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Characterization and thermal properties of polygenipin-crosslinked hide powders / Jie Liu in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXIII, N° 4 (04/2018)
[article]
Titre : Characterization and thermal properties of polygenipin-crosslinked hide powders Type de document : texte imprimé Auteurs : Jie Liu, Auteur ; Eleanor M. Brown, Auteur ; Cheng-Kung Liu, Auteur ; Keyong Tang, Auteur Année de publication : 2018 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Analyse thermique
Caractérisation
Couleur
Génipine
Poudre de peaux
Réticulation (polymérisation)
Stabilité thermique
ThermogravimétrieIndex. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Genipin is a naturally occurring iridoid compound, it is widely used as an ideal biological protein crosslinking agent due to its low toxicity compared to glutaraldehyde and formaldehyde. Under alkaline condition, genipin could undergo ring-opening polymerization via nucleophilic attack of hydroxyl ions followed by an aldol condensation. Because of the fact that polygenipin could create long-range intermolecular crosslinking between protein chains, preliminary investigations have been carried out to study effect of polygenipin crosslinking on color and thermal stability of hide powder by using colorimetry, differential scanning calorimetry (DSC) and thermogravimetric analysis (TGA). The results show that the peak denaturation temperature (Tp) for hide powders obtained from DSC increased to a maximum and then decreased with increasing of the molecular weight of polygenipin. Degree of crosslinking was evaluated, and the results suggest that thermal stability of hide powder is influenced not only by degree of crosslinking, but also by the type of crosslinking. Thermogravimetric analysis also confirms that long-range intermolecular crosslink bridges formed between collagen molecules results in more thermally stable hide powders. This study suggests that polygenipin can be potentially useful in producing eco-friendly leather. Note de contenu : - EXPERIMENTAL : Materials - Preparation of polygenipin - Preparation of the polygenipin crosslinked hide powders - Colors parameters - Degree of crosslinking (DC) - Differential scanning calorimetry (DSC) - Thermogravimetric analysis (TGA)
- RESULTS AND DISCUSSION : Characterization of polygenipin - Color parameters of polygenipin crosslinked hide powders - Degree of crosslinking - Differential scanning calorimetry - Thermogravimetric analysisEn ligne : https://drive.google.com/file/d/1Llp-sHkQH85153d8dB0r7CFGqTdROUTK/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=30338
in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CXIII, N° 4 (04/2018)[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 19772 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Cross-linking reaction between genipin and porcine acellular dermal matrix / Dan Nianhua in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 99, N° 4 (07-08/2015)
[article]
Titre : Cross-linking reaction between genipin and porcine acellular dermal matrix Type de document : texte imprimé Auteurs : Dan Nianhua, Auteur ; Xiao Shiwei, Auteur ; Hu Yang, Auteur ; Chen Yining, Auteur ; Dan Weihua, Auteur Année de publication : 2015 Article en page(s) : p. 176-182 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Cuirs et peaux de porcs
Génipine
Réticulation (polymérisation)Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Genipin(GP) has been used as a sort of perfect naturel cross-linking agent for collagenous biomaterials, but the cross-linking mechanism between collagen and GP is not clear. The aldehyde groups can be formed in aqueous solution of Genipin (GP), which can react with Cu(OH)2 and be used in the silver mirror reaction. About 0.2506 moi aldehyde groups were determined by Decolor Fuchsin Spectrophotometry in 1mol GP. In neutral solution, the ultraviolet absorption peak of GP appeared at 242.10nm, whereas in alkaline solution, it GP moved to 271.70nm due to the generation of enolates structure. Compared with the neutral condition, the GP molecular size almost doubled in alkaline solution, therefore il was speculated that dimers were formed, In this work, porcine acellular dermal matrix (pADM) was employed as a model of collagen to react with Genipin. The colour of GP cross-linked pADM (GP-pADM) turned into yellow from white initialty and finally into dark blue and a new absorption peak was round at 2356.79cm-1. With an increasing amount of GP, the shrinkage temperature (Ts) of GP-pADM increased slowly from 55.4°C to 80°C (6% dosage). Regarding the formation of dimers, the size of GP molecule was increased which fitted the distance of two aminos of the collagen for cross-linking. Furthermore, due to the ring structure of genipin and cross-linking bonds, the amount of rigid structures of collagen increased, consequently improved collagen stability was achieved. Fibroblasts grew well on GP-pADM with great morphology, and the vitro cytotoxicity was grade 0. Note de contenu : - EXPERIMENTAL PROCEDURES : Materials and equipment - Determination of aldehyde groups - Particle size of GP in solution at various ph and temperature - Ultraviolet absorption of GP solution - 13C NMR - Shrinkage temperature (Ts) and tensile strength - Infrared spectrum (IR) detection - Cytotoxicity
- RESULTS AND DISCUSSION : Amount of aldehyde - Ultraviolet spectrum of GP solution - Particle size of GP at various pHs and temperatures - 13C NMR - IR of GP-PADM - Shrinkage temperature and tensil strength of GP-pADM - Hypothesis of the cross-linking mechanism between collagen and GP - Cytoxicity of GP-pADMEn ligne : https://drive.google.com/file/d/1AvZ07QZCIrmr94nZ30lW75ObqXV3NPMh/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=24559
in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 99, N° 4 (07-08/2015) . - p. 176-182[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 17358 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Development and characterization of genipin cross-linked gelatin based composites incorporated with vegetable-tanned collagen fiber (VCF) / Jie Liu in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXII, N° 12 (12/2017)
[article]
Titre : Development and characterization of genipin cross-linked gelatin based composites incorporated with vegetable-tanned collagen fiber (VCF) Type de document : texte imprimé Auteurs : Jie Liu, Auteur ; Cheng-Kung Liu, Auteur ; Eleanor M. Brown, Auteur Année de publication : 2017 Article en page(s) : p. 410-419 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Collagène
Composites
Composites -- Analyse
Composites -- Propriétés mécaniques
Composites -- Propriétés thermiques
Fourier, Spectroscopie infrarouge à transformée de
GélatineLa gélatine est une substance solide translucide, transparente ou légèrement jaune, presque sans goût et sans odeur, obtenue par l'ébullition prolongée de tissus conjonctifs (peaux) ou d'os d'animaux (principalement porc, bœuf, poisson). Elle possède de nombreuses applications dans le domaine culinaire, la médecine, les industries agroalimentaire et pharmaceutique.
En matière d’étiquetage, la gélatine est considérée par la norme européenne3 comme un ingrédient et non pas comme un additif, c'est pourquoi elle n'a pas de numéro E. Hors Union européenne, elle est considérée par certains pays comme un additif gélifiant et on peut la trouver avec la dénomination E441.
La gélatine est un mélange de protéines obtenu par hydrolyse partielle du collagène extrait de la peau comme la peau de porc (cochon), des os, des cartilages, etc. Les liaisons moléculaires entre les fibres de collagène sont alors brisées. Mélangée à de l'eau, la gélatine forme un gel colloïdal semi-solide thermo-réversible (il fond lorsqu'il est chauffé et recouvre son aspect gélatineux lorsqu'il est refroidi). Sous forme déshydratée, par contre, la gélatine n'a pas de point de fusion et devient friable ou brûle quand elle est chauffée à trop haute températureLa rhéologie de la gélatine se caractérise par un comportement viscoélastique, et des contraintes trop élevées ou appliquées trop rapidement peuvent entraîner une rupture fragile (fracturation) ou ductile6. Le caractère plutôt élastique/fragile ou plutôt visqueux/ductile dépend de la concentration en gélatine de la solution aqueuse et de la température, ainsi que de la durée de la mise sous contrainteLes acides aminés constituant la gélatine sont : la glycine (21 %), la proline (12 %), l'hydroxyproline (12 %), l'acide glutamique (10 %), l'alanine (9 %), l'arginine (8 %), l'acide aspartique (6 %), la lysine (4 %), la sérine (4 %), la leucine (3 %), la valine, la phénylalanine et la thréonine (2 %), l'isoleucine et l'hydroxylysine (1 %), la méthionine et l'histidine (< 1 %) et la tyrosine (< 0,5 %). Ces valeurs sont variables (surtout pour les constituants minoritaires) et dépendent de la source de matériaux bruts et de la technique de préparation. La gélatine est constituée à environ 98-99 % (en poids sec) de protéines et contient 18 acides aminés dont huit des neuf acides aminés essentiels à l'Homme. Elle n'a qu'une relative valeur nutritionnelle du fait de l'absence de tryptophane et de son déficit en isoleucine, thréonine et méthionine; elle possède également un taux inhabituellement élevé d'acides aminés non essentiels, la glycine et la proline (qui sont produits par le corps humain). (Wikipedia)
Génipine
Gonflement (physique)
Mesure
Morphologie (matériaux)
Résistance à l'humidité
Réticulants
Réticulation (polymérisation)
Solubilité
Tannage végétal
ThermogravimétrieIndex. décimale : 675.2 Préparation du cuir naturel. Tannage Résumé : Collagen fibers obtained from solid fibrous wastes generated in tannery have a high potential of being used in developing green composites. Earlier studies in our laboratory demonstrate that nonwoven composites can be derived from collagen fiber network using paper-making technology. The purpose of this work was to fabricate green composites based on gelatin and vegetable-tanned collagen fibers (VCF), using a non-toxic and naturally occurring compound, genipin, as cross-linking agent. VCF were obtained from split hide that has been tanned with vegetable tannins by mechanical milling technique. The VCF content in the networks of gelatin was varied from 10 to 40% (w/w) in dry weight relative to that of the gelatin. The structure, mechanical properties, thermal properties and water resistance of the composite films have been investigated with Fourier transform infrared spectroscopy (FTIR), mechanical testing, thermogravimetric analysis and swelling measurement. The results from those studies revealed that VCF and gelatin could mix with each other homogeneously under alkaline condition and the mechanical properties of the composite films at wet state were improved significantly over that of pure gelatin film. In addition, the composite films showed higher water resistance and thermal resistance than the control. FTIR analysis confirmed the molecular interactions between gelatin and VCF and the formation of cross-links between primary amino groups on gelatin and VCF. Our results indicated that VCF can be used as environmentally friendly and cost-effective potential reinforcing agent for green composites, providing better properties than the original biopolymer matrix. The genipin cross-linked gelatin/VCF composite film can be a promising candidate for the biomedical and packaging applications. Note de contenu : - EXPERIMENTAL : Materials - Methods for the preparation of composites - Characterization
- RESULTS AND DISCUSSION : FTIR Analysis - Degree of cross-linking - Swelling property and water solubility - Mechanical properties of the composites - Thermal property - MorphologyEn ligne : https://drive.google.com/file/d/1hRhXzz5w9noGZDfkNQTzIwzJOxMCNg6n/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=29587
in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CXII, N° 12 (12/2017) . - p. 410-419[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 19426 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Fabrication of composite films based on chitosan and vegetable-tanned collagen fibers crosslinked with genipin / Jie Liu in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXVI, N° 10 (10/2021)
[article]
Titre : Fabrication of composite films based on chitosan and vegetable-tanned collagen fibers crosslinked with genipin Type de document : texte imprimé Auteurs : Jie Liu, Auteur ; Yanchun Liu, Auteur ; Eleanor M. Brown, Auteur ; Zhengxin Ma, Auteur ; Cheng-Kung Liu, Auteur Année de publication : 2021 Article en page(s) : p. 345-358 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Caractérisation
ChitosaneLe chitosane ou chitosan est un polyoside composé de la distribution aléatoire de D-glucosamine liée en ß-(1-4) (unité désacétylée) et de N-acétyl-D-glucosamine (unité acétylée). Il est produit par désacétylation chimique (en milieu alcalin) ou enzymatique de la chitine, le composant de l'exosquelette des arthropodes (crustacés) ou de l'endosquelette des céphalopodes (calmars...) ou encore de la paroi des champignons. Cette matière première est déminéralisée par traitement à l'acide chlorhydrique, puis déprotéinée en présence de soude ou de potasse et enfin décolorée grâce à un agent oxydant. Le degré d'acétylation (DA) est le pourcentage d'unités acétylées par rapport au nombre d'unités totales, il peut être déterminé par spectroscopie infrarouge à transformée de Fourier (IR-TF) ou par un titrage par une base forte. La frontière entre chitosane et chitine correspond à un DA de 50 % : en deçà le composé est nommé chitosane, au-delà , chitine. Le chitosane est soluble en milieu acide contrairement à la chitine qui est insoluble. Il est important de faire la distinction entre le degré d'acétylation (DA) et le degré de déacétylation (DD). L'un étant l'inverse de l'autre c'est-à -dire que du chitosane ayant un DD de 85 %, possède 15 % de groupements acétyles et 85 % de groupements amines sur ses chaînes.
Le chitosane est biodégradable et biocompatible (notamment hémocompatible). Il est également bactériostatique et fongistatique.
Le chitosane est également utilisé pour le traitement des eaux usées par filtration ainsi que dans divers domaines comme la cosmétique, la diététique et la médecine.
Collagène
Cuirs et peaux -- Déchets -- Recyclage
Films composites
Génipine
Réticulants
Tannage végétalIndex. décimale : 675.2 Préparation du cuir naturel. Tannage Résumé : The leather industry generates considerable amounts of solid waste and raises many environmental concerns during its disposal. The presence of collagen in these wastes provides a potential protein source for the fabrication of bio-based value-added products. Herein, a novel composite film was fabricated by incorporating vegetable-tanned collagen fiber (VCF), a mechanically ground powder-like leather waste, into a chitosan matrix and crosslinked with genipin. The obtained composite film showed a compact structure and the hydrogen bonding interactions were confirmed by FTIR analysis, indicating a good compatibility between chitosan and VCF. The optical properties, water absorption capacity, thermal stability, water vapor permeability and mechanical properties of the composite films were characterized. The incorporation of VCF into chitosan led to significant decreases in opacity and solubility of the films. At the same time, the mechanical properties, water vapor permeability and thermal stability of the films were improved. The composite film exhibited antibacterial activity against food-borne pathogens. Results from this research indicated the potential of the genipin-crosslinked chitosan/VCF composites for applications in antimicrobial packaging. Note de contenu : - EXPERIMENTAL : Materials - Characterization of VCF - Preparation of films - Characterization of the films
- RESULTS AND DISCUSSION : Characterization of VCF - Structural characterization of the films - Optical properties - Moisture content and water solubility - Water vapor permeability - Thermal stability - Mechanical properties - Dynamic mechanical analysis - Preliminary evaluation of antibacterial activity
- Table 1 : Color parameters of the genipin-crosslinked chitosan-based films
- Table 2 : TGA parameters of the genipin-crosslinked chitosan-based films
- Table 3 : Mechanical properties of the genipin-crosslinked chitosan-based filmsDOI : https://doi.org/10.34314/jalca.v116i10.4616 En ligne : https://drive.google.com/file/d/1tGxiqUXia9haWYRccU7nGb-X2WKaXjVV/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=36406
in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CXVI, N° 10 (10/2021) . - p. 345-358[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 23019 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Potential application for genipin-modified gelatin in leather processing / Maryann M. Taylor in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CIV, N° 3 (03/2009)
[article]
Titre : Potential application for genipin-modified gelatin in leather processing Type de document : texte imprimé Auteurs : Maryann M. Taylor, Auteur ; Lorelei P. Bumanlag, Auteur ; William N. Marmer, Auteur ; Eleanor M. Brown, Auteur Année de publication : 2009 Article en page(s) : p. 79-91 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Cuirs et peaux
GélatineLa gélatine est une substance solide translucide, transparente ou légèrement jaune, presque sans goût et sans odeur, obtenue par l'ébullition prolongée de tissus conjonctifs (peaux) ou d'os d'animaux (principalement porc, bœuf, poisson). Elle possède de nombreuses applications dans le domaine culinaire, la médecine, les industries agroalimentaire et pharmaceutique.
En matière d’étiquetage, la gélatine est considérée par la norme européenne3 comme un ingrédient et non pas comme un additif, c'est pourquoi elle n'a pas de numéro E. Hors Union européenne, elle est considérée par certains pays comme un additif gélifiant et on peut la trouver avec la dénomination E441.
La gélatine est un mélange de protéines obtenu par hydrolyse partielle du collagène extrait de la peau comme la peau de porc (cochon), des os, des cartilages, etc. Les liaisons moléculaires entre les fibres de collagène sont alors brisées. Mélangée à de l'eau, la gélatine forme un gel colloïdal semi-solide thermo-réversible (il fond lorsqu'il est chauffé et recouvre son aspect gélatineux lorsqu'il est refroidi). Sous forme déshydratée, par contre, la gélatine n'a pas de point de fusion et devient friable ou brûle quand elle est chauffée à trop haute températureLa rhéologie de la gélatine se caractérise par un comportement viscoélastique, et des contraintes trop élevées ou appliquées trop rapidement peuvent entraîner une rupture fragile (fracturation) ou ductile6. Le caractère plutôt élastique/fragile ou plutôt visqueux/ductile dépend de la concentration en gélatine de la solution aqueuse et de la température, ainsi que de la durée de la mise sous contrainteLes acides aminés constituant la gélatine sont : la glycine (21 %), la proline (12 %), l'hydroxyproline (12 %), l'acide glutamique (10 %), l'alanine (9 %), l'arginine (8 %), l'acide aspartique (6 %), la lysine (4 %), la sérine (4 %), la leucine (3 %), la valine, la phénylalanine et la thréonine (2 %), l'isoleucine et l'hydroxylysine (1 %), la méthionine et l'histidine (< 1 %) et la tyrosine (< 0,5 %). Ces valeurs sont variables (surtout pour les constituants minoritaires) et dépendent de la source de matériaux bruts et de la technique de préparation. La gélatine est constituée à environ 98-99 % (en poids sec) de protéines et contient 18 acides aminés dont huit des neuf acides aminés essentiels à l'Homme. Elle n'a qu'une relative valeur nutritionnelle du fait de l'absence de tryptophane et de son déficit en isoleucine, thréonine et méthionine; elle possède également un taux inhabituellement élevé d'acides aminés non essentiels, la glycine et la proline (qui sont produits par le corps humain). (Wikipedia)
GénipineIndex. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Genipin is an iridoid compound extracted from gardenia fruits. Because of its low cytotoxicity, genipin can be used to replace both glutaraldehyde and formaldehyde as a crosslinking reagent. In recent years, research into the utilization of genipin for the modification of gelatin, particularly in the area of biomedical products, has increased. In prior research we had shown the potential of chemical (glutaraldehyde) and enzyme (transglutaminase) modified gelatin as fillers for leather. In this present study, we investigated whether genipin-modified gelatin products would be applicable. We initially determined optimal reaction conditions of genipin with gelatin for the purpose of creating products with suitable molecular weight distributions, viscosities and melting temperatures that would be appropriate for them to be used as fillers in leather processing. We applied the products to blue stock and, using epifluorescent microscopy, verified that these products were uniformly distributed through the blue stock and were not removed during washing. We scaled up these treatments and applied them to different areas of the hides; subsequently the pieces were retanned, colored and fatliquored (RCF), mechanical properties were determined and subjective evaluation was carried out. It was found that the mechanical properties were not significantly different from those of the control pieces and, with respect to subjective evaluation (handle, fullness, break and color) the treated products fared better than the controls. We also investigated the hydrothermal stability of the blue stock and RCF samples and found that there was an improvement in the shrink temperature in the genipin/gelatin-treated samples. SEM showed that the fibers appeared to be coated with the product, a phenomenon that we had observed in studies using transglutaminase-modified proteins. Thus, genipin-modified gelatin has the potential to provide another environmentally safe alternative to the more conventional post tanning processes. En ligne : https://drive.google.com/file/d/1o1fcjjHlJmD56bCYg1vftTSztD1csBzE/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=4479
in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CIV, N° 3 (03/2009) . - p. 79-91[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 011170 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Reaction of protein and carbohydrates with EDC for making unique biomaterials / Maryann M. Taylor in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXI, N° 4 (04/2016)
PermalinkTanning effects of aluminum -genipin or -vegetable tannin combinations / Keyi Ding in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CIII, N° 11 (11/2008)
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