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Chronological ageing of human hair keratin fibres / S. Thibaud in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 32, N° 6 (12/2010)
[article]
Titre : Chronological ageing of human hair keratin fibres Type de document : texte imprimé Auteurs : S. Thibaud, Auteur ; E. de Becker, Auteur ; B. A. Bernard, Auteur ; M. Huart, Auteur ; F. Fiat, Auteur ; N. Baghdalli, Auteur ; Gustavo S. Luengo, Auteur ; Frédéric Leroy, Auteur ; P. Angevin, Auteur ; A. M. Kermoal, Auteur ; S. Muller, Auteur ; M. Peron, Auteur ; G. Provot, Auteur ; S. Kravtchenko, Auteur ; Didier Saint-Léger, Auteur ; G. Desbois, Auteur ; L. Gauchet, Auteur ; K. Nowbuth, Auteur ; Anthony Galliano, Auteur ; J. Y. Kempf, Auteur ; I. Silberzan, Auteur Année de publication : 2010 Article en page(s) : p. 422-434 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Cheveux -- Vieillissement
kératineLa kératine est une protéine, synthétisée et utilisée par de nombreux êtres vivants comme élément de structure, et également l'exemple-type de protéine fibreuse.
La kératine est insoluble, et peut être retrouvée sur l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, ce qui leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau formant une callosité. Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement. Les morceaux de kératine qui restent emprisonnés dans les cheveux sont couramment appelés des pellicules.
La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse, elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un haut taux d'acides aminés à base de soufre, principalement la cystéine, qui forment un pont disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine.
Il y a deux principales formes de kératines : l'alpha-kératine, ou α-keratin, présente chez les mammifères notamment, dont l'humain, et la bêta-kératine, ou β-keratin, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence.
Chez l'être humain, la kératine est fabriquée par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine (pigment fabriqué par les mélanocytes), se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil.Tags : Cheveu Vieillissement Kératine 'Protéine associée kératine' 'Lipide 18-MEA' 'Propriétés mécaniques' Usure Index. décimale : 612.79 Téguments. Peaux, cheveux, ongles Résumé : L’étude de cheveux extrêmement longs (longueur > 2.4 mètres) par une large gamme de techniques d’investigation dans les domaines de la chimie, la biochimie, l’étude physique et la microscopie offre une compréhension détaillée du processus de vieillissement naturel des fibres de kératine humaines. L’examen approfondi de cheveux – qui n’ont subi qu’un endommagement oxydatif limité en raison de l’absence de traitements chimiques tels que coloration ou décoloration – par exploration de la racine à la pointe montre une détérioration progressive du cheveu qui se produit de l’extérieur de la fibre vers l’intérieur par étapes successives : tout d’abord une abrasion progressive de la cuticule avec maintien de l’intégrité du cortex est mise en évidence sur une longueur d’environ 1 mètre sur laquelle les propriétés de brillance, d’hydrophobie, et de friction sont préservées; puis sur la partie suivante de la fibre, un endommagement notable de la cuticule se produit en association avec une baisse significative des céramides, du 18-MEA et une modification de la teneur en protéines associées aux kératines (KAP) La majorité des descripteurs physiques de nature mécanique ou optique se dégradent aussi de façon notable. Cette description détaillée du processus de vieillissement naturel des fibres de cheveux humains, par une analyse fine de ses composants et des descripteurs physiques associés à des caractéristiques cosmétiques, permet de proposer une « échelle d’endommagement » du cheveu humain qui peut être utile dans la conception de produits capillaires de soin ciblés. DOI : 10.1111/j.1468-2494.2009.00570.x En ligne : http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1468-2494.2009.00570.x Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=10285
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 32, N° 6 (12/2010) . - p. 422-434[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 012612 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Coenzyme Q10 has anti-aging effects on human hair / Melanie Giesen in IFSCC MAGAZINE, Vol. 11, N° 1 (01-02-03/2008)
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Titre : Coenzyme Q10 has anti-aging effects on human hair Type de document : texte imprimé Auteurs : Melanie Giesen, Auteur ; Thomas Welß, Auteur ; Erik Schulze zur Wiesche, Auteur ; Volker Scheunemann, Auteur ; Sabine Gruedl, Auteur ; Yasmin Oezkabakcioiglu, Auteur ; Elisabeth Poppe, Auteur ; Dirk Petersohn, Auteur Année de publication : 2008 Article en page(s) : p. 37-42 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Tags : 'Coenzyme Q10' 'Follicule de cheveux' Vieillissement 'Kératinocytes externes la gaine racine' 'Synthèse kératine' Index. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : Ubiquinones are the most widespread and therefore best investigated bioquinones. Due to their hydrophobic isoprenoid side chain, ubiquinones can be solubilized in organic solvents or lipids but are insoluble in water. Using a specific emulsifier system it has been possible to deliver positive effects to biological systems also from aqueous formulations. Ubiquinone-50, also referred to as coenzyme Q10, is well known in cosmetic science and especially in skin care because of its antioxidant activity. It is found in the membranes of peroxisomes, lysosomes, vesicles, the endoplasmic reticulum and notably in the inner membrane of the mitochondrion, where it is an important part of the electron transport chain. Using coenzyme Q10 in the proposed emulsifier system we could show that the molecule not only has relevance as an anti-aging bioactive in skin care but also has positive effects on the human hair follicle. The hair follicle is a complex mini organ and synthesis of hair keratin, the major component of hair fibers, is an essential prerequisite for the growth of strong and healthy hair. But like all biological systems the hair follicle, the biologically active part of the hair, also undergoes an aging process associated among other things with a decline in certain hair keratins. Due to this age-related shift in basic structural proteins of the hair shaft, mature hair often becomes fragile and difficult to manage. Therefore it is a challenge for cosmetic science to provide bioactives to fight age-related changes and maintain a youthful appearance of hair. Using cultivated hair follicle keratinocytes we identified coenzyme Q10 as a potent bioactive that stimulates the gene expression of different hair keratins, especially those which are reduced during aging processes in hair follicles. These results led us to investigate a shampoo and a tonic formulation enriched with coenzyme Q10 in a placebo-controlled panel study. In a left/right comparison a group of healthy volunteers older than 40 years of age applied the formulations daily for 4 days. Throughout the test period the gene expression of different hair keratins from plucked hair follicles was determined using quantitative polymerase chain reaction techniques. Subsequent statistical analysis revealed an increase in age-relevant hair keratins in human hair roots treated with coenzyme Q10, thus pointing out the striking benefits of coenzyme Q10 in hair care formulations. We conclude that coenzyme Q10 is an ideal ingredient for hair care formulations, providing anti-aging properties through activation of specific keratins aligned with the needs of mature hair. Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=10387
in IFSCC MAGAZINE > Vol. 11, N° 1 (01-02-03/2008) . - p. 37-42[article]Réservation
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