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Structure and properties of a novel collagen-soy protein isolate film via self-assembly : a comparative study / Ruirui Wang in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 104, N° 1 (01-02/2020)
[article]
Titre : Structure and properties of a novel collagen-soy protein isolate film via self-assembly : a comparative study Type de document : texte imprimé Auteurs : Ruirui Wang, Auteur ; Hongru Wang, Auteur ; Liu Pengjie, Auteur ; Yijun Yao, Auteur ; Wanli Ji, Auteur Année de publication : 2020 Article en page(s) : p. 25-32 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Collagène
Couches minces
Couches minces -- Propriétés mécaniques
Couches minces -- Propriétés optiques
Couches minces -- Propriétés thermiques
Pansements
Perméabilité
Résistance à l'humidité:Résistance à l'eau
Soja et constituants
Systèmes auto-assemblés
Vapeur d'eauIndex. décimale : 610.72 Recherche médicale : classer la médecine expérimentale à 619 Résumé : A novel collagen-soy protein isolate (SPI) film formed via self-assembly was developed. This research investigated the structure and application properties of the collagen-SPI self-assembled film and the blend film. FTIR and XRD evaluation of structural properties indicated that the self-assembly method could effectively enhance the compatibility between collagen and SPI. The collagen-SPI self-assembled film presented a compact, smooth and continuous microstructure. The tensile strength (Ts) and elongation at break (EAB) values of the collagen-SPI self-assembled films (Ts : 13.991 ±0.53 MPa, EAB : 84.57 ± 6.21%) were nearly twice those of the blend films. The water vapour permeability (WVP) values of the collagen-SPI self-assembled film were more than 2000 g•m-2.24h. The maximum decomposition peak of collagen-SPI self-assembled films was located at 313.2°C. The collagen-SPI self-assembled films could achieve swelling equilibrium quickly within 2 hours, and the structural integrity of the film was maintained for 24 hours. The collagen-SPI self-assembled film had excellent ultraviolet shielding and visible light transmission qualities. The collagen-SPI self-assembled film had better mechanical properties, optical properties, thermal stability and water resistance properties as opposed to blend film. As a clean and feasible method, the self-assembly method could improve the functional properties of the collagen-SPI film. The collagen-SPI self-assembled films could be used as novel wound dressings in the future./ Note de contenu : - EXPERIMENTAL SECTIONS : Materials - Preparation of the collagen-SPI self-assembled film - Preparation of the collagen-SPI blend fim - Characterisation of the collagen-SPI films
- RESULTS AND DISCUSSION : Microstructure of the collagen-SPI micelles formed via self-assembly - FTIR spectra of the collagen-SPI film - X-ray diffraction (XRD) of the collagen-SPI self-assembled film - Scanning electron microscopy (SEM) of the collagen-SPI film - Mechanical properties of the collagen-SPI film - Water vapour permeability (WVP) of the collagen-SPI film - Thermal stability of the collagen-SPI film - Optical properties of the collagen-SPI self-assembled film - Water resistance of the collagen-SPI filmEn ligne : https://drive.google.com/file/d/1Lcp-coMg2d9TLJASa1DefKNz4mUx3O8T/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=33540
in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 104, N° 1 (01-02/2020) . - p. 25-32[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 21508 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Study on interaction mechanism between neutral salts and collagen by combining experiments with molecular dynamics simulation / Min Gu in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXVIII, N° 7 (07/2023)
[article]
Titre : Study on interaction mechanism between neutral salts and collagen by combining experiments with molecular dynamics simulation Type de document : texte imprimé Auteurs : Min Gu, Auteur ; Xiaoxia Zhang, Auteur ; Yuanzhi Zhang, Auteur ; Songcheng Xu, Auteur ; Guoying Li, Auteur Année de publication : 2023 Article en page(s) : p. 271-281 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Chlorure de calcium
Chlorure de sodiumLe chlorure de sodium est un composé chimique de formule NaCl. On l'appelle plus communément sel de table ou de cuisine, ou tout simplement sel dans le langage courant. C'est le principal produit dissous dans l'eau de mer ; on l'appelle alors sel marin.
On l'obtient : dans des marais salants par évaporation de l'eau de mer, dans des mines, par extraction du sel gemme (halite) ou en le synthétisant lors de réactions à hautes températures entre du dichlore (Cl2) et du sodium métallique (Na).
Le chlorure de sodium est utilisé dans l'industrie chimique pour produire du chlore, de la soude caustique et de l’hydrogène.
Collagène
Collagène -- Analyse
Dynamique moléculaire
Lumière -- Diffusion
Microscopie à force atomique
Potentiel zeta
Simulation, Méthode de
Solutions (chimie)
Spectroscopie de fluorescence
Sulfate de sodiumLe sulfate de sodium est un composé chimique courant formé d'un ion sulfate et de deux ions sodium. Lorsqu'il est anhydre, il prend l'apparence d'un solide cristallin blanc de formule chimique Na2SO4. La forme déca-hydratée, Na2SO4·10H2O, est connue sous le nom de sel de Glauber ou mirabilite. Parmi un grand nombre d'usages différents, les principales utilisations du sulfate de sodium concernent la fabrication des détergents et dans le procédé de Kraft de traitement de la pâte à papier. La moitié environ de la production mondiale provient de l'extraction de la forme naturelle décahydratée, et l'autre moitié de productions secondaires dans des procédés de l'industrie chimique.Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : The effect of salt on the collagen of hide/skin is of great significance in leather-making. However, the interaction between neutral salts and collagen has not been clear, since the microscopic interaction is hard to be observed directly from the macro level of hide/skin collagen. In this study, the collagen solutions in the typical neutral salts (NaCl, CaCl2, and Na2SO4) systems were used to explore the interaction mechanism between neutral salts and collagen via combining experiments with molecular dynamics (MD) simulation. The results of fluorescence measurements of pyrene, dynamic light scattering, atomic force microscopy, and isoelectric point suggested that the variation of the interaction between different neutral salts and collagen was accompanied with the changes in physicochemical properties of collagen. MD simulation further revealed more detailed information on the interaction mechanism between neutral salts and collagen at the molecular level. The computational results of non-bond energy of the collagen-salt model boxes indicated that the electrostatic interactions of different salts with collagen molecules had the order of CaCl2> Na2SO4> NaCl. The analyses of the visualized conformation and the radial distribution functions showed that CaCl2 with Ca2+ as contributing ion tended to form intramolecular salt bridges with collagen, while Na2SO4 with SO42-as contributing ion more likely formed salt bridges between collagen molecules in the shape of agglomerates. In contrast, NaCl with Cl-as contributing ion was scattered around the collagen models, and its effect on collagen was much smaller. The study elaborated the interaction mechanism of typical neutral salts and collagen to be helpful for further understanding and improving the use of neutral salts in many steps involved in leather production. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Materials - Preparation of collagen solutions with salts - Measurments of pyrene fluorescence spectra - Measurements of dynamic light scattering - Atomic force microscope measurements - Measurements of zeta potential - Construction of collagen model and simulation boxes - Molecular dynamics simulation
- RESULTS AND DISCUSSION : Pyrene fluorescence spectra analysis - Dynamic Light Scattering (DLS) analysis - Atomic Force macroscopic (AFM) images - Zeta potential analysis - Non-bond energy analysis in different salt systems - Interactions between collagen and salts by conformation analysis - Radial distribution function analysis
- Table 1 : The I1/I3 Ratio values of pyrene in 0.5 mg/mL collagen solutions containing 0–200 mM salts (NaCl, CaCl2 and Na2SO4) and the CAC values of collagen in 0 mM and 80 mM salts
- Table 2 : Non-bond energies (kcal/mol) of collagen model in [pure col] system and different salt systemsDOI : https://doi.org/10.34314/jalca.v118i7.7855 En ligne : https://drive.google.com/file/d/1F9oD_1lM1fCPfmu-6WzHTCWXnEWjEzmt/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=39661
in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CXVIII, N° 7 (07/2023) . - p. 271-281[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 24133 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Study on reutilization of wet-blue leather wastes for the production of regenerated leather composite / Cheng Qian in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CIX, N° 11 (11/2014)
[article]
Titre : Study on reutilization of wet-blue leather wastes for the production of regenerated leather composite Type de document : texte imprimé Auteurs : Cheng Qian, Auteur Année de publication : 2014 Article en page(s) : p. 372-279 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Collagène
Composites à fibres -- Propriétés mécaniques
Cuirs et peaux -- Déchets -- Recyclage
Déchirure (mécanique)
Extraction (chimie)
Humidité -- Absorption:Eau -- Absorption
Nontissés
Perméabilité
PolyamidesUn polyamide est un polymère contenant des fonctions amides -C(=O)-NH- résultant d'une réaction de polycondensation entre les fonctions acide carboxylique et amine.
Selon la composition de leur chaîne squelettique, les polyamides sont classés en aliphatiques, semi-aromatiques et aromatiques. Selon le type d'unités répétitives, les polyamides peuvent être des homopolymères ou des copolymères.
Polyéthylène téréphtalate
Traction (mécanique)
Viscose
Wet-blue (tannage)Peau tannée au chrome (le chrome donne une couleur bleue)Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : In this paper, the possibility of making use of wet-blue leather wastes on a large scale through a nonwoven method was investigated. Firstly, collagen fibers were extracted from the wastes and their structure was characterized. The water absorbency of collagen fibers was tested and compared with that of wool and silk fibers. Then, successfully developed a composite of regenerated collagen fibers on a base layer of PA/PET and viscose fiber, and tested their physical Properties. The results indicated that most of the extracted short collagen fibers existed in bundles, their fibers' lengh were in the range of 25-45 mm, and their finesse was in the range of 2-5?m. The extent of water absorption of collagen fibers was similar to that of wool fiber. The collagen fiber composite on the base layer of PA/PET had good tensile and tearing strength. Moreover, the composite had good moisture permeability with the viscose fibers as a support base layer. Note de contenu : - EXPERIMENTAL PROCEDURES : Properties of extracted collagen fibers - Properties of collagen fiber composites
- RESULTS AND DISCUSSION : Structure of the short collagen fiber - Length of the collagen fibers - Finesse of collagen fibers - Strength of collagen fibers - Water absorbent property of short collagen fiber - SEM on collagen fiber composites - Mechanical properties of collagen fiber compositesEn ligne : https://drive.google.com/file/d/1XkUa7LgLGo3-pyc-jWlCvGjYX7r91QzO/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=22278
in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CIX, N° 11 (11/2014) . - p. 372-279[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 16623 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Study on the crosslinking modification of collagen-based materials by DMTMM in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXVIII, N° 5 (05/2023)
[article]
Titre : Study on the crosslinking modification of collagen-based materials by DMTMM Type de document : texte imprimé Année de publication : 2023 Article en page(s) : p. 193-198 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Caractérisation
Collagène
Cuirs et peaux
Essais (technologie)
GélatineLa gélatine est une substance solide translucide, transparente ou légèrement jaune, presque sans goût et sans odeur, obtenue par l'ébullition prolongée de tissus conjonctifs (peaux) ou d'os d'animaux (principalement porc, bœuf, poisson). Elle possède de nombreuses applications dans le domaine culinaire, la médecine, les industries agroalimentaire et pharmaceutique.
En matière d’étiquetage, la gélatine est considérée par la norme européenne3 comme un ingrédient et non pas comme un additif, c'est pourquoi elle n'a pas de numéro E. Hors Union européenne, elle est considérée par certains pays comme un additif gélifiant et on peut la trouver avec la dénomination E441.
La gélatine est un mélange de protéines obtenu par hydrolyse partielle du collagène extrait de la peau comme la peau de porc (cochon), des os, des cartilages, etc. Les liaisons moléculaires entre les fibres de collagène sont alors brisées. Mélangée à de l'eau, la gélatine forme un gel colloïdal semi-solide thermo-réversible (il fond lorsqu'il est chauffé et recouvre son aspect gélatineux lorsqu'il est refroidi). Sous forme déshydratée, par contre, la gélatine n'a pas de point de fusion et devient friable ou brûle quand elle est chauffée à trop haute températureLa rhéologie de la gélatine se caractérise par un comportement viscoélastique, et des contraintes trop élevées ou appliquées trop rapidement peuvent entraîner une rupture fragile (fracturation) ou ductile6. Le caractère plutôt élastique/fragile ou plutôt visqueux/ductile dépend de la concentration en gélatine de la solution aqueuse et de la température, ainsi que de la durée de la mise sous contrainteLes acides aminés constituant la gélatine sont : la glycine (21 %), la proline (12 %), l'hydroxyproline (12 %), l'acide glutamique (10 %), l'alanine (9 %), l'arginine (8 %), l'acide aspartique (6 %), la lysine (4 %), la sérine (4 %), la leucine (3 %), la valine, la phénylalanine et la thréonine (2 %), l'isoleucine et l'hydroxylysine (1 %), la méthionine et l'histidine (< 1 %) et la tyrosine (< 0,5 %). Ces valeurs sont variables (surtout pour les constituants minoritaires) et dépendent de la source de matériaux bruts et de la technique de préparation. La gélatine est constituée à environ 98-99 % (en poids sec) de protéines et contient 18 acides aminés dont huit des neuf acides aminés essentiels à l'Homme. Elle n'a qu'une relative valeur nutritionnelle du fait de l'absence de tryptophane et de son déficit en isoleucine, thréonine et méthionine; elle possède également un taux inhabituellement élevé d'acides aminés non essentiels, la glycine et la proline (qui sont produits par le corps humain). (Wikipedia)
Gonflement (physique)
Morphologie (matériaux)
Point isoélectriqueEn biochimie, le point isoélectrique (pI) ou potentiel hydrogène isoélectrique (pHI) est le pH auquel une molécule est sous forme d'ion mixte ou, en physico-chimie, le pH d'une solution aqueuse dans laquelle un solide existe sous un potentiel électrique neutre.
En physico-chimie : Selon Bolger, le caractère acide ou basique d'une surface s'exprime par son point isoélectrique " Is ou IEPS (Iso Electric point for the surface) " ou point de charge nulle " PCN ou PZC (Point of Zero Charge) ", défini comme étant le pH de la solution aqueuse dans laquelle le solide existe sous un potentiel électrique neutre. Si le pH de la solution est basique, la surface est acide, et inversement. La différence entre le PZC et l'IEPS est basée sur le phénomène d'adsorption spécifique. On peut considérer que si la grandeur mesurée ne dépend pas de la solution utilisée pour la mesurer (pH, concentration, nature des ions), alors on a affaire à un PZC. Dans le cas contraire, c'est un IEPS que l'on mesure. Par exemple, quand la mesure de goutte sessile à deux liquides est utilisée, on considère en général qu'il n'y a pas adsorption des ions de cette goutte et que la goutte déplace complètement l'alcane qui sert de deuxième liquide: on est alors en présence d’un PZC. Au contraire, dans les mesures de potentiel d'écoulement (streaming potential), la solution joue un rôle important et c'est un IEPS que l'on mesure. Enfin, la charge nette se définit grâce au pH de la solution aqueuse dans laquelle la surface métallique existe, dans un état électriquement neutre (c’est-à-dire [M-OH2+ surf]=[M-O- surf]) et au PZC.
- Si pH < PZC alors la charge nette est positive
- Si pH > PZC alors la charge nette est négative.
Il existe plusieurs méthodes expérimentales permettant de décrire l’état acido-basique de la surface : la mesure du potentiel d’écoulement, la photoélectrochimie, la mesure de l’angle de contact, et la spectroscopie XPS.
Réticulants
Stabilité thermiqueIndex. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : In order to explore the mechanism of interaction between DMTMM and collagen-based materials, gelatin was used as a skin simulant and prepare DMTMM crosslinked modified gelatin materials. FT-IR and Zeta potential measurements were used to analyze and characterize DMTMM crosslinking modified gelatin materials; revealing the mechanism of interaction between DMTMM and collagen-based materials. Firstly, the “zero-length” crosslinking agent DMTMM activated the carboxyl groups on the collagen-based materials and promoted the formation of amide bonds between the collagen-based materials. At the same time, the hydrogen bond formed between the hydroxyl group and its active group causes zero-length crosslinking modification of collagen-based material under the joint action of these two kinds of bonding. DSC, TG, swelling properties, SEM and other analytical methods were used to test the thermal stability and microstructure of DMTMM crosslinked modified gelatin materials. It was found that DMTMM can effectively improve the stability of collagen-based materials, increase the thermal denaturation temperature and humidity and reduce the decomposition rate. Note de contenu : - EXPERIMENT : experimental materials and instruments - Process flow - Testing and characterization
- RESULTS AND DISCUSSION : Mechanism of action between DMTMM and gelatin - Isoelectric point determination and analysis of gelatin material modified by DMTMM crosslinking - Effect of DMTMM on gelatin thermal stability - Effect of DMTMM on gelatin swelling performance - Effect of DMTMM on gelatin micromorphology
- Table 1 : Preparation process of DMTMM crosslinking modified gelatin material
- Table 2 : The swelling of collagen-based materialsDOI : https://doi.org/10.34314/jalca.v118i5.7360 En ligne : https://drive.google.com/file/d/1lhZUUzlsyjzh062CTATaQo7YClmvVVGK/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=39304
in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CXVIII, N° 5 (05/2023) . - p. 193-198[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 23954 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Superhydrophobic modification of collagen fiber : A potential substitute for tanning / Shuangfeng Xu in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXVII, N° 10 (10/2022)
[article]
Titre : Superhydrophobic modification of collagen fiber : A potential substitute for tanning Type de document : texte imprimé Auteurs : Shuangfeng Xu, Auteur ; Ya-Nan Wang, Auteur ; Bi Shi, Auteur Année de publication : 2022 Article en page(s) : p. 422-431 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Collagène
Cuir
Déshydratation
Hydrophobie
Innovations
Procédé de fabrication sans tannageIndex. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Tanning is considered to be the crosslinking reaction between collagen fibers and tanning agents, and a majority of tanning reactions result in suppressed water absorption and enhanced hydrophobicity of leather. However, extensive use of tanning agents may bring a burden to the environment. Herein, to facilitate a sustainable leather manufacturing industry, we propose a revolutionary strategy of “tanning” without tanning agents. Based on this strategy, superhydrophobic collagen fibers (FAS-CFs) were fabricated through dehydration, followed by superhydrophobic modification. Dehydration aimed to eliminate the “sticky” effect of water on collagen fiber to obtain a dispersed hierarchical structure. Superhydrophobic modification not only dispersed and stabilized the fiber structures, but also protected the fiber dispersity from water immersion. Compared with chrome-tanned collagen fibers (Cr-CFs) and glutaraldehyde-tanned collagen fibers (G-CFs), FAS-CFs showed higher hydrophobicity, lower water absorption, and superior mechanical properties. Meanwhile, FAS-CFs exhibited a high thermal denaturation temperature of 92.5°C and retained their original shape after being heated to 100°C. Therefore, our proposed strategy is expected to be a potential substitute for conventional tanning and might contribute to cleaner and sustainable leather manufacturing. Note de contenu : - EXPERIMENTAL : Materials - Fabrication of collagen fibers (CFs) - Fabrication of superhydrophic collagen fibers (FAS-CFs) - Fabrication of Cr (III) cross-linked collagen fibers (Cr-CFs) - Fabrication of glutaraldehyde cross-linked collagen fibers (G-CFs) - Characterization of CFs and FAS-CFs - Measurements of surface wettability of CFs, G-CFs, Cr-CFs, and FAS-CFs - Measurements of hydrophobic durability of FAS-CFs - Measurements of water absorption of CFs, G-CFs, Cr-CFs, and FAS-CFs - Measurements of the thermal stability - Measurements of the mechanical properties
- RESULTS AND DISCUSSION : "Tanning agent-free strategy" for leather manufacturing - Characterization of CFs and FAS-CFs - Effect of fluorine content on hydrophobicity of FAS-CFs - Hydrophobic durability of FAS-CFs - Hydrophobicity of CFs, G-CFs - Cr-CFs, and FAS-CFs - Thermal stability and mechanical properties of CFs, G-CFs, Cf-CFs, and FAS-CFsDOI : https://doi.org/10.34314/jalca.v117i10.6182 En ligne : https://drive.google.com/file/d/1QXwPlu1ybF1PRLjOgUWAIcENm-vwpRQ-/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=38228
in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CXVII, N° 10 (10/2022) . - p. 422-431[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 23652 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Sur l'action tannante de l'acide nitreux et les propriétés du collagène désaminé / E. Schweikert / Lyon : Imprimeries réunies (1935)
PermalinkSurface active agent-collagen interaction : Effect on shrinkage temperature / E. M. Caillaba in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. N° 71 (Année 1987)
PermalinkPermalinkSynergistically enhancing hydrogen bonding, hydrophobic interaction and electrostatic association of collagen fiber to flavonoid aglycones for their effective separation by polyethyleneimine modification / Qixian Zhang in COLLAGEN AND LEATHER, Vol. 5 (2023)
PermalinkSynthesis and evaluation of a novel shavings-based cationic flocculant / Dai Chunji in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 102, N° 2 (03-04/2018)
PermalinkTailor-made biomaterials from collagenic wastes in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CVI, N° 5 (05/2011)
PermalinkTannage with aluminium salts. Part II. Chemical basis of the reactions with polyphenols / R. L. Sykes in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 64, N° 2 (03-04/1980)
PermalinkTesting the breaking point in LEATHER INTERNATIONAL, Vol. 220, N° 4883 (08/2018)
PermalinkTextile hybrid structures from biomaterials for regenerative medicine / Ronny Brünler in CHEMICAL FIBERS INTERNATIONAL, Vol. 65, N° 1 (03/2015)
PermalinkThe action of pancreatin on collagen fibres and interfibrillary substance during bating / Ding Haiyan in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 90, N° 2 (03-04/2006)
PermalinkThe aggregation behaviour of leather collagen Fibres during drying in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 102, N° 5 (09-10/2018)
PermalinkThe beauty of biodesign : new frontier for collagen / Paul Mouser in GLOBAL PERSONAL CARE, Vol. 24, N° 3 (03/2023)
PermalinkThe characteristics of oxidized lactose-metal complexes and their interaction with collagen / Chen Hui in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 91, N° 5 (09-10/2007)
PermalinkThe combination between collagen polypeptide and calcium / Li Yanchun in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 90, N° 3 (05-06/2006)
PermalinkThe determination of water content in leather by dielectric measurements / J. Raùl Grigera in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 61 et 62 (Années 1977 et 1978)
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