[article]
| Titre : |
Anomalous fluorescence of white hair compared to other unpigmented keratin fibres |
| Type de document : |
document électronique |
| Auteurs : |
Keith R. Millington, Auteur |
| Année de publication : |
2020 |
| Article en page(s) : |
p. 289–301 |
| Note générale : |
Bibliogr. |
| Langues : |
Anglais (eng) |
| Catégories : |
Cheveux -- Soins et hygiène
Décuticulation
Fluorescence
kératinesLa kératine est une protéine, synthétisée et utilisée par de nombreux êtres vivants comme élément de structure, et également l'exemple-type de protéine fibreuse.
La kératine est insoluble, et peut être retrouvée sur l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, ce qui leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau formant une callosité. Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement. Les morceaux de kératine qui restent emprisonnés dans les cheveux sont couramment appelés des pellicules.
La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse, elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un haut taux d'acides aminés à base de soufre, principalement la cystéine, qui forment un pont disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine.
Il y a deux principales formes de kératines : l'alpha-kératine, ou α-keratin, présente chez les mammifères notamment, dont l'humain, et la bêta-kératine, ou β-keratin, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence.
Chez l'être humain, la kératine est fabriquée par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine (pigment fabriqué par les mélanocytes), se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil. (Wikipedia)
Réduction (chimie)
TryptophaneLe tryptophane est un acide aminé, qui dans sa configuration L (L-tryptophane, ne pas confondre avec lévogyre) est l'un des 22 acides aminés constituant des protéines. Dans le code génétique, il est codé par le codon UGG. Il s'agit d'un acide aminé essentiel pour l'humain, c'est-à -dire qu'il doit être apporté par l'alimentation.
Propriétés : Il est aromatique, apolaire et hydrophobe (comme la phénylalanine). Très fragile, il est détruit par les acides minéraux, et ne peut être isolé dans les hydrolysats acides des protéines. C'est un acide aminé contenant un hétérocycle indole qui lui confère de propriétés spectroscopiques d'absorption et de fluorescence dans l'UV. En dehors de son utilisation dans la biosynthèse des protéines, c'est le précurseur d'autres composés importants comme la sérotonine, la mélatonine, la bufoténine, etc.
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| Index. décimale : |
668.5 Parfums et cosmétiques |
| Résumé : |
- Objective : To demonstrate that the tryptophan (Trp) fluorescence of natural white hair is much weaker than other unpigmented keratin fibres such as wool, cashmere, rabbit hair and mink fur, and to explore possible reasons for this behaviour. The origin of the blue visible fluorescence (~450 nm) excited by UVA radiation in the range 360-380 nm, often associated with Trp degradation products, is also discussed and compared to other fibrous and globular proteins.
- Methods : As the fluorescence spectrum of keratin fibres usually contains at least two major features, a visual comparison is more effectively demonstrated by creating a 3D contour plot of excitation versus emission wavelength, which is sometimes referred to as an excitation emission matrix (EEM).
- Results : The Trp fluorescence from white hair is very much weaker than for wool, cashmere, rabbit hair and mink fur, but its visible fluorescence emission is stronger. Oxidation and reduction have little effect on the Trp intensity, which suggests quenching by cystine is not a major factor. Decuticulation of hair fibres had no effect on the Trp intensity showing that the increased number of cuticle scales surrounding the fibre cortex is not responsible. Trp fluorescence is very sensitive to exposure to UVB wavelengths, so possibly its low intensity in hair is due to greater levels of environmental exposure to sunlight than the other fibres examined.
- Conclusion : Trp fluorescence from natural white hair is either extremely weak or completely absent, in contrast to the four other keratin fibres examined. It is possible that environmental exposure to UV wavelengths presents in sunlight contributes to a reduction in the Trp fluorescence intensity of white hair. However, another explanation is that Trp is quenched, by either an unknown substance introduced into hair during keratinization or as a result of regular exposure to personal care products, which may interact with Trp or tyrosine residues and disrupt the energy transfer process involved in keratin fluorescence. Further studies will be required to definitively determine the cause. |
| Note de contenu : |
- Materials
- Fluorescence spectroscopy
- Tryptophan analysis
- The tryptophan contents
- Transmission electron microscopy
- Reduction of hair and wool with tri-n-butylphosphine
- Oxidation of wool and hair with hydrogen peroxide
- Removal of cuticle from white hair
- UVB exposure of fabrics
- Table 1 : The tryptophan and cystine contents of hair, wool and silk |
| DOI : |
https://doi.org/10.1111/ics.12614 |
| En ligne : |
https://drive.google.com/file/d/10TBnRB3JTzRSGdvNrizQ1eg1XtdahiZl/view?usp=shari [...] |
| Format de la ressource électronique : |
Pdf |
| Permalink : |
https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=35276 |
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 42, N° 3 (06/2020) . - p. 289–301
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