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Relationship between lip skin biophysical and biochemical characteristics with corneocyte unevenness ratio as a new parameter to assess the severity of lip scaling / Jongwook Kim in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 43, N° 3 (06/2021)
[article]
Titre : Relationship between lip skin biophysical and biochemical characteristics with corneocyte unevenness ratio as a new parameter to assess the severity of lip scaling Type de document : document électronique Auteurs : Jongwook Kim, Auteur ; Hyerin Yeo, Auteur ; Taeyoon Kim, Auteur ; Eui-Taek Jeong, Auteur ; Jun M. Lim, Auteur ; Sun-Gyoo Park, Auteur Année de publication : 2021 Article en page(s) : p. 275-282 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Barrière cutanée
Hydratation
Peau -- Physiologie
Peptidases
Sécheresse cutanéeUne xérose est un dessèchement de la peau.
Elle peut avoir différentes causes, comme certaines pathologies (dermatite atopique aussi appelé eczéma atopique), des carences, notamment en Vitamine A, ou des facteurs externes, comme les contacts avec des substances irritantes ou le traitement par certains médicaments.
StatistiqueIndex. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : - Objective : Lip skin dryness and chapping are major concerns related to lip skin care in many populations. The distinctive features of lip skin, such as the low water-holding capacity and weak skin barrier, are strongly associated with these problems; however, few studies have examined lip skin characteristics and the mechanisms underlying these issues. This study was conducted to identify the biophysical properties of dry lip skin and molecular targets affecting lip skin physiology.
- Methods : Skin hydration, transepidermal water loss and lip skin scaling were evaluated in 40 female subjects. Skin scaling was assessed as a percentage area divided into five categories (G0, G1, G2, G3 and G4) according to the thickness level of tape-stripped corneocytes. The activities and amounts of proteases, cathepsin D and bleomycin hydrolase were measured as markers for the desquamation process and skin hydration, respectively.
- Results : Skin hydration showed a significantly positive correlation with the percentage area of evenly thin corneocytes (G0) and negative correlations with the percentage areas of slightly thick to severely thick corneocytes (G1-G4). The corneocyte unevenness ratio (CUR) was calculated by dividing the sum of the G1, G2, G3 and G4 values with the G0 value. The CUR was significantly negatively correlated with skin hydration, suggesting that CUR is a new parameter representing the severity of lip scaling. Subjects with lower hydration and higher CUR had higher bleomycin hydrolase activity and lower cathepsin D activity, respectively, than subjects with higher hydration and lower CUR.
- Conclusion : Our study revealed a correlation between lip skin hydration and severity of lip scaling and verified the association of protease activity with the hydration and chapping state of lip skin. These observations provide a basis for further studies of the persistent problem of lip skin dryness and chapping.Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Subjects - Biophysical measurements - Protein extraction from the lip skin - Measurement of protease activity - Quantification of protease concentrations - Statistical analysis
- RESULTS : Correlations between lip dryness-related biophysical parameters - Differences in activities and amounts of proteases related to lip skin hydration - Differences in activities and amounts of proteases related to chapping of lip skin
- Table 1 : Correlation coefficients between skin biophysical parametersDOI : https://doi.org/10.1111/ics.12692 En ligne : https://drive.google.com/file/d/1xW30jfvxocMUqLYIRUc5wte31j41fDuy/view?usp=shari [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=35894
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 43, N° 3 (06/2021) . - p. 275-282[article]Resource utilization of bovine hair recycling from enzymatic unhairing during leather manufacturing : Alkali-protease synergistic preparation of keratin and its in vitro antioxidant activity / Ting Liu in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXVIII, N° 9 (09/2023)
[article]
Titre : Resource utilization of bovine hair recycling from enzymatic unhairing during leather manufacturing : Alkali-protease synergistic preparation of keratin and its in vitro antioxidant activity Type de document : texte imprimé Auteurs : Ting Liu, Auteur ; Chunxiao Zhang, Auteur ; Xu Zhang, Auteur ; Biyu Peng, Auteur ; Mengchun Gao, Auteur Année de publication : 2023 Article en page(s) : p. 367-378 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Bases (chimie)
Cuirs et peaux de bovins
Epilage enzymatique
Extraction (chimie)
Hydrolyse enzymatique
kératineLa kératine est une protéine, synthétisée et utilisée par de nombreux êtres vivants comme élément de structure, et également l'exemple-type de protéine fibreuse.
La kératine est insoluble, et peut être retrouvée sur l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, ce qui leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau formant une callosité. Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement. Les morceaux de kératine qui restent emprisonnés dans les cheveux sont couramment appelés des pellicules.
La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse, elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un haut taux d'acides aminés à base de soufre, principalement la cystéine, qui forment un pont disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine.
Il y a deux principales formes de kératines : l'alpha-kératine, ou α-keratin, présente chez les mammifères notamment, dont l'humain, et la bêta-kératine, ou β-keratin, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence.
Chez l'être humain, la kératine est fabriquée par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine (pigment fabriqué par les mélanocytes), se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil.
Peptidases
Poils -- RecyclageIndex. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : With the development of enzymatic unhairing technology in the leather industry, enhancing the recycling of bovine hair is a new issue emerging in leather-making. In this work, the effects of alkali concentration, time, and temperature in the pretreatment, as well as enzyme dosage, time, temperature, and pH in the following treatment on the dissolution performance and keratin yield of bovine hair were investigated. Hence, the extraction process of keratin from bovine hair by the alkali-enzyme method was optimized. The results sho that the optimal conditions for the keratin extraction are as follows: for the pretreatment with alkali, the alkali concentration is 0.4 M, the pretreatment time is 1.0 h, the pretreatment temperature is 65°C, and for the following enzymatic treatment, the enzyme dosage is 3324 U/g bovine hair, the action time is 4.0 h, action temperature is 45°C, and the pH is controlled between 8.5-11.5. Compared with the alkali method, the alkali-enzyme method increases the keratin yield from 24.4% to 58.1%, and the alkali dosage is reduced by 50%. The prepared keratin had high in vitro antioxidant activity, which provided a new idea for the resource utilization of bovine hair waste. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Pretreating the bovine hair with differing concentration of NaOH before enzymatic hydrolysis - Effect of alkaline pretreating time on enzymatic hydrolysis of bovine hair - Effect of alkaline pretreating temperature on enzymatic hydrolysis of bovine hair - Effect of protease dosage on enzymatic hydrolysis of bovine hair - effect of pH on enzymatic hydrolysis of bovine hair - Effect of time on enzymatic hydrolysis of bovine hair - Effect of temperature on enzymatic hydrolysis of bovine hair - orthogonoal experiments for hydrolysis of bovine hair by alkali-enzyme synergy - Determination of bovine hair solubility and keratin extraction rate - Determination of molecular weight - Analysis of amino acid composition of bovine hair keratin - Determination of DPPH scavenging activity - Determination of ABTS scavenging activity
- RESULTS AND DISCUSSION : Optimization of alkali pretreatment parameters - Optimization of enzymatic hydrolysis parameters - Optimization of orthogonal experiment - Analysis and evaluation of the keratin extracted from bovine hair - Amino acid composition of bovine hair keratin - DPPH free radical scavenging ability - ABTS free radical scavenging ability
- Table 1 : Horizontal table of orthogonal experimental factors
- Table 2 : Molecular weight distribution of keratin with differing NaOH concentration
- Table 3 : Results of orthogonal experiment of keratin preparation obtained from bovine hair by alkaly-enzyme method
- Table 4 : Comparison of keratin extraction of alkali-enzyme and alkaline hydrolysis method
- Table 5 : Molecular weight distribution of keratin
- Table 6 : Analysis of amino acid compositio of bovine hair and keratin (mg/100 mg
- Table 7 : DPPH free radical scavenging abilities of keratin under different concentrations
- Table 8 : ABTS free radical scavenging abilities of keratin under different concentrationsDOI : https://doi.org/10.34314/jalca.v118i9.8190 En ligne : https://drive.google.com/file/d/1_PY7W_CJUD1RdJJrotAmABi-_4Cq_QnI/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=39827
in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CXVIII, N° 9 (09/2023) . - p. 367-378[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 24196 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Studies on alkaline protease from bacillus crolab MTCC 5468 for applications in leather making / Ammasi Ranjithkumar in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXII, N° 7 (07/2017)
[article]
Titre : Studies on alkaline protease from bacillus crolab MTCC 5468 for applications in leather making Type de document : texte imprimé Auteurs : Ammasi Ranjithkumar, Auteur ; Jayanthi Durga, Auteur ; Ramakrishnan Ramesh, Auteur ; Victor John Sundar, Auteur ; Chellan Rose, Auteur ; Chellappa Muralidharan, Auteur Année de publication : 2017 Article en page(s) : p. 232-239 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Confitage Le confitage est une action biochimique effectuée au moyen de produits enzymatiques, qui a pour but de dégrader les fibres élastiques, contribuant ainsi à augmenter la souplesse du cuir. En outre, les enzymes complètent la dégradation des résidus épidermiques, donnant ainsi une fleur plus propre et plus lisse.
Cuirs et peaux -- Analyse
Cuirs et peaux de chèvres
Enzymes microbiennes
PeptidasesIndex. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Bating has become an indispensable operation of leather making to obtain good quality leather. Alkaline proteases are commonly used in leather manufacture in the process of unhairing and bating of hides/skins. In this study, experiments were carried out to test the bating efficacy of a new alkaline protease obtained from Bacillus crolab MTCC 5468 and compared with commercial bate. Impact of alkaline protease on porosity of enzymatically and conventionally unhaired goat skins, have been compared. New enzyme treated pelt was free from scud and pigments, with fine, clean, white, silkier grain and pliable. The result was superior to that of commercial bate treated pelts. The pore size/distribution and water vapor permeability was better than commercial bate and conventionally unhaired skins. Scanning electron microscopy and histological analysis of pelt obtained from new alkaline protease based process reveals complete removal of scud and better opening up of collagen fibers. Moreover, the collagen was not damaged and resulted in good quality of leather. The physio- chemical studies conclusively show that among the experiments, the skins unhaired with new alkaline protease was better in comfort properties than the conventionally unhaired skins as inferred by porosity measurements. Using new alkaline protease for bating led to better results than commercial bate. The study indicates improved efficiency of bacterial alkaline protease in leather processing for beam house applications. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Materials - Methods - Qualitative analysis for efficiency of bating - Analysis of unhairing and bating spent liquor - Chrome liquor analysis - Water vapor permeability measurement - Capillary flow porometry analysis - Histological analysis - Scanning electron microscopic analysis - Shrinkage temperature of the wet blue leathers - Physical and organoleptic properties of leather
- RESULTS AND DISCUSSION : Qualitative analysis of bating - Protein content in unhairing and bating spent liquors - Water vapor permeability - Capillary flow porometry analysis - Scanning electron micrograph analysis - Histological analysis - Physical and organoleptic properties of leather - chrome contentEn ligne : https://drive.google.com/file/d/1Quyk6d9iv6UdGf9haqVeQgtytIIUdeo1/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=28821
in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CXII, N° 7 (07/2017) . - p. 232-239[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 19155 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Studies on the use of bi-functional enzyme for leather making / Gladstone Christopher Jayakumar in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXI, N° 12 (12/2016)
[article]
Titre : Studies on the use of bi-functional enzyme for leather making Type de document : texte imprimé Auteurs : Gladstone Christopher Jayakumar, Auteur ; Murali Sathish, Auteur ; Rathinam Aravindhan, Auteur ; Jonnalagadda Raghava Rao, Auteur Année de publication : 2016 Article en page(s) : p. 455-460 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Amylase L'amylase (EC 3.2.1.1) est une enzyme digestive classée comme saccharidase (enzyme qui brise les polysaccharides). C'est surtout un constituant du suc pancréatique et de la salive, requis pour le catabolisme des glucides à longue chaîne (comme l'amidon) en unités plus petites. L'amylase est également synthétisée dans de nombreuses espèces de fruits pendant leur maturation, ce qui les rend plus sucrés, et aussi durant la germination des grains de céréales. Elle joue un rôle essentiel dans l'amylolyse (ou hydrolyse) de l'amidon de malt d'orge, processus nécessaire à la fabrication de la bière, ainsi que dans l'hydrolyse du glycogène, permettant sa transformation en glucose.
Il y a deux iso-enzymes de l'amylase : l'amylase pancréatique et l'amylase salivaire. Elles se comportent différemment au focusing isoélectrique, et peuvent être séparées en testant par les anticorps monoclonaux spécifiques. La ptyaline ou amylase salivaire est une substance qui existe dans la salive.
L'alpha-amylase brise les liens α(1-4)glycosidiques à l'intérieur des chaînes de l'amylose et de l'amylopectine pour ultimement donner des molécules de maltose (disaccharides de α-glucose). Elle ne peut attaquer que les amidons hydratés et cuits. Possède un site de liaison à l'émail donc participe à l'élaboration de la pellicule acquise exogène. Se lie avec affinité au Streptococcus viridans (en) ce qui conduit à sa clairance ou à son adhésion selon que l'amylase est en solution ou adsorbée à la surface dentaire. L'amylase liée à une bactérie conserve environ 50 % de son activité enzymatique. La bactérie liée à l'amylase peut donc fermenter le glu que celle-ci produit en acide organique.
Epilage enzymatique
Peptidases
Stabilité hydrothermale
Tests d'efficacité
Wet-blue (tannage)Peau tannée au chrome (le chrome donne une couleur bleue)Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Preparation of skin or hide for tanning involves several unit processes/operations. This results in the generation of significant quantity of solid and liquid wastes, which is of major concern for the leather fraternity. However, several alternate technologies are available to address this issue. One of the well explored systems is application of enzymes in conventional leather processing. In the present research, application of bi-functional enzyme-fibrozyme (mixture of protease and amylase) for leather processing was studied. The present study relies upon the characteristic evaluation methods to ascertain the efficiency of enzymes in unhairing and fiber opening. Initially, various concentrations of enzymes were applied to coin hides by drum method. In this approach, 3.5% of fibrozyme is optimized for efficient removal of hair and proteoglycans. This is based on the organoleptic evaluation of enzyme treated pelts. The efficiency of enzyme was primarily evaluated th rough staining technique. Moreover, physical strength parameters were measured to assess the impact on fibers due to enzyme treatment. Morphological evaluation was carried out to confirm that there is no coalescent or distortion of fibers after enzyme treatment. Hydrothermal stability of experimental wet blue leather was found to be 108°C, which confirms better exhaustion and fixation of chromium. The study provides an avenue for integrated enzymatic dehairing and fiber opening using a single formulation of protease and amylase. Note de contenu : - EXPERIMENTAL : Materials - Quantification on the release of protein, proteoglycan processes - Staining techniques - Chrome tanning - Determination of shrinkage temperature - Post tanning process - Evaluation of physical and organoleptic properties of leathers - Scanning electron microscopic (SEM) analysis of processed leathers
- RESULTS AND DISCUSSION : Optimization of enzyme application - Proteoglycan release after enzyme treatment - Histological examination of the control and experimental pelts - Stratigraphic distribution of chromium in wet blue leathers - Visual assessment of wet blue leathers - Physical characteristics of crust leather - Organoleptic properties of crust leathers - Scanning electron microscopy evaluationEn ligne : https://drive.google.com/file/d/1fz3aVx9CIh-uOa3-iBT6_t2lMiVVwJhm/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=27327
in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CXI, N° 12 (12/2016) . - p. 455-460[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 18529 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Technologie de régénération de la MEC in PARFUMS COSMETIQUES ACTUALITES, N° 170 (04-05/2003)
[article]
Titre : Technologie de régénération de la MEC Type de document : texte imprimé Année de publication : 2003 Article en page(s) : p. 152-159 Langues : Français (fre) Catégories : Antiâge
Antienzymes
Biomolécules actives
Cosmétiques
Etudes cliniques
Glycosaminoglycanes
Matrice extracellulaire
Peau -- Rides
Peau -- Soins et hygiène
Peptidases
Produits de la mer -- Emploi en cosmétologie
Tests d'efficacité
Vieillissement cutané
ViscoélasticitéIndex. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=14847
in PARFUMS COSMETIQUES ACTUALITES > N° 170 (04-05/2003) . - p. 152-159[article]Réservation
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Exemplaires (2)
Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 000262 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible 000263 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Teinture et chitosan / Barbara Filipowska in L'INDUSTRIE TEXTILE, N° 1323 (09/2000)
PermalinkThe analysis of enzymatic leather auxiliaries / T. Taegar in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 68 (Année 1984)
PermalinkThe characterisation and depilation effect of extracellular proteases of streptomyces sp. TYQ1024 / Chufan Cai in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 106, N° 3 (05-06/2022)
PermalinkThe effect of enzyme pre-treatment for tannery sludge / Li Xiaoxing in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 99, N° 5 (09-10/2015)
PermalinkThe impact of proteases on elastin in leather manufacture / Xu Bingbin in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 96, N° 3 (05-06/2012)
PermalinkThe interactions of surfactants with EMPr protease used for leather making : an investigation by multi-spectroscopic analysis and molecular docking / Liang Cheng in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 105, N° 6 (11-12/2021)
PermalinkWhat are enzymes or bates ? / Karl Flowers in INTERNATIONAL LEATHER MAKER (ILM), N° 43 (09-10/2020)
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