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Les protéasomes sont des complexes enzymatiques multiprotéiques que l'on retrouve chez les eucaryotes, les archées ainsi que chez quelques bactéries de l'ordre Actinomycetales. Dans les cellules eucaryotes, ils se trouvent dans le noyau, le cytosol et associés au réticulum endoplasmique. Leur fonction principale est de dégrader les protéines mal repliées, dénaturées ou obsolètes de manière ciblée. Cette dégradation se fait par protéolyse, une réaction chimique qui coupe les liaisons peptiques et qui est effectuée par des enzymes appelées protéases. La protéine est ainsi découpée en peptides longs de 7 à 9 acides aminés qui seront ensuite hydrolysés hors du protéasome et recyclés. Les protéines sont marquées pour la dégradation par une protéine appelée ubiquitine. Ce marquage est réalisé par l'action coordonnée de trois types d'enzymes. Une fois le marquage par une première molécule d'ubiquitine réalisé, d'autres ubiquitines vont être rajoutées à sa suite. Il faudra une chaîne d'au moins quatre ubiquitines pour que le protéasome 26S reconnaisse la protéine à dégrader. Il existe un compartiment pour celui-ci.
Le protéasome a une forme de baril et possède une cavité en son centre cernée par quatre anneaux, fournissant ainsi un espace clos pour la digestion des protéines. Chaque anneau est composé de sept protéines : les deux anneaux intérieurs sont constitués de sept sous-unités β qui contiennent le site actif de la protéase, tandis que les deux anneaux extérieurs contiennent sept sous-unités α dont le rôle consiste à maintenir l'ouverture par laquelle les protéines à dégrader pénètrent dans le baril: ces sous-unités α sont capables de reconnaître les marqueurs de polyubiquitine qui régulent le processus de dégradation. L'ensemble est connu sous le terme de complexe protéasome-ubiquitine. Protéasome
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Les protéasomes sont des complexes enzymatiques multiprotéiques que l'on retrouve chez les eucaryotes, les archées ainsi que chez quelques bactéries de l'ordre Actinomycetales. Dans les cellules eucaryotes, ils se trouvent dans le noyau, le cytosol et associés au réticulum endoplasmique. Leur fonction principale est de dégrader les protéines mal repliées, dénaturées ou obsolètes de manière ciblée. Cette dégradation se fait par protéolyse, une réaction chimique qui coupe les liaisons peptiques et qui est effectuée par des enzymes appelées protéases. La protéine est ainsi découpée en peptides longs de 7 à 9 acides aminés qui seront ensuite hydrolysés hors du protéasome et recyclés. Les protéines sont marquées pour la dégradation par une protéine appelée ubiquitine. Ce marquage est réalisé par l'action coordonnée de trois types d'enzymes. Une fois le marquage par une première molécule d'ubiquitine réalisé, d'autres ubiquitines vont être rajoutées à sa suite. Il faudra une chaîne d'au moins quatre ubiquitines pour que le protéasome 26S reconnaisse la protéine à dégrader. Il existe un compartiment pour celui-ci.
Le protéasome a une forme de baril et possède une cavité en son centre cernée par quatre anneaux, fournissant ainsi un espace clos pour la digestion des protéines. Chaque anneau est composé de sept protéines : les deux anneaux intérieurs sont constitués de sept sous-unités β qui contiennent le site actif de la protéase, tandis que les deux anneaux extérieurs contiennent sept sous-unités α dont le rôle consiste à maintenir l'ouverture par laquelle les protéines à dégrader pénètrent dans le baril: ces sous-unités α sont capables de reconnaître les marqueurs de polyubiquitine qui régulent le processus de dégradation. L'ensemble est connu sous le terme de complexe protéasome-ubiquitine. |
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Detoxifying and reactivating the eye contour / Andrea Esplugas in PERSONAL CARE EUROPE, Vol. 11, N° 1 (02/2017)
[article]
Titre : Detoxifying and reactivating the eye contour Type de document : texte imprimé Auteurs : Andrea Esplugas, Auteur ; Miriam Mateu, Auteur ; Silvia Pastor, Auteur ; Patricia Carulla, Auteur ; Mikel Gorostiaga, Auteur Année de publication : 2017 Article en page(s) : p. 57-60 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Contour des yeux -- Soins et hygiène
Cosmétiques
Détoxication métabolique d'une substance
Peau -- Soins et hygiène
ProtéasomeLes protéasomes sont des complexes enzymatiques multiprotéiques que l'on retrouve chez les eucaryotes, les archées ainsi que chez quelques bactéries de l'ordre Actinomycetales. Dans les cellules eucaryotes, ils se trouvent dans le noyau, le cytosol et associés au réticulum endoplasmique. Leur fonction principale est de dégrader les protéines mal repliées, dénaturées ou obsolètes de manière ciblée. Cette dégradation se fait par protéolyse, une réaction chimique qui coupe les liaisons peptiques et qui est effectuée par des enzymes appelées protéases. La protéine est ainsi découpée en peptides longs de 7 à 9 acides aminés qui seront ensuite hydrolysés hors du protéasome et recyclés. Les protéines sont marquées pour la dégradation par une protéine appelée ubiquitine. Ce marquage est réalisé par l'action coordonnée de trois types d'enzymes. Une fois le marquage par une première molécule d'ubiquitine réalisé, d'autres ubiquitines vont être rajoutées à sa suite. Il faudra une chaîne d'au moins quatre ubiquitines pour que le protéasome 26S reconnaisse la protéine à dégrader. Il existe un compartiment pour celui-ci.
Le protéasome a une forme de baril et possède une cavité en son centre cernée par quatre anneaux, fournissant ainsi un espace clos pour la digestion des protéines. Chaque anneau est composé de sept protéines : les deux anneaux intérieurs sont constitués de sept sous-unités β qui contiennent le site actif de la protéase, tandis que les deux anneaux extérieurs contiennent sept sous-unités α dont le rôle consiste à maintenir l'ouverture par laquelle les protéines à dégrader pénètrent dans le baril: ces sous-unités α sont capables de reconnaître les marqueurs de polyubiquitine qui régulent le processus de dégradation. L'ensemble est connu sous le terme de complexe protéasome-ubiquitine.
Protéines végétales
Régénération (biologie)Index. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : Environmental factors such as UV radiation or pollution contribute to the production of highly reactive molecules involved in extrinsic skin ageing. The increase of these free radicals in tells enhances oxidative stress leading to protein oxidation. The Ubiquitin Proteasome System (UPS) is one of the different cellular mechanisms to avoid damaged protein build-up in the tells by degrading them to peptides.
Nevertheless, with age the detoxifying performance of the skin diminishes and, therefore, cutaneous quality is compromised. ScelleyeTM contains plant-insulin-like growth factor 1 (plant-IGF-1), a detoxifying protein able to reactivate, redensify and protect eye skin contour covering multiple concerns such as dark circles and crow's feet under the tested conditions.Note de contenu : - Proteasome, degradation machinery
- Insulin-like growth factor-1 is key in UV damage prevention
- A multifunctional detoxifying protein from wild plants
- Skin regeneration
- Proteasome activation
- Clearance of cell carbonylated proteins
- Epidermal basal layers reactivation
- Epidermal redensification
- Complete eye care efficacyEn ligne : https://drive.google.com/file/d/1bfcMd0ib3jkzgYdqM9khgYheyzpB2Zn9/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=27904
in PERSONAL CARE EUROPE > Vol. 11, N° 1 (02/2017) . - p. 57-60[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 18677 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible 18676 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Exposure to acute electromagnetic radiation of mobile phone exposure range alters transiently skin homeostasis of a model of pigmented reconstructed epidermis / D. Simon in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 35, N° 1 (02/2013)
[article]
Titre : Exposure to acute electromagnetic radiation of mobile phone exposure range alters transiently skin homeostasis of a model of pigmented reconstructed epidermis Type de document : texte imprimé Auteurs : D. Simon, Auteur ; A. Daubos, Auteur ; C. Paint, Auteur ; R. Fitoussi, Auteur ; K. Vié, Auteur ; A. Taieb, Auteur ; L. de Benetti, Auteur ; M. Cario-André, Auteur Année de publication : 2013 Article en page(s) : p. 27-34 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Filaggrine
Mélanocytes
Ondes électromagnétiques
Peau
ProtéasomeLes protéasomes sont des complexes enzymatiques multiprotéiques que l'on retrouve chez les eucaryotes, les archées ainsi que chez quelques bactéries de l'ordre Actinomycetales. Dans les cellules eucaryotes, ils se trouvent dans le noyau, le cytosol et associés au réticulum endoplasmique. Leur fonction principale est de dégrader les protéines mal repliées, dénaturées ou obsolètes de manière ciblée. Cette dégradation se fait par protéolyse, une réaction chimique qui coupe les liaisons peptiques et qui est effectuée par des enzymes appelées protéases. La protéine est ainsi découpée en peptides longs de 7 à 9 acides aminés qui seront ensuite hydrolysés hors du protéasome et recyclés. Les protéines sont marquées pour la dégradation par une protéine appelée ubiquitine. Ce marquage est réalisé par l'action coordonnée de trois types d'enzymes. Une fois le marquage par une première molécule d'ubiquitine réalisé, d'autres ubiquitines vont être rajoutées à sa suite. Il faudra une chaîne d'au moins quatre ubiquitines pour que le protéasome 26S reconnaisse la protéine à dégrader. Il existe un compartiment pour celui-ci.
Le protéasome a une forme de baril et possède une cavité en son centre cernée par quatre anneaux, fournissant ainsi un espace clos pour la digestion des protéines. Chaque anneau est composé de sept protéines : les deux anneaux intérieurs sont constitués de sept sous-unités β qui contiennent le site actif de la protéase, tandis que les deux anneaux extérieurs contiennent sept sous-unités α dont le rôle consiste à maintenir l'ouverture par laquelle les protéines à dégrader pénètrent dans le baril: ces sous-unités α sont capables de reconnaître les marqueurs de polyubiquitine qui régulent le processus de dégradation. L'ensemble est connu sous le terme de complexe protéasome-ubiquitine.Index. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : L'exposition aux rayonnements électromagnétiques (EMR) produites par les téléphones mobiles concerne la moitié de la population mondiale et pose le problème de leur impact sur la santé humaine. Dans cette étude, nous avons examiné les effets de l'exposition au téléphone mobile (GSM de base, 900 MHz, SAR 2 mW g−1, 6 h) sur un modèle de la peau pigmentée. Nous avons analysé l'expression et la localisation des différents marqueurs de kératinocytes et la différenciation des mélanocytes 2, 6, 18 et 24 h après l'exposition EMR des épidermes reconstruits, cultivés sur un derme dé-épidermisé mort contenant soit seulement des kératinocytes ou une combinaison de kératinocytes et mélanocytes, en utilisant l'histologie, l'immunohistochimie et le western-blot. Aucun changement n'a été constaté dans l'architecture épidermique, la localisation de marqueurs épidermiques, la présence de cellules apoptotiques et l'induction de p53 dans les deux types d'épiderme (avec ou sans mélanocytes) après l'exposition aux REM. Dans les peaux reconstituées pigmentées, aucun changement dans l'emplacement et de dendricité des mélanocytes et de transfert de mélanine vers les kératinocytes voisins a été détectée après exposition au REM. Par contre, la loricrine et la cytokératine 14 ont été significativement diminuées après 6 h. Le niveau de tous les marqueurs a augmenté après 24 h, par rapport à 6 h après l'exposition EMR, ceci associé à une diminution significative de l'activité du protéasome 20S. Nos données indiquent que l'exposition à une fréquence de 900 MHz induit une altération transitoire de l'homéostasie de l'épiderme qui peut altérer la capacité de protection de la peau contre les facteurs externes. La présence ou l'absence de mélanocytes ne modifie pas le comportement des peaux reconstruites après l'exposition EMR. Note de contenu : - MATERIALS AND METHDS : Cell culture - Preparation of dead de-epidermized dermis - Epidermal reconstruction - Electromagnetic system - Epidermal reconstruct treatments and macroscopic analysis - Histology and immunohistochemistry - Protein analysis - Proteasome activity - Statistical analysis
- RESULTS : Exposure limitations - Epidermal morphology and influence of melanocytes - Epidermal markers of stress and apoptosis - Activity of proteasome 20s - Epidermal markers of differentiation and proliferationDOI : 10.1111/j.1468-2494.2012.00746.x En ligne : http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1468-2494.2012.00746.x Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=17119
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 35, N° 1 (02/2013) . - p. 27-34[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 14536 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Juniper berry extract containing Anthricin and Yatein suppresses lipofuscin accumulation in human epidermal keratinocytes through proteasome activation, increases brightness and decreases spots in human skin / Kotaro Sakamoto in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 45, N° 5 (10/2023)
[article]
Titre : Juniper berry extract containing Anthricin and Yatein suppresses lipofuscin accumulation in human epidermal keratinocytes through proteasome activation, increases brightness and decreases spots in human skin Type de document : texte imprimé Auteurs : Kotaro Sakamoto, Auteur ; Runa Fujimoto, Auteur ; Satoshi Nakagawa, Auteur ; Erina Kamiyama, Auteur ; Kyoko Kanai, Auteur ; Yuka Kawai, Auteur ; Hiroyuki Kojima, Auteur ; Asuka Hirasawa, Auteur ; Kanae Wakamatsu, Auteur ; Teruaki Masutani, Auteur Année de publication : 2023 Article en page(s) : p. 655-671 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Antiâge
Cellules -- Cultures et milieux de culture
Chimie analytique
Cosmétiques
Dermo-cosmétologie
Genièvre et constituants
LipofuscineLa lipofuscine est un pigment cellulaire brun composé de débris de molécules.
Elle apparait dans les cellules épithéliales et conjonctives en voie de sénescence ou de dégénération. Il est probable que la lipofuscine ne soit pas seulement une conséquence du vieillissement mais qu'elle y contribue. Les neurones, le cœur et la peau des personnes âgées contiennent des quantités particulièrement importantes de lipofuscine. On en trouve aussi dans la sueur chez des personnes qui présentent une chromhydrose.
Ce pigment intervient également dans la coloration de l'iris de certains yeux verts.
Certaines études montrent que l'utilisation du Diméthylaminoéthanol (DMAE) pourrait réduire la production de lipofuscine.
- Biologie : La lipofuscine vient du vieillissement des lysosomes contenus dans toutes les cellules. Quand les lysosomes sont âgés, ils ne peuvent plus se dégrader eux-mêmes car ils ont perdu leur activité enzymatique. Ils deviennent alors des corps résiduels qui vont persister très longtemps dans la cellule, formant un dépôt de lipofuscine.
Au niveau neuronal, la quantité de ces dépôts de lipofuscine est proportionnelle à l'âge du neurone. Ceci s'explique par le fait que les cellules nerveuses ne sont pas renouvelées
et que ces corps résiduels ne sont pas dégradés ou évacués.
- Symptôme : Apparition de taches brunes à la surface de la peau, appelées aussi taches de vieillesse, dues à la présence de dépôts de lipofuscine émanant de ces corps résiduels lysosomiaux dans les cellules cutanées, le plus souvent d'une peau âgée ou trop exposée aux rayons du soleil. (Wikipedia)
Peau -- Soins et hygiène
Pigmentation, Troubles de la
ProtéasomeLes protéasomes sont des complexes enzymatiques multiprotéiques que l'on retrouve chez les eucaryotes, les archées ainsi que chez quelques bactéries de l'ordre Actinomycetales. Dans les cellules eucaryotes, ils se trouvent dans le noyau, le cytosol et associés au réticulum endoplasmique. Leur fonction principale est de dégrader les protéines mal repliées, dénaturées ou obsolètes de manière ciblée. Cette dégradation se fait par protéolyse, une réaction chimique qui coupe les liaisons peptiques et qui est effectuée par des enzymes appelées protéases. La protéine est ainsi découpée en peptides longs de 7 à 9 acides aminés qui seront ensuite hydrolysés hors du protéasome et recyclés. Les protéines sont marquées pour la dégradation par une protéine appelée ubiquitine. Ce marquage est réalisé par l'action coordonnée de trois types d'enzymes. Une fois le marquage par une première molécule d'ubiquitine réalisé, d'autres ubiquitines vont être rajoutées à sa suite. Il faudra une chaîne d'au moins quatre ubiquitines pour que le protéasome 26S reconnaisse la protéine à dégrader. Il existe un compartiment pour celui-ci.
Le protéasome a une forme de baril et possède une cavité en son centre cernée par quatre anneaux, fournissant ainsi un espace clos pour la digestion des protéines. Chaque anneau est composé de sept protéines : les deux anneaux intérieurs sont constitués de sept sous-unités β qui contiennent le site actif de la protéase, tandis que les deux anneaux extérieurs contiennent sept sous-unités α dont le rôle consiste à maintenir l'ouverture par laquelle les protéines à dégrader pénètrent dans le baril: ces sous-unités α sont capables de reconnaître les marqueurs de polyubiquitine qui régulent le processus de dégradation. L'ensemble est connu sous le terme de complexe protéasome-ubiquitine.
Taches pigmentaires (dermatologie)
Tests de sécuritéIndex. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : - Objective : Skin brightness and spot have a significant impact on youthful and beautiful appearance. One important factor influencing skin brightness is the amount of internal reflected light from the skin. Observers recognize the total surface-reflected light and internal reflected light as skin brightness. The more internal reflected light from the skin, the more attractive and brighter the skin appears. This study aims to identify a new natural cosmetic ingredient that increases the skin's internal reflected light, decreases spot and provides a youthful and beautiful skin appearance.
- Methods : Lipofuscin in epidermal keratinocytes, the aggregating complex of denatured proteins and peroxidized lipids, is one factor that decreases skin brightness and causes of spot. Aggregates block light transmission, and peroxidized lipids lead to skin yellowness, dullness and age spot. Lipofuscin is known to accumulate intracellularly with ageing. Rapid removal of intracellular denatured proteins prevents lipofuscin formation and accumulation in cells. We focused a proteasome system that efficiently removes intracellular denatured proteins. To identify natural ingredients that increase proteasome activity, we screened 380 extracts derived from natural products. The extract with the desired activity was fractionated and purified to identify active compounds that lead to proteasome activation. Finally, the efficacy of the proteasome-activating extract was evaluated in a human clinical study.
- Results : We discovered that Juniperus communis fruits (Juniper berry) extract (JBE) increases proteasome activity and suppresses lipofuscin accumulation in human epidermal keratinocytes. We found Anthricin and Yatein, which belong to the lignan family, to be major active compounds responsible for the proteasome-activating effect of JBE. In a human clinical study, an emulsion containing 1% JBE was applied to half of the face twice daily for 4 weeks, resulting in increased internal reflected light, brightness improvement (L-value) and reduction in yellowness (b-value) and spot in the cheek area.
- Conclusion : This is the first report demonstrating that JBE containing Anthricin and Yatein decreases lipofuscin accumulation in human epidermal keratinocytes through proteasome activation, increases brightness and decreases surface spots in human skin. JBE would be an ideal natural cosmetic ingredient for creating a more youthful and beautiful skin appearance with greater brightness and less spot.
DOI : https://doi.org/10.1111/ics.12876 En ligne : https://drive.google.com/file/d/1s5TmKJZ3eBrvYnjdG5HeCDwcJu3l8k6j/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=40092
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 45, N° 5 (10/2023) . - p. 655-671[article]Le protéasome : un allié pour les soins de la peau / Stefan Bänziger in EXPRESSION COSMETIQUE, N° Hors série (12/2012)
[article]
Titre : Le protéasome : un allié pour les soins de la peau Type de document : texte imprimé Auteurs : Stefan Bänziger, Auteur ; Barbara Obermayer, Auteur Année de publication : 2012 Article en page(s) : p. 340-344 Note générale : Bibliogr. Langues : Multilingue (mul) Catégories : Antiâge
Cosmétiques
Extraits de plantes:Extraits (pharmacie)
Peau -- Soins et hygiène
ProtéasomeLes protéasomes sont des complexes enzymatiques multiprotéiques que l'on retrouve chez les eucaryotes, les archées ainsi que chez quelques bactéries de l'ordre Actinomycetales. Dans les cellules eucaryotes, ils se trouvent dans le noyau, le cytosol et associés au réticulum endoplasmique. Leur fonction principale est de dégrader les protéines mal repliées, dénaturées ou obsolètes de manière ciblée. Cette dégradation se fait par protéolyse, une réaction chimique qui coupe les liaisons peptiques et qui est effectuée par des enzymes appelées protéases. La protéine est ainsi découpée en peptides longs de 7 à 9 acides aminés qui seront ensuite hydrolysés hors du protéasome et recyclés. Les protéines sont marquées pour la dégradation par une protéine appelée ubiquitine. Ce marquage est réalisé par l'action coordonnée de trois types d'enzymes. Une fois le marquage par une première molécule d'ubiquitine réalisé, d'autres ubiquitines vont être rajoutées à sa suite. Il faudra une chaîne d'au moins quatre ubiquitines pour que le protéasome 26S reconnaisse la protéine à dégrader. Il existe un compartiment pour celui-ci.
Le protéasome a une forme de baril et possède une cavité en son centre cernée par quatre anneaux, fournissant ainsi un espace clos pour la digestion des protéines. Chaque anneau est composé de sept protéines : les deux anneaux intérieurs sont constitués de sept sous-unités β qui contiennent le site actif de la protéase, tandis que les deux anneaux extérieurs contiennent sept sous-unités α dont le rôle consiste à maintenir l'ouverture par laquelle les protéines à dégrader pénètrent dans le baril: ces sous-unités α sont capables de reconnaître les marqueurs de polyubiquitine qui régulent le processus de dégradation. L'ensemble est connu sous le terme de complexe protéasome-ubiquitine.Index. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : L'activité des protéasomes décline régulièrement avec l'âge et mène à terme, à une accumulation de protéines dénaturées par oxydation, une déficience fonctionnelle progressive, une senescence cellulaire, et à l'apparition des premiers signes du vieillissement. La réactivation des protéasomes, est donc une excellente stratégie cosmétique pour contrôler le vieillissement cutané. Note de contenu : - Le rôle du protéasome au niveau de la peau
- L'activation du protéasome comme stratégie anti-âge
- Une peau rajeunie de six ans en quatre semaines
- Un teint de peau lumineux après réduction des taches de vieillesseEn ligne : https://drive.google.com/file/d/19xOXdMTpZbenr7F15uIcOqstcsxWfqqW/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=16872
in EXPRESSION COSMETIQUE > N° Hors série (12/2012) . - p. 340-344[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 14425 - Périodique Bureau N° 129 Documentaires Disponible