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Factors affecting thermal stability of collagen from the aspects of extraction, processing and modification / Xiaoxia Zhang in JOURNAL OF LEATHER SCIENCE AND ENGINEERING, Vol. 2 (Année 2020)
[article]
Titre : Factors affecting thermal stability of collagen from the aspects of extraction, processing and modification Type de document : texte imprimé Auteurs : Xiaoxia Zhang, Auteur ; Songcheng Xu, Auteur ; Lirui Shen, Auteur ; Guoying Li, Auteur Année de publication : 2020 Article en page(s) : 29 p. Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Acétique, Acide L'acide acétique (du latin acetum) ou acide éthanoïque est un acide carboxylique de formule chimique : C2H4O2 ou CH3COOH.
L'acide acétique pur est aussi connu sous le nom d'acide acétique glacial. C'est un des plus simples des acides carboxyliques. Son acidité vient de sa capacité à perdre le proton de sa fonction carboxylique, le transformant ainsi en ion acétate CH3COO-. C'est un acide faible.
L'acide acétique pur est un liquide très faiblement conducteur, incolore, inflammable et hygroscopique. Il est naturellement présent dans le vinaigre, il lui donne son goût acide et son odeur piquante (détectable à partir de 1 ppm21).
C'est un antiseptique et un désinfectant.
L'acide acétique est corrosif et ses vapeurs sont irritantes pour le nez et les yeux.
Il doit être manipulé avec soin. Quoi qu'il n'ait pas été jugé cancérigène ou dangereux pour l'environnement, il peut causer des brûlures ainsi que des dommages permanents à la bouche, au nez, à la gorge et aux poumons. À certaines doses et en co-exposition chronique avec un produit cancérigène, son caractère irritant en fait un promoteur tumoral de tumeurs (bénignes et malignes)21. Ceci a été démontré expérimentalement chez le rat.
Collagène
Extraction (chimie)
Ions inorganiques
Liquides ioniques
Polymères
Réticulation (polymérisation)
solvants
Stabilité thermiqueIndex. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Collagen, as a thermal-sensitive protein, is the most abundant structural protein in animals. Native collagen has been widely applied in various fields due to its specific physicochemical and biological properties. The beneficial properties would disappear with the collapse of the unique triple helical structure during heating. Understanding thermal stability of collagen is of great significance for practical applications. Previous studies have shown the thermal stability would be affected by the different sources, extraction methods, solvent systems in vitro and modified methods. Accordingly, the factors affecting thermal stability of collagen are discussed in detail in this review. Note de contenu : - THE EFFECT OF EXTRACTION METHODS ON THERMAL STABILITY : Acid extraction and enzyme extraction - Alkali extraction - Ultrasonic assisted and microwave assisted extraction - Ionic liquids pretreatment extraction
- THE EFFECT OF COLLAGEN EXTRACTED FROM DIFFERENT
- THE EFFECT OF DFFERENT SOLVENT SYSTEMS ON THERMAL STABILITY : The concentration of collagen - The concentration of acetic acid - Different inorganic ion concentrations and species -
Ionic liquids (ILs) - Alcohols - Natural polymers - Biocompatible synthetic polymers
- THE EFFECT OF CROSSLINKING ON THERMAL STABILITY : Physical crosslinking - Chemical crosslinkingDOI : https://doi.org/10.1186/s42825-020-00033-0 En ligne : https://link.springer.com/content/pdf/10.1186/s42825-020-00033-0.pdf Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=37452
in JOURNAL OF LEATHER SCIENCE AND ENGINEERING > Vol. 2 (Année 2020) . - 29 p.[article]Fatliquor effects on collagen fibril orientation and D-spacing in leather during tensile strain / Katie H. Sizeland in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CX, N° 11 (11/2015)
[article]
Titre : Fatliquor effects on collagen fibril orientation and D-spacing in leather during tensile strain Type de document : texte imprimé Auteurs : Katie H. Sizeland, Auteur ; Geoff Holmes, Auteur ; Richard L. Edmonds, Auteur ; Nigel Kirby, Auteur ; A. Hawley, Auteur ; S. T. Mudie, Auteur ; Richard G. Haverkamp, Auteur Année de publication : 2015 Article en page(s) : p. 355-362 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Collagène
Cuirs et peaux -- Propriétés mécaniques
Déformations (mécanique)
Distribution et orientation des fibres
Essais dynamiques
Produits de nourriture du cuir
Test de déchirement
Traction (mécanique)Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Strength is a very important property of leather and is known to depend on the arrangement of the collagen fibrils within the material. The addition of fatliquor (penetrating oils) is an essential part of the manufacture of leather and enhances the strength and feel of leather. However, the mechanism by which fatliquor leads to increased strength is not understood. Here we use synchrotron based small angle X-ray scattering (SAXS) to monitor the collagen fibril rearrangement and internal strain of leather during tension. Differences in internal structural changes under strain with varying levels of fatliquor are investigated. It is found that when a strain of up to 40-70% was applied to leather, the orientation index (OI) of the collagen fibrils changed up to 21.8% and the d-spacing changed by up to 1.8% with no consistent differences at different levels of fatliquor. The extensibility of leather increases by 11.3% with as little as 2% fatliquor addition and the elastic modulus decreases with fatliquor addition but not in proportion to the amount of fatliquor. This change in extensibility is not reflected in differences in OI or d-spacing changes during strain. As reported previously, the fatliquor modifies the d-spacing of collagen. While fatliquor is traditionally considered to lubricate the fibers in leather, here the evidence suggests that this does not occur at the level of collagen fibrils. This provides an insight in the action of fatliquor in leather manufacture. Note de contenu : - Fatliquor addition
- Scattering patterns
- Tear test
- Orientation index
- Stress-strain
- OI of cross sectionsEn ligne : https://drive.google.com/file/d/1bwnG63Bg0OkZzrAzbZtmL75YrZ0abVXL/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=24864
in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CX, N° 11 (11/2015) . - p. 355-362[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 17581 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Fermented bioactive for versatile anti-ageing / Xiaotong Yuan in GLOBAL PERSONAL CARE, Vol. 25, N° 1 (01/2024)
[article]
Titre : Fermented bioactive for versatile anti-ageing Type de document : texte imprimé Auteurs : Xiaotong Yuan, Auteur ; Wenjie Qu, Auteur ; Songyan Zou, Auteur ; Jian Wei, Auteur ; Zhen Lu, Auteur ; Dexue Luo, Auteur Année de publication : 2024 Article en page(s) : p. 56-59 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Actifs anti-pollution
Antiâge
Antioxydants
AutophagieL’autophagie, autolyse ou autophagocytose, désigne une dégradation d'une partie du cytoplasme de la cellule par ses propres lysosomes. L'histolyse est le même processus, mais intervenant lors d'une métamorphose, il est utile à l'organisme (par exemple, les amphibiens). L'histolyse est également présente au cours du développement embryonnaire ou en fin de lactation.
Le terme d'autophagie regroupe plusieurs voies de dégradation lysosomale des constituants cellulaires, essentielles à l’homéostasie cellulaire. Il existe trois types différents d’autophagies dont : la microautophagie, l’autophagie réalisée par des protéines chaperonnes, et la macroautophagie (la forme principale). La macroautophagie, appelée couramment autophagie, est un mécanisme permettant à la cellule de digérer une partie de son contenu, que ce soit du cytoplasme, des protéines ou des organites cellulaires. C’est la seule voie qui puisse dégrader massivement des macromolécules et des organites, c’est une voie de dégradation alternative à celle du protéasome.
Biomolécules actives
CéramidesUn céramide est un sphingolipide résultant de la combinaison d'un acide gras avec la sphingosine via une liaison amide. On trouve de telles molécules en abondance dans les membranes cellulaires, où elles entrent notamment dans la constitution des sphingomyélines. Les céramides ne jouent pas qu'un rôle structurel dans les membranes biologiques, et peuvent également revêtir des fonctions de signalisation lipidique. Leurs actions les mieux comprises vont de la différenciation cellulaire à la mort cellulaire programmée (apoptose) en passant par la prolifération cellulaire.
Les acides gras qui les constituent ont généralement un nombre pair (de 16 à 24) d'atomes de carbone, sont saturés ou monoinsaturés, et sont souvent α-hydroxylés.
La plupart des céramides n'existent pas à l'état naturel si ce n'est comme précurseurs de la biosynthèse des sphingolipides par une réaction d'addition sur la fonction alcool primaire de la sphingosine. (Wikipedia)
Collagène
Dermo-cosmétologie
EnzymesUne enzyme est une protéine dotée de propriétés catalytiques. Pratiquement toutes les biomolécules capables de catalyser des réactions chimiques dans les cellules sont des enzymes ; certaines biomolécules catalytiques sont cependant constituées d'ARN et sont donc distinctes des enzymes : ce sont les ribozymes.
Une enzyme agit en abaissant l'énergie d'activation d'une réaction chimique, ce qui accroît la vitesse de réaction. L'enzyme n'est pas modifiée au cours de la réaction. Les molécules initiales sont les substrats de l'enzyme, et les molécules formées à partir de ces substrats sont les produits de la réaction. Presque tous les processus métaboliques de la cellule ont besoin d'enzymes pour se dérouler à une vitesse suffisante pour maintenir la vie. Les enzymes catalysent plus de 5 000 réactions chimiques différentes2. L'ensemble des enzymes d'une cellule détermine les voies métaboliques qui peuvent avoir lieu dans cette cellule. L'étude des enzymes est appelée enzymologie.
Les enzymes permettent à des réactions de se produire des millions de fois plus vite qu'en leur absence. Un exemple extrême est l'orotidine-5'-phosphate décarboxylase, qui catalyse en quelques millisecondes une réaction qui prendrait, en son absence, plusieurs millions d'années3,4. Comme tous les catalyseurs, les enzymes ne sont pas modifiées au cours des réactions qu'elles catalysent, et ne modifient pas l'équilibre chimique entre substrats et produits. Les enzymes diffèrent en revanche de la plupart des autres types de catalyseurs par leur très grande spécificité. Cette spécificité découle de leur structure tridimensionnelle. De plus, l'activité d'une enzyme est modulée par diverses autres molécules : un inhibiteur enzymatique est une molécule qui ralentit l'activité d'une enzyme, tandis qu'un activateur de cette enzyme l'accélère ; de nombreux médicaments et poisons sont des inhibiteurs enzymatiques. Par ailleurs, l'activité d'une enzyme décroît rapidement en dehors de sa température et de son pH optimums.
Protection contre le rayonnement ultravioletIndex. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : Bloomage Biotech has harnessed natural green fermentation methods to create ingredients that target multiple anti-ageing pathways to strengthen the barrier of the skin, providing protection against pollutants and UV radiation. Note de contenu : - AcHA: barrier strengthening & autophagy
- EGT : mitochondrial targeting & antioxidant
- Minitrue : endogenous synthesis of HA, ceramide, collagenEn ligne : https://drive.google.com/file/d/1gvYdUqXfs5iRt2iP8f1SfDeVtDi-MIwB/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=40637
in GLOBAL PERSONAL CARE > Vol. 25, N° 1 (01/2024) . - p. 56-59[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 24397 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Fibre-forming properties of collagen and gelatin derived from bovine limed-split waste / Wei Xiangyi in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 99, N° 6 (11-12/2015)
[article]
Titre : Fibre-forming properties of collagen and gelatin derived from bovine limed-split waste Type de document : texte imprimé Auteurs : Wei Xiangyi, Auteur ; Wenhua Zhang, Auteur ; Bi Shi, Auteur Année de publication : 2015 Article en page(s) : p. 307-311 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Collagène
Cuirs et peaux -- Déchets -- Recyclage
Cuirs et peaux de bovins
GélatineLa gélatine est une substance solide translucide, transparente ou légèrement jaune, presque sans goût et sans odeur, obtenue par l'ébullition prolongée de tissus conjonctifs (peaux) ou d'os d'animaux (principalement porc, bœuf, poisson). Elle possède de nombreuses applications dans le domaine culinaire, la médecine, les industries agroalimentaire et pharmaceutique.
En matière d’étiquetage, la gélatine est considérée par la norme européenne3 comme un ingrédient et non pas comme un additif, c'est pourquoi elle n'a pas de numéro E. Hors Union européenne, elle est considérée par certains pays comme un additif gélifiant et on peut la trouver avec la dénomination E441.
La gélatine est un mélange de protéines obtenu par hydrolyse partielle du collagène extrait de la peau comme la peau de porc (cochon), des os, des cartilages, etc. Les liaisons moléculaires entre les fibres de collagène sont alors brisées. Mélangée à de l'eau, la gélatine forme un gel colloïdal semi-solide thermo-réversible (il fond lorsqu'il est chauffé et recouvre son aspect gélatineux lorsqu'il est refroidi). Sous forme déshydratée, par contre, la gélatine n'a pas de point de fusion et devient friable ou brûle quand elle est chauffée à trop haute températureLa rhéologie de la gélatine se caractérise par un comportement viscoélastique, et des contraintes trop élevées ou appliquées trop rapidement peuvent entraîner une rupture fragile (fracturation) ou ductile6. Le caractère plutôt élastique/fragile ou plutôt visqueux/ductile dépend de la concentration en gélatine de la solution aqueuse et de la température, ainsi que de la durée de la mise sous contrainteLes acides aminés constituant la gélatine sont : la glycine (21 %), la proline (12 %), l'hydroxyproline (12 %), l'acide glutamique (10 %), l'alanine (9 %), l'arginine (8 %), l'acide aspartique (6 %), la lysine (4 %), la sérine (4 %), la leucine (3 %), la valine, la phénylalanine et la thréonine (2 %), l'isoleucine et l'hydroxylysine (1 %), la méthionine et l'histidine (< 1 %) et la tyrosine (< 0,5 %). Ces valeurs sont variables (surtout pour les constituants minoritaires) et dépendent de la source de matériaux bruts et de la technique de préparation. La gélatine est constituée à environ 98-99 % (en poids sec) de protéines et contient 18 acides aminés dont huit des neuf acides aminés essentiels à l'Homme. Elle n'a qu'une relative valeur nutritionnelle du fait de l'absence de tryptophane et de son déficit en isoleucine, thréonine et méthionine; elle possède également un taux inhabituellement élevé d'acides aminés non essentiels, la glycine et la proline (qui sont produits par le corps humain). (Wikipedia)
Glutaraldéhyde
pH
Réticulation (polymérisation)Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Fibre-forming properties of collagen and gelatin derived from bovine limed-split were investigated. It was found that collagen was capable of assembling into fibres in a salt environment. The morphology of collagen fibres was pH dependent. The collagen fibres formed et pH4-6 were in random state while they were further aggregated into ordered fibre bundles with periodic structures in the pH range of 7-8 (around the isoelectric point of collagen). Meanwhile, the directional collagen fibre bundles growing along the lattice orientation of underlying inorganic substrate were prepared in the presence of KCI. In contrast, gelatin was net able to assemble into fibres in the same conditions since its triple helix structure had been broken. The results of this research might well interpret the phenomena that collagen presented better performances in preparations of collagen/gelatin-based biomaterials, and importantly, be instructive for better utilization of tannery skin wastes. Note de contenu : - EXPERIMENTAL METHODS : Preparation of collagen and gelatin - Glutaraldehyde crosslinking of collagen fibre and surface area measurement - pH-controlled fibre-forming of collagen - Substrate-templated and KCI-regulated fibre-forming of collagen
- RESULTS AND DISCUSSION : Fibre-forming property of collagen and gelatin in salt environment - Controllable fibre-forming of collagen - Substrate-templated and KCI-regulated fibre-forming of collagenEn ligne : https://drive.google.com/file/d/16sbIqMCu5w-3vUh8QnAwBMFu6DiwtkJj/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=25108
in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 99, N° 6 (11-12/2015) . - p. 307-311[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 17683 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Fixation covalente de divers enzymes sur films de collagène activés chimiquement. Propriétés comparées de l'aspartate amino transferase greffée et en solution / Raymond Coulet / 1973
Titre : Fixation covalente de divers enzymes sur films de collagène activés chimiquement. Propriétés comparées de l'aspartate amino transferase greffée et en solution Type de document : texte imprimé Auteurs : Raymond Coulet, Auteur Année de publication : 1973 Importance : 108 p. Présentation : ill. Format : 29 cm Note générale : Bibliogr. Langues : Français (fre) Catégories : Collagène
EnzymesUne enzyme est une protéine dotée de propriétés catalytiques. Pratiquement toutes les biomolécules capables de catalyser des réactions chimiques dans les cellules sont des enzymes ; certaines biomolécules catalytiques sont cependant constituées d'ARN et sont donc distinctes des enzymes : ce sont les ribozymes.
Une enzyme agit en abaissant l'énergie d'activation d'une réaction chimique, ce qui accroît la vitesse de réaction. L'enzyme n'est pas modifiée au cours de la réaction. Les molécules initiales sont les substrats de l'enzyme, et les molécules formées à partir de ces substrats sont les produits de la réaction. Presque tous les processus métaboliques de la cellule ont besoin d'enzymes pour se dérouler à une vitesse suffisante pour maintenir la vie. Les enzymes catalysent plus de 5 000 réactions chimiques différentes2. L'ensemble des enzymes d'une cellule détermine les voies métaboliques qui peuvent avoir lieu dans cette cellule. L'étude des enzymes est appelée enzymologie.
Les enzymes permettent à des réactions de se produire des millions de fois plus vite qu'en leur absence. Un exemple extrême est l'orotidine-5'-phosphate décarboxylase, qui catalyse en quelques millisecondes une réaction qui prendrait, en son absence, plusieurs millions d'années3,4. Comme tous les catalyseurs, les enzymes ne sont pas modifiées au cours des réactions qu'elles catalysent, et ne modifient pas l'équilibre chimique entre substrats et produits. Les enzymes diffèrent en revanche de la plupart des autres types de catalyseurs par leur très grande spécificité. Cette spécificité découle de leur structure tridimensionnelle. De plus, l'activité d'une enzyme est modulée par diverses autres molécules : un inhibiteur enzymatique est une molécule qui ralentit l'activité d'une enzyme, tandis qu'un activateur de cette enzyme l'accélère ; de nombreux médicaments et poisons sont des inhibiteurs enzymatiques. Par ailleurs, l'activité d'une enzyme décroît rapidement en dehors de sa température et de son pH optimums.Tags : Greffage Enzyme Film collagène Résumé : 1. LES ENZYMES FIXES SUR SUPPORT : Méthode de fixation - Conclusions générales concernant le choix des méthodes, des enzymes et des supports employés - Propriétés des enzymes fixese - Caractéristiques de l'AAT : Propriétés cinétiques et mécanisme réactionnel - Structure primaire / 2. MATERIEL ET METHODES : Obtention de filmsultrafins de collagène porteurs d'activité enzymatique - Détermination de l'activité des enzymes en solution ou fixes / II.1. Choix du support et de la méthode de couplage : Intérêt du collagène - Méthylation des films - Influence du tannage - Fixation d'enzymes sur des films de collagène fabriqués dans des conditions industrielle - Remarques générales convernant la détermination des activités enzymatiques de nos films / II.2. Propriétés comparées de l'AAT en solution et greffe sur films de collagène / II.3. Greffages deautres enzymes sur films de collagène fabriqués dans des conditions industrielles : Greffage de la GPT - Greffage de deux oxydoréductases - Greffage de deux phosphotransferases - Greffage de deux hydrolases - Activités comparées des enzymes greffés. Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=1837 Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 0240 TH/1973/COU Thèse, mémoire, etc... Bibliothèque principale Documentaires Disponible Flocculation behaviors of collagen protein-Al(III) composite flocculant / Ruiqin Li in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CIX, N° 2 (02/2014)
PermalinkA further investigation on collagen-Cr(III) interaction at molecular level / Weimo Han in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXI, N° 3 (03/2016)
PermalinkUne gestion intelligente du collagène dans les soins post-tatouage / Stefan Hettwer in EXPRESSION COSMETIQUE, N° Hors série (12/2016)
PermalinkGraft polymerization. IV. Further studies of the initiation step in the graft polymerization of vinyl monomers onto chrome-tanned collagen / Maryann M. Taylor in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. LXXII (Année 1977)
PermalinkGrain crack and burst strength / Karl Flowers in INTERNATIONAL LEATHER MAKER (ILM), N° 37 (09-10/2019)
PermalinkHide powder azure and azocoll as substrates for assay of the proteolytic activity of bate / Samuel M. Mozersky in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. LXXXVII, N° 8 (08/1992)
PermalinkHigh-quality collagen from a shiitake-based extract / Julia Comas in SOFW JOURNAL, Vol. 143, N° 6 (06/2017)
PermalinkHigh-strength collagen/delphinidin film incorporated with Vaccinium oxycoccus pigment for active and intelligent food packaging / Simiao Yin in COLLAGEN AND LEATHER, Vol. 5 (2023)
PermalinkHydrolysis of chromium tanned leather waste : turning waste into valuable materials - A review / Bianca S. Scopel in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXIII, N° 4 (04/2018)
PermalinkHygienic properties of leather finished with formulations containing collagen hydrolysate obtained by acid hydrolysis / Jan Zarlok in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 99, N° 6 (11-12/2015)
PermalinkImpact of typical surfactants on the collagenolytic and elastinolytic activities of proteases / Yanhong Li in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CX, N° 7 (07/2015)
PermalinkIn vivo topical application of acetyl aspartic acid increases fibrillin-1 and collagen IV deposition leading to a significant improvement of skin firmness / Johanna M. Gillbro in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 37, Suppl. 1 (10/2015)
PermalinkInfluence de l'acidité sur la stabilité de la combinaison entre les dialdéhydes et le collagène / Dumitru Chisalita in REVUE TECHNIQUE DES INDUSTRIES DU CUIR, Vol. LXVI (Année 1974)
PermalinkInfluence de l'acidité sur la stabilité de la combinaison entre les dialdéhydes et le collagène / Dumitru Chisalita in REVUE TECHNIQUE DES INDUSTRIES DU CUIR, Vol. LXIV (Année 1972)
PermalinkInfluence of retanning of the adsorption capacity of water on cattlehide collagen fibers / Keyong Tang in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CIV, N° 11 (11/2009)
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