Appreciation of waste yak hair : preparation and characterisation of keratin from yak hair using urea and sodium sulfide / Ruirui Wang in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 104, N° 6 (11-12/2020)  

[article]  inJOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 104, N° 6 (11-12/2020) . - p. 283-287 Titre : Appreciation of waste yak hair : preparation and characterisation of keratin from yak hair using urea and sodium sulfide Type de document : texte imprimé Auteurs : Ruirui Wang, Auteur ; Sa Ban, Auteur ; Qi Zhao, Auteur Année de publication : 2020 Article en page(s) : p. 283-287 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Analyse thermique Biomatériaux Caractérisation Cuir et peau de Yak Développement durable Extraction (chimie) kératines La kératine est une protéine, synthétisée et utilisée par de nombreux êtres vivants comme élément de structure, et également l'exemple-type de protéine fibreuse. La kératine est insoluble, et peut être retrouvée sur l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, ce qui leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau formant une callosité. Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement. Les morceaux de kératine qui restent emprisonnés dans les cheveux sont couramment appelés des pellicules. La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse, elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un haut taux d'acides aminés à base de soufre, principalement la cystéine, qui forment un pont disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine. Il y a deux principales formes de kératines : l'alpha-kératine, ou α-keratin, présente chez les mammifères notamment, dont l'humain, et la bêta-kératine, ou β-keratin, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence. Chez l'être humain, la kératine est fabriquée par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine (pigment fabriqué par les mélanocytes), se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil. (Wikipedia) Poids moléculaires Poils -- Recyclage Recyclage (déchets, etc.) Sulfure de sodium Urée Index. décimale : 667.9 Revêtements et enduits Résumé : In order to realise the re-use of waste yak hair, in this research, keratin was extracted from yak hair by urea and sodium sulfide. During extraction, the hydrogen bonds and hydrophobic interaction in keratin from yak hair was destroyed using urea and the disulfide bonds were reduced to mercapto groups using sodium sulfide. Moreover, the strong alkalinity of sodium sulfide could also decompose the chemical bonds in the keratin and promote the dissolution of yak hair. The FTIR spectrum confirmed this view. The recycling of the urea and sodium sulfide liquid reduced the cost of extraction and solved the environmental problems. The extracted keratin from yak hair using urea and sodium sulfide had high molecular weight, good thermal stability and high crystallinity based on GPC, TG, DTG, DSC and XRD. The re-use of waste yak hair as a raw material and the development of new keratin from the hair were conducive to the high value conversion of waste yak hair, in line with the strategic direction of sustainable development. This research laid a foundation for the development of keratin based biomaterials with unique functions. Note de contenu : - EXPERIMENTAL SECTION : Materials and chemicals - Characterisation of the keratin from yak hair - RESULTS AND DISCUSSION : Molecular weight of the keratin from yak hair - FTIR spectrum of the keratin from yak hair - XRD pattern of the keratin from yak hair - TG and DTG curves of the keratin from yak hair - DSC curve of the keratin from yak hair - Extraction mechanism of the keratin from yak hair En ligne : https://drive.google.com/file/d/1472jctCi-gARVlwMGzBVuX44No-fw8Ee/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=34909 [article]

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Functional modification on type 1 collagen-based composite films / Ruirui Wang in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 108, N° 3 (05-06/2024)

[article]  inJOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 108, N° 3 (05-06/2024) . - p. 142-146 Titre : Functional modification on type 1 collagen-based composite films Type de document : texte imprimé Auteurs : Ruirui Wang, Auteur Année de publication : 2024 Article en page(s) : p. 142-146 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Alliages polymères Biocompatibilité Capteurs (technologie) Collagène Couches minces Electronique -- Matériaux Emballages comestibles Gélifiants Matériaux -- Modifications chimiques Nanoparticules Pansements Polysaccharides Les polysaccharides (parfois appelés glycanes, polyosides, polyholosides ou glucides complexes) sont des polymères constitués de plusieurs oses liés entre eux par des liaisons osidiques. Les polyosides les plus répandus du règne végétal sont la cellulose et l’amidon, tous deux polymères du glucose. De nombreux exopolysaccharides (métabolites excrétés par des microbes, champignons, vers (mucus) du ver de terre) jouent un rôle majeur - à échelle moléculaire - dans la formation, qualité et conservation des sols, de l'humus, des agrégats formant les sols et de divers composés "argile-exopolysaccharide" et composites "organo-minéraux"(ex : xanthane, dextrane, le rhamsane, succinoglycanes...). De nombreux polyosides sont utilisés comme des additifs alimentaires sous forme de fibre (inuline) ou de gomme naturelle. Ce sont des polymères formés d'un certain nombre d'oses (ou monosaccharides) ayant pour formule générale : -[Cx(H2O)y)]n- (où y est généralement x - 1). On distingue deux catégories de polysaccharides : Les homopolysaccharides (ou homoglycanes) constitués du même monosaccharide : fructanes, glucanes, galactanes, mannanes ; les hétéropolysaccharides (ou hétéroglycanes) formés de différents monosaccharides : hémicelluloses. Les constituants participant à la construction des polysaccharides peuvent être très divers : hexoses, pentoses, anhydrohexoses, éthers d'oses et esters sulfuriques. Selon l'architecture de leur chaîne, les polysaccharides peuvent être : linéaires : cellulose ; ramifiés : gomme arabique, amylopectine, dextrane, hémicellulose et mixtes : amidon. Réticulation (polymérisation) Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Type I collagen, is known for its low antigenicity, excellent biocompatibility, and superior film-forming ability. The development of new type I collagen-based functional films has become a focal point in clean production and sustainability. However, pure type I collagen films exhibit limitations such as a rough surface, inadequate mechanical properties, rapid degradation, and poor thermal stability. This paper explores five emerging modification strategies, including co-gelling protein introduction, nanoparticle doping, polysaccharide modification, biological crosslinking, and natural polymers blending, to enhance the physical, chemical, and biocompatible properties of type I collagen-based films. The review also analyzes the potential applications of these modified films in edible packaging, flexible electronic sensors, and wound dressing. The development of new type I collagen-based composite films aims to reduce reliance on petroleum-derived polymers, contributing to the creation of eco-friendly materials. Note de contenu : - FUNCTIONAL MODIFICATION OF TYPE I COLLAGEN-BASED FILMS : Co-gelling protein introduction - Nanoparticle doping - Polysaccharide modification - Biological crosslinking - Natural polymers blending - APPLICATION OF COLLAGEN-BASED FUNCTIONAL FILM : Edible packaging - Flexible sensors - Wound dressing Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=41140 [article]

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Soy protein isolate reinforced yak skin collagen edible films for ultraviolet barring function / Ruirui Wang in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 103, N° 4 (07-08/2019)  

[article]  inJOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 103, N° 4 (07-08/2019) . - p. 173-179 Titre : Soy protein isolate reinforced yak skin collagen edible films for ultraviolet barring function Type de document : texte imprimé Auteurs : Ruirui Wang, Auteur ; Hongru Wang, Auteur ; Yijun Yao, Auteur ; Wanli Ji, Auteur Année de publication : 2019 Article en page(s) : p. 173-179 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Allongement à la rupture Caractérisation Collagène Couches minces -- Propriétés mécaniques Couches minces -- Propriétés optiques Couches minces -- Propriétés thermiques Cuir et peau de Yak Extraction (chimie) Hydrolyse Matériaux filmogènes Perméabilité Protection contre le rayonnement ultraviolet Protéines végétales Soja et constituants Vapeur d'eau Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : In this study, collagen extraction from yakskin was conducted through an acid-pepsin hydrolysis process. The molecular weight (MW) of yakskin collagen was 51825 Da. An amino acid analysis showed that yakskin collagen is rich in nutrients and contains essential amino acids. The effects of SPI on the mechanical properties (tensile strength (TS) and elongation at break (EAB)), light transmittance, water vapour permeability (WVP) levels, FTIR, X-ray diffraction (XRD) patterns, thermal properties, water contact angles and yakskin collagen-based films' cross section morphologies were studied. The results showed that excellent ultraviolet barring functions were achieved from edible films with the incorporation of SPI. The edible films produced by SPI present better properties than films composed of only yakskin collagen. Yakskin collagen/SPI composite film could be more widely used in edible food packaging film. As plasticiser, sorbitol can effectively replace glycerol. It opens up a new direction for the effective utilisation of yakskin resources in Qinghai province. The paper provides information specific to yakskin in contrast to other sources of collagen. Note de contenu : - INTRODUCTION : Skin structure - EXPERIMENTAL SECTION : Materials and chemicals - Extraction of yakskin collagen - Formation of edible film - Characterisation - RESULTS AND DISCUSSION : Amino acid composition of the yakskin collagen - FTIR ANALYSIS : Optical properties analysis - Mechanical proerties analysis - elongation at break/water vapour permeability - Contact angle (CA) analysis - Thermal performance analysis - X-ray diffraction (XRD) analysis - Scanning electron microscope (SEM) analysis En ligne : https://drive.google.com/file/d/1H-tbpEkxzn1zigcmxZojhP52PpzvHhu8/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=32797 [article]

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Structure and properties of a novel collagen-soy protein isolate film via self-assembly : a comparative study / Ruirui Wang in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 104, N° 1 (01-02/2020)  

[article]  inJOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 104, N° 1 (01-02/2020) . - p. 25-32 Titre : Structure and properties of a novel collagen-soy protein isolate film via self-assembly : a comparative study Type de document : texte imprimé Auteurs : Ruirui Wang, Auteur ; Hongru Wang, Auteur ; Liu Pengjie, Auteur ; Yijun Yao, Auteur ; Wanli Ji, Auteur Année de publication : 2020 Article en page(s) : p. 25-32 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Collagène Couches minces Couches minces -- Propriétés mécaniques Couches minces -- Propriétés optiques Couches minces -- Propriétés thermiques Pansements Perméabilité Résistance à l'humidité:Résistance à l'eau Soja et constituants Systèmes auto-assemblés Vapeur d'eau Index. décimale : 610.72 Recherche médicale : classer la médecine expérimentale à 619 Résumé : A novel collagen-soy protein isolate (SPI) film formed via self-assembly was developed. This research investigated the structure and application properties of the collagen-SPI self-assembled film and the blend film. FTIR and XRD evaluation of structural properties indicated that the self-assembly method could effectively enhance the compatibility between collagen and SPI. The collagen-SPI self-assembled film presented a compact, smooth and continuous microstructure. The tensile strength (Ts) and elongation at break (EAB) values of the collagen-SPI self-assembled films (Ts : 13.991 ±0.53 MPa, EAB : 84.57 ± 6.21%) were nearly twice those of the blend films. The water vapour permeability (WVP) values of the collagen-SPI self-assembled film were more than 2000 g•m-2.24h. The maximum decomposition peak of collagen-SPI self-assembled films was located at 313.2°C. The collagen-SPI self-assembled films could achieve swelling equilibrium quickly within 2 hours, and the structural integrity of the film was maintained for 24 hours. The collagen-SPI self-assembled film had excellent ultraviolet shielding and visible light transmission qualities. The collagen-SPI self-assembled film had better mechanical properties, optical properties, thermal stability and water resistance properties as opposed to blend film. As a clean and feasible method, the self-assembly method could improve the functional properties of the collagen-SPI film. The collagen-SPI self-assembled films could be used as novel wound dressings in the future./ Note de contenu : - EXPERIMENTAL SECTIONS : Materials - Preparation of the collagen-SPI self-assembled film - Preparation of the collagen-SPI blend fim - Characterisation of the collagen-SPI films - RESULTS AND DISCUSSION : Microstructure of the collagen-SPI micelles formed via self-assembly - FTIR spectra of the collagen-SPI film - X-ray diffraction (XRD) of the collagen-SPI self-assembled film - Scanning electron microscopy (SEM) of the collagen-SPI film - Mechanical properties of the collagen-SPI film - Water vapour permeability (WVP) of the collagen-SPI film - Thermal stability of the collagen-SPI film - Optical properties of the collagen-SPI self-assembled film - Water resistance of the collagen-SPI film En ligne : https://drive.google.com/file/d/1Lcp-coMg2d9TLJASa1DefKNz4mUx3O8T/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=33540 [article]

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