An eco-friendly method of gelatin preparation based on enzymatic dehairing and lime-free swelling process / Ding Xiaoliang in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 105, N° 3 (05-06/2021)  

[article]  inJOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 105, N° 3 (05-06/2021) . - p. 153-158 Titre : An eco-friendly method of gelatin preparation based on enzymatic dehairing and lime-free swelling process Type de document : texte imprimé Auteurs : Ding Xiaoliang, Auteur ; Zhijun Chen, Auteur ; Zhongzhen Long, Auteur ; Zhihua Shan, Auteur Année de publication : 2021 Article en page(s) : p. 153-158 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Caractérisation Cuirs et peaux -- Analyse Eaux usées -- Analyse Epilage enzymatique Extraction (chimie) Gélatine La gélatine est une substance solide translucide, transparente ou légèrement jaune, presque sans goût et sans odeur, obtenue par l'ébullition prolongée de tissus conjonctifs (peaux) ou d'os d'animaux (principalement porc, bÅ“uf, poisson). Elle possède de nombreuses applications dans le domaine culinaire, la médecine, les industries agroalimentaire et pharmaceutique. En matière d’étiquetage, la gélatine est considérée par la norme européenne3 comme un ingrédient et non pas comme un additif, c'est pourquoi elle n'a pas de numéro E. Hors Union européenne, elle est considérée par certains pays comme un additif gélifiant et on peut la trouver avec la dénomination E441. La gélatine est un mélange de protéines obtenu par hydrolyse partielle du collagène extrait de la peau comme la peau de porc (cochon), des os, des cartilages, etc. Les liaisons moléculaires entre les fibres de collagène sont alors brisées. Mélangée à de l'eau, la gélatine forme un gel colloïdal semi-solide thermo-réversible (il fond lorsqu'il est chauffé et recouvre son aspect gélatineux lorsqu'il est refroidi). Sous forme déshydratée, par contre, la gélatine n'a pas de point de fusion et devient friable ou brûle quand elle est chauffée à trop haute températureLa rhéologie de la gélatine se caractérise par un comportement viscoélastique, et des contraintes trop élevées ou appliquées trop rapidement peuvent entraîner une rupture fragile (fracturation) ou ductile6. Le caractère plutôt élastique/fragile ou plutôt visqueux/ductile dépend de la concentration en gélatine de la solution aqueuse et de la température, ainsi que de la durée de la mise sous contrainteLes acides aminés constituant la gélatine sont : la glycine (21 %), la proline (12 %), l'hydroxyproline (12 %), l'acide glutamique (10 %), l'alanine (9 %), l'arginine (8 %), l'acide aspartique (6 %), la lysine (4 %), la sérine (4 %), la leucine (3 %), la valine, la phénylalanine et la thréonine (2 %), l'isoleucine et l'hydroxylysine (1 %), la méthionine et l'histidine (< 1 %) et la tyrosine (< 0,5 %). Ces valeurs sont variables (surtout pour les constituants minoritaires) et dépendent de la source de matériaux bruts et de la technique de préparation. La gélatine est constituée à environ 98-99 % (en poids sec) de protéines et contient 18 acides aminés dont huit des neuf acides aminés essentiels à l'Homme. Elle n'a qu'une relative valeur nutritionnelle du fait de l'absence de tryptophane et de son déficit en isoleucine, thréonine et méthionine; elle possède également un taux inhabituellement élevé d'acides aminés non essentiels, la glycine et la proline (qui sont produits par le corps humain). (Wikipedia) Gonflement (physique) Microscopie électronique à balayage Peaux brutes -- Trempe Procédés de fabrication Index. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : The conventional method of gelatin production generates a large quantity of wastewater, sludge and H2S gas due to the use of sulfide and lime. In this study, an eco-friendly method of extracting gelatin from animal hides was developed. The dehairing process was designed using enzymes and performed simultaneously with soaking, and the swelling process based on sodium silicate was used in the gelatin production. A comparative analysis showed that the effect of the soaking step using enzymatic dehairing was as effective as the use of sulfide. SEM analysis and proteoglycan content measurement indicated that the extent of fibre bundle opening and interfibrillar substance removal were comparable to that of the swelling process with lime when using sodium silicate. The reduction of the TKN and COD loads in the wastewater was of the order of 10% relative to the conventional swelling process, and the dry weight and organic content of the sludge generated during the swelling process based on sodium silicate were reduced by 59.62% and 41 .75%, respectively. Furthermore, the gelatin extracted with this eco-friendly method possessed similar physicochemical properties, including the molecular weight, viscosity, and extraction yield. This study indicates that this eco-friendly method of gelatin preparation based on enzymatic dehairing and lime-free swelling can help to achieve sustainability in the gelatin industry. Note de contenu : - EXPERIMENTAL PROCEDURE : Materials - Clean treatment of raw hides - Determinationof the swelling effect - Characterisation of waste from the swelling process - Observation of the swelled pelt tissue - Gelatin extraction - Characterisationof gelatine - RESULTS AND DISCUSSION : Analysis of enzymatic dehairing - Analysis of the swelling effect - Analysis of spent liquors and sludge from the swelling process - SEM analysis - Comparative analysis of the performance of gelatin - Table 1 : Dissolved substances under different alkaline materials - Table 2 : Main parameters of the spent swelling bath - Table 3 : Main parameters of sludge produced by 100 kg of swelled pelts - Table 4 : Basic properties of gelatin En ligne : https://drive.google.com/file/d/1Fo1mi1Pqa-BLsFo-7jjrmv40OTZX4yt2/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=35835 [article]

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A novel approach for quantitative characterization of hydrolytic action of glycosidases to glycoconjugates in leather manufacturing / Fengxiang Luo in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXV, N° 7 (07/2020)  

[article]  inJOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CXV, N° 7 (07/2020) . - p. 263-269 Titre : A novel approach for quantitative characterization of hydrolytic action of glycosidases to glycoconjugates in leather manufacturing Type de document : texte imprimé Auteurs : Fengxiang Luo, Auteur ; Zhong Xiang, Auteur ; Chunxiao Zhang, Auteur ; Biyu Peng, Auteur ; Zhongzhen Long, Auteur Année de publication : 2020 Article en page(s) : p. 263-269 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Caractérisation Epilage enzymatique Essais (technologie) Glycoprotéines Glycosidases Les Glycoside hydrolases (ou glycosidases) catalysent l'hydrolyse de liaisons glycosidiques et libèrent au moins un composé osidique. Ce sont des enzymes extrêmement communes, dont les rôles sont aussi divers que la dégradation des glucides complexes (cellulose et hémicellulose), les défenses anti-bactériennes (ex. le lysozyme), la pathogénicité (ex. les neuraminidases virales) ou le métabolisme cellulaire (amylases ou enzyme de débranchement du glycogène pour le métabolisme énergétique, mannosidases comme modulateur de glycosylation des protéines, ...). Les glycosyltransférases et les glycosides hydrolases sont les deux classes majeures d'enzymes impliquées dans la synthèse et la rupture des liaisons osidiques. Hydrolyse enzymatique Peaux brutes -- Trempe Poudre de peaux Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Glycoconjugates, herein glyco-protein conjugates, composed of protein and saccharide chains are the main components of the interfibrillar matrix in skin which need to be fully removed in the leather making process. The application of glycosidases can assist unhairing and skin fiber opening-up, resulting in the improvement of leather quality, by breaking the glycoconjugates safely and efficiently in mild conditions. The biotechnology assisted by glycosidases, a big family of over 200 kinds of enzymes, has a great potential but the related mechanisms and the efficiency of different glycosidases are still not clear, which interferes with its wide application. To screen the proper glycosidases, a novel method of evaluating the catalytic hydrolysis properties of glycosidases towards skin glycoconjugates based a special hide powder substrate, simulating the actual leather processing, was established through detecting the produced amount of the total sugar in the solution. The special substrate was prepared, the determination conditions were optimized, then the performances of several typical glycosidases were evaluated and their application effects in soaking process of leather making were also investigated. The results show that the optimum testing conditions are lower than 4 h of the reacting time, optimally 2 h, and lower than 40 U/mL of the enzyme concentration, optimally 0-25 U/mL based on 2 g of the substrate; the results to evaluate the properties of some glycosidases based on the established method are positively related to their applying effects in soaking. The new method with better repeatability can be used as an available tool to correctly select glycosidases and optimize process parameters for correct use. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Materials - Preparation of the hide powder substrate containing glycoconjugates - Assay of glycosidase activity based on the prepared substrate - Optimization of parameters of the testing method - Glycosidase soaking trial - RESULTS AND DISCUSSION : Parameters of the prepared hide powder substrate - Optimization of the testing conditions in detecting glycosidase activity - Evaluation of properties of typical glycosidases - Relationship between glycosidases activities to glycoconjugates and soaking effect DOI : https://doi.org/10.34314/jalca.v115i7.3836 En ligne : https://drive.google.com/file/d/1kbuXsp8wOESPhNaKvy8ct9TgkMOnJu9y/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=34328 [article]

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Progress and mechanism of breaking glycoconjugates by glycosidases in skin for promoting unhairing and fiber opening-up in leather manufacture. A review / Fengxiang Luo in JOURNAL OF LEATHER SCIENCE AND ENGINEERING, Vol. 2 (Année 2020)  

[article]  inJOURNAL OF LEATHER SCIENCE AND ENGINEERING > Vol. 2 (Année 2020) . - 16 p. Titre : Progress and mechanism of breaking glycoconjugates by glycosidases in skin for promoting unhairing and fiber opening-up in leather manufacture. A review Type de document : texte imprimé Auteurs : Fengxiang Luo, Auteur ; Xiang Zhong, Auteur ; Mengchu Gao, Auteur ; Biyu Peng, Auteur ; Zhongzhen Long, Auteur Année de publication : 2020 Article en page(s) : 16 p. Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Epilage Follicule pileux Glycoprotéines Glycosaminoglycanes Glycosidases Les Glycoside hydrolases (ou glycosidases) catalysent l'hydrolyse de liaisons glycosidiques et libèrent au moins un composé osidique. Ce sont des enzymes extrêmement communes, dont les rôles sont aussi divers que la dégradation des glucides complexes (cellulose et hémicellulose), les défenses anti-bactériennes (ex. le lysozyme), la pathogénicité (ex. les neuraminidases virales) ou le métabolisme cellulaire (amylases ou enzyme de débranchement du glycogène pour le métabolisme énergétique, mannosidases comme modulateur de glycosylation des protéines, ...). Les glycosyltransférases et les glycosides hydrolases sont les deux classes majeures d'enzymes impliquées dans la synthèse et la rupture des liaisons osidiques. Peau -- Anatomie Protéoglycanes Un protéoglycane est une glycoprotéine, combinaison d'une protéine et d'un glycosaminoglycane (GAG). L'association entre les deux types de chaîne s'effectue essentiellement dans l'appareil de Golgi, mais également au niveau du réticulum endoplasmique d'une cellule. La proportion de glucides des protéoglycanes peut atteindre 95 %. Ceux-ci se présentant sous la forme d'une ou plusieurs chaînes de glycosaminoglycanes non ramifiées. Les chaînes de sucres sont très longues mais pas ramifiées. Ils sont O-glycosylés, se lient à l'acide aminé sérine à l'extrémité OH. Les protéoglycanes peuvent être soit transportés à l'extérieur de la cellule par exocytose (s'intégrant alors à la matrice extracellulaire sous forme de chondroïtine-sulfate, kératan-sulfate, héparan-sulfate, dermatan-sulfate, etc.), soit entrer dans la constitution de la membrane plasmique ou du glycocalyx, jouant alors un rôle dans les relations cellule-matrice. Les PG (protéoglycanes) ont des compositions et poids moléculaire très variés et sont hétérogènes au niveau de leur structure et de leur fonction. Les protéoglycanes sont des composants essentiels de la matrice extracellulaire. Ce sont des pièges à eau qui sont importants pour les propriétés mécaniques des tissus cartilagineux par exemple. Les héparan sulfates peuvent avoir un rôle dans la signalisation : ce sont des co-récepteurs pour les FGF (Fibroblast Growth Factor). Les protéoglycanes jouent aussi un rôle dans la diffusion des molécules de signalisation (Wnt, Shh), ou bien en interagissant avec des inhibiteurs (Noggin). (Wikipedia) Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : The glycoconjugates, herein glyco-proteins, existing in animal skins are closely related to the effectiveness of unhairing and fiber opening-up. Glycosidases have been used in leather making processes to reduce pollutants and improve leather quality. But the selection of glycosidases is still blind because the related mechanisms are not well understood yet. Hence, the animal skin structures and glycoconjugates components, the advances in the methods and mechanisms of removing glycoconjugates related to unhairing and fiber opening-up in leather manufacture, the kinds, compositions, structures and functions of typical glycoconjugates in skin are summarized. Then the approaches to destroy them, possible glycosidases suitable for leather making and their acting sites are analyzed based on the recognition of glycoconjugates in skin and the specificities of glycosidases toward substrates. It is expected to provide useful information for the optimization of glycosidases and the development of new enzymes and the cleaner technologies of unhairing and opening up fiber bundles assisted by glycosidases. Note de contenu : - ANIMAL SKIN AND HAIR FOLLICLE STRUCTURES : Structure of animal skin - Structure of hair follicle - ADVANCES IN THE METHODS AND MECHANISM OF REMOVING GLYCO-PROTEIN CONJUGATES RELATED TO UNHAIRING AND FIBER OPENING-UP IN LEATHER MANUFACTURE : Glycosidase assisting soaking - Glycosidase assisting opening up fiber bundles - Glycosidase assisting unhairing - RECOGNITION OF GLYCO-PROTEIN CONJUGATES IN SKIN : Recognition of glyco-protein conjugates in skin - Glycoproteins(GPs) in skin - Proteoglycans (PGs) in skin - Relationship with collagen microfibrils - Relationship with hair follicle - Structures of decorin and biglycan - Perlecan - Versican - POSSIBLE GLYCOSIDASES SUITABLE FOR BREAKING GLYCO-PROTEIN CONJUGATES IN LEATHER MAKING - Table 1 : Similarities and differences of PG and GP - Table 2 : The possible acting sites and products of some typical commercial glycosidases hydrolyzing glyco-protein conjugates in skin DOI : https://doi.org/10.1186/s42825-020-00025-0 En ligne : https://link.springer.com/content/pdf/10.1186/s42825-020-00025-0.pdf Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=37336 [article]

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Rapid improvement of wool keratin fertiliser efficiency based on electrodegradation / Shu Caihong in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 106, N° 2 (03-04/2022)  

[article]  inJOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 106, N° 2 (03-04/2022) . - p. 83-89 Titre : Rapid improvement of wool keratin fertiliser efficiency based on electrodegradation Type de document : texte imprimé Auteurs : Shu Caihong, Auteur ; Zhongzhen Long, Auteur ; Zhijun Chen, Auteur ; Dai Rui, Auteur ; Shan Zhihua, Auteur Année de publication : 2022 Article en page(s) : p. 83-89 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Caractérisation Electrochimie Engrais organiques kératines La kératine est une protéine, synthétisée et utilisée par de nombreux êtres vivants comme élément de structure, et également l'exemple-type de protéine fibreuse. La kératine est insoluble, et peut être retrouvée sur l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, ce qui leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau formant une callosité. Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement. Les morceaux de kératine qui restent emprisonnés dans les cheveux sont couramment appelés des pellicules. La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse, elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un haut taux d'acides aminés à base de soufre, principalement la cystéine, qui forment un pont disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine. Il y a deux principales formes de kératines : l'alpha-kératine, ou α-keratin, présente chez les mammifères notamment, dont l'humain, et la bêta-kératine, ou β-keratin, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence. Chez l'être humain, la kératine est fabriquée par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine (pigment fabriqué par les mélanocytes), se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil. (Wikipedia) Laine -- Déchets Laine -- Détérioration Poids moléculaires Recyclage (déchets, etc.) Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Waste wool is one of the largest waste solids of animal skin processing. After abandoning the application of feed to avoid Spongiform Encephalopathy, the application of agro-ecological wool keratin fertiliser is an alternative approach for utilising this waste. Because hair keratin has a strong ability to resist degradation in nature and to avoid using large amounts of water and chemicals electrochemical degradation was used in this experiment to achieve quick and efficient absorption by plants. At a current density of 150A/m2, a sodium chloride content of 6%, and a temperature of 25-27°C for 2 hours, 90% of 10g of wool can be electrolysed into a microemulsion. The electrochemical wool keratin degradation product (KDP) contains oligopeptides based on tripeptides of molecular weight 359(Mn) with a mean aggregate particle size of 458.8nm in solution. KDP has a very different composition than raw wool, contains a large amount of ammonium salt and taurine, and is an excellent raw material for agricultural fertiliser. The release of nitrogen in soil and the growth of pak choy indicated the effective utilisation of wool keratin after electrochemical degradation. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Materials - Electrochemical degradation - Analysis of the KDP of electrochemical degradation - Application of KDPs in the field - RESULTS AND DISCUSSION : Electrochemical degradation and characterisation of wool - Nitrogen release and pak choy planting - Table 1 : Molecular weights of the KDP - Table 2 : N and S contents in the raw wool, KDP and KUP after electrolysis - Table 3 : Main agronomic traits of pak choy En ligne : https://drive.google.com/file/d/12HJm7p7puz9gvtdRw0gxAe--vJ7CWFyN/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=37487 [article]

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