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Effect of vitamin C and its derivatives on collagen synthesis and cross-linking by normal human fibroblasts / N. Boyera in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 20, N° 3 (06/1998)
[article]
Titre : Effect of vitamin C and its derivatives on collagen synthesis and cross-linking by normal human fibroblasts Type de document : texte imprimé Auteurs : N. Boyera, Auteur ; B. A. Bernard, Auteur ; I. Galey, Auteur Année de publication : 1998 Article en page(s) : p. 151-158 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Tags : Collagen cross-linking Lattice Normal human fibroblasts Vitamin C Index. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : La vitamine C (VitC) joue, chez l'homme, un rôle critique dans le maintient d'un réseau collagénique normal (propriété antiscorbutique) en empêchant l'auto-inactivation de la lysyl- et de la prolyl-hydroxylase, deux enzymes clefs de la synthèse du collagène. Dans cet article, deux modèles in vitro ont été mis au point dans le but d'évaluer les effets de la VitC sur la biosynthèse du collagène et sa réticulation aux niveaux cellulaire et tissulaire. Nous montrons que la VitC favorise, de façon dose-dépendante et dans un domaine de concentrations non cytotoxiques (10–5 M, 10–4 M, 10–3 M), la production de collagène de type I par des fibroblastes humains normaux (FHN) en culture. Dans les mêmes conditions, la VitC augmente, dans un modèle d'équivalent de derme, la contraction de la matrice extracellulaire par les FHNs. Un apport exogène de collagénique optimale et renforcer localement le réseau de collagène. Le phosphate de vitamine C (VitC-P) et le glucoside de vitamine C (VitC-Glu) (deux dérivés présentant une plus grande stabilité chimique en solution aqueuse) ont été évalués dans ces deux modèles et ont présenté des propriétés biologiques comparables à celles de la VitC, mais avec des intensités variables. Ces deux composés peuvent être considérés comme des pro-vitamines pour la peau, et pourraient avantageusement remplacer la VitC dans les produits anti-âge à base de VitC, dans la mesure où ils devraient permettre le développement de formulations stables et simples d'usage. DOI : 10.1046/j.1467-2494.1998.171747.x En ligne : https://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1046/j.1467-2494.1998.171747.x Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=5018
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 20, N° 3 (06/1998) . - p. 151-158[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 003973 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Effects of topical gluco-oligosaccharide and collagen tripeptide F in the treatment of sensitive atopic skin / E. Berardesca in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 31, N° 4 (08/2009)
[article]
Titre : Effects of topical gluco-oligosaccharide and collagen tripeptide F in the treatment of sensitive atopic skin Type de document : texte imprimé Auteurs : E. Berardesca, Auteur ; E. Abril, Auteur ; M. Serio, Auteur ; N. Cameli, Auteur Année de publication : 2009 Article en page(s) : p. 271-277 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Tags : Collagen tripeptide Gluco-oligosaccharide Moisturization Sensitive skin Skin barrier Transepidermal water loss Index. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : La peau sensible est un problème dermatologique croissant et souvent associé aux conditions atopiques et à une surinfection bactériologique. Dans cette étude randomisée en double aveugle contre placébo, nous avons évalué l'efficacité d'un gluco-oligosaccharide (G-OS)et du tripeptide de collagène F (CTP-F) sur les signes et les symptômes de la peau sensible atopique. L'étude concerne 40 femmes de 30 à 59 ans ayant une peau sensible atopique sans lésions apparentes. La peau sensible est déterminée par un dermatologue avec l'examen de la peau, des antécédents dermatologiques, un stinging test et un questionnaire individuel. Le traitement contre placebo a été mené pendant 4 semaines, les paramètres cutanés et cliniques sont mesurés avant et après le traitement. Les paramètres mesurés sont : le taux bactériologique, le pH et la couleur cutanés, la perte insensible d'eau (TEWL), l'hydratation de la couche cornée, la rugosité et les propriétés mécaniques de la peau. L'évaluation clinique a également consisté en un scorage de la desquamation et la sécheresse cutanée, de l'irritation, de la rougeur et la présence de papules. Des différences significatives entre es groupes essai et placébo ont été obtenues en particulier pour les paramètres instrumentaux de rugosité (P < 0.002), volume (P < 0.02), TEWL (P < 0.02) et pour l'érythème (P < 0.0006) et les paramètres cliniques de sécheresse de desquamation et d'irritation (P < 0.001). Le taux d'hydratation et la couleur de la peau sont significativement améliorés dans les 2 groupes essais et placebo. En conclusion, cette étude montre que la modulation de la prolifération bactérienne, la normalisation des propriétés de barrière cutanée et l'hydratation du stratum corneum peuvent participer à l'amélioration des symptômes de la peau sensible. DOI : 10.1111/j.1468-2494.2009.00495.x En ligne : http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1468-2494.2009.00495.x Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=6091
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 31, N° 4 (08/2009) . - p. 271-277[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 011506 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Hydroperoxide formation in model collagens and collagen type I / S. A. Madison in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 24, N° 1 (02/2002)
[article]
Titre : Hydroperoxide formation in model collagens and collagen type I Type de document : texte imprimé Auteurs : S. A. Madison, Auteur ; J. E. B. Mc Callum, Auteur ; R. U. Rojas Wahl, Auteur Année de publication : 2002 Article en page(s) : p. 43-52 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Tags : Ageing Collagen Extracellular matrix Oxidation Post-column chemiluminescence Protein hydroperoxides Secondary reactive oxygen species Index. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : Les hydroperoxydes protéiques représentent un concept relativement nouveau dans la compréhension de la biochimie oxydative. Dans cet article il est montré, par chimioluminescence post colonne, que ces espèces quelquefois très stables mais cependant réactives peuvent être formées dans des modèles de Collagène et Collagène type I lorsque ceux ci sont soumis à un stress oxydatif tel que la réaction de Fenton. Ces résultats sont confirmés par spectrométrie de masse et iodométrie. L'utilisation du (Proline-hydroxyproline-glycine)10 (POG)10, comme modèle, montre que ces hydroperoxydes sont stables quelques heures à température ambiante et peuvent donner naissance à des radicaux libres en présence de sulphate ferreux, démontré par EPR en présence de DMPO. Les implications possibles de ces phénomènes pour les systèmes biologiques sont discutées avec une mention particulière sur le collagène de la matrice dermique extra-cellulaire en tant qu'élément majoritaire du tissu conjonctif. DOI : 10.1046/j.0412-5463.2001.00114.x En ligne : https://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1046/j.0412-5463.2001.00114.x Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=4832
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 24, N° 1 (02/2002) . - p. 43-52[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 003996 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Interaction of mixture of anionic surfactants with collagen / J. Krejci in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 29, N° 2 (04/2007)
[article]
Titre : Interaction of mixture of anionic surfactants with collagen Type de document : texte imprimé Auteurs : J. Krejci, Auteur Année de publication : 2007 Article en page(s) : p. 121-129 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Tags : Binding isotherms Collagen Mixture of surfactants Sodium dodecyl benzene sulphate Index. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : Study focused on interaction of collagen fibres of collagen I with anionic surfactants sodium dodecylbenzene sulphonate (SDBS), sodium dodecyl sulphate (SDS) and their mixtures at pH = 6, at two ionic strengths (I = 0.06 mol L-1 and I = 0.4 mol L-1) and laboratory temperature. Surfactants and their mixtures were characterised by their critical micelle concentration (c.m.c.), composition of mixed micelles and interaction factor B according to Rubingh. Dependency of c.m.c. on mixture composition has an opposite tendency at both ionic strengths, which proves the greater influence of added electrolyte on behaviour of SDS than of SDBS. Interaction was evaluated by means of binding isotherms and mass swelling degree (alpha)m. The bound quantity partly depends on mixture composition, partly on ionic strength. SDS and mixtures containing its greater quantities are bound more than SDBS (approx. 150 % related to SDBS). Increased ionic strength of the environment increases bound quantity in approximately same manner, heedless of adsorbate composition. Even composition of the mixture after interaction with fibres does not markedly alter from initial composition. Fibre swelling is affected by composition of swelling mixture similarly to binding – it increases with growing quantity of surfactants. Greater ionic strength acts against collagen swelling, and at given ionic strength (I = 0.4 mol L-1) swelling attains half values compare to swelling at low ionic strength (I = 0.06 mol L-1). There are characteristic concentrations of both surfactants and their mixtures (cs 0.5 - 1.0 mmol L-1) that do not produce swelling. It is assumed that this range of concentrations corresponds to amount of surfactants bound to collagen through electrostatic forces and thus to temporary increase in fibre hydrophobity. DOI : 10.1111/j.1467-2494.2007.00368.x En ligne : https://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1467-2494.2007.00368.x Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=4638
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 29, N° 2 (04/2007) . - p. 121-129[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 007651 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Isolation of elastin and collagen polypeptides from long cattle tendons as raw material for the cosmetic industry / F. Langmaier in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 24, N° 5 (10/2002)
[article]
Titre : Isolation of elastin and collagen polypeptides from long cattle tendons as raw material for the cosmetic industry Type de document : texte imprimé Auteurs : F. Langmaier, Auteur ; S. Sukop, Auteur ; Karel Kolomaznik, Auteur ; Milan Mladek, Auteur Année de publication : 2002 Article en page(s) : p. 273-279 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Tags : Enzymatic hydrolysis of long tendons by elastin hydrolysates Collagen Index. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : Des tendons longs d'origine bétaillère ont été débarrassés de leurs matières lipidiques et azotées associées, par voie enzymatique. L'hydrolysat de Collagène de Poids moléculaire moyen Ma = 0.830 ± 1.206 kDa, utilisable en vue d'applications à la peau et aux cheveux, a été obtenu par hydrolyse enzymatique à l'aide d'une protéase commerciale (Bacillus subtilis) dans des conditions douces. L'élastine, d'hydrolyse plus difficile, a été par conséquent hydrolysée par une endopeptidase commerciale (Bacillus licheniformis) en conditions plus drastiques et conduit à un produit de Poids moléculaire moyen de Ma = 0.448 ± 1.514 Kda. La pureté de ces deux hydrolysats a été mesurée par dosages de l'hydroxyproline et de l'azote sous forme amide. Les Aminosaccharides et Glycosaminoglycanes n'ont pas été détectés. DOI : 10.1046/j.1467-2494.2002.00151.x En ligne : https://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1046/j.1467-2494.2002.00151.x Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=4776
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 24, N° 5 (10/2002) . - p. 273-279[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 004023 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Sodium lauryl sulphate/amphoteric surfactant interactions : selective diffusion through a collagen film / X. Domingo in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 13, N° 5 (10/1991)
PermalinkCollagenous hydrolysates from untraditional sources of proteins / F. Langmaier in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 23, N° 4 (08/2001)
PermalinkCollagenous hydrolysates from untraditional sources of proteins. Reaction condition and the yield of enzymatic hydrolysis of short cattle tendons / F. Langmaier in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 23, N° 4 (08/2001)
PermalinkBiologically active peptides : from a laboratory bench curiosity to a functional skin care product / Karl Lintner in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 22, N° 3 (06/2000)
PermalinkCell-activating effects of a viniferin-enriched grapevine extract / Olaf Holtkötter in IFSCC MAGAZINE, Vol. 12, N° 2 (04-05/2009)
PermalinkCosmetic efficacy claims in vitro using a three-dimensional human skin model / K. Schlotmann in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 23, N° 5 (10/2001)
PermalinkIn vitro stimulation of synthesis of key DEJ constituents in a reconstructed skin model: a quantitative study / Corinne Reymermier in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 25, N° 1/2 (02-03-04/2003)
PermalinkSalicyloyl-phytosphingosine : a novel agent for the repair of photoaged skin / Mike Farwick in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 29, N° 4 (08/2007)
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