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[article]
Titre : Eau et structure du collagène Type de document : texte imprimé Auteurs : Alain Huc, Auteur ; Jérôme Sanejouand, Auteur ; D. Chabrand, Auteur ; Bernard Buffevant, Auteur Année de publication : 1974 Article en page(s) : p. 14-17 Note générale : Bibliogr. Langues : Français (fre) Catégories : Collagène Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Les propriétés remarquables du cuir sont dues en grande partie au collagène et à l'eau qui sont les principaux constituants de la peau. L'eau peut agir de deux façons différentes : d'une part en remplissant les espaces vides dans la trame, elle en sépare alors les différents constituants et joue en quelque sorte le lubrifiant. D'autre part, l'eau peut influencer la structure des différents composants de la peau et notamment du collagène, et changer ainsi complètement les caractéristiques, en particulier, mécaniques, du tissu.
C'est ce dernier type d'action que nous envisageons ici. Il nous semble en effet indispensable de bien connaître la façon dont l'eau pourrait intervenir dans la conformation du collagène, du fait que cette protéine doit la plupart de ses propriétés à sa structure.
Cette étude doit conduire à mieux comprendre la façon dont le cuir sèche et peut-être ainsi contribuer à améliorer le processus de déshydratation de ce matériau.En ligne : https://drive.google.com/file/d/1k9-H_vBVH80dAYPQcbnZLZ1Pvj3sEgDy/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=22443
in TECHNICUIR > N° 2 (02/1974) . - p. 14-17[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 009080 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Effect of hydrophilic or hydrophobic interactions on the self-assembly behavior and micro-morphology of a collagen mimetic peptide / Xiaomin Luo in JOURNAL OF LEATHER SCIENCE AND ENGINEERING, Vol. 3 (Année 2021)
[article]
Titre : Effect of hydrophilic or hydrophobic interactions on the self-assembly behavior and micro-morphology of a collagen mimetic peptide Type de document : texte imprimé Auteurs : Xiaomin Luo, Auteur ; Qianqian Huo, Auteur ; Liu Xinhua, Auteur ; Chi Zheng, Auteur ; Ying Liu, Auteur Année de publication : 2021 Article en page(s) : 10 p. Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Chimie biomimétique
Collagène
Dynamique moléculaire
Hydrophilie
Hydrophobie
Morphologie (matériaux)
Peptides
Systèmes auto-assemblésIndex. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Peptide self-assembles with bionic properties have been widely utilized for bioactive drugs and biomedical materials. Collagen mimetic peptide (CMP) gains more attention due to its unique advantages in biosecurity and function. Unfortunately, the self-assembly mechanism of CMP, particularly the effect of intermolecular forces on its self-assembly behavior and morphology, is still unrecognized. Herein, the hydrophilic glycidol (GCD) and hydrophobic Y-glycidyl ether oxypropyl trimethoxysilane (GLH) were grafted onto the side chains of CMP through the ring-opening reaction (GCD/CMP, GLH/CMP). Subsequently, the effects of hydrophilic and hydrophobic interactions on the self-assembly behavior and morphology of CMP were further studied. The results substantiated that the GCD/CMP and GLH/CMP self-assembly followed “nucleation-growth” mechanism, and the supererogatory hydrophilic and hydrophobic groups prolonged the nucleation and growth time of CMP self-assembly. Noted that the hydrophilic interaction had stronger driving effects than hydrophobic interaction on the self-assembly of CMP. The GCD/CMP and GLH/CMP self-assembles exhibited fibrous 3D network and microsphere morphology, respectively. Furthermore, the GLH/CMP self-assembles had better resistance to degradation. Consequently, the microtopography and degradation properties of CMP self-assembles could be controlled by the hydrophilic and hydrophobic interactions between CMP, which would further provide a way for subsequent purposeful design of biomedical materials. Note de contenu : - EXPERIMENTS : Materials - Preparation of GCD/CMP, GLH/CMP and their homologous assemblies - Structural characterization of GCD/CMP, GLH/CMP - Self-assembly kinetics of GCD/CMP and GLH/CMP assemblies - Mico-morphology analysis of GCD/CMP and GLH/CMP assemblies - Performance characterization of GCD/CMP and GLH/CMP assemblies
- RESULTS AND DISCUSSION : Preparation and structural analysis of GCD/CMP and GLH/CMP - The self-assembly behavior of CMP, GCD/CMP and GLH/CMP - Performance analysis of CMP, GCD/CMP and GLH/CMP assemblies
- Table 1 Self-assembly rates of CMP, GCD/CMP and GLH/CMPDOI : https://doi.org/10.1186/s42825-020-00054-3 En ligne : https://link.springer.com/content/pdf/10.1186/s42825-021-00054-3.pdf Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=37476
in JOURNAL OF LEATHER SCIENCE AND ENGINEERING > Vol. 3 (Année 2021) . - 10 p.[article]Effect of ionic liquids pretreatment on the extraction of collagen from calf skin / Sicong Liu in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXIV, N° 10 (10/2019)
[article]
Titre : Effect of ionic liquids pretreatment on the extraction of collagen from calf skin Type de document : texte imprimé Auteurs : Sicong Liu, Auteur ; Wentao Liu, Auteur ; Li Guoying, Auteur Année de publication : 2019 Article en page(s) : p. 391-399 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Chimie analytique
Collagène
Cuirs et peaux de veaux
Extraction (chimie)
Liquides ioniquesIndex. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : The use of ionic liquids (ILs) for collagen extraction should be premised of not destroying the triple helix structure of collagen. Herein, the effects of pretreatments by two imidazolium based ILs with different anions, 1-ethyl-methylimidazolium dicyanamide ([EMIM][N(CN)2]) and 1-ethyl-methylimidazolium tetrafluoroborate ([EMIM][BF4]), on the extraction of collagen from calf skins were studied. The dependences of ILs pretreatments on ILs species and concentrations (30%, 50%, and 70% (w/w)) were examined, in terms of the fiber morphology of skins as well as the extraction rate, structural integrity, thermal stability, and aggregation behaviors of collagens. The results of histological analysis and scanning electron microscopy showed that the skin fibers were effectively loosened by the IL s pretreatments. The extraction rate of collagen was improved as the increase of ILs concentration and polarity with the highest value of 28.79%. Moreover, sodium dodecyl sulphatepolyacrylamide gel electrophoresis and Fourier transform infrared spectroscopy confirmed that the structural integrity of collagen was maintained after ILs pretreatments, although the thermal stability of collagen was determined to be slightly decreased by ultra-sensitive differential scanning calorimeter. Finally, pyrene fluorescence analysis and atomic force microscope indicated that the aggregation behavior of collagen was weakened when increasing the ILs concentration and polarity. The green ILs pretreatment of calf skins might be used as an effective approach for the extraction of bioactive collagen with improved yield and purity. Note de contenu : - EXPERIMENTAL : Materials - Ionic liquids pretreatment on NS - Histological analysis - SEM - Extraction of collagen - Extraction rate of collagen - SDS-PAGE - FTIR - Thermal analysis - Fluorescence measurements - AFM
- RESULTS AND DISCUSSION : Effect of ILs on calf skin - Extraction rate anaysis - Structural integrity of collagen - Thermal stability of collagen - Aggregation behavior of collagenEn ligne : https://drive.google.com/file/d/1IYTryFmWwzS6xJRTho0fxBzDFkzmgrxa/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=33035
in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CXIV, N° 10 (10/2019) . - p. 391-399[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 21208 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Effect of pH on Al/Zr-binding sites between collagen fibers in tanning process / Shan Cao in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXI, N° 7 (07/2016)
[article]
Titre : Effect of pH on Al/Zr-binding sites between collagen fibers in tanning process Type de document : texte imprimé Auteurs : Shan Cao, Auteur ; Yunhang Zeng, Auteur ; Baozhen Cheng, Auteur ; Wenhua Zhang, Auteur ; Bing Liu, Auteur Année de publication : 2016 Article en page(s) : p. 242-249 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Aluminium L'aluminium est un élément chimique, de symbole Al et de numéro atomique 13. C’est un métal pauvre, malléable, de couleur argent, qui est remarquable pour sa résistance à l’oxydation13 et sa faible densité. C'est le métal le plus abondant de l'écorce terrestre et le troisième élément le plus abondant après l'oxygène et le silicium ; il représente en moyenne 8 % de la masse des matériaux de la surface solide de notre planète. L'aluminium est trop réactif pour exister à l'état natif dans le milieu naturel : on le trouve au contraire sous forme combinée dans plus de 270 minéraux différents, son minerai principal étant la bauxite, où il est présent sous forme d’oxyde hydraté dont on extrait l’alumine. Il peut aussi être extrait de la néphéline, de la leucite, de la sillimanite, de l'andalousite et de la muscovite.
L'aluminium métallique est très oxydable, mais est immédiatement passivé par une fine couche d'alumine Al2O3 imperméable de quelques micromètres d'épaisseur qui protège la masse métallique de la corrosion. On parle de protection cinétique, par opposition à une protection thermodynamique, car l’aluminium reste en tout état de cause très sensible à l'oxydation. Cette résistance à la corrosion et sa remarquable légèreté en ont fait un matériau très utilisé industriellement.
L'aluminium est un produit industriel important, sous forme pure ou alliée, notamment dans l'aéronautique, les transports et la construction. Sa nature réactive en fait également un catalyseur et un additif dans l'industrie chimique ; il est ainsi utilisé pour accroître la puissance explosive du nitrate d'ammonium.
Collagène
Liaisons chimiques
pH
Tannage minéralTannage dans lequel interviennent différents minéraux. Le plus répandu est le tannage aux sels de chrome, mais aussi à l’aluminium
ZirconiumIndex. décimale : 675.2 Préparation du cuir naturel. Tannage Résumé : In this article, near infrared reflection (NIR) spectra were employed to investigate the pH influences on binding behaviors of collagen fiber (CF) towards conventional non-chrome inorganic salts (Al and Zr). Based on the analyses of NIR and corresponding 2D NIR spectra, the binding capacity of Al (or Zr) contributed by each type of functional groups on CF was successfully evaluated at different pH conditions by carried out the aluminum tanning (or zirconium tanning) to native CF deaminated collagen fiber (DACF) and decarboxylated collagen fiber (DCCF), respectively. Our experimental results indicated that, for aluminum tanning, both the carboxyl group and amino group of CF are the active sites responsible for Al-binding and the reactivity of carboxyl group to aluminum is higher than that of amino group. However, the amino binding sites are more influenced with different pH. As for zirconium tanning, amino group and carboxyl group are still the active binding sites while the reactivity of amino group is higher than that of carboxyl group in the pH range of 0.5~1.5 which increases with the increasing tanning pH. Furthermore, based on the analysis of Fourier transform infrared spectra of polycaproamides reacted with zirconium at different pH, it was found that the amide group in collagen is responsible for Zr-binding between collagen fibers and its reactivity with zirconium increases with the rise in pH. Note de contenu : - EXPERIMENTAL PROCEDURES : Materials - Preparation of DACF - Preparation of DCCF - Determination of precipitation pH of aluminum and zirconium - Preparation of collagen fiber samples
- RESULTS AND DISCUSSION : Precipitation pH of Al3+ and Zr4+ - XPS analysis of Al-CF - Effectof pH on aluminum-binding sites between collagen fibersEn ligne : https://drive.google.com/file/d/1XQ8fzr_DRLhXpkh8WNsoSiGYVYSScCfY/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=26714
in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CXI, N° 7 (07/2016) . - p. 242-249[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 18213 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Effect of regioisomers of hydroxystearic acids as peroxisomal proliferator-activated receptor agonists to boost the anti-ageing potential of retinoids in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 43, N° 5 (10/2021)
[article]
Titre : Effect of regioisomers of hydroxystearic acids as peroxisomal proliferator-activated receptor agonists to boost the anti-ageing potential of retinoids Type de document : document électronique Année de publication : 2021 Article en page(s) : p. 619-626 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Acide hydroxystéarique
Antiâge
Collagène
Dermo-cosmétologie
Ingrédients cosmétiques
Peau -- Physiologie
Peau -- Soins et hygiène
ProtéomiqueLa protéomique désigne la science qui étudie les protéomes, c'est-à-dire l'ensemble des protéines d'une cellule, d'un organite, d'un tissu, d'un organe ou d'un organisme à un moment donné et sous des conditions données.
Dans la pratique, la protéomique s'attache à identifier de manière globale les protéines extraites d'une culture cellulaire, d'un tissu ou d'un fluide biologique, leur localisation dans les compartiments cellulaires, leurs éventuelles modifications post-traductionnelles ainsi que leur quantité.
Elle permet de quantifier les variations de leur taux d'expression en fonction du temps, de leur environnement, de leur état de développement, de leur état physiologique et pathologique, de l'espèce d'origine. Elle étudie aussi les interactions que les protéines ont avec d'autres protéines, avec l'ADN ou l'ARN, ou d'autres substances.
La protéomique fonctionnelle étudie les fonctions de chaque protéine.
La protéomique étudie enfin la structure primaire, secondaire et tertiaire des protéines. (Wikipedia)
Récepteur alpha activé par les proliférateurs péroxysomauxIndex. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : - Introduction : We report on the in vitro and ex vivo effects of chiral (R)-10-hydroxystearic acid (10-HSA) compared with other mono-hydroxystearic acid regioisomers and stearic acid (SA) together with its benefit when combined with retinol.
- Methods : Following treatment with hydroxystearic acids peroxisomal proliferator-activated receptor alpha (PPARα) activity was determined in a luciferase reporter gene assay, collagen type I was assessed in primary human dermal fibroblasts by immunohistochemistry, modification of the intracellular fibroblast collagen proteome was studied by mass-spectrometry-based proteomics and collagen type III was assessed by immunohistochemistry on human ex vivo skin.
- Results : 10-HSA was the most effective PPARα agonist (15.7× induction; p < 0.001), followed by 9-HSA (10.1× induction) and then 12-HSA (4.9× induction) with 17-HSA (1.7× induction) being similar to the effects of stearic acid (1.8× induction). Collagen type I levels were increased in primary human fibroblasts by 2.12× and 1.56× for 10-HSA and 9-HSA, respectively, in vitro with the10-HSA being significant (p < 0.05), whereas 12-HSA and SA had no statistical effect over the untreated control. 10-HSA and 12-HSA modified the intracellular fibroblast collagen proteome slightly with significant increases in collagen alpha-1 (VI) and alpha-3 (VI) proteins but only 10-HSA increased levels of collagen alpha-2 (V), alpha-1 (III), alpha-1 (I) and alpha-2 (I) (all p < 0.05) with the increases being significantly different between 10-HSA and 12-HSA for collagen alpha-1 (I), collagen-3 (VI) and collagen alpha-2 (I) (p < 0.01). Collagen type III in ex vivo skin was increased +47% (p < 0.05) by 0.05% (1.7 mM) retinol, +70% (p < 0.01) by 0.01% (0.33 mM) 10-HSA and the combination increased levels by +240% (p < 0.01 for either ingredient).
- Conclusion : Chiral (R)-10-HSA has been shown to be superior to 9, 12 and 17-HSA as a PPARα agonist. Moreover, 10-HSA stimulated collagen synthesis in monolayer fibroblast culture as assessed by proteomics and immunohistochemically. Furthermore, we also show the synergistic effects of 10-HSA with retinol on collagen III synthesis in skin explants. These results further highlight the efficacy of 10-HSA as a cosmetically acceptable PPARα agonist and anti-ageing ingredient.Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Hydroxystearic acid variants - Experimental strategy - PPARα transactivation assay
MEASUREMENT OF TOTAL CELLULAR COLLAGEN TYPE I CONTENTS IN NORMAL HUMAN FIBROBLASTS : Fibroblast collagen proteomics following treatment with 10-HSA and 12-HSA - Ex vivo skin sampling and type III collagen quantification
- TABLE 1. Fold induction of PPARα by different SA variants tested at 1.7 µM
- TABLE 2. Fold change of collagen proteins induced by 10-HSA and 12-HSA (5 µM) in primary fibroblast monolayer cultures determines by mass spectrometry proteomicsDOI : https://doi.org/10.1111/ics.12730 En ligne : https://drive.google.com/file/d/1bAONGDLkyK9gsokBiR8F3UQbeLAuYydy/view?usp=shari [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=36865
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 43, N° 5 (10/2021) . - p. 619-626[article]Effect of sodium chloride on structure of collagen fiber network in pickling and tanning / Li Xinxin in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXI, N° 6 (06/2016)
PermalinkEffect of tanning agents on collagen structure and response to strain in leather / Katie H. Sizeland in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXI, N° 11 (11/2016)
PermalinkEffects of alkali and acid on the solubility and molecular weight of collagen hydrolysates extracted from bovine hide in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXVII, N° 10 (10/2022)
PermalinkEffects of bating, pickling and crosslinking treatments on the characteristics of fibrous networks from un-tanned hides / Cheng-Kung Liu in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CVIII, N° 3 (03/2013)
PermalinkEffects of collagen fiber addition on the combustion and thermal stability of natural rubber / Weixing Xu in JOURNAL OF LEATHER SCIENCE AND ENGINEERING, Vol. 2 (Année 2020)
PermalinkEffects of polyacrylic acid on the structure of collagen fibre / Zou Xianglong in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 98, N° 4 (07-08/2014)
PermalinkEffects of pretanning processes on bovine hide collagen structure / Eleanor M. Brown in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CVII, N° 1 (01/2012)
PermalinkEffects of pretanning processes on collagen structure and reactivity in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CVIII, N° 1 (01/2013)
PermalinkElectron microscopy in leather research / V. Mohanaradhakrishnan in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 54, N° 6 (06/1970)
PermalinkEnzymatic balting technology for wet blue : I. Characterization of protease activities towards chrome-tanned elastin and collagen fibers / Xu Zhang in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXIII, N° 7 (07/2018)
PermalinkEnzymatic hydrolysis of limed trimmings : preparation, characterization and application of collagen hydrolysate / Mohammed Hussein in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXII, N° 2 (02/2017)
PermalinkEnzymatic hydrolysis of skin shavings for preparation of collagen hydrolysates with specified molecular weight distribution / Chi Yuanlong in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 96, N° 1 (01-02/2012)
PermalinkEssential role of isoelectric point of skin/leather in leather processing / Ya-Nan Wang in JOURNAL OF LEATHER SCIENCE AND ENGINEERING, Vol. 4 (Année 2022)
PermalinkEtude de l'interaction cellule-matrice lors de la contraction d'un lattis de collagène peuplé de fibroblastes / E. Fernandes in LES CAHIERS DE RHEOLOGIE, Vol. XVI, N° 3 (10/1999)
PermalinkEtude des interactions collagène-protéoglycanes dans le cartilage articulaire / Jean-Michel Lucas / 1976
PermalinkEtude du polymorphisme du collagène dans le foie (normal et cirrhotique) / Odette Chevalier / 1980
PermalinkEtude des propriétés tannantes des sels d'aluminium / Philippe Charlet / 1982
PermalinkEtude sur l'hydrolyse du collagène / Ch. Chirita in REVUE TECHNIQUE DES INDUSTRIES DU CUIR, Vol. LXIV (Année 1972)
PermalinkEvaluation of protective and restoring effects of a mixture of silanols on photoaging. Use of a device allowing the quantification of contractile strengths of human fibroblasts after UVA irradiation / Sophine Robin in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 34, N° 4 (08/2012)
PermalinkEverything you wanted to know about collagen models - But were too afraid to ask ! / David Rabinovitch in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CVI, N° 8 (08/2011)
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