Cardanol based epoxy coatings : studies on chemical, mechanical and thermal properties / Thorat Dipika in PAINTINDIA, Vol. LXIX, N° 9 (09/2019)  

[article]  inPAINTINDIA > Vol. LXIX, N° 9 (09/2019) . - p. 55-70 Titre : Cardanol based epoxy coatings : studies on chemical, mechanical and thermal properties Type de document : texte imprimé Auteurs : Thorat Dipika, Auteur ; Narayani Rajagopalan, Auteur ; Chinmaya Nayak, Auteur Année de publication : 2019 Article en page(s) : p. 55-70 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Cardanol Epoxydes Extraction (chimie) Produits chimiques -- Purification Revêtements (produits chimiques) Revêtements organiques Séparation (technologie) Index. décimale : 667.9 Revêtements et enduits Résumé : CNSL and its derivatives have recently received much attention due to its origin as a natural source and ease of availability in abundance. Chemical modification of CNSL and cardanol offer pathways for their utilization in variety of applications in polymers and coatings, driving coating technology towards environmnent-friendly and green technology. CNSL has been widely studied for synthesis and development of epoxy resins, hardeners for epoxies, epoxy diluents applicable in epoxy functional protective coatings. The present review briefs the work done especially in the area of CNSL based epoxy coatings and their thermal, mechanical, chemical and anti-corrosion properties. Note de contenu : - Synthesis extraction of CNSL : Refining of CNSL - Purification and separation methods - REACTIVITY OF CNSL - PROPERTIES AND APPLICATIONS OF CNSL IN COATINGS - CNSL BASED EPOXY COATINGS : Study of epoxy resin for coating applications derived from cardanol - Fig. 1 : Cashew fruit, cross-section fo cashew nut, and cashew nut shell liquid - Fig. 2 : Reactive sites of cardanol - Fig. 3 : Reaction products of cardanol - Fig. 4 : Applications of CNSL and its derivative - Fig. 5 : Synthesis of ECP from cardanol - Fig. 6 : TG1 graph of ECP coatings compared to commercial cashew coating - Fig. 7 : BADGE, idealized structure of epoxy cardanol NC-514, epoxided resorcinol, hBaDGE AND EPOXIDED tmp - Fig. 8 : Glass transition temperature of the epoxy resin mixed hBADGE, resorcinol and TMP ; cure IPDA and Jeffamine T403 - Fig. 9 : Water absorption and water contact angle of coatings - Fig. 10 : TGA graphs of MSIL and MTHPA cured coatings - Fig. 11 : Tafel plot of MSIL and MTHPA cured coatings - Fig. 12 : Cardanol based epoxidized resol resin - Fig. 13 : Epoxidation of cardanol-based resole resin - Fig. 14 : TGA scan of epoxidized resole resin - Fig. 15 : Graphs of effects of acids , alkalis and slvents on the ERCF resin - Fig. 16 : Salt spray photos of cured epoxy blank and CNE/CPA films having different mixing ration wt %) at different exposure time before exposure and after 90 days - Fig. 17 : Synthesis - Table 1 : Physical properties of CNSL - Table 2 : Chemical properties of CNSL En ligne : https://drive.google.com/file/d/1L5QC7OQkriy9HGIavUQKgmx3fiT0YuRs/view?usp=share [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=33073 [article]

Réservation

Réserver ce document

Exemplaires (1)

Code-barres	Cote	Support	Localisation	Section	Disponibilité
21228	-	Périodique	Bibliothèque principale	Documentaires	Disponible

Collagen recovered, purified and enzymatically hydrolysed from tannery waste / M. E. Errasti in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 108, N° 1 (01-02/2024)  

[article]  inJOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 108, N° 1 (01-02/2024) . - p. 1-8 Titre : Collagen recovered, purified and enzymatically hydrolysed from tannery waste Type de document : texte imprimé Auteurs : M. E. Errasti, Auteur ; Laura M. I. Lopez, Auteur Année de publication : 2024 Article en page(s) : p. 1-8 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Collagène Cuirs et peaux -- Déchets -- Recyclage Déchets industriels -- Recyclage Enzymes végétales Hydrolysat de collagène Hydrolyse Peptidases Produits chimiques -- Purification Récupération (Déchets, etc.) Tannage -- Déchets Index. décimale : 675.2 Préparation du cuir naturel. Tannage Résumé : One of the main challenges of the tannery industry is the management of the waste generated during the leather manufacturing process. This study aimed to recover the collagen from tanning industry waste to acquire knowledge about its conversion into high value-added ingredients with bio-functional properties. To this end, collagen was purified from rawhide waste from the leather industry, characterised by electrophoresis and compared with commercial collagen. Subsequently, it was subjected to an enzymatic treatment using plant proteases from Bromelia hieronymi under mild reaction conditions to produce hydrolysates, since the production of bioactive peptides by enzymatic hydrolysis is a sustainable way of taking advantage of protein by-products. The hydrolysates were characterised by matrix-assisted laser desorption/ionisation time-of-flight (MALDI TOF) mass spectrometry, showing peptides with molecular weights ranging from 1,000 to 6,000 Da. Liquid chromatography-mass spectrometry (LC-MS/MS) analysis allowed identifying 31 peptides from the a, chain of type I collagen and another 13 from the a2 chain of type I collagen. The probability that the peptides identified were bioactive was predicted with the Peptide Ranker software ('in silico analysis'). This demonstrated that 70% of them had high bioactive potential. These results showed that the collagen recovered from the waste of the tannery industry and hydrolysed by proteases from Bromelia hieronymi becomes a suitable source to obtain a product with greater added value than the original material and with multiple potential industrial applications. Note de contenu : - Chemicals - Collagen recovery - Plant enzymatic preparation - Preparation of collagen hydrolysate - Collagen hydrolysate characterisation - Table 1 : Chemical characterisation of the spiits before and alter the preliminary processing. Values are expressed as meant SD - Table 2 : HC peptides identified by LC-MS/MS and the potential to be bioactive (a Score obtained with PeptideRanker) En ligne : https://drive.google.com/file/d/1Y7TX9F5xRUSAxM8b0VRzEpEI3v406L0t/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=40927 [article]

Exemplaires

Code-barres	Cote	Support	Localisation	Section	Disponibilité
aucun exemplaire

Extraction et purification des espèces chimiques / Didier Gagnaire / Paris : Masson et Cie (1969)

Titre : Extraction et purification des espèces chimiques Type de document : texte imprimé Auteurs : Didier Gagnaire, Auteur ; Robert Bugarel ; Paul Jaulmes, Auteur Editeur : Paris : Masson et Cie Année de publication : 1969 Collection : "Monographies de chimie organique", compléments au "Traité de chimie organique" num. 5 Importance : VI-560 p. Présentation : ill. Format : 26 cm Note générale : Index - Bibliogr. Langues : Français (fre) Catégories : Chimie organique Extraction (chimie) Produits chimiques -- Purification Index. décimale : 547 Chimie organique : classer la biochimie à 574.192 Résumé : Méthodes de séparation des mélanges homogènes - Généralités / Les méthodes de séparation par diffusion / Extraction liquide-liquide / Cristallisation / Distillation : Equilibre liquide vapeur - Théorie de la distillation - Méthodes spéciales de distillation / VI : Séparation des mélanges hétérogènes. Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=1664

Réservation

Réserver ce document

Exemplaires (1)

Code-barres	Cote	Support	Localisation	Section	Disponibilité
0462	547 GAG	Monographie	Bibliothèque principale	Documentaires	Disponible

Heterologous expression of metalloproteinases from planococcus halotolerans SCU63T and eco-friendly enzymatic dehairing of goatskin / Zhang Shihao in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 105, N° 3 (05-06/2021)  

[article]  inJOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 105, N° 3 (05-06/2021) . - p. 132-139 Titre : Heterologous expression of metalloproteinases from planococcus halotolerans SCU63T and eco-friendly enzymatic dehairing of goatskin Type de document : texte imprimé Auteurs : Zhang Shihao, Auteur ; Ruoshi Zhang, Auteur ; Xiaoguang Li, Auteur ; Zhe Xu, Auteur ; Yongqiang Tian, Auteur Année de publication : 2021 Article en page(s) : p. 132-139 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Caractérisation Cuirs et peaux de chèvres Enzymes microbiennes Epilage enzymatique Métalloprotéinases Microscopie électronique à balayage Peptidases pH Produits chimiques -- Purification Travail de rivière (cuir) Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : In this study, a metalloproteinase gene from Planococcus halotolerans SCU63 was cloned and expressed in Bacillus sp. SCK6. LB broth medium was used as the initial medium and for a series of fermentation optimisations. The most suitable medium components were as follows (g/l) : yeast extract powder (20), casein (13), tryptone (7), NaCl (10), urea (8). When the inoculation amount was 2%, the filling amount was 100mL, the culture time was 370C, and the pH was 7.0 for 40 hours the protease production reached the highest. The enzyme activity was completely inhibited by EDTA. Surfactants, such as Tween 20, Tween 80, and TritonX-100, could improve the enzyme activity, while SDS could inhibit the enzyme activity. Under protease action, goatskin can be completely depilated at 37oc and 28 hours. Compared with the conventional chemical dehairing, the enzymatic dehairing opened up the goatskin elastic fibre without any hair root in the hair follicle, and the skin was of high quality. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Materials - Construction of recombinant plasmid and expression of 1030 in B. subtilis SCK6 - Optimisation of fermentation conditions - Purification of proteases - Determination of enzyme activity - Characterisation of enzymatic properties - Dehairing function of protease 1030 - Analysis of dehairing - RESULTS : Construction of recombinant plasmid and its expression in SCK6 - Optimisation of fermentation conditions and RSM - Purification and identification of proteases 1030 - Effect of temperature on enzyme activity and stability - Effect of pH on enzyme activity and stability - Effect of NaCl concentration on enzyme activity - Effect of metal ions on enzyme activity - Effect of chemicals on enzyme activity - Effect of organic solvents on enzyme activity - Analysis of enzymatic dehairing - Analysis of SEM and staining - Table 1 : Factors and levels for RSM - Table 2 : ANOVA for quadratic model - Table 3 : Effect of metal ions on enzyme activity - Table 4 : Effect of chemicals on enzyme activity - Table 5 : Effect of solvents on enzyme activity En ligne : https://drive.google.com/file/d/15BWASUeWYefKBb5gBjgfaEyNcAG7bjbz/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=35833 [article]

Réservation

Réserver ce document

Exemplaires (1)

Code-barres	Cote	Support	Localisation	Section	Disponibilité
22745	-	Périodique	Bibliothèque principale	Documentaires	Disponible

Isolation and purification of caseinase and collagenase from commercial bacillus subtilis AS1.398 enzyme by affinity chromatography / Wang Rui in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 93, N° 1 (01-02/2009)  

[article]  inJOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 93, N° 1 (01-02/2009) . - p. 8-11 Titre : Isolation and purification of caseinase and collagenase from commercial bacillus subtilis AS1.398 enzyme by affinity chromatography Type de document : texte imprimé Auteurs : Wang Rui, Auteur ; Li Zhiqiang, Auteur ; Chen Min, Auteur ; Cheng Haiming, Auteur ; Wang Yingmei, Auteur ; Liao Longli, Auteur Année de publication : 2009 Article en page(s) : p. 8-11 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Bacillus subtilis Caséinases Chromatographie Collagénases Les collagénases sont des enzymes capables de rompre les liaisons peptidiques du collagène. Elles facilitent la destruction des structures extracellulaires lors de la pathogenèse bactérienne. Ce sont des exotoxines. La production de collagénases peut être induite lors d'une réponse immunitaire, par les cytokines qui stimulent les cellules telles que les fibroblastes et les ostéoplastes et occasionnent indirectement des lésions tissulaires. Enzymes Une enzyme est une protéine dotée de propriétés catalytiques. Pratiquement toutes les biomolécules capables de catalyser des réactions chimiques dans les cellules sont des enzymes ; certaines biomolécules catalytiques sont cependant constituées d'ARN et sont donc distinctes des enzymes : ce sont les ribozymes. Une enzyme agit en abaissant l'énergie d'activation d'une réaction chimique, ce qui accroît la vitesse de réaction. L'enzyme n'est pas modifiée au cours de la réaction. Les molécules initiales sont les substrats de l'enzyme, et les molécules formées à partir de ces substrats sont les produits de la réaction. Presque tous les processus métaboliques de la cellule ont besoin d'enzymes pour se dérouler à une vitesse suffisante pour maintenir la vie. Les enzymes catalysent plus de 5 000 réactions chimiques différentes2. L'ensemble des enzymes d'une cellule détermine les voies métaboliques qui peuvent avoir lieu dans cette cellule. L'étude des enzymes est appelée enzymologie. Les enzymes permettent à des réactions de se produire des millions de fois plus vite qu'en leur absence. Un exemple extrême est l'orotidine-5'-phosphate décarboxylase, qui catalyse en quelques millisecondes une réaction qui prendrait, en son absence, plusieurs millions d'années3,4. Comme tous les catalyseurs, les enzymes ne sont pas modifiées au cours des réactions qu'elles catalysent, et ne modifient pas l'équilibre chimique entre substrats et produits. Les enzymes diffèrent en revanche de la plupart des autres types de catalyseurs par leur très grande spécificité. Cette spécificité découle de leur structure tridimensionnelle. De plus, l'activité d'une enzyme est modulée par diverses autres molécules : un inhibiteur enzymatique est une molécule qui ralentit l'activité d'une enzyme, tandis qu'un activateur de cette enzyme l'accélère ; de nombreux médicaments et poisons sont des inhibiteurs enzymatiques. Par ailleurs, l'activité d'une enzyme décroît rapidement en dehors de sa température et de son pH optimums. Produits chimiques -- Purification Index. décimale : 547 Chimie organique : classer la biochimie à 574.192 Résumé : Bacillus subtilis is a saprophytic bacteria which has a widespread distribution in nature and can be easily isolated from soil microbes. Bacillus subtilis AS1.398 is a major strain of bacillus subtilis used extensively in light industry and the pharmaceutical industry and is commonly used in the leather industry in China for depilation and bating. The non-collagenolytic activity of caseinase is correlated with the depilation. Collagenolytic protease has little contribution to depilation. It damages the collagen fibres and reduces the quality of leather. Collagenolytic activity should be inhibited during enzymatic depilation. Caseinase and collagenase were isolated and purified to homogeneity from commercial bacillus subtilis AS1.398 by affinity chromatography on the basis of modified hide powder as supporter. The purified enzyme had estimated molecular mass 44.3kDa determined by SDS-PAGE. Assays were also made on the activities of the two proteases. The specific activity of the caseinase showed a recovery of 42 %. En ligne : https://drive.google.com/file/d/1CNu0AWG_OtPsi3baQseZT99KQV-tfQkh/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=4079 [article]

Réservation

Réserver ce document

Exemplaires (1)

Code-barres	Cote	Support	Localisation	Section	Disponibilité
011127	-	Périodique	Bibliothèque principale	Documentaires	Disponible

Novel procedure for large-scale purification of atelocollagen by selective precipitation / S. S. Maier in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CV, N° 1 (01/2010)  

Permalink

Process to produce bio-based adipic acid in TECHNICAL TEXTILES, Vol. 66, N° 3 (2023)  

Permalink

Purification and characterization of three commercial phenylazoaniline disperse dyes / Gisela A. Umbuzeiro in COLORATION TECHNOLOGY, Vol. 133, N° 6 (12/2017)  

Permalink

Purification and incorporation of the black ink of cuttlefish Sepia officinalis in eye cosmetic products / Aref Neifar in COLORATION TECHNOLOGY, Vol. 129, N° 2 (04/2013)  

Permalink

Purification of proetin hydrolyzate recovered from chrome tanned leather shaving waste / Rubina Chaudhary in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXI, N° 1 (01/2016)  

Permalink

Recovery, purification and reuse of contaminated sodium chloride obtained from tanneries for raw goat skin preservation / N. Vedaraman in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXI, N° 2 (02/2016)  

Permalink

Recyclates with immaculate film quality in KUNSTSTOFFE INTERNATIONAL, Vol. 104, N° 4 (04/2014)  

Permalink

A study of the diffusion behaviour of reactive dyes in cellulose fibres using confocal Raman microscopy / Binfan Yang in COLORATION TECHNOLOGY, Vol. 136, N° 6 (12/2020)  

Permalink

Typical defects of natural phospholipid fatliquors in leather industry and their solutions / Zhikun Chen in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXVI, N° 11 (11/2021)  

Permalink

Une voie innovante pour le recyclage chimique du PET in CAOUTCHOUCS & PLASTIQUES, N° 752 (09/1996)

Permalink

---

1 (1 - 15 / 15)