Acrylic/keratin composite of enhanced dyeability towards cationic and anionic dyes / Lamiaa El-Gabry in COLORATION TECHNOLOGY, Vol. 132, N° 1 (02/2016)

[article]  inCOLORATION TECHNOLOGY > Vol. 132, N° 1 (02/2016) . - p. 83-91 Titre : Acrylic/keratin composite of enhanced dyeability towards cationic and anionic dyes Type de document : texte imprimé Auteurs : Lamiaa El-Gabry, Auteur ; Amira Abou El-Kheir, Auteur Année de publication : 2016 Article en page(s) : p. 83-91 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Colorants acides Colorants cationiques Colorants réactifs Couches minces Déchets industriels -- Recyclage Dissolution (chimie) kératines La kératine est une protéine, synthétisée et utilisée par de nombreux êtres vivants comme élément de structure, et également l'exemple-type de protéine fibreuse. La kératine est insoluble, et peut être retrouvée sur l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, ce qui leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau formant une callosité. Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement. Les morceaux de kératine qui restent emprisonnés dans les cheveux sont couramment appelés des pellicules. La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse, elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un haut taux d'acides aminés à base de soufre, principalement la cystéine, qui forment un pont disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine. Il y a deux principales formes de kératines : l'alpha-kératine, ou α-keratin, présente chez les mammifères notamment, dont l'humain, et la bêta-kératine, ou β-keratin, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence. Chez l'être humain, la kératine est fabriquée par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine (pigment fabriqué par les mélanocytes), se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil. (Wikipedia) Polyacryliques Poudres Teinture -- Fibres textiles Index. décimale : 667.3 Teinture et impression des tissus Résumé : Acrylic and keratin industrial wastes were dissolved, each separately, in their respective proper solvents. The soluble keratin was regenerated into powder and then mixed with the soluble acrylic to form an acrylic/keratin composite that was finally cast into film. The topography of the acrylic/keratin film was studied using scanning electron microscopy. The chemical composition of the obtained film was assigned using elemental analysis and infrared spectroscopy. The substantivity of the prepared acrylic/keratin film towards anionic (acid and reactive) and cationic (basic) dyes was studied. The obtained film exhibited high dyeability towards both acid and reactive dyes even at relatively low dyeing temperatures. Hydrazine hydrate was used to enhance the dyeability of the said film with acid and reactive dyes. Kinetic studies of the dyeing of the film with anionic dyes were also conducted. Note de contenu : - EXPERIMENTAL : Materials - Chemicals - Dyestuff - Method - Dyeing process - Analysis and testing - RESULTS AND DISCUSSION : Surface morphology - Dyeing - Kinetic study - Infrared spectroscopy - Elemental analysis DOI : 10.1111/cote.12190 Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=25579 [article]

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Analysis of keratin films as screening tools for predicting the efficacy of potential haire dyes / Tova N. Williams in COLORATION TECHNOLOGY, Vol. 135, N° 4 (08/2019)  

[article]  inCOLORATION TECHNOLOGY > Vol. 135, N° 4 (08/2019) . - p. 253-266 Titre : Analysis of keratin films as screening tools for predicting the efficacy of potential haire dyes Type de document : texte imprimé Auteurs : Tova N. Williams, Auteur ; Harold S. Freeman, Auteur Année de publication : 2019 Article en page(s) : p. 253-266 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Cheveux -- Teinture Colorants -- Analyse Colorants acides Couches minces kératines La kératine est une protéine, synthétisée et utilisée par de nombreux êtres vivants comme élément de structure, et également l'exemple-type de protéine fibreuse. La kératine est insoluble, et peut être retrouvée sur l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, ce qui leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau formant une callosité. Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement. Les morceaux de kératine qui restent emprisonnés dans les cheveux sont couramment appelés des pellicules. La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse, elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un haut taux d'acides aminés à base de soufre, principalement la cystéine, qui forment un pont disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine. Il y a deux principales formes de kératines : l'alpha-kératine, ou α-keratin, présente chez les mammifères notamment, dont l'humain, et la bêta-kératine, ou β-keratin, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence. Chez l'être humain, la kératine est fabriquée par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine (pigment fabriqué par les mélanocytes), se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil. (Wikipedia) Orange (couleur) Produits capillaires Index. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : The technology for generating high quality keratin films has recently advanced and led to their implementation in a variety of applications. As an initial step toward investigating the films as a screening tool for predicting the efficacy of potential hair dyes, CI Acid Orange 7 was applied to a set of opaque and translucent films. Overlaid time‐of‐flight secondary ion mass spectrometry images arising from protein and dye fragments revealed that dye uniformly penetrated both film types. Results also showed that the relative concentration of dye in each film complemented outcomes from ultraviolet‐visible analysis and revealed that the translucent film contained a higher dye concentration. Scanning electron microscopy analysis of film morphology suggested that the observed difference was due to the higher porosity of the opaque film, which facilitated dye desorption during the rinsing step. Consequently, the translucent film was judged to be a better substrate for screening potential new hair dyes. Note de contenu : - EXPERIMENTAL : Chemicals and other materials - Bleaching keratin fibres - Attenatuated total reflectance-Fourier Transform-infrared spectroscopy analysis of keratin flms - Thermogravimetric analysis of dyed keratin flms - SEM analysis of keratin films - Dye desalinisation and analysis - Dyeing keratin films - UV-Vis analysis of dyed keratin films - TOF-SIMS analysis of dyed keratin films - RESULTS AND DISCUSSION : Molecular ocmposition of keratin films - Thermal stability of keratin films - Morphology of keratin fibres and films - Dye uptake on keratin films - TOF-SIMS studies of dyed keratin films DOI : 10.1111/cote.12408 En ligne : https://onlinelibrary.wiley.com/doi/epdf/10.1111/cote.12408 Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=32828 [article]

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Anomalous fluorescence of white hair compared to other unpigmented keratin fibres / Keith R. Millington in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 42, N° 3 (06/2020)  

[article]  inINTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 42, N° 3 (06/2020) . - p. 289–301 Titre : Anomalous fluorescence of white hair compared to other unpigmented keratin fibres Type de document : document électronique Auteurs : Keith R. Millington, Auteur Année de publication : 2020 Article en page(s) : p. 289–301 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Cheveux -- Soins et hygiène Décuticulation Fluorescence kératines La kératine est une protéine, synthétisée et utilisée par de nombreux êtres vivants comme élément de structure, et également l'exemple-type de protéine fibreuse. La kératine est insoluble, et peut être retrouvée sur l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, ce qui leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau formant une callosité. Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement. Les morceaux de kératine qui restent emprisonnés dans les cheveux sont couramment appelés des pellicules. La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse, elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un haut taux d'acides aminés à base de soufre, principalement la cystéine, qui forment un pont disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine. Il y a deux principales formes de kératines : l'alpha-kératine, ou α-keratin, présente chez les mammifères notamment, dont l'humain, et la bêta-kératine, ou β-keratin, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence. Chez l'être humain, la kératine est fabriquée par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine (pigment fabriqué par les mélanocytes), se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil. (Wikipedia) Réduction (chimie) Tryptophane Le tryptophane est un acide aminé, qui dans sa configuration L (L-tryptophane, ne pas confondre avec lévogyre) est l'un des 22 acides aminés constituant des protéines. Dans le code génétique, il est codé par le codon UGG. Il s'agit d'un acide aminé essentiel pour l'humain, c'est-à-dire qu'il doit être apporté par l'alimentation. Propriétés : Il est aromatique, apolaire et hydrophobe (comme la phénylalanine). Très fragile, il est détruit par les acides minéraux, et ne peut être isolé dans les hydrolysats acides des protéines. C'est un acide aminé contenant un hétérocycle indole qui lui confère de propriétés spectroscopiques d'absorption et de fluorescence dans l'UV. En dehors de son utilisation dans la biosynthèse des protéines, c'est le précurseur d'autres composés importants comme la sérotonine, la mélatonine, la bufoténine, etc. Index. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : - Objective : To demonstrate that the tryptophan (Trp) fluorescence of natural white hair is much weaker than other unpigmented keratin fibres such as wool, cashmere, rabbit hair and mink fur, and to explore possible reasons for this behaviour. The origin of the blue visible fluorescence (~450 nm) excited by UVA radiation in the range 360-380 nm, often associated with Trp degradation products, is also discussed and compared to other fibrous and globular proteins. - Methods : As the fluorescence spectrum of keratin fibres usually contains at least two major features, a visual comparison is more effectively demonstrated by creating a 3D contour plot of excitation versus emission wavelength, which is sometimes referred to as an excitation emission matrix (EEM). - Results : The Trp fluorescence from white hair is very much weaker than for wool, cashmere, rabbit hair and mink fur, but its visible fluorescence emission is stronger. Oxidation and reduction have little effect on the Trp intensity, which suggests quenching by cystine is not a major factor. Decuticulation of hair fibres had no effect on the Trp intensity showing that the increased number of cuticle scales surrounding the fibre cortex is not responsible. Trp fluorescence is very sensitive to exposure to UVB wavelengths, so possibly its low intensity in hair is due to greater levels of environmental exposure to sunlight than the other fibres examined. - Conclusion : Trp fluorescence from natural white hair is either extremely weak or completely absent, in contrast to the four other keratin fibres examined. It is possible that environmental exposure to UV wavelengths presents in sunlight contributes to a reduction in the Trp fluorescence intensity of white hair. However, another explanation is that Trp is quenched, by either an unknown substance introduced into hair during keratinization or as a result of regular exposure to personal care products, which may interact with Trp or tyrosine residues and disrupt the energy transfer process involved in keratin fluorescence. Further studies will be required to definitively determine the cause. Note de contenu : - Materials - Fluorescence spectroscopy - Tryptophan analysis - The tryptophan contents - Transmission electron microscopy - Reduction of hair and wool with tri-n-butylphosphine - Oxidation of wool and hair with hydrogen peroxide - Removal of cuticle from white hair - UVB exposure of fabrics - Table 1 : The tryptophan and cystine contents of hair, wool and silk DOI : https://doi.org/10.1111/ics.12614 En ligne : https://drive.google.com/file/d/10TBnRB3JTzRSGdvNrizQ1eg1XtdahiZl/view?usp=shari [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=35276 [article]

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Antioxidant activity of keratin hydrolysates studied by DSC / Ján Matyasovsky in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXIV, N° 1 (01/2019)  

[article]  inJOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CXIV, N° 1 (01/2019) . - p. 20-28 Titre : Antioxidant activity of keratin hydrolysates studied by DSC Type de document : texte imprimé Auteurs : Ján Matyasovsky, Auteur ; Ján Sedliacik, Auteur ; Simon Peter, Auteur ; Igor Novák, Auteur ; Tomasz Krystofiak, Auteur ; Peter Jurkovic, Auteur ; Peter Duchovic, Auteur ; Mariana Sedliacikovà, Auteur ; Zuzana Cibulkovà, Auteur ; Matej Micusík, Auteur ; Angela Kleinová, Auteur Année de publication : 2019 Article en page(s) : p. 20-28 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Analyse spectrale Analyse thermique Antioxydants Formaldéhyde Hydrolysats de protéines kératines La kératine est une protéine, synthétisée et utilisée par de nombreux êtres vivants comme élément de structure, et également l'exemple-type de protéine fibreuse. La kératine est insoluble, et peut être retrouvée sur l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, ce qui leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau formant une callosité. Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement. Les morceaux de kératine qui restent emprisonnés dans les cheveux sont couramment appelés des pellicules. La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse, elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un haut taux d'acides aminés à base de soufre, principalement la cystéine, qui forment un pont disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine. Il y a deux principales formes de kératines : l'alpha-kératine, ou α-keratin, présente chez les mammifères notamment, dont l'humain, et la bêta-kératine, ou β-keratin, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence. Chez l'être humain, la kératine est fabriquée par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine (pigment fabriqué par les mélanocytes), se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil. (Wikipedia) Réduction des composés organiques volatils Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Due to the high content of thio-aminoacids, (i.e., methionine and cysteine) and the structural intermolecular disulfide bonds, this study has focused on new biopolymer keratin antioxidants. The antioxidant activity of keratin hydrolysates in polyethylene glycol (PEG) matrix has been studied using the differential scanning calorimetry (DSC) under non-isothermal conditions. The experimental results have been evaluated and kinetic description of the oxidation induction periods have been carried out using the Bethelot-Hood temperature function. The length of induction periods has been assessed for all temperatures using the kinetic results. In order to compare the stabilizing effect of keratin hydrolysates, protection factors and antioxidant effectiveness have been calculated. The results have shown that the antioxidant activity of keratins strongly depends on the hydrolysis process. The protection factors decreased with increasing temperature and decreasing concentration of keratin. Based on our previous experience, we propose that the qualitative trend presented in this work can also be applied for other matrices than PEG. Keratin hydrolysates and their modifications with antioxidant properties significantly reduced formaldehyde emissions from urea-formaldehyde adhesives. Note de contenu : - EXPERIMENTAL : Materials and chemicals - Keratin K - Keratin K-3 - Keratin K-T - Methods of testing. X-ray photoelectron spectroscopy (XPS) - ATR-FTIR spectroscopy measurements - DSC calorimetre Shimadzu DSC-60 - Formaldehyde emissions - RESULTS AND DISCUSSION : Testing of keratin parameters. X-ray photoelectron spectroscopy - Infrared FTIR-ATR spectroscopy - Reduction of formaldehyde emission En ligne : https://drive.google.com/file/d/1t1EZNXioy-_mooLYnVhp6Ed2wWIkwPbq/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=31550 [article]

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Antioxidant effects of keratin hydrolysates / Ján Matyasovsky in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXII, N° 10 (10/2017)  

[article]  inJOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CXII, N° 10 (10/2017) . - p. 327-337 Titre : Antioxidant effects of keratin hydrolysates Type de document : texte imprimé Auteurs : Ján Matyasovsky, Auteur ; Ján Sedliacik, Auteur ; Katarína Valachová, Auteur ; Igor Novák, Auteur ; Peter Jurkovic, Auteur ; Peter Duchovic, Auteur ; Matej Micusík, Auteur ; Angela Kleinová, Auteur ; Ladislav Å oltés, Auteur Année de publication : 2017 Article en page(s) : p. 327-337 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Antimicrobiens Antioxydants Cuirs et peaux -- Analyse Hyaluronique, acide L'acide hyaluronique est un type de polysaccharide (plus précisément une glycosaminoglycane) non fixé à une protéine centrale et largement réparti parmi les tissus conjonctifs, épithéliaux et nerveux animaux. Il se trouve notamment dans l'humeur vitrée et le liquide synovial. Il est l'un des principaux composants de la matrice extracellulaire ainsi que de certaines mucoprotéines lorsqu'il est associé à une fraction protéique. Depuis les années 1990, il est très utilisé dans divers dispositifs médicaux, médicamenteux et cosmétiques (présenté dans ce dernier cas comme "antistatique, humectant, hydratant, conditionneur cutané, anti-âge, etc."), bénéficiant d'un effet de mode grandement soutenu par une large publicité commerciale. Contribuant de façon significative à la prolifération et à la migration des cellules, l'acide hyaluronique est aussi impliqué dans la progression de certains cancers. (Wikipedia) Hydrolysats de protéines kératines La kératine est une protéine, synthétisée et utilisée par de nombreux êtres vivants comme élément de structure, et également l'exemple-type de protéine fibreuse. La kératine est insoluble, et peut être retrouvée sur l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, ce qui leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau formant une callosité. Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement. Les morceaux de kératine qui restent emprisonnés dans les cheveux sont couramment appelés des pellicules. La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse, elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un haut taux d'acides aminés à base de soufre, principalement la cystéine, qui forment un pont disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine. Il y a deux principales formes de kératines : l'alpha-kératine, ou α-keratin, présente chez les mammifères notamment, dont l'humain, et la bêta-kératine, ou β-keratin, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence. Chez l'être humain, la kératine est fabriquée par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine (pigment fabriqué par les mélanocytes), se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil. (Wikipedia) Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : The antioxidant and antimicrobial properties of keratin hydrolysates from acid and from oxidative hydrolyses were studied. For in vitro studies of antioxidant properties of the keratin hydrolysates, high-molar-mass hyaluronic acid (HA) that is especially sensitive to the effect of oxidants was used as a substrate. Cu(II) ions and ascorbate-mediated degradation of hyaluronan in the absence and presence of keratin hydrolysate as antioxidant were examined using the method of rotational viscometry. Results indicate that keratin effectively inhibited HA degradation and thereby the formation of hydroxyl-, alkoxy- and peroxy-type radicals. Results of the ABTS assay show that keratin hydrolysate efficiently reduced ABTS•+ cation radical. The keratin hydrolysates also had antimicrobial effects on selected bacterial strains and caused decreases in formaldehyde emission from urea-formaldehyde bonded materials. Note de contenu : - EXPERIMENTAL : Materials and chemicals - Methods of testing - RESULTS AND DISCUSSION : Testing of keratin parameters X-Ray photoelectron spectroscopy - Infrared FTIR-ATR spectroscopy - The MALDI-TOF spectra - Rotational viscometry - ABTS assay - Antimicrobial conservation efficiency - Reducing formaldehyde emissions En ligne : https://drive.google.com/file/d/11O5Tt_j-HaTIWgaCK4zKvrs9jsXO7RUf/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=29247 [article]

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Appreciation of waste yak hair : preparation and characterisation of keratin from yak hair using urea and sodium sulfide / Ruirui Wang in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 104, N° 6 (11-12/2020)  

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Chromium-keratin tanning compound - preparation, characterization and application in tanning process / R. Karthikeyan in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CVII, N° 5 (05/2012)  

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Chronological ageing of human hair keratin fibres / S. Thibaud in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 32, N° 6 (12/2010)  

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Collagen and keratin colloid systems with a multifunctional effect for cosmetic and technical applications / Ján Matyasovsky in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CIX, N° 9 (09/2014)  

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Comportement photochimique des hydrolysats de kératine / A. Sionkowska in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 33, N° 6 (12/2011)  

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Effects of glycolic acid on human hair keratin / Christian Allan in PERSONAL CARE EUROPE, Vol. 13, N° 4 (09/2019)  

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Extraction of keratin from unhairing wastes of goatskin and creating new emulsion formulation containing keratin and calendula flower (calendula officinalis L.) in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CIX, N° 2 (02/2014)  

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Hair protected from environmental stress / Laury Blambert in PERSONAL CARE EUROPE, Vol. 13, N° 4 (06/2019)  

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Improved two-dimensional electrophoretic mapping of Japanese human hair proteins ; application to curved and straight Japanese human hairs ; and protein identification by MALDI MS and MS/MS quadrupole time-of-flight mass spectrometry / W. G. Bryson in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 42, N° 4 (08/2020)  

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Investigation of pH effect on cationic solute binding to keratin and partition to hair / L. Li in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 40, N° 1 (02/2018)  

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Keratin-based particles for protection and restoration of hair properties / A. Tinoco in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 40, N° 4 (08/2018)

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Keratin-based peptide : biological evaluation and strengthening properties on relaxed hair / M. M. Fernandes in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 34, N° 4 (08/2012)  

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Keratin hydrolysis from tannery unhairing process wastes structural property determination and keratin size investigation reducing by electrospinning method / Eser Eke Bayramoglu in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXIX, N° 7 (07/2024)  

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Keratin recovered from tannery wastes as a filler for rubber mixes / Anita Przepiórkowska in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 88, N° 4 (07-08/2004)  

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Keratin-silica matrix - A new protein filler from chicken feathers for retanning / R. Karthikeyan in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CVI, N° 2 (02/2011)  

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