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Peptidases
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Caspase
Les caspases sont une classe de protéases à cystéine qui reconnaissent chacune une séquence particulière sur certaines protéines et hydrolysent la liaison peptidique côté carboxyle d'un résidu d'aspartate de cette séquence. Ces enzymes jouent un rôle essentiel dans les phénomènes inflammatoires ainsi que dans l'apoptose (mort cellulaire programmée) et la nécrose2. Le terme "caspase" est la contraction en anglais de l'expression cysteine-aspartic protease, parfois également écrite cysteine-dependent aspartate-directed protease, voire cysteinyl-aspartate-cleaving protease.
Les caspases sont indispensables à l'apoptose des cellules, et jouent un rôle crucial au cours du développement et d'autres stades de la vie adulte. Elles sont dites "exécutrices" (executioner en anglais) en raison leur fonction dans la cellule. Certaines caspases sont également requises par le système immunitaire pour la maturation des lymphocytes. Une apoptose insuffisante est l'un des principaux facteurs contribuant au développement des tumeurs et des maladies auto-immunes, tandis qu'une apoptose excessive accompagne l'ischémie et maladie d'Alzheimer, de sorte que les caspases ont été étudiées comme cibles thérapeutiques potentielles depuis leur découverte au milieu des années 1990.
Ces enzymes sont présentes dans le cytoplasme sous forme d'une proenzyme inactive. Ces protéines, appelées procaspases, sont activées par clivage en deux sous-unités, une grande et une petite, qui dimérisent pour former un hétérotétramère actif composé de deux grandes et deux petites sous-unités. Lorsqu'elles sont activées, elles participent à la mise en Å“uvre d'un "signal de mort cellulaire". Ce signal a été mis en évidence lors de l'identification et du clonage du gène pro-apoptotique ced-3 de Caenorhabditis elegans, dont le premier homologue mammifère ayant été identifié est le gène ICE (Interleukin-1β Converting Enzyme), ou CASP1, donnant la caspase 1.
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Collagénases
Les collagénases sont des enzymes capables de rompre les liaisons peptidiques du collagène. Elles facilitent la destruction des structures extracellulaires lors de la pathogenèse bactérienne. Ce sont des exotoxines.
La production de collagénases peut être induite lors d'une réponse immunitaire, par les cytokines qui stimulent les cellules telles que les fibroblastes et les ostéoplastes et occasionnent indirectement des lésions tissulaires.
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Dispase
est une protéase qui clive la fibronectine , le collagène IV et dans une moindre mesure le collagène I. Elle se trouve dans certaines bactéries et peut être isolée à partir de filtrats de culture de Bacillus polymyxa . Il peut être extrait, purifié et utilisé dans la recherche. Il peut être particulièrement utile de séparer les épithéliums embryonnaires et le mésenchyme . La Dispase II est spécifique du clivage des liaisons leucine - phénylalanine .
La Dispase est souvent utilisée pour digérer les cellules primaires adhérentes en culture, car ce traitement s'est avéré plus doux que la digestion à la trypsine. (Wikipedia)
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Elastases
En biologie moléculaire, les élastases sont des enzymes produites par certains animaux (dont les mammifères), appartenant à la classe des protéases.
Exclusivement produites dans le pancréas, elles sont diffusées dans le corps où elles ont un rôle immunologique (attaque des parois externes de bactéries) et où elles catalysent l’hydrolyse de l’élastine, une fibre élastique qui - avec le collagène - détermine les propriétés mécaniques du tissu conjonctif.
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Enzymes
Une enzyme est une protéine dotée de propriétés catalytiques. Pratiquement toutes les biomolécules capables de catalyser des réactions chimiques dans les cellules sont des enzymes ; certaines biomolécules catalytiques sont cependant constituées d'ARN et sont donc distinctes des enzymes : ce sont les ribozymes.
Une enzyme agit en abaissant l'énergie d'activation d'une réaction chimique, ce qui accroît la vitesse de réaction. L'enzyme n'est pas modifiée au cours de la réaction. Les molécules initiales sont les substrats de l'enzyme, et les molécules formées à partir de ces substrats sont les produits de la réaction. Presque tous les processus métaboliques de la cellule ont besoin d'enzymes pour se dérouler à une vitesse suffisante pour maintenir la vie. Les enzymes catalysent plus de 5 000 réactions chimiques différentes2. L'ensemble des enzymes d'une cellule détermine les voies métaboliques qui peuvent avoir lieu dans cette cellule. L'étude des enzymes est appelée enzymologie.
Les enzymes permettent à des réactions de se produire des millions de fois plus vite qu'en leur absence. Un exemple extrême est l'orotidine-5'-phosphate décarboxylase, qui catalyse en quelques millisecondes une réaction qui prendrait, en son absence, plusieurs millions d'années3,4. Comme tous les catalyseurs, les enzymes ne sont pas modifiées au cours des réactions qu'elles catalysent, et ne modifient pas l'équilibre chimique entre substrats et produits. Les enzymes diffèrent en revanche de la plupart des autres types de catalyseurs par leur très grande spécificité. Cette spécificité découle de leur structure tridimensionnelle. De plus, l'activité d'une enzyme est modulée par diverses autres molécules : un inhibiteur enzymatique est une molécule qui ralentit l'activité d'une enzyme, tandis qu'un activateur de cette enzyme l'accélère ; de nombreux médicaments et poisons sont des inhibiteurs enzymatiques. Par ailleurs, l'activité d'une enzyme décroît rapidement en dehors de sa température et de son pH optimums.
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Métalloprotéinases
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Papaïne
La papaïne est une protéase à cystéine qui catalyse le clivage des liaisons peptidiques avec une spécificité assez faible, mais toutefois une préférence pour l'hydrolyse des sites ayant un résidu d'acide aminé portant une grande chaîne latérale hydrophobe en position P2 et pas de résidu de valine en position P1'. On trouve cette enzyme dans le latex de la papaye (Carica papaya). Elle est l'exemple-type de la famille des papaïnes dite famille C1, dont d'autres enzymes se retrouvent dans l'ananas et de très nombreux végétaux. (Wikipedia)
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Pepsine
La pepsine est une endoprotéase digestive du suc gastrique. Son N° EC est EC 3.4.23.1.La pepsine est une enzyme du règne animal découverte par le docteur Beaumont en 1833.
La pepsine dégrade les protéines du bol alimentaire en hydrolysant les liaisons peptidiques avant les acides aminés aromatiques.
Le pH optimum d'action de la pepsine se situe entre 1,8 et 4,4.
Elle est composée en majorité d'acide aspartique et d'acide glutamique.
Elle est synthétisée sous forme de pepsinogène par les cellules principales de l'estomac (proenzyme = zymogène inactive) puis stockée dans les vésicules enzymatiques des cellules principales, d'où elle est excrétée au moment de la digestion. (Wikipedia)
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Peptides
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Subtilisine
La subtilisine est une protéase à sérine qui catalyse l'hydrolyse des protéines avec une faible spécificité en matière de liaison peptidique. Elle agit préférentiellement à proximité d'un grand résidu d'acide aminé non chargé. Elle a été isolée à partir de Bacillus subtilis, d'où son nom, mais est également produite par d'autres bactéries, telles que Bacillus amyloliquefaciens.
La subtilisine de B. subtilis est une protéine de 275 résidus d'acides aminés. Son mécanisme d'action fait intervenir une triade catalytique constituée des résidus Asp-32, His-64 et Ser-221 : bien qu'ils soient distants les uns des autres dans la structure primaire de la protéine, ces trois acides aminés sont voisins dans la structure tertiaire de l'enzyme, dont ils constituent le site actif. Le carboxylate de la chaîne latérale de l'Asp-32 forme une liaison hydrogène avec le proton de l'atome d'azote de l'imidazole de l'His-64. L'autre atome d'azote de l'His-64 forme une liaison hydrogène avec le proton de l'hydroxyle de la Ser-221, dont l'atome d'oxygène est nucléophile. Ce dernier attaque les liaisons peptidiques des substrats, avec l'aide de l'amide de la chaîne latérale de l'Asn-155.
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Ajouter le résultat dans votre panier Affiner la rechercheAnalyzing the mechanism and effect of acid protease in wet blue bating process for leather production in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXV, N° 1 (01/2020)
