Accueil
Catégories
> Collagène
CollagèneVoir aussi
|
Ajouter le résultat dans votre panier Affiner la recherche
Etendre la recherche sur niveau(x) vers le bas
Cross-linking phosphoric acid hydrolysates of collagen with cyanidric chloride / I. Chakarska in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 92, N° 2 (03-04/2008)
[article]
Titre : Cross-linking phosphoric acid hydrolysates of collagen with cyanidric chloride Type de document : texte imprimé Auteurs : I. Chakarska, Auteur ; I. Goshev, Auteur ; K. Idakieva, Auteur ; S. Todinova, Auteur ; G. Apostolov, Auteur Année de publication : 2008 Article en page(s) : p. 81-84 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Analyse thermique
Chlorure de cyanureLe chlorure cyanurique est un composé chimique de formule (NCCl). C'est un dérivé chloré de la 1,3,5-triazine. C'est un trimère du chlorure de cyanogène.
- Propriétés : Le chlorure cyanurique se présente sous la forme d'une poudre cristalline blanche à l'odeur de dichlore ou d'acide chlorhydrique. À l'air sec, même par température élevée il est stable, mais dès la présence d'humidité, il s'hydrolyse en acide cyanurique et acide chlorhydrique. La vitesse de cette hydrolyse dépend fortement de la température et du pH. Dans une solution tamponnée à pH = 7 d'eau glacée, il est stable pendant plusieurs heures, mais dès que la température dépasse 10 °C, l'hydrolyse se produit, d'autant plus rapidement que la température augmente, aidée par le fait qu'elle est autocatalysée par l'acide chlorhydrique. (Wikipedia)
Collagène
Cuirs et peaux
Fourier, Spectroscopie infrarouge à transformée de
Hydrolysats de protéines
Phosphorique, AcideL’acide phosphorique est un composé chimique de formule H3PO4. C'est un oxoacide trifonctionnel (triacide) important en chimie inorganique et fondamental en biochimie. Il s'agit d'un acide minéral obtenu par traitement de roches phosphatées ou par combustion du phosphore.
À température ambiante, l'acide phosphorique est un solide cristallin de densité 1,83, qui fond à 42,35 °C. Il constitue la matière première de base pour la production de phosphates (ou sels phosphatés).
Réticulation (polymérisation)Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : A method for cross-linking collagen-based materials using cyanuric chloride was developed. Cross-linking of collagen phosphoric acid hydrolysates was demonstrated by the decrease of the number of the free primary amino groups, the increase in the denaturation temperature, collagenase resistance and changes in the FTIR spectra. The effects of concentration of the cross-linking agent, pH of the solution and the reaction time were studied. The cross-linked collagen hydrolysates showed higher cross-linking densities compared to non-cross-linked collagen hydrolysates. The denaturation temperature was elevated from 24°C for non-cross-linked DSC samples to 28°C for cross-linked samples. Collagen hydrolysates showed the increase resistance to in vitro collagenase degradation. The mixture of collagen hydrolysates with cyanuric chloride gives the possibility of producing new materials for potential biomedical applications. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Starting material - Preparation of non-cross-linked lyophilized collagen sponge - Cross-linking of collagen hydrolysates (CH) with cyanuric chloride (CY) - Assay for primary amino groups - Fourier transform infrared spectroscopy (FTIR) - Differential scanning calorimetry (DSC)
- RESULTS AND DISCUSSION : Results from the cross-linking of collagen hydrolysates with cyanuric chloride - Results from collagenase resistance analysis - Results from FTIR spectroscopy - Results from DSC analysis
- Table 1 : Transition temperature (Td ) and enthalpy change (ΔH) values of collagen hydrolysates cross-linked by cyanuric chloride treatments after storage at three different pHsEn ligne : https://drive.google.com/file/d/10lFTV20VcTzDo-1s2i4iRLxD4qU7M8gV/view?usp=share [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=38935
in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 92, N° 2 (03-04/2008) . - p. 81-84[article]A dehydration process for ovine hide to obtain a new collagenous material / Lluis Ollé in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 98, N° 2 (03-04/2014)
[article]
Titre : A dehydration process for ovine hide to obtain a new collagenous material Type de document : texte imprimé Auteurs : Lluis Ollé, Auteur ; Concepcio Casas, Auteur ; Anna Bacardit, Auteur Année de publication : 2014 Article en page(s) : p. 56-62 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Collagène
Cuirs et peaux de moutons
Déshydratation
Immersion
Solutions aqueuses (chimie)
TannageIndex. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : The aim of the present work is to develop a dehydration process for ovine hide to obtain a new collagenous material for use in the leather industry. What is obtained through this new process is a dry and very porous collagenous substrate which allows the application of tanning chemicals by immersion in aqueous solutions. When compared to existing, traditional processes, economic and environmental advantages are obtained from the use of this new material. More specifically, the new process results in reductions in water use (18%), chemical use (39%), and process time (11%). Note de contenu : - MATERIAL AND METHODS : Material - Analysis of the degree of dehydration
- RESULTS AND DISCUSSION : Dehydration process - Tanning by immersion of a dehydrated ovine peltEn ligne : https://drive.google.com/file/d/1zIB646SrK7X-zVzOvZH9IpLzxbfCso5v/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=21135
in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 98, N° 2 (03-04/2014) . - p. 56-62[article]Réservation
Réserver ce document
Exemplaires (1)
Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 16193 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Der kollagenreport in INDUSTRIE DU CUIR (IDC), N° 2008/05 (10-11/2008)
[article]
Titre : Der kollagenreport Type de document : texte imprimé Année de publication : 2008 Article en page(s) : p. 36-43 Langues : Français (fre) Catégories : Collagène
Cuirs et peauxRésumé : Ein fortschrittsbericht unter besonderer berücksichtigung des. 4. freiberger kollagensymposium am filk (11/12 september 2008). Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=2541
in INDUSTRIE DU CUIR (IDC) > N° 2008/05 (10-11/2008) . - p. 36-43[article]Réservation
Réserver ce document
Exemplaires (1)
Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 010782 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Design of a prototype to produce a new collagen material by dehydration / Lluis Ollé in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 97, N° 6 (11-12/2013)
[article]
Titre : Design of a prototype to produce a new collagen material by dehydration Type de document : texte imprimé Auteurs : Lluis Ollé, Auteur ; Silvia Sorolla, Auteur ; Concepcio Casas, Auteur ; Anna Bacardit, Auteur Année de publication : 2013 Article en page(s) : p. 244-250 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Collagène
Cuirs et peaux de bovins
Cuirs et peaux de moutons
Déshydratation
Matériaux poreux
PrototypesIndex. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : The aim of the present work is to develop a prototype to produce a new collagenous material by dehydration for use in the leather industry. What is obtained through this new process is a dry and very porous collagenous substrate which allows the application of tanning and retanning chemicals by immersion in aqueous solutions. When compared to existing traditional processes, economic and environmental advantages are obtained from the use of this new material. Note de contenu : - Development of the prototype to obtain a new collagenic material by dehydration
- Study on the dehydration of bovine hides
- Study of the dehydration of ovine hidesEn ligne : https://drive.google.com/file/d/1q3GmeN0cuPR-Kuxum9w09fhSKralHRdn/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=20146
in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 97, N° 6 (11-12/2013) . - p. 244-250[article]Réservation
Réserver ce document
Exemplaires (1)
Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 15837 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Development and characterization of genipin cross-linked gelatin based composites incorporated with vegetable-tanned collagen fiber (VCF) / Jie Liu in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXII, N° 12 (12/2017)
[article]
Titre : Development and characterization of genipin cross-linked gelatin based composites incorporated with vegetable-tanned collagen fiber (VCF) Type de document : texte imprimé Auteurs : Jie Liu, Auteur ; Cheng-Kung Liu, Auteur ; Eleanor M. Brown, Auteur Année de publication : 2017 Article en page(s) : p. 410-419 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Collagène
Composites
Composites -- Analyse
Composites -- Propriétés mécaniques
Composites -- Propriétés thermiques
Fourier, Spectroscopie infrarouge à transformée de
GélatineLa gélatine est une substance solide translucide, transparente ou légèrement jaune, presque sans goût et sans odeur, obtenue par l'ébullition prolongée de tissus conjonctifs (peaux) ou d'os d'animaux (principalement porc, bœuf, poisson). Elle possède de nombreuses applications dans le domaine culinaire, la médecine, les industries agroalimentaire et pharmaceutique.
En matière d’étiquetage, la gélatine est considérée par la norme européenne3 comme un ingrédient et non pas comme un additif, c'est pourquoi elle n'a pas de numéro E. Hors Union européenne, elle est considérée par certains pays comme un additif gélifiant et on peut la trouver avec la dénomination E441.
La gélatine est un mélange de protéines obtenu par hydrolyse partielle du collagène extrait de la peau comme la peau de porc (cochon), des os, des cartilages, etc. Les liaisons moléculaires entre les fibres de collagène sont alors brisées. Mélangée à de l'eau, la gélatine forme un gel colloïdal semi-solide thermo-réversible (il fond lorsqu'il est chauffé et recouvre son aspect gélatineux lorsqu'il est refroidi). Sous forme déshydratée, par contre, la gélatine n'a pas de point de fusion et devient friable ou brûle quand elle est chauffée à trop haute températureLa rhéologie de la gélatine se caractérise par un comportement viscoélastique, et des contraintes trop élevées ou appliquées trop rapidement peuvent entraîner une rupture fragile (fracturation) ou ductile6. Le caractère plutôt élastique/fragile ou plutôt visqueux/ductile dépend de la concentration en gélatine de la solution aqueuse et de la température, ainsi que de la durée de la mise sous contrainteLes acides aminés constituant la gélatine sont : la glycine (21 %), la proline (12 %), l'hydroxyproline (12 %), l'acide glutamique (10 %), l'alanine (9 %), l'arginine (8 %), l'acide aspartique (6 %), la lysine (4 %), la sérine (4 %), la leucine (3 %), la valine, la phénylalanine et la thréonine (2 %), l'isoleucine et l'hydroxylysine (1 %), la méthionine et l'histidine (< 1 %) et la tyrosine (< 0,5 %). Ces valeurs sont variables (surtout pour les constituants minoritaires) et dépendent de la source de matériaux bruts et de la technique de préparation. La gélatine est constituée à environ 98-99 % (en poids sec) de protéines et contient 18 acides aminés dont huit des neuf acides aminés essentiels à l'Homme. Elle n'a qu'une relative valeur nutritionnelle du fait de l'absence de tryptophane et de son déficit en isoleucine, thréonine et méthionine; elle possède également un taux inhabituellement élevé d'acides aminés non essentiels, la glycine et la proline (qui sont produits par le corps humain). (Wikipedia)
Génipine
Gonflement (physique)
Mesure
Morphologie (matériaux)
Résistance à l'humidité
Réticulants
Réticulation (polymérisation)
Solubilité
Tannage végétal
ThermogravimétrieIndex. décimale : 675.2 Préparation du cuir naturel. Tannage Résumé : Collagen fibers obtained from solid fibrous wastes generated in tannery have a high potential of being used in developing green composites. Earlier studies in our laboratory demonstrate that nonwoven composites can be derived from collagen fiber network using paper-making technology. The purpose of this work was to fabricate green composites based on gelatin and vegetable-tanned collagen fibers (VCF), using a non-toxic and naturally occurring compound, genipin, as cross-linking agent. VCF were obtained from split hide that has been tanned with vegetable tannins by mechanical milling technique. The VCF content in the networks of gelatin was varied from 10 to 40% (w/w) in dry weight relative to that of the gelatin. The structure, mechanical properties, thermal properties and water resistance of the composite films have been investigated with Fourier transform infrared spectroscopy (FTIR), mechanical testing, thermogravimetric analysis and swelling measurement. The results from those studies revealed that VCF and gelatin could mix with each other homogeneously under alkaline condition and the mechanical properties of the composite films at wet state were improved significantly over that of pure gelatin film. In addition, the composite films showed higher water resistance and thermal resistance than the control. FTIR analysis confirmed the molecular interactions between gelatin and VCF and the formation of cross-links between primary amino groups on gelatin and VCF. Our results indicated that VCF can be used as environmentally friendly and cost-effective potential reinforcing agent for green composites, providing better properties than the original biopolymer matrix. The genipin cross-linked gelatin/VCF composite film can be a promising candidate for the biomedical and packaging applications. Note de contenu : - EXPERIMENTAL : Materials - Methods for the preparation of composites - Characterization
- RESULTS AND DISCUSSION : FTIR Analysis - Degree of cross-linking - Swelling property and water solubility - Mechanical properties of the composites - Thermal property - MorphologyEn ligne : https://drive.google.com/file/d/1hRhXzz5w9noGZDfkNQTzIwzJOxMCNg6n/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=29587
in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CXII, N° 12 (12/2017) . - p. 410-419[article]Réservation
Réserver ce document
Exemplaires (1)
Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 19426 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Development of an in vitro model of menopause using primary human dermal fibroblasts / Noëlle Remoué in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 35, N° 6 (12/2013)
PermalinkDifferences in the reaction of condensed and hydrolysable tannins with collagen / Karl Helmer Gustavson in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TRADES' CHEMISTS, Vol. 50, N° 12 (12/1966)
PermalinkLa diffraction des rayons X et la spectrophotométrie IR : Meilleure connaissance de la structure du collagène, afin d'améliorer la qualité du cuir / A. Huc in TECHNICUIR, N° 7 (08-09/1973)
PermalinkDissolution characteristics of protein in an ionic liquid / Xia Chunchun in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 97, N° 1 (01-02/2013)
PermalinkDynamic mechanical thermal analysis (DMTA) of leather. Part 1 : Effect of tanning agent on the glass transition temperature of collagen / S. Jeyapalina in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 91, N° 6 (11-12/2007)
PermalinkPermalinkEffect of hydrophilic or hydrophobic interactions on the self-assembly behavior and micro-morphology of a collagen mimetic peptide / Xiaomin Luo in JOURNAL OF LEATHER SCIENCE AND ENGINEERING, Vol. 3 (Année 2021)
PermalinkEffect of ionic liquids pretreatment on the extraction of collagen from calf skin / Sicong Liu in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXIV, N° 10 (10/2019)
PermalinkEffect of pH on Al/Zr-binding sites between collagen fibers in tanning process / Shan Cao in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXI, N° 7 (07/2016)
PermalinkEffect of regioisomers of hydroxystearic acids as peroxisomal proliferator-activated receptor agonists to boost the anti-ageing potential of retinoids in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 43, N° 5 (10/2021)
PermalinkEffect of sodium chloride on structure of collagen fiber network in pickling and tanning / Li Xinxin in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXI, N° 6 (06/2016)
PermalinkEffect of tanning agents on collagen structure and response to strain in leather / Katie H. Sizeland in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXI, N° 11 (11/2016)
PermalinkEffects of alkali and acid on the solubility and molecular weight of collagen hydrolysates extracted from bovine hide in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXVII, N° 10 (10/2022)
PermalinkEffects of bating, pickling and crosslinking treatments on the characteristics of fibrous networks from un-tanned hides / Cheng-Kung Liu in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CVIII, N° 3 (03/2013)
PermalinkEffects of collagen fiber addition on the combustion and thermal stability of natural rubber / Weixing Xu in JOURNAL OF LEATHER SCIENCE AND ENGINEERING, Vol. 2 (Année 2020)
Permalink