Antioxidant activity of keratin hydrolysates studied by DSC / Ján Matyasovsky in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXIV, N° 1 (01/2019)  

[article]  inJOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CXIV, N° 1 (01/2019) . - p. 20-28 Titre : Antioxidant activity of keratin hydrolysates studied by DSC Type de document : texte imprimé Auteurs : Ján Matyasovsky, Auteur ; Ján Sedliacik, Auteur ; Simon Peter, Auteur ; Igor Novák, Auteur ; Tomasz Krystofiak, Auteur ; Peter Jurkovic, Auteur ; Peter Duchovic, Auteur ; Mariana Sedliacikovà, Auteur ; Zuzana Cibulkovà, Auteur ; Matej Micusík, Auteur ; Angela Kleinová, Auteur Année de publication : 2019 Article en page(s) : p. 20-28 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Analyse spectrale Analyse thermique Antioxydants Formaldéhyde Hydrolysats de protéines kératines La kératine est une protéine, synthétisée et utilisée par de nombreux êtres vivants comme élément de structure, et également l'exemple-type de protéine fibreuse. La kératine est insoluble, et peut être retrouvée sur l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, ce qui leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau formant une callosité. Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement. Les morceaux de kératine qui restent emprisonnés dans les cheveux sont couramment appelés des pellicules. La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse, elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un haut taux d'acides aminés à base de soufre, principalement la cystéine, qui forment un pont disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine. Il y a deux principales formes de kératines : l'alpha-kératine, ou α-keratin, présente chez les mammifères notamment, dont l'humain, et la bêta-kératine, ou β-keratin, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence. Chez l'être humain, la kératine est fabriquée par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine (pigment fabriqué par les mélanocytes), se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil. (Wikipedia) Réduction des composés organiques volatils Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Due to the high content of thio-aminoacids, (i.e., methionine and cysteine) and the structural intermolecular disulfide bonds, this study has focused on new biopolymer keratin antioxidants. The antioxidant activity of keratin hydrolysates in polyethylene glycol (PEG) matrix has been studied using the differential scanning calorimetry (DSC) under non-isothermal conditions. The experimental results have been evaluated and kinetic description of the oxidation induction periods have been carried out using the Bethelot-Hood temperature function. The length of induction periods has been assessed for all temperatures using the kinetic results. In order to compare the stabilizing effect of keratin hydrolysates, protection factors and antioxidant effectiveness have been calculated. The results have shown that the antioxidant activity of keratins strongly depends on the hydrolysis process. The protection factors decreased with increasing temperature and decreasing concentration of keratin. Based on our previous experience, we propose that the qualitative trend presented in this work can also be applied for other matrices than PEG. Keratin hydrolysates and their modifications with antioxidant properties significantly reduced formaldehyde emissions from urea-formaldehyde adhesives. Note de contenu : - EXPERIMENTAL : Materials and chemicals - Keratin K - Keratin K-3 - Keratin K-T - Methods of testing. X-ray photoelectron spectroscopy (XPS) - ATR-FTIR spectroscopy measurements - DSC calorimetre Shimadzu DSC-60 - Formaldehyde emissions - RESULTS AND DISCUSSION : Testing of keratin parameters. X-ray photoelectron spectroscopy - Infrared FTIR-ATR spectroscopy - Reduction of formaldehyde emission En ligne : https://drive.google.com/file/d/1t1EZNXioy-_mooLYnVhp6Ed2wWIkwPbq/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=31550 [article]

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Antioxidant effects of keratin hydrolysates / Ján Matyasovsky in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXII, N° 10 (10/2017)  

[article]  inJOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CXII, N° 10 (10/2017) . - p. 327-337 Titre : Antioxidant effects of keratin hydrolysates Type de document : texte imprimé Auteurs : Ján Matyasovsky, Auteur ; Ján Sedliacik, Auteur ; Katarína Valachová, Auteur ; Igor Novák, Auteur ; Peter Jurkovic, Auteur ; Peter Duchovic, Auteur ; Matej Micusík, Auteur ; Angela Kleinová, Auteur ; Ladislav Å oltés, Auteur Année de publication : 2017 Article en page(s) : p. 327-337 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Antimicrobiens Antioxydants Cuirs et peaux -- Analyse Hyaluronique, acide L'acide hyaluronique est un type de polysaccharide (plus précisément une glycosaminoglycane) non fixé à une protéine centrale et largement réparti parmi les tissus conjonctifs, épithéliaux et nerveux animaux. Il se trouve notamment dans l'humeur vitrée et le liquide synovial. Il est l'un des principaux composants de la matrice extracellulaire ainsi que de certaines mucoprotéines lorsqu'il est associé à une fraction protéique. Depuis les années 1990, il est très utilisé dans divers dispositifs médicaux, médicamenteux et cosmétiques (présenté dans ce dernier cas comme "antistatique, humectant, hydratant, conditionneur cutané, anti-âge, etc."), bénéficiant d'un effet de mode grandement soutenu par une large publicité commerciale. Contribuant de façon significative à la prolifération et à la migration des cellules, l'acide hyaluronique est aussi impliqué dans la progression de certains cancers. (Wikipedia) Hydrolysats de protéines kératines La kératine est une protéine, synthétisée et utilisée par de nombreux êtres vivants comme élément de structure, et également l'exemple-type de protéine fibreuse. La kératine est insoluble, et peut être retrouvée sur l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, ce qui leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau formant une callosité. Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement. Les morceaux de kératine qui restent emprisonnés dans les cheveux sont couramment appelés des pellicules. La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse, elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un haut taux d'acides aminés à base de soufre, principalement la cystéine, qui forment un pont disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine. Il y a deux principales formes de kératines : l'alpha-kératine, ou α-keratin, présente chez les mammifères notamment, dont l'humain, et la bêta-kératine, ou β-keratin, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence. Chez l'être humain, la kératine est fabriquée par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine (pigment fabriqué par les mélanocytes), se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil. (Wikipedia) Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : The antioxidant and antimicrobial properties of keratin hydrolysates from acid and from oxidative hydrolyses were studied. For in vitro studies of antioxidant properties of the keratin hydrolysates, high-molar-mass hyaluronic acid (HA) that is especially sensitive to the effect of oxidants was used as a substrate. Cu(II) ions and ascorbate-mediated degradation of hyaluronan in the absence and presence of keratin hydrolysate as antioxidant were examined using the method of rotational viscometry. Results indicate that keratin effectively inhibited HA degradation and thereby the formation of hydroxyl-, alkoxy- and peroxy-type radicals. Results of the ABTS assay show that keratin hydrolysate efficiently reduced ABTS•+ cation radical. The keratin hydrolysates also had antimicrobial effects on selected bacterial strains and caused decreases in formaldehyde emission from urea-formaldehyde bonded materials. Note de contenu : - EXPERIMENTAL : Materials and chemicals - Methods of testing - RESULTS AND DISCUSSION : Testing of keratin parameters X-Ray photoelectron spectroscopy - Infrared FTIR-ATR spectroscopy - The MALDI-TOF spectra - Rotational viscometry - ABTS assay - Antimicrobial conservation efficiency - Reducing formaldehyde emissions En ligne : https://drive.google.com/file/d/11O5Tt_j-HaTIWgaCK4zKvrs9jsXO7RUf/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=29247 [article]

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Antioxidation activity of cysteine and cystine prepared from sheep wool / Ján Matyasovsky in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXV, N° 5 (05/2020)  

[article]  inJOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CXV, N° 5 (05/2020) . - p. 166-175 Titre : Antioxidation activity of cysteine and cystine prepared from sheep wool Type de document : texte imprimé Auteurs : Ján Matyasovsky, Auteur ; Ján Sedliacik, Auteur ; Simon Peter, Auteur ; Igor Novák, Auteur ; Peter Jurkovic, Auteur ; Peter Duchovic, Auteur ; Mariana Sedliacikovà, Auteur ; Zuzana Cibulkovà, Auteur ; Matej Micusík, Auteur ; Angela Kleinová, Auteur Année de publication : 2020 Article en page(s) : p. 166-175 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Adhésifs -- Teneur en formaldéhyde Antioxydants Caractérisation Colles:Adhésifs Contreplaqué Copolymère urée formaldéhyde Cystéine La cystéine (abréviations IUPAC-IUBMB : Cys et C), du grec ancien κύστις ("vessie"), est un acide α-aminé dont l'énantiomère L est l'un des 22 acides aminés protéinogènes, encodé sur les ARN messagers par les codons UGU et UGC. Elle n'est pas considérée comme essentielle pour l'homme mais peut être produite en quantité insuffisante par l'organisme selon l'état de santé des individus — notamment dans le cas de certaines maladies métaboliques et de syndromes de malabsorption — ainsi que chez les enfants et les personnes âgées. Il s'agit d'un acide α-aminé naturel caractérisé par la présence d'un groupe sulfhydryle –SH formant un thiol ; la sélénocystéine et la tellurocystéine en sont des analogues dont l'atome de soufre est remplacé respectivement par un atome de sélénium et de tellure. La cystéine est présente en petites quantités dans la plupart des protéines. Sa présence dans les protéines est très importante, notamment parce qu'elle permet la formation de ponts disulfure. Le groupe thiol est très fragile car il s'oxyde facilement. Son oxydation conduit à la cystine, qui consiste en deux molécules de cystéine unies par un pont disulfure. Un oxydant plus énergique peut oxyder la cystéine sur son soufre en donnant l'acide cystéique HO3S–CH2–CH(NH2)COOH, à l'origine de la taurine, produit de décarboxylation présent dans la bile sous forme de taurocholate. Cystine La cystine est un acide aminé composé de deux unités cystéine liées par un pont disulfure. Essais (technologie) Formulation (Génie chimique) Laine de mouton Panneaux muraux préfabriqués Résistance au cisaillement Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Amino acid cysteine and its oxidized dimer form, cystine, can be found in hair, nails, hoofs, feather, wool, etc. The main focus of this research was the preparation of cysteine and cystine from wool and testing of its antioxidation properties in the reduced and oxidized forms. Preparation technology was optimized on a laboratory scale and the samples were characterized by FTIR-ATR spectroscopy and X-ray photoelectron spectroscopy (XPS). Antioxidation activity of cysteine and cystine was studied in a ; polyethylene glycol (PEG) matrix employing the non-isothermal differential scanning calorimetry (DSC). In the data treatment, the Berthelot-Hood equation was chosen as the temperature function. The kinetic parameters enabled the assessment of the induction period of oxidation for application temperatures. For the comparison of the stabilizing effect, the protection factors and antioxidant efficiency were calculated. The results show that the antioxidant activity of the samples depends on the preparation procedure, purity, etc. Protection factors decreased with increasing temperature and decreasing concentration. In the second part of the study, cysteine was tested in its reduced and oxidized form for the model polycondensation system of the urea-formaldehyde formulations. The quality parameters of these adhesive mixtures were verified on wood-based panels to determine formaldehyde emission and physical and mechanical properties. The results showed ca. 44% decrease of formaldehyde emission and increase of the shear strength of glued joint for all modifications in comparison wit ; the reference sample. Note de contenu : - EXPERIMENTAL : Materials and chemicals - Cysteine - Methods of testing - ATR-FTIR spectroscopy measurements - Elemental and mass analysis - DSC calorimeter Perkin-Elmer DSC7 - Plywood panels manufacturing - Formaldehyde emissons - Plywood strength testing - RESULTS AND DISCUSSION : Infrared FTIR-ATR spectroscopy - Elemental analysis and mass spectra measurement - Antioxidation activity - Reduction of formaldehyde emission - Shear strength of plywood panels DOI : https://doi.org/10.34314/jalca.v115i5.3810 En ligne : https://drive.google.com/file/d/1W268sG_XnoG22kJg5tbv96o_-W1EMVgQ/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=34162 [article]

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Modified smart collagen biomaterials for pharmacy and adhesive applications / Ján Matyasovsky in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXI, N° 10 (10/2016)  

[article]  inJOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CXI, N° 10 (10/2016) . - p. 365-375 Titre : Modified smart collagen biomaterials for pharmacy and adhesive applications Type de document : texte imprimé Auteurs : Ján Matyasovsky, Auteur ; Ján Sedliacik, Auteur ; Igor Novák, Auteur ; Peter Simon, Auteur ; Peter Jurkovic, Auteur ; Peter Duchovic, Auteur ; Angela Kleinová, Auteur Année de publication : 2016 Article en page(s) : p. 365-375 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Biomatériaux Biopolymères Collagène Colles:Adhésifs Comprimés Préparations pharmaceutiques Technique des plasmas Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Collagen has widespread use for preparation of cell cultures, dermal cosmetics, food and medicines, while achieving biocompatibility with the biological environment. Unmodified native collagen is relatively difficult to process for intended applications. This work presents potential application possibilities of modified collagen biopolymer for pharmacy and adhesive applications. Firstly, the application possibilities of collagen in the system of controlled drug release were verified. Dissolution profile of the matrix Ambroxol hydrochloride and Venlafaxine confirmed potential of crosslinked and plasticized collagen as a pharmaceutical agent for the solid medicinal product. This product was prepared by direct compression with controlled drug release within the 8-11 hours with almost zero-order kinetics. Secondly, low temperature plasma was applied to achieve the biocompatibility and to modify the film surface of the collagen type I. Collagen film was treated in two plasma environments ; low temperature plasma N2/H2 was used for grafting the amino groups and CO2 plasma ensured grafting the carboxyl groups. The surface functional groups of collagen were applied in further reactions (e.g., antimicrobial pretreatment with strong biocide properties). Functionalized collagen film provided stronger adhesion and compatibility. Prepared non-formaldehyde collagen thermoplastic adhesive was tested for the technical applications. The results have shown that the collagen adhesive bond gained high strength, flexibility and required strong gluing, e.g. books or wood veneered materials. Note de contenu : - EXPERIMENTAL : Materials and methods - Used drug and excipient : Ambroxol hydrochloride - Venlafaxine hydrochloride - Collagen BS - Collagen HS - Collagen K 12 - Ethylene vinyl acetate - Methocel - Measurement methods : Tablet pressing - Mechanical testing of tablets - Disintegration of tablets - Dissolution of tablets - Surface and adhesion properties of EVAc films with collagen - Plasma modification - ATR-FTIR spectroscopy measurements - Plywood preparation - RESULTS AND DISCUSSION : Application of modified collagen in pharmacy - Non-crosslinked collagen hydrolysate as the tablet binder - Tests of controlled release of ambroxol from the tablet matrix - Surface and adhesion properties of the film sample with collagen - Surface and adhesion properties of collagen based thermoplastic hot-melt films - Determination of the bond quality of plywood boards with collagen films En ligne : https://drive.google.com/file/d/1rpwqGlXtr2bK6lN5uetRB1sMM9yjke9u/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=27022 [article]

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