Approach towards safe and efficient enzymatic unhairing of bovine hides / Mei Chen in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXIII, N° 2 (02/2018)  

[article]  inJOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CXIII, N° 2 (02/2018) . - p. 59-64 Titre : Approach towards safe and efficient enzymatic unhairing of bovine hides Type de document : texte imprimé Auteurs : Mei Chen, Auteur ; Mingfang Jiang, Auteur ; Min Chen ; H. Cheng Année de publication : 2018 Article en page(s) : p. 59-64 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Caséine Les caséines sont des protéines qui constituent la majeure partie des composants azotés du lait. La première phase de la fabrication du fromage est leur précipitation par adjonction d'un acide ou de présure. Le mot caséine est issu du latin caseus, "fromage". - Caractéristiques : La quantité des caséines d'un lait varie selon les espèces animales : 82 % (des protéines) pour le lait de vache et 40 % pour le lait humain. L'hydrolyse d’une caséine fait ressortir des teneurs élevées en acide glutamique, proline, leucine, lysine, sérine et thréonine. - Caséines bovines : Il y a plusieurs types de caséines dans le lait de vache. Les plus présentes sont les caséines αS1 (40 %), β (35 %), κ (12 %), αS2 (10 %) et γ (3 à 7 %). La caséine du lait de vache précipite facilement en caillots blancs, soit par abaissement du pH au voisinage de son point isoélectrique (pH 4,6), soit par action enzymatique (présure). La caséine du lait humain ne précipite pas par simple acidification. Cependant, la précipitation à un pH de 6 est immédiate en présence du suc gastrique du nourrisson à cause de la présure qu'il contient (la chymosine pour être précis). - Caséines humaines : Les caséines représentent 40 % des protéines du lait humain contre 82 % dans le lait de vache. Elles forment également des micelles plus petites qui expliquent en plus de la haute teneur en protéine solubles la coagulation plus fine du lait maternel dans l’estomac du nourrisson. (Wikipedia) Cuirs et peaux de bovins Epilage enzymatique Hydrolyse enzymatique Ions métalliques Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Unhairing is an essential step in leather manufacturing. The traditional hair-burning technology brings huge sulfide pollution and large COD, BOD in the effluent. Hair-saving enzymatic unhairing is a popular method for displacing sulfide unhairing. However, some of the problems associated with enzymatic unhairing are need for greater control over process parameters and possibility of grain damage to the pelt. To overcome these challenges, an attempt has been made to utilize bivalent metal ions for safe and efficient enzymatic unhairing on bovine hides. The effect of metal ions such as Ca(II), Mg(II), Mn(II), and Zn(II) ions on the activity of AS1.398 protease for hydrolyzing collagen and casein was investigated. The findings were corroborated with the bovine hide unhairing and the resultant leathers were of appreciable quality. The outcomes of this study could add to the knowledge of enzymatic unhairing leading to cleaner leather manufacturing in a safe and efficient way. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Enzymatic activity assays - Effect of metal ions to collagen hydrolytic activity - The procedure of enzymatic unhairing with metal ions - Determination of the total protein content - Determination of the hydroxyproline content - Physical properties testing - RESULTS AND DISCUSSION : Effect of metal ions to AS1.398 hydrolyzing of collagen fibers - Effect of metal ions to AS1.398 hydrolyzing of casein - Application on enzymatic unhairing process En ligne : https://drive.google.com/file/d/1Q0ApdHCgWu1jtinc_Um-xzBwSplvAn9-/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=29953 [article]

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Biochemical method for extraction and reuse of protein and chromium from chrome leather shavings : a waste to wealth approach / Anupama Pati in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CVIII, N° 10 (10/2013)  

[article]  inJOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CVIII, N° 10 (10/2013) . - p. 365-372 Titre : Biochemical method for extraction and reuse of protein and chromium from chrome leather shavings : a waste to wealth approach Type de document : texte imprimé Auteurs : Anupama Pati, Auteur ; Rubina Chaudhary, Auteur ; Subramani Saravanabhavan, Auteur Année de publication : 2013 Article en page(s) : p. 365-372 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Amylase L'amylase (EC 3.2.1.1) est une enzyme digestive classée comme saccharidase (enzyme qui brise les polysaccharides). C'est surtout un constituant du suc pancréatique et de la salive, requis pour le catabolisme des glucides à longue chaîne (comme l'amidon) en unités plus petites. L'amylase est également synthétisée dans de nombreuses espèces de fruits pendant leur maturation, ce qui les rend plus sucrés, et aussi durant la germination des grains de céréales. Elle joue un rôle essentiel dans l'amylolyse (ou hydrolyse) de l'amidon de malt d'orge, processus nécessaire à la fabrication de la bière, ainsi que dans l'hydrolyse du glycogène, permettant sa transformation en glucose. Il y a deux iso-enzymes de l'amylase : l'amylase pancréatique et l'amylase salivaire. Elles se comportent différemment au focusing isoélectrique, et peuvent être séparées en testant par les anticorps monoclonaux spécifiques. La ptyaline ou amylase salivaire est une substance qui existe dans la salive. L'alpha-amylase brise les liens α(1-4)glycosidiques à l'intérieur des chaînes de l'amylose et de l'amylopectine pour ultimement donner des molécules de maltose (disaccharides de α-glucose). Elle ne peut attaquer que les amidons hydratés et cuits. Possède un site de liaison à l'émail donc participe à l'élaboration de la pellicule acquise exogène. Se lie avec affinité au Streptococcus viridans (en) ce qui conduit à sa clairance ou à son adhésion selon que l'amylase est en solution ou adsorbée à la surface dentaire. L'amylase liée à une bactérie conserve environ 50 % de son activité enzymatique. La bactérie liée à l'amylase peut donc fermenter le glu que celle-ci produit en acide organique. Bases (chimie) Biochimie Chrome Cuirs et peaux -- Déchets -- Recyclage Dérayures de cuir Enzymes Une enzyme est une protéine dotée de propriétés catalytiques. Pratiquement toutes les biomolécules capables de catalyser des réactions chimiques dans les cellules sont des enzymes ; certaines biomolécules catalytiques sont cependant constituées d'ARN et sont donc distinctes des enzymes : ce sont les ribozymes. Une enzyme agit en abaissant l'énergie d'activation d'une réaction chimique, ce qui accroît la vitesse de réaction. L'enzyme n'est pas modifiée au cours de la réaction. Les molécules initiales sont les substrats de l'enzyme, et les molécules formées à partir de ces substrats sont les produits de la réaction. Presque tous les processus métaboliques de la cellule ont besoin d'enzymes pour se dérouler à une vitesse suffisante pour maintenir la vie. Les enzymes catalysent plus de 5 000 réactions chimiques différentes2. L'ensemble des enzymes d'une cellule détermine les voies métaboliques qui peuvent avoir lieu dans cette cellule. L'étude des enzymes est appelée enzymologie. Les enzymes permettent à des réactions de se produire des millions de fois plus vite qu'en leur absence. Un exemple extrême est l'orotidine-5'-phosphate décarboxylase, qui catalyse en quelques millisecondes une réaction qui prendrait, en son absence, plusieurs millions d'années3,4. Comme tous les catalyseurs, les enzymes ne sont pas modifiées au cours des réactions qu'elles catalysent, et ne modifient pas l'équilibre chimique entre substrats et produits. Les enzymes diffèrent en revanche de la plupart des autres types de catalyseurs par leur très grande spécificité. Cette spécificité découle de leur structure tridimensionnelle. De plus, l'activité d'une enzyme est modulée par diverses autres molécules : un inhibiteur enzymatique est une molécule qui ralentit l'activité d'une enzyme, tandis qu'un activateur de cette enzyme l'accélère ; de nombreux médicaments et poisons sont des inhibiteurs enzymatiques. Par ailleurs, l'activité d'une enzyme décroît rapidement en dehors de sa température et de son pH optimums. Extraction (chimie) Hydrolyse enzymatique Peptidases pH Protéines Température Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Chrome shavings are one of the major solid wastes generated during the leather making process. The presence of chromium in waste creates difficulty in disposing to landfill and incineration. Growing environmental concern about the toxicity and environmental impact of the chromium solid waste generated from the tannery has become key issue. In this work, a study has been made to extract protein from chrome shavings through a biochemical method. In this biochemical method the combination of chemical and enzyme processes have been employed to achieve the optimum extraction of protein. Optimization studies on enzyme and alkali concentration, time, pH and temperature on protein extraction were performed. Further, protein extraction by protease mixed with ?-amylase has also been investigated. It was found that there was significant change in the protein extraction by protease in the presence of ?-amylase. The protein extraction efficiency by conventional and biochemical method is found to be 60 and 80%, respectively. This study provides a biochemical method of hydrolysis for chrome shavings to protein and chromium. Note de contenu : - EXPERIMENTAL : Materials - Characterization of chrome shavings - Optimization of protease and ?-amylase - Optimization of nature of alkalis for extraction of protein - Amalgamation of protease and ?-amylase - Pilot study - Recovery and reuse studies - RESULTS AND DISCUSSION : Optimization of protease, ?-amylase dosage and temperature on protein extraction - Optimization of weight of chrome shavings on protein extraction - Optimization of pH - Optimization of nature of alkali and its dosage - Effect of amalgamation of protease and ?-amylase on protein extraction - Reuse of protein and chromium in leather - Control leathers vs experimental leathers (E1 and E2) : an appraisal bulk properties of the leathers En ligne : https://drive.google.com/file/d/1jpyjFKHh00GgKitphEi2gQp_A5_yJsnv/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=19446 [article]

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Biocompounds from rapeseed oil industry co-stream as active ingredients for skin care applications / D. Rivera in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 37, N° 5 (10/2015)  

[article]  inINTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 37, N° 5 (10/2015) . - p. 496-505 Titre : Biocompounds from rapeseed oil industry co-stream as active ingredients for skin care applications Type de document : texte imprimé Auteurs : D. Rivera, Auteur ; K. Rommi, Auteur ; M. M. Fernandes, Auteur ; R. Lantto, Auteur ; T. Tzanov, Auteur Année de publication : 2015 Article en page(s) : p. 496-505 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Analyse spectrale Biomolécules actives Cellules -- Cultures et milieux de culture Chimie analytique Hydrolyse enzymatique Peau -- Soins et hygiène Peptides Index. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : OBJECTIF : Malgré le grand nombre de substances produites par l'industrie des soins de la peau, très peu d'entre elles semblent avoir vraiment un effet sur la peau. Par conséquent, étant donné les implications sociales entourant l'apparence physique, la recherche de nouveaux composés bioactifs pour prévenir ou atténuer le vieillissement de la peau et améliorer l'image de soi est une priorité de la recherche actuelle. Dans ce contexte, étant riche en composés de valeur tels que les protéines, les composés phénoliques, les lipides et vitamines, cette étude se concentre dans l'activité potentielle des hydrolysats de tourteaux de colza pour être utilisés comme matières premières pour les applications de soins de la peau. METHODES : Dans cette étude, les tourteaux de colza riche en protéines de l'industrie de l'huile de colza ont été convertis par voie enzymatique en peptides biologiquement actifs de courte chaîne utilisant quatre produits de protéase avec des spécificités différentes de substrat - Alcalase 2.4L FG, Protex 6L, Protamex et Corolase 7089. Les effets anti-oxydant, anti-rides et anti-inflammatoire des hydrolysats obtenus ont été évalués in vitro tandis que leur biocompatibilité avec fibroblastes de peau humaine a été testée. RESULTATS : Tous les hydrolysats étaient biocompatibles avec des fibroblastes de peau après 24 h d'exposition, alors que l'extrait non hydrolysé induit une toxicité cellulaire. Les hydrolysats obtenues par Alcalase 2,4L FG et Protex 6L – s'avéraient comme les plus prometteurs qui montrent des activités biologiques améliorées appropriées pour les formulations anti-vieillissement, à savoir une activité anti-oxydante, d'inhibition d'environ 80% d'espèces oxydantes réactives cellulaires, des propriétés anti-inflammatoires et anti-rides, d'inhibition d'environ 36% de l'activité de la myéloperoxydase et plus de 83% de l'activité de l'élastase. CONCLUSION : La technologie enzymatique appliquée aux coproduits de l'industrie de l'huile de colza résulte dans la libération de composés bioactifs appropriés pour des applications de soins de la peau. DOI : 10.1111/ics.12222 En ligne : http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/ics.12222 Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=24642 [article]

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Covalent immobilization of xylanase and lysing complex into polymer scaffolds with long-term activity retention / Ryan W. Baker-Branstetter in JOURNAL OF COATINGS TECHNOLOGY AND RESEARCH, Vol. 20, N° 3 (05/2023)  

[article]  inJOURNAL OF COATINGS TECHNOLOGY AND RESEARCH > Vol. 20, N° 3 (05/2023) . - p. 973-978 Titre : Covalent immobilization of xylanase and lysing complex into polymer scaffolds with long-term activity retention Type de document : texte imprimé Auteurs : Ryan W. Baker-Branstetter, Auteur ; Mairead E. Bartlett, Auteur ; Scott A. Shuler, Auteur ; Reid E. Messersmith, Auteur Année de publication : 2023 Article en page(s) : p. 973-978 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Chimie click Complexe de lyse Hydrolyse enzymatique Revêtements antisalissures Xylanase Index. décimale : 667.9 Revêtements et enduits Résumé : Existing antifouling coatings for marine environments rely on the toxicity of copper and small-molecule additives to prevent organism growth. These come with a myriad of environmental and health-related risks, as these additives inevitably leach into seawater. Enzyme-based antifouling polymers have tremendous potential as part of an environmentally innocuous antifouling strategy, but have not yet been commercially realized. Biofouling begins with small molecules and polymers that initiate settlement for larger organisms. Using an enzymatic coating to rapidly hydrolyze these compounds could reduce the surface concentration of these attractive polymers and prevent organism growth. Here, antifouling xylanase and lysing complex enzymes were covalently tethered to surfaces using isoindolinone groups and click chemistry. We found that xylanase and lysing complex continue to hydrolyze xylosidic bonds in hemicellulose polysaccharides after covalent tethering, and the coating maintained activities of >  80% and  >  50%, respectively, after 2 months while submerged in artificial seawater, demonstrating this material’s potential as an eco-friendly antifouling coating. Note de contenu : - General - Alkyne-Azide mixture - OPA linker solution - Enzyme assays DOI : https://doi.org/10.1007/s11998-022-00717-8 En ligne : https://link.springer.com/content/pdf/10.1007/s11998-022-00717-8.pdf?pdf=button% [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=39441 [article]

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Dechroming spent tanning liquor using filtration cake from enzymatic hydrolysis of chromium shavings / P. Kocurek in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 99, N° 6 (11-12/2015)  

[article]  inJOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 99, N° 6 (11-12/2015) . - p. 288-292 Titre : Dechroming spent tanning liquor using filtration cake from enzymatic hydrolysis of chromium shavings Type de document : texte imprimé Auteurs : P. Kocurek, Auteur ; Karel Kolomaznik, Auteur ; Michaela Barinova, Auteur ; J. Hendrych, Auteur Année de publication : 2015 Article en page(s) : p. 288-292 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Déchromage Filtration Hydrolyse enzymatique Liqueurs de tannage Index. décimale : 675.2 Préparation du cuir naturel. Tannage Résumé : The work presented deals with the treatment of spent tanning liquor using the chromium cake from alkall enzymatic hydrolysis of leather shavings, the scheme is seen as a part of complete recycling of chromium in the leather industry. There is a long-term worldwide effort to keep all chromium under control, ideally in a closed loop, since chromium, especially in its hexavalent form, has a negative impact on the environment and human health. The filtration cake obtained by hydrolysis contains a significant amount of chromium and, due to its alkaline character it could be used for the treatment of spent tanning liquor. The work demonstrates that total dechroming of spent tanning liquor is possible. The efficiency of the process depends on the weight ratio between chromium cake and spent tanning liquor and on the retention time. Using a ratio of 0.3 and a retention time of 1 hour, the dechroming level achieved was 81.6%; for a ratio of 1, the dechroming reached up to 98.3%. Using the tonner ratio, the dechroming level increased to 94.1% atter 6 hours. The treatment process has some limitations —the feed composition plays an important role in the process setup to achieve the high dechroming level. Note de contenu : - EXPERIMENTAL PROCEDURES : Materials - Analyses - Alkaline enzymatic hydrolyis - Spent tanning liquor treatment - RESULTS AND DISCUSSION : Alkaline enzymatic hydrolysis - Spent liquor treatment - Kinetic of precipitation En ligne : https://drive.google.com/file/d/1orHl-HxISp4Sv4ssT0FR21CgztymF-IT/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=25101 [article]

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Diffusion and reaction behavior of proteases in cattle hide matrix via FITC labeled proteases / Jianzhong Ma in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CIX, N° 5 (05/2014)  

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L'éco-conception d'un ingrédient actif cosmétique / Laurie Verzeaux in L'ACTUALITE CHIMIQUE, N° 484-485 (05-06/2023)  

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Enzymatic balting technology for wet blue : I. Characterization of protease activities towards chrome-tanned elastin and collagen fibers / Xu Zhang in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXIII, N° 7 (07/2018)  

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Enzymatic hydrolysis of limed trimmings : preparation, characterization and application of collagen hydrolysate / Mohammed Hussein in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXII, N° 2 (02/2017)  

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Enzymatic hydrolysis of skin shavings for preparation of collagen hydrolysates with specified molecular weight distribution / Chi Yuanlong in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 96, N° 1 (01-02/2012)  

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Leather retanning performance of carboxylated collagen fibres containing adsorbed Cr(III) / Qiang Taotao in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 102, N° 4 (07-08/2018)  

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Network structure and thermotropic property of type I collagen fibrils / Ju Haiyan in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 96, N° 6 (11-12/2012)  

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A new generation of elastomers containing innovative biopolymers / Miroslawa Prochon in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 100, N° 1 (01-02/2016)  

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A novel approach for quantitative characterization of hydrolytic action of glycosidases to glycoconjugates in leather manufacturing / Fengxiang Luo in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXV, N° 7 (07/2020)  

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Optimising conditions for preparing collagen-type hydrolysates / Pavel Mokrejs in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 100, N° 3 (05-06/2016)  

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Preparation and analysis of collagen polypeptide from hides by enzymes / Li Yanchun in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 89, N° 3 (05-06/2005)  

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Putting nature to work / James W. Rawlins in EUROPEAN COATINGS JOURNAL (ECJ), N° 11/2008 (11/2008)  

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Resource utilization of bovine hair recycling from enzymatic unhairing during leather manufacturing : Alkali-protease synergistic preparation of keratin and its in vitro antioxidant activity / Ting Liu in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXVIII, N° 9 (09/2023)  

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Screening of additives to reduce grain damage risk on unhairing by proteinase K / Mei Chen in JOURNAL OF LEATHER SCIENCE AND ENGINEERING, Vol. 2 (Année 2020)  

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The role of fungi isolated from historical vegetable-tanned leather on the degradation of peptides and amino acids / Gomaa Abdel-Maksoud in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 98, N° 1 (01-02/2014)  

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