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Age-dependent changes in eumelanin composition in hairs of various ethnic origins / S. Commo in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 34, N° 1 (02/2012)
[article]
Titre : Age-dependent changes in eumelanin composition in hairs of various ethnic origins Type de document : texte imprimé Auteurs : S. Commo, Auteur ; K. Wakamatsu, Auteur ; Isabelle Lozano, Auteur ; S. Panhard, Auteur ; G. Loussouarn, Auteur ; B. A. Bernard, Auteur ; S. Ito, Auteur Année de publication : 2012 Article en page(s) : p. 102-107 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Cheveux
Dopachrome Tautomerase
Eumélanine
MélanineTags : Âge 'Dopachrome tautomerase' 'Origine ethnique' Eumélanine 'Mélanine cheveu' Index. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : Hair pigmentation is one of the most conspicuous phenotypes of humans. From a chemical point of view, however, data remain scarce regarding human hair pigmentation characteristics. To determine melanin content and composition in human eumelanic hair from individuals of different ethnic origins and at different ages, we collected hair from 56 subjects with eumelanic hair from each group of African-American, East Asian, and Caucasian origin. The 56 subjects consist of 14, seven each of males and females, each from four age classes of younger than 11, between 12 and 19, between 20 and 45, and older than 46. We analysed hair colour scale, total melanin value, and contents of pyrrole-2,3,5-tricarboxylic acid (PTCA) and pyrrole-2,3-dicarboxylic acid (PDCA). We measured age-dependent increases in the relative quantity of eumelanin in pigmented human hairs in the three ethnic groups. Regarding melanin composition, we observed an increase in the PDCA/PTCA ratio with age in African-American and Caucasian hairs until approaching the quite constant level of the ratio in East Asian hairs in the elderly individuals. Our results evidence differences in the content and composition of eumelanin in human hair among African-American, Caucasian and East Asian individuals. Furthermore, we show evidence of age-dependent changes in the quantity and quality of eumelanin in pigmented human hairs. In particular, the age-dependent modification of the PDCA/PTCA ratio, a marker for 5,6-dihydroxyindole units in eumelanin, suggests a chronological evolution of hair follicle melanocyte phenotype (e.g. decrease in dopachrome tautomerase expression). Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Hair samples - Chemical analyses - Statistical analyses
- RESULTS : Pigmentation scores in the three ethnic groups - Effect of age on quantity and quality of eumaleninDOI : 10.1111/j.1468-2494.2011.00691.x En ligne : http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1468-2494.2011.00691.x Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=13285
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 34, N° 1 (02/2012) . - p. 102-107[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 13560 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Chronological ageing of human hair keratin fibres / S. Thibaud in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 32, N° 6 (12/2010)
[article]
Titre : Chronological ageing of human hair keratin fibres Type de document : texte imprimé Auteurs : S. Thibaud, Auteur ; E. de Becker, Auteur ; B. A. Bernard, Auteur ; M. Huart, Auteur ; F. Fiat, Auteur ; N. Baghdalli, Auteur ; Gustavo S. Luengo, Auteur ; Frédéric Leroy, Auteur ; P. Angevin, Auteur ; A. M. Kermoal, Auteur ; S. Muller, Auteur ; M. Peron, Auteur ; G. Provot, Auteur ; S. Kravtchenko, Auteur ; Didier Saint-Léger, Auteur ; G. Desbois, Auteur ; L. Gauchet, Auteur ; K. Nowbuth, Auteur ; Anthony Galliano, Auteur ; J. Y. Kempf, Auteur ; I. Silberzan, Auteur Année de publication : 2010 Article en page(s) : p. 422-434 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Cheveux -- Vieillissement
kératinesLa kératine est une protéine, synthétisée et utilisée par de nombreux êtres vivants comme élément de structure, et également l'exemple-type de protéine fibreuse.
La kératine est insoluble, et peut être retrouvée sur l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, ce qui leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau formant une callosité. Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement. Les morceaux de kératine qui restent emprisonnés dans les cheveux sont couramment appelés des pellicules.
La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse, elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un haut taux d'acides aminés à base de soufre, principalement la cystéine, qui forment un pont disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine.
Il y a deux principales formes de kératines : l'alpha-kératine, ou α-keratin, présente chez les mammifères notamment, dont l'humain, et la bêta-kératine, ou β-keratin, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence.
Chez l'être humain, la kératine est fabriquée par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine (pigment fabriqué par les mélanocytes), se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil. (Wikipedia)Tags : Cheveu Vieillissement Kératine 'Protéine associée kératine' 'Lipide 18-MEA' 'Propriétés mécaniques' Usure Index. décimale : 612.79 Téguments. Peaux, cheveux, ongles Résumé : L’étude de cheveux extrêmement longs (longueur > 2.4 mètres) par une large gamme de techniques d’investigation dans les domaines de la chimie, la biochimie, l’étude physique et la microscopie offre une compréhension détaillée du processus de vieillissement naturel des fibres de kératine humaines. L’examen approfondi de cheveux – qui n’ont subi qu’un endommagement oxydatif limité en raison de l’absence de traitements chimiques tels que coloration ou décoloration – par exploration de la racine à la pointe montre une détérioration progressive du cheveu qui se produit de l’extérieur de la fibre vers l’intérieur par étapes successives : tout d’abord une abrasion progressive de la cuticule avec maintien de l’intégrité du cortex est mise en évidence sur une longueur d’environ 1 mètre sur laquelle les propriétés de brillance, d’hydrophobie, et de friction sont préservées; puis sur la partie suivante de la fibre, un endommagement notable de la cuticule se produit en association avec une baisse significative des céramides, du 18-MEA et une modification de la teneur en protéines associées aux kératines (KAP) La majorité des descripteurs physiques de nature mécanique ou optique se dégradent aussi de façon notable. Cette description détaillée du processus de vieillissement naturel des fibres de cheveux humains, par une analyse fine de ses composants et des descripteurs physiques associés à des caractéristiques cosmétiques, permet de proposer une « échelle d’endommagement » du cheveu humain qui peut être utile dans la conception de produits capillaires de soin ciblés. DOI : 10.1111/j.1468-2494.2009.00570.x En ligne : http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1468-2494.2009.00570.x Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=10285
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 32, N° 6 (12/2010) . - p. 422-434[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 012612 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Crocin, a natural molecule with potentially beneficial effects against skin ageing / D. Fagot in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 40, N° 4 (08/2018)
[article]
Titre : Crocin, a natural molecule with potentially beneficial effects against skin ageing Type de document : texte imprimé Auteurs : D. Fagot, Auteur ; Dang Man Pham, Auteur ; J. Laboureau, Auteur ; E. Planel, Auteur ; L. Guerin, Auteur ; C. Nègre, Auteur ; M. Donovan, Auteur ; B. A. Bernard, Auteur Année de publication : 2018 Article en page(s) : p. 388-400 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Anti-inflammatoires
Antiâge
Antioxydants
GlycobiologieLa glycobiologie est une discipline scientifique, alliant les fondements de la biochimie et de la biologie moléculaire, pour étudier et comprendre la structure, la biosynthèse, et la fonction biologique des glycanes. Les glycanes sont des composants essentiels du vivant, distribués largement dans la nature.
LectinesLes lectines sont des protéines qui se lient spécifiquement et de façon réversible à certains glucides. Elles interviennent dans divers processus biologiques, au niveau de la reconnaissance entre les cellules (par exemple lors de réponses immunitaires, d'infections). Par exemple la Concanavaline A (hémaglutinine) est responsable notamment de l'hémaglutination, intervenant en alimentation et en biotechnologie.
Sources et structure : Les lectines sont des glycoprotéines que l'on trouve en forte concentration dans la plupart des graines de légumineuses sèches (lentilles, fèves, pois), mais aussi de façon plus large dans la nature (autres familles de plantes, champignons et chez les animaux aussi).
Sont distingués quatre types de lectines: les lectines C, les lectines de type p, les lectines de type l et les lectines galectine.
Propriétés et fonctions biologiques
Les lectines se lient spécifiquement par affinité à un ose ou oligoside (présents sur des carbohydrates, glycoprotéines ou glycolipides), de façon similaire aux enzymes et aux immunoglobulines. Le mot lectine vient d'ailleurs du latin legere, signifiant « sélectionner ». La fixation est usuellement plus forte des mono- aux oligo-saccharides de structure plus longue. Les constantes d'affinité Kd sont de 10-6 - 10-7 mol/L pour des glycoprotéines (donc moindre que celle des anticorps).
Les lectines sont utilisées en biotechnologies et en diagnostique biomédical. (Wikipedia)
Peau -- Inflammation
Stress oxydatif
Vieillissement cutanéIndex. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : - Objectifs : Le stress oxydatif et l'inflammation chronique de bas grade sont des caractéristiques principales du vieillissement physiologique de la peau. Le but de cette étude était d'examiner dans les kératinocytes épidermiques humains normaux (NHEK) et les fibroblastes dermiques humains (HDF) cultivés in vitro, les propriétés antioxydantes et anti-inflammatoires de la crocine, un glycoside de caroténoïde responsable de la couleur du safran. En outre, si l'on considère le domaine émergeant de la glycobiologie de la peau et la présence de deux portions de gentiobiosyl sur la crocine, l'effet de la crocine sur les voies de glycosylation des NHEKs a été pour la première fois étudiée.
- Méthodes : Les activités anti‐inflammatoires et anti‐oxydantes de la crocine ont été évaluées dans des tests in vitro d'activités anti‐oxydantes, des tests Elisa et une analyse sur puces à ADN. L'effet de la crocine sur la glycobiologie des kératinocytes a été évaluée par des technologies exclusives à GLYcoDiag, de fixation de lectines et analyse en plaque multipuits.
- Résultats : La crocine est dotée d'un potentiel antioxydant contre les espèces réactives d'oxygène, protège le squalène contre la peroxydation lipidique induite par les UVAs et empêche la libération de médiateurs inflammatoires. L'expression de gènes liés la voie NF-kB et de gènes liés au processus de glycosylation, est modulée en présence de crocine.
- Conclusion : Les résultats pourraient désigner cette molécule comme un agent cosmétique prometteur pour la prévention du vieillissement de la peau. À noter que certains de ces effets pourraient être médiés par la O-glycosylation de protéines et l'interaction de la crocine avec des récepteurs osidiques des kératinocytes.Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Cell culture - Microarray analysis - Antioxydant activity - Pollutant and UVA-induced squalene peroxidation - Anti-inflammatory properties - Interaction of crocin with lectin receptors of keratinocytes - Interaction of lectins with keratinocyte cell surface - Detection of α-2.6 sialic acid on human skin sections - Statistics
- RESULTS : Crocin is endowed with antioxidant potential against ROS - Crocin protects squalene from pollutant and UVA-induced peroxidation - The production of inflammatory mediators in inhibited in the presence of crocin - NF-kB target gene expression is modulated in the presence of crocin - Interference of crocin with glycan-NHEK cell surface receptor interaction - Interference of crocin with lectin-NHEK cell surface glycan interactionDOI : 10.1111/ics.12472 Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=31072
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 40, N° 4 (08/2018) . - p. 388-400[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 20234 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Effect of vitamin C and its derivatives on collagen synthesis and cross-linking by normal human fibroblasts / N. Boyera in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 20, N° 3 (06/1998)
[article]
Titre : Effect of vitamin C and its derivatives on collagen synthesis and cross-linking by normal human fibroblasts Type de document : texte imprimé Auteurs : N. Boyera, Auteur ; B. A. Bernard, Auteur ; I. Galey, Auteur Année de publication : 1998 Article en page(s) : p. 151-158 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Tags : Collagen cross-linking Lattice Normal human fibroblasts Vitamin C Index. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : La vitamine C (VitC) joue, chez l'homme, un rôle critique dans le maintient d'un réseau collagénique normal (propriété antiscorbutique) en empêchant l'auto-inactivation de la lysyl- et de la prolyl-hydroxylase, deux enzymes clefs de la synthèse du collagène. Dans cet article, deux modèles in vitro ont été mis au point dans le but d'évaluer les effets de la VitC sur la biosynthèse du collagène et sa réticulation aux niveaux cellulaire et tissulaire. Nous montrons que la VitC favorise, de façon dose-dépendante et dans un domaine de concentrations non cytotoxiques (10–5 M, 10–4 M, 10–3 M), la production de collagène de type I par des fibroblastes humains normaux (FHN) en culture. Dans les mêmes conditions, la VitC augmente, dans un modèle d'équivalent de derme, la contraction de la matrice extracellulaire par les FHNs. Un apport exogène de collagénique optimale et renforcer localement le réseau de collagène. Le phosphate de vitamine C (VitC-P) et le glucoside de vitamine C (VitC-Glu) (deux dérivés présentant une plus grande stabilité chimique en solution aqueuse) ont été évalués dans ces deux modèles et ont présenté des propriétés biologiques comparables à celles de la VitC, mais avec des intensités variables. Ces deux composés peuvent être considérés comme des pro-vitamines pour la peau, et pourraient avantageusement remplacer la VitC dans les produits anti-âge à base de VitC, dans la mesure où ils devraient permettre le développement de formulations stables et simples d'usage. DOI : 10.1046/j.1467-2494.1998.171747.x En ligne : https://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1046/j.1467-2494.1998.171747.x Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=5018
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 20, N° 3 (06/1998) . - p. 151-158[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 003973 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Hair biology : an update / B. A. Bernard in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 24, N° 1 (02/2002)
[article]
Titre : Hair biology : an update Type de document : texte imprimé Auteurs : B. A. Bernard, Auteur Année de publication : 2002 Article en page(s) : p. 13-16 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Tags : Hair growth morphogenesis Growth factors Nuclear receptors Stem cells Index. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : Au cours des dernières années, le follicule pileux a commencé à révéler sa beauté et ses mystères. L'existence d'un cycle de croissance et de régénération, d'une organisation tissulaire unique et d'un circuit complexe de régulation désigne le follicule pileux comme un paradigme d'homéostasie tissulaire et d'interactions dermo–épithéliales. Dans cette courte revue, je décris quelques uns des résultats récemment obtenus dans ce domaine de recherche très actif, en soulignant l'extrême diversité des signaux moléculaires qui contrôlent la croissance du cheveu et sa pigmentation. DOI : 10.1046/j.0412-5463.2001.00109.x En ligne : https://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1046/j.0412-5463.2001.00109.x Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=4828
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 24, N° 1 (02/2002) . - p. 13-16[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 003996 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Protective effects of taurine on human hair follicle grown in vitro / C. Collin in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 28, N° 4 (08/2006)
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