannin interactions with the collagen microfibril Type de document : texte imprimé Auteurs : Eleanor M. Brown, Auteur ; Dennis C. Shelly, Auteur Année de publication : 2011 Article en page(s) : p. 145-152 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Collagène
Gallo-tanins
Molécules -- Modèles
Tannage végétalIndex. décimale : 675.2 Préparation du cuir naturel. Tannage Résumé : Tanning of animal hides produces leather, a durable, flexible material that is stabilized against putrefaction. Chrome-tanned wet blue, aldehyde crosslinked wet white, and vegetable tanned hides are major contributors to current leather production. Although the chemistries involved are significantly different, the product in each case is leather. Vegetable tanning, the oldest of these technologies is, from a mechanistic perspective, the least well understood. To explore possible vegetable tanning mechanisms, we have applied molecular modeling techniques to the study of interactions of gallotannin, a component of chestnut tannins, with the collagen microfibril. A model gallotannin molecule was constructed and energy minimized. This model was docked into several energetically favorable positions on a fragment of the ERRC collagen microfibril model, generally with a good fit at a proline or hydroxyproline residue. The alpha carbon backbone of collagen was kept immobile during molecular dynamics simulations at 400 - 800K with and without an added layer of water for solvation to identify possibly more favorable interactions sites for the gallotannin molecules. Both inter and intra chain interactions were possible, and several potential sites for hydrogen bonding via arginine residues or hydrophobic interactions with alanine or isoleucine residues were identified. The information gained from this model study is an early step in the development of a vegetable-tanning model. En ligne : https://drive.google.com/file/d/14XNgkdoHQ2WDtRyvAroa1nHsL2Ld5aVp/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=11588
in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CVI, N° 5 (05/2011) . - p. 145-152[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 012969 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible N-Acetylglucosamine modulates function of the skin fibroblasts / A. Polubinska in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 35, N° 5 (10/2013)
[article]
Titre : N-Acetylglucosamine modulates function of the skin fibroblasts Type de document : texte imprimé Auteurs : A. Polubinska, Auteur ; J. Cwalinski, Auteur ; E. Baum, Auteur ; A. Breborowicz, Auteur Année de publication : 2013 Article en page(s) : p. 472-476 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Collagène
Fibroblastes
Hyaluronane
N-Acétylglucosamine
Peau -- Inflammation
VieillissementIndex. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : Contexte : Les fibroblastes sont une composante importante de la peau qui détermine ses propriétés. Le N-Acétylglucosamine (NAG) est le substrat pour la synthèse de l'acide hyaluronique et il a également une activité anti-inflammatoire et anti-sénescente dans les cellules mésothéliales.
Methozdes : Nous avons testé dans des fibroblastes de peau humaine en culture, comment la supplémentation du milieu de culture avec 10 mmol L−1 de NAG modifie les propriétés de ces cellules.
Resultats : les fibroblastes cultivés en présence de NAG produisent plus de protéines, principalement due à l'augmentation de la synthèse du collagène (+33% par rapport au témoin, P < 0.05). La synthèse d'acide hyaluronique a été augmentée (+107% par rapport au témoin, P < 0.001), mais l'interleukine-6 synthèse a été réduite (−22% par rapport au témoin, P < 0.05). Les fibroblastes cultivés dans un milieu avec NAG 10 mmol L−1 démontrent une meilleure capacité à guérir la couche de cellules blessées (+34% par rapport au témoin, P < 0.05). En outre, la sénescence réplicative des fibroblastes qui subissent le vieillissement en présence de NAG a été moins prononcée, comme en témoigne la moindre augmentation du temps de doublement de population (−70% par rapport au témoin, P < 0.05).
Conclusion : Nous concluons que les changements induits par NAG dans les propriétés des fibroblastes cutanés peuvent être importants pour la prévention des changements dus au vieillissement de la structure et la fonction de la peau.Note de contenu : - Effect of NAG on function of fibroblasts
- Effect of NAG on replicative ageing of fibroblasts
- Statistical analysisDOI : 10.1111/ics.12067 En ligne : http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/ics.12067 Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=19438
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 35, N° 5 (10/2013) . - p. 472-476[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 15577 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Natural leather protein's thermal stability at high temperature conditions : analyzed by AMBER software / Zhong Anhua in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 100, N° 5 (09-10/2016)
[article]
Titre : Natural leather protein's thermal stability at high temperature conditions : analyzed by AMBER software Type de document : texte imprimé Auteurs : Zhong Anhua, Auteur ; Wan Luo, Auteur ; Jiang Xuewei, Auteur ; Hu Yuqin, Auteur ; Jinjin Li, Auteur Année de publication : 2016 Article en page(s) : p. 238-240 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Collagène
Cuirs et peaux -- Analyse
Hautes températures
Stabilité thermiqueIndex. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : In this paper, the model of a molecule of 1cgd collagen at high temperature was built using AMBER software. The software condition was set with 99 Amber force field, free boundary and Canonical ensemble (NVT), the time step as 1 femtosecond. The simulation indicates that the spatial conformation changes with rising temperature. The stability of collagen decreases and the spatial configuration deviation from the native conformation increases when the temperature rises. The structure of collagen I tends to be looser as the temperature increases and the contacts between protein molecules fall. The simulation also shows that, the more contacts between molecules, the better stability of the structure and the lower molecule activity. The decline of intermolecular hydrogen causes the decline of collagen I stability. In this paper, the thermal stability of natural leather was analyzed from the microscopic view which is helpful for understanding the changes of leather proteinis performance under high temperature. Note de contenu : - Trajectory analysis of 1cgd collagen under different temperatures
- The contact number (Cn) analysisEn ligne : https://drive.google.com/file/d/1r-1TAaKVj7OtHzq-yX2PaGftSX4kyQG4/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=27087
in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 100, N° 5 (09-10/2016) . - p. 238-240[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 18411 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Non–animal collagens as new options for cosmetic formulation / Y. Y. Peng in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 37, N° 6 (12/2015)
[article]
Titre : Non–animal collagens as new options for cosmetic formulation Type de document : texte imprimé Auteurs : Y. Y. Peng, Auteur ; V. Stoichevska, Auteur ; A. Vashi, Auteur ; L. Howell, Auteur ; F. Fehr, Auteur ; G. J. Dumsday, Auteur ; J. A. Werkmeister, Auteur ; John A. M. Ramshaw, Auteur Année de publication : 2016 Article en page(s) : p. 636-641 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Analyse spectrale
Chimie analytique
Collagène
Cosmétiques
Fermentation
Formulation (Génie chimique)
Protéines recombinéesIndex. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : - OBJECTIF : Pour examiner le potentiel de collagène non animale comme une nouvelle option pour des applications cosmétiques.
- METHODES : Des collagènes non-animales provenant de trois espèces, Streptococcus pyogenes, Solibacter usitatus et Methylobacterium sp 4-46, ont été exprimées sous forme de protéines recombinantes dans Escherichia coli en utilisant le système d'expression choc au froid, pCold. Les protéines ont été purifiées en utilisant soit une chromatographie d'affinité métallique ou un procédé simple basé sur la précipitation et la digestion protéolytique d'impuretés, ce qui est approprié pour une production à grande échelle. Les échantillons ont été examinés à l'aide d'un éventail de procédures analytiques.
- RESULTATS : Les analyses par électrophorèse sur gel et spectrométrie de masse ont été utilisées pour examiner la pureté et l'intégrité des produits. La spectroscopie de dichroïsme circulaire a montré des stabilités autour de 38°C, et des valeurs de pI calculées étaient de 5,4 à 8,6. La spectroscopie UV/Visible ont montré la transparence des solutions de collagène. Les collagènes sont solubles à faible force ionique entre pH 5 et pH 8, mais dans des conditions plus acides, sont moins solubles. A des valeurs de pH inférieur, la matière insoluble était bien dispersée et n'a pas formé des associations et des agrégats fibreux trouvés avec les collagènes d'origine animal. Les matériaux se sont avérés être non cytotoxique à des cellules en culture.
- CONCLUSION : Ces nouveaux collagènes non animales peuvent être des alternatives potentielles aux collagènes d'animaux pour l'inclusion dans les formulations cosmétiques.Note de contenu : - Development of non-animal collagen genes
- Non-animal collagen protein expression
- Extraction and purification of non-animal collagen proteins
- Evaluation of non-animal collagen
- Thermal stability of non-animal collagens
- Evaluation of non-animal collagen clarity and aggregation
- Water interactions of non-animal collagens
- Evaluation of cytotoxicity by cell growthDOI : 10.1111/ics.12243 En ligne : http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/ics.12243 Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=25079
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 37, N° 6 (12/2015) . - p. 636-641[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 17681 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Noninvasive in situ assessment of structural alteration of human dermis caused by photoaging using a novel collagen-specific imaging technique / Toyonobu Yamashita in IFSCC MAGAZINE, Vol. 16, N° 1 (01-02-03/2013)
PermalinkNouvelles du collagène / Günter Reich in INDUSTRIE DU CUIR (IDC), N° 2013/04 (07-08-09/2013)
PermalinkNovel procedure for large-scale purification of atelocollagen by selective precipitation / S. S. Maier in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CV, N° 1 (01/2010)
PermalinkOlive leaf-derived PPAR agonist complex induces collagen IV synthesis in human skin models / George P. Majewski in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 43, N° 6 (12/2021)
PermalinkOn the shrinkage kinetic of collagen / Guillermo O. Sarli in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 60 (Année 1976)
PermalinkOptimising conditions for preparing collagen-type hydrolysates / Pavel Mokrejs in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 100, N° 3 (05-06/2016)
PermalinkOptimization of enzyme-assisted phenolic reactions applied to thermal stabilization of collagen using response surface methodology / Leticia Melo Dos Santos in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXI, N° 2 (02/2016)
PermalinkPermalinkPhysicochemical properties of collagen, gelatin and collagen hydrolysate derived from bovine limed split waste / Zhongkai Zhang in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 90, N° 1 (01-02/2006)
PermalinkPolyethylene glycol as a preservative for pigskin and its interaction with collagen / Chunhua Wang in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXIII, N° 10 (10/2018)
PermalinkPolymer bio-composites based on collagen / Ján Matyasovsky in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CVII, N° 10 (10/2012)
PermalinkPotential uses of tanned collagen / Robert M. Lollar in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. XXVII (Année 1982)
PermalinkPowdered hide model for vegetable tanning / Eleanor M. Brown in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CIX, N° 1 (01/2014)
PermalinkPreliminary experiments in the development of a test for heat damage / Susan Wolter in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. LXXII (Année 1977)
PermalinkPreparation and analysis of collagen polypeptide from hides by enzymes / Li Yanchun in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 89, N° 3 (05-06/2005)
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