Accueil
Détail de l'auteur
Auteur Xiaoguang Li |
Documents disponibles écrits par cet auteur
Ajouter le résultat dans votre panier Affiner la recherche
Heterologous expression of alkaline metalloproteinases in bacillus subtilis sck6 for eco-friendly enzymatic unhairing of goatskins / Shihao Zhang in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXVII, N° 3 (03/2022)
[article]
Titre : Heterologous expression of alkaline metalloproteinases in bacillus subtilis sck6 for eco-friendly enzymatic unhairing of goatskins Type de document : texte imprimé Auteurs : Shihao Zhang, Auteur ; Ruoshi Zhang, Auteur ; Xiaoguang Li, Auteur ; Zhe Xu, Auteur ; Yongqiang Tian, Auteur Année de publication : 2022 Article en page(s) : p. 113-123 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Caractérisation
Cuirs et peaux -- Propriétés mécaniques
Cuirs et peaux de chèvres
Epilage enzymatique
Matériaux -- Coloration
Métalloprotéinases
Wet-blue (tannage)Peau tannée au chrome (le chrome donne une couleur bleue)Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : In this study, alkaline metalloprotease gene 1067 was cloned from Planococcus halotolerans SCU63T and heterologously expressed in Bacillus subtilis SCK6. Using Luria Bertani (LB) broth medium as the initial medium, the optimal medium was obtained through a series of fermentation and culture optimization (g/L): yeast extract (10), soybean powder (15), urea (20), potassium chloride (6.7), calcium chloride (13.3), NaCl (10). On the basis of the optimal medium, the highest enzymatic activity of 1259.21 U/mL could be obtained by culturing at 30°C for 40 h. with pH 8, inoculation amount of 4% and filling amount of 50 mL. EDTA inhibits protease activity and PMSF promotes it, indicating that it was a metalloprotease rather than a serine protease. The optimum reaction temperature of the protease is 70°C, and the optimum pH is 9. The metal ions Zn 2+, Co2+ and surfactant β-ME, Tween 80 can improve the activity of the protease. The results of unhairing, SEM and staining show that this metalloprotease can completely dehair goatskin. Compared with the conventional chemical method, the goatskin after enzymatic unhairing has softer texture and smoother surface, and there is no obvious damage to the goatskin. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Materials - Construction of recombinant plasmid and expression of 1067 in B. subtilis SCK6 - Optimization of fermentations conditions - Purification of protease 1067 - Enzyme assay - Analysis of enzymatic properties - Unhairing function of protease 1067 - Characterization of protease 1067 unhairing
- RESULTS AND DISCUSSION : Construction of recombinant strain and identification of protease activity - Fermentation optimization - Purification and identification of protease 1067 - Effect of temperature on enzyme activity and stability - Effect of pH on enzyme activity and stability - Effect of metal ions on enzyme activity - Effects of chemicals on enzyme activity - Effect of organic solvents on enzyme activity - Analysis of unhairing - SEM and analysis of tissue staining
- Table 1 : Factors and levels for RSM
- Table 2 : ANOVA for quadratic model
- Table 3 : Effect of metal ions on enzyme activity
- Table 4 : Effect of chemicals on enzyme activity
- Table 5 : Effect of solvents on enzyme activity
- table 6 : Characterization of mechanical properties of wet blue skinDOI : https://doi.org/10.34314/jalca.v117i3.4892 En ligne : https://drive.google.com/file/d/1z4VjDZxnKDTJf0c5BtRxJKAwUieQ2jK9/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=37602
in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CXVII, N° 3 (03/2022) . - p. 113-123[article]Réservation
Réserver ce document
Exemplaires (1)
Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 23402 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Heterologous expression of metalloproteinases from planococcus halotolerans SCU63T and eco-friendly enzymatic dehairing of goatskin / Zhang Shihao in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 105, N° 3 (05-06/2021)
[article]
Titre : Heterologous expression of metalloproteinases from planococcus halotolerans SCU63T and eco-friendly enzymatic dehairing of goatskin Type de document : texte imprimé Auteurs : Zhang Shihao, Auteur ; Ruoshi Zhang, Auteur ; Xiaoguang Li, Auteur ; Zhe Xu, Auteur ; Yongqiang Tian, Auteur Année de publication : 2021 Article en page(s) : p. 132-139 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Caractérisation
Cuirs et peaux de chèvres
Enzymes microbiennes
Epilage enzymatique
Métalloprotéinases
Microscopie électronique à balayage
Peptidases
pH
Produits chimiques -- Purification
Travail de rivière (cuir)Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : In this study, a metalloproteinase gene from Planococcus halotolerans SCU63 was cloned and expressed in Bacillus sp. SCK6. LB broth medium was used as the initial medium and for a series of fermentation optimisations. The most suitable medium components were as follows (g/l) : yeast extract powder (20), casein (13), tryptone (7), NaCl (10), urea (8). When the inoculation amount was 2%, the filling amount was 100mL, the culture time was 370C, and the pH was 7.0 for 40 hours the protease production reached the highest. The enzyme activity was completely inhibited by EDTA. Surfactants, such as Tween 20, Tween 80, and TritonX-100, could improve the enzyme activity, while SDS could inhibit the enzyme activity. Under protease action, goatskin can be completely depilated at 37oc and 28 hours. Compared with the conventional chemical dehairing, the enzymatic dehairing opened up the goatskin elastic fibre without any hair root in the hair follicle, and the skin was of high quality. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Materials - Construction of recombinant plasmid and expression of 1030 in B. subtilis SCK6 - Optimisation of fermentation conditions - Purification of proteases - Determination of enzyme activity - Characterisation of enzymatic properties - Dehairing function of protease 1030 - Analysis of dehairing
- RESULTS : Construction of recombinant plasmid and its expression in SCK6 - Optimisation of fermentation conditions and RSM - Purification and identification of proteases 1030 - Effect of temperature on enzyme activity and stability - Effect of pH on enzyme activity and stability - Effect of NaCl concentration on enzyme activity - Effect of metal ions on enzyme activity - Effect of chemicals on enzyme activity - Effect of organic solvents on enzyme activity - Analysis of enzymatic dehairing - Analysis of SEM and staining
- Table 1 : Factors and levels for RSM
- Table 2 : ANOVA for quadratic model
- Table 3 : Effect of metal ions on enzyme activity
- Table 4 : Effect of chemicals on enzyme activity
- Table 5 : Effect of solvents on enzyme activityEn ligne : https://drive.google.com/file/d/15BWASUeWYefKBb5gBjgfaEyNcAG7bjbz/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=35833
in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 105, N° 3 (05-06/2021) . - p. 132-139[article]Réservation
Réserver ce document
Exemplaires (1)
Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 22745 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Optimization and application of chromium-resistant collagenase production by Serratia sp. G / Bijun Zheng in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 108, N° 2 (03-04/2024)
[article]
Titre : Optimization and application of chromium-resistant collagenase production by Serratia sp. G Type de document : texte imprimé Auteurs : Bijun Zheng, Auteur ; Yi Yang, Auteur ; Guangyang Jiang, Auteur ; Shihao Zhang, Auteur ; Xiaoguang Li, Auteur ; Jianfei Zhou, Auteur ; Yongqiang Tian, Auteur Année de publication : 2024 Article en page(s) : p. 78-85 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Analyse de variance En statistique, l'analyse de la variance (terme souvent abrégé par le terme anglais ANOVA : ANalysis Of VAriance) est un ensemble de modèles statistiques utilisés pour vérifier si les moyennes des groupes proviennent d'une même population. Les groupes correspondent aux modalités d'une variable qualitative (p. ex. variable : traitement; modalités : programme d'entrainement sportif, suppléments alimentaires ; placebo) et les moyennes sont calculés à partir d'une variable continue (p. ex. gain musculaire).
Ce test s'applique lorsque l'on mesure une ou plusieurs variables explicatives catégorielles (appelées alors facteurs de variabilité, leurs différentes modalités étant parfois appelées "niveaux") qui ont de l'influence sur la loi d'une variable continue à expliquer. On parle d'analyse à un facteur lorsque l'analyse porte sur un modèle décrit par un seul facteur de variabilité, d'analyse à deux facteurs ou d'analyse multifactorielle sinon. (Wikipedia)
Caractérisation
CollagénasesLes collagénases sont des enzymes capables de rompre les liaisons peptidiques du collagène. Elles facilitent la destruction des structures extracellulaires lors de la pathogenèse bactérienne. Ce sont des exotoxines.
La production de collagénases peut être induite lors d'une réponse immunitaire, par les cytokines qui stimulent les cellules telles que les fibroblastes et les ostéoplastes et occasionnent indirectement des lésions tissulaires.
Cuirs et peaux -- Détérioration
Détérioration enzymatique
Production
Serratia marcescensSerratia marcescens est une espèce de bactérie, de bacille à Gram négatif de la famille des Yersiniaceae. Un agent pathogène humain, S. marcescens est impliqué dans des infections nosocomiales, en particulier des bactériémies dans des voies veineuses centrales, des infections urinaires et des infections de plaies. On le trouve couramment dans les voies respiratoires et urinaires d'adultes hospitalisés et dans le système gastro-intestinal des enfants. En raison de sa présence abondante dans l’environnement et de sa préférence pour la vapeur, S. marcescens se trouve généralement dans les salles de bains (notamment sur les jointures de carrelage, les coins de douche, les conduites d'eau de toilette et les lavabos), où il se manifeste par une coloration orangée ou orange et une pellicule visqueuse se nourrissant de matières contenant du phosphore ou des corps gras.
Une fois établi, l'éradication complète de l'organisme est souvent difficile, mais peut être réalisée en appliquant un désinfectant à base d'eau de Javel. Le rinçage et séchage des surfaces peut prévenir son développement.
S. marcescens peut également être trouvé dans des environnements tels que la saleté, des sites supposément « stériles » et le biofilm sous-gingival des dents. Pour cette raison, et parce que S. marcescens produit un pigment de tripyrrole rouge orangé appelé prodigiosine, il peut provoquer une coloration des dents. La voie biochimique pour la production de prodigiosine par S. marcescens est inconnue à l'exception des deux dernières étapes. Dans ces étapes, un monopyrrole et un bipyrrole subissent une réaction de condensation au moyen d'une enzyme pour former de la prodigiosine. (Wikipedia)
Tannage au chromeIndex. décimale : 675.2 Préparation du cuir naturel. Tannage Résumé : This study presents a valuable chromium-resistant collagenase-producing strain (Serratia sp. G) isolated from chrome tanned leather shavings (CTLS). Optimization of its enzyme activity and subsequent practical application are thoroughly addressed. Following isolation, comprehensive optimization of the fermentation medium and culture conditions was conducted, with the most suitable components (g/L) being as follows: Maltose (15), Tryptone (25), NaH2PO4·2H2O (0.5), CaCl2 (0.05), K2HPO4·3H2O (2.5). The maximum collagenase production was attained under the conditions of a 5% inoculum, 100 mL filling volume, and incubation at 37°C with a pH of 8.5 for a duration of 48 hours. Cu2+ completely inhibited the activity of crude enzyme while Zn2+ and Mg2+ exhibited an enhancing effect on the activity of the it. Subjecting chromium-tanned leather to crude chromium-resistant collagenase at 37°C for 48 hours revealed noticeable structural alterations. Specifically, the enzymes caused visible erosion, leading to the destruction of the leather structure and the occurrence of tearing on the leather surface. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Screening of collagenase-producing strains - Determination of enzyme activity - Chromium tolerance of bacterial strains and collagenases - Optimization of fermentation conditions - Characterization of enzymatic properties - Collagenase degradation of Chromium-tanned leather
- RESULTS : Identification of collagenase-producing bacteria - Analysis of chromium tolerance in Serratia marcescens and collagenase - Optimization of fermentation conditions and RSM - Effect of temperature on enzyme activity and stability - Effect of pH on enzyme activity and stability - Effect of metal ions on enzyme activity - Analysis of collagenase degradation of chromium-tanned leather
- Table 1 : Factors and levels for RSM
- Table 2 : ANOVA for Quadratic modelEn ligne : https://drive.google.com/file/d/1iHnIVctMVNcwKCAOQ6SdYT8-e5mB_Ssi/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=40934
in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 108, N° 2 (03-04/2024) . - p. 78-85[article]Exemplaires
Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité aucun exemplaire The characterisation and depilation effect of extracellular proteases of streptomyces sp. TYQ1024 / Chufan Cai in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 106, N° 3 (05-06/2022)
[article]
Titre : The characterisation and depilation effect of extracellular proteases of streptomyces sp. TYQ1024 Type de document : texte imprimé Auteurs : Chufan Cai, Auteur ; Xiaoguang Li, Auteur ; Hongbin Wang, Auteur ; Yiwen Chu, Auteur ; Yongqiang Tian, Auteur Année de publication : 2022 Article en page(s) : p. 120-125 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Epilage enzymatique
Essais (technologie)
Peau -- Histologie
PeptidasesIndex. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : A strain that was highly active at producing protease was isolated from soit, identified as a species of Streptomyces and designated TYQ1024. A genomic analysis showed that it contained a variety of protease genes. The crude enzyme obtained from the fermentation broth had a high level of proteolytic activity and was activated by 5mM of metal ions, including Ca2+, Sr2+, Ba2+, and highly inactivated by 5mM of Cu2+, Zn2+ and Fe3+. The protease secreted by this strain could efficiently dehair rabbit skin after 24 hours of incubation at 40°C without damaging the collagen dermal fibres, which demonstrates its potential application for processing leather. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Culture and maintenance - 16S rDNA and phylogenetic analysis - Protease gene analysis - Protease fermentation and activity test - Effects of temperature and ions on protease activity - Dehairing test and histological studies
- RESULTS AND DISCUSSION : Basic information and protease - Protease activity - Dehairing performance of TYQ1024 proteaseEn ligne : https://drive.google.com/file/d/15TAmmhR1Jb4NtcqnsrJDrTTcPia2xnIo/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=37756
in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 106, N° 3 (05-06/2022) . - p. 120-125[article]Réservation
Réserver ce document
Exemplaires (1)
Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 23467 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible The interactions of surfactants with EMPr protease used for leather making : an investigation by multi-spectroscopic analysis and molecular docking / Liang Cheng in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 105, N° 6 (11-12/2021)
[article]
Titre : The interactions of surfactants with EMPr protease used for leather making : an investigation by multi-spectroscopic analysis and molecular docking Type de document : texte imprimé Auteurs : Liang Cheng, Auteur ; Xiaoguang Li, Auteur ; Jiewei Tian, Auteur ; Yongqiang Tian, Auteur Année de publication : 2021 Article en page(s) : p. 267-273 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Amarrage (moléculaire) Dans le domaine de la modélisation moléculaire, l'amarrage (en anglais, docking1) est une méthode qui calcule l'orientation préférée d'une molécule vers une seconde lorsqu'elles sont liées pour former un complexe stable2. Savoir l'orientation préférée sert à prévoir la solidité de l'union entre deux molécules. Les associations entre des molécules d'importance biologique, telles que les protéines, les acides nucléiques, les glucides et matières grasses jouent un rôle essentiel dans la transduction de signal. D'ailleurs, l'orientation relative des deux molécules associées peuvent avoir un effet sur le genre du signal produit (ex. antagoniste contre l'agoniste ). Par conséquent, des études d'amarrage sont utiles à calculer la force et le genre du signal produit.
Dans la mise au point de nouveaux médicaments, l'amarrage sert souvent à déterminer l'orientation de petites molécules liées à leurs protéines ciblées afin de calculer leurs affinité et niveau d'activité. Ainsi, l'amarrage joue un rôle important dans la conception pensée de nouveaux médicaments. En raison de sa valeur biologique et pharmaceutique, on s'est efforcé d'améliorer les méthodes qui calculent l'amarrage moléculaire.
Visualisation : On peut considérer l'amarrage comme une situation de serrure et clef où on s'intéresse à trouver la bonne orientation relative de la clef (le liant) qui active la serrure (la protéine). Néanmoins, si le liant et la protéine sont tous les deux flexibles, il est plus adapté de comparer cette situation à celle où une main rentre dans un gant. Au cours du mécanisme, le liant et la protéine s'ajustent pour améliorer leur serrage.
Analyse quantitative (chimie)
Analyse spectrale
Bromure de cétyl-triméthyl-ammonium
Dichroïsme circulaire
Dodécyl sulfate de sodiumLe laurylsulfate de sodium (LSS) ou dodécylsulfate de sodium (SDS) est un détergent et tensioactif ionique fort, couramment utilisé en biochimie et biologie moléculaire.
C'est un composé à ne pas confondre avec le laureth sulfate de sodium.
La concentration micellaire critique du SDS varie de 0,007 à 0,01 mol/L dans l'eau à 25°C.
Le dodécylsulfate de sodium (en anglais, Sodium Dodecyl Sulfate ou SDS ou/ NaDS), de formule C12H25NaO4S, aussi connu sous le nom de laurylsulfate de sodium (en anglais, sodium lauryl sulfate ou SLS), est un tensioactif ionique qui est utilisé dans les produits ménagers tels que les dentifrices, shampooings, mousses à raser ou encore bains moussants pour ses effets épaississants et sa capacité à créer une mousse, il est également repris comme additif alimentaire par le codex alimentarius (E487).
La molécule est composée d’une chaîne de 12 atomes de carbone, rattachée à un groupement sulfate conférant à la molécule les propriétés amphiphiles requises pour un détergent. Le SDS est préparé par sulfonation du dodécanol (alcool de lauryl, C12H25OH), suivie par une neutralisation par du carbonate de sodium. Le SDS est utilisé aussi bien dans les procédés industriels que pour les produits cosmétiques destinés au grand public.
Éther de polyoxyéthylène d'alcool gras
Peptidases
SurfactantsIndex. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Enzymes are widely applied to the processes of leather making and play an important role in promoting the green development of this industry. Various surfactants are common adjuvents to quicken up the course of leather making. In this paper, UV spectroscopy, circular dichroism and molecular docking were used to investigate the mechanism by which the interactions of sodium dodecyl sulfate (SDS), cetyl trimethyl ammonium bromide (CTAB) and fatty alcohol polyoxyethylene ether (Peregal (0-20)) respectively influence the bioactivity and the conformation of EMPr protease. The results for EMPr activity demonstrate that the bioactivity of EMPr was restrained in CTAB or Peregal (0-20) solutions. SDS at low concentrations can slightly increase the activity of EMPr. When the concentration of SDS was over 0.5mmol/L, the activity was also inhibited. The bands of the UV and circular dichroism spectra show that the secondary structure of EMPr was damaged by the three surfactants respectively. Molecular docking results show that hydrogen bonds and hydrophobic interactions were found in the three surfactant-EMPr complexes. This study presents insights into the interactions of surfactants with EMPr from the molecular level to comprehend how surfactants affect the bioactivity and conformation of EMPr in complex leather making processes Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Enzymatic activity assays - UV spectroscopy - Circular dichroism spectroscopy - Molecular docking
- RESULTS AND DISCUSSION : Activity of EMPr under three surface active environments - UV spectroscopic analysis - Circular dichroism spectroscopy analysis - Molecular docking
- Table 1 : The content of secondary structures of EMPr with SDS
- Table 2 : The content of secondary structures of EMPr with CTAB
- Table 3 : The content of secondary structures of EMPr with peregal (O-20)En ligne : https://drive.google.com/file/d/1r3IRN-Aqy5iBZUuCJXFFnlfxOGAfDWgf/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=36720
in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 105, N° 6 (11-12/2021) . - p. 267-273[article]Réservation
Réserver ce document
Exemplaires (1)
Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 23088 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Timing of polyethylene glycol addition for the control of SiO2 sol structure and sol–gel coating properties / Youlai Xiang in JOURNAL OF COATINGS TECHNOLOGY AND RESEARCH, Vol. 14, N° 2 (03/2017)
Permalink