Acides aminésLes acides aminés (ou aminoacides) sont une classe de composés chimiques possédant deux groupes fonctionnels : à la fois un groupe carboxyle –COOH et un groupe amine –NH2. Parmi ceux-ci, les acides α-aminés se définissent par le fait que leur groupe amine est lié à l'atome de carbone adjacent au groupe acide carboxylique (le carbone α), ce qui leur confère la structure générique H2N–CHR–COOH, où R représente la chaîne latérale, qui identifie l'acide α-aminé.
Les acides α-aminés jouent un rôle fondamental en biochimie comme constituants élémentaires des protéines : ils polymérisent en formant des liaisons peptidiques qui aboutissent à de longues chaînes macromoléculaires appelées peptides.
Alopécie
Biomolécules actives
Cheveux -- Croissance
Cuir chevelu
CystéineLa cystéine (abréviations IUPAC-IUBMB : Cys et C), du grec ancien κύστις ("vessie"), est un acide α-aminé dont l'énantiomère L est l'un des 22 acides aminés protéinogènes, encodé sur les ARN messagers par les codons UGU et UGC. Elle n'est pas considérée comme essentielle pour l'homme mais peut être produite en quantité insuffisante par l'organisme selon l'état de santé des individus — notamment dans le cas de certaines maladies métaboliques et de syndromes de malabsorption — ainsi que chez les enfants et les personnes âgées.
Il s'agit d'un acide α-aminé naturel caractérisé par la présence d'un groupe sulfhydryle –SH formant un thiol ; la sélénocystéine et la tellurocystéine en sont des analogues dont l'atome de soufre est remplacé respectivement par un atome de sélénium et de tellure.
La cystéine est présente en petites quantités dans la plupart des protéines. Sa présence dans les protéines est très importante, notamment parce qu'elle permet la formation de ponts disulfure. Le groupe thiol est très fragile car il s'oxyde facilement. Son oxydation conduit à la cystine, qui consiste en deux molécules de cystéine unies par un pont disulfure. Un oxydant plus énergique peut oxyder la cystéine sur son soufre en donnant l'acide cystéique HO3S–CH2–CH(NH2)COOH, à l'origine de la taurine, produit de décarboxylation présent dans la bile sous forme de taurocholate.
MéthionineLa méthionine est un acide-α-aminé soufré non polaire, son atome de soufre participant à une fonction thioéther (-S-CH3). C'est l'un des huit acides aminés essentiels chez l'homme. Dans le code génétique, la méthionine est spécifiée par le codon ATG sur l'ADN et par le codon AUG sur l'ARN. Elle joue un rôle critique dans la reproduction, la survie cellulaire, la méthylation des protéines et de l'ADN.
Rôles biologiques
La méthionine joue un rôle particulier dans la biosynthèse des protéines, puisque toutes les chaînes protéiques démarrent par l'incorporation d'une méthionine en position N-terminale. D'autres résidus méthionine peuvent ensuite être incorporés de manière interne à la chaîne polypeptidique. La première méthionine des protéines n'est pas toujours retrouvée dans les protéines terminées. Elle est en effet fréquemment clivée par une enzyme spécifique appelée méthionine aminopeptidase.
La méthionine joue aussi un rôle important dans les réactions cellulaires de méthylation. L'activation du soufre du groupement -S-CH3 dans la S-adénosylméthionine fait du méthyle un bon groupement partant qui peut alors être transféré sur divers substrats par des méthyltransférases.
Cet acide aminé est aussi utilisé par les plantes pour synthétiser l'éthylène. Ce processus est connu sous le nom de Cycle de Yang ou cycle de la méthionine.
Également, elle est utilisée comme antidote au paracétamol : 100 mg de méthionine pour 500 mg de paracétamol