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Auteur J. A. Vernon
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Proteins & Biomaterials, AgResearch Lincoln Research Centre - Christchurch - New Zealand
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Electron microscopy and tomography reveal that sodium 2-naphthalene sulfonate incorporated into perming solutions swells and tilts trichocyte intermediate filaments causing straightening of curly Japanese human hair / Warren G. Bryson in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 41, N° 2 (04/2019)
[article]
Titre : Electron microscopy and tomography reveal that sodium 2-naphthalene sulfonate incorporated into perming solutions swells and tilts trichocyte intermediate filaments causing straightening of curly Japanese human hair Type de document : texte imprimé Auteurs : Warren G. Bryson, Auteur ; D. P. Harland, Auteur ; J. P. Caldwell, Auteur ; J. A. Vernon, Auteur ; R. J. Wall, Auteur ; J. L. Woods, Auteur ; S. Nagase, Auteur ; T. Itou, Auteur ; K. Koike, Auteur Année de publication : 2019 Article en page(s) : p. 132-146 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Cheveux -- Lissage
Cheveux -- Soins et hygiène
Microscopie électronique
Permanente (coiffure)
Statistique
Traitement chimiqueIndex. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : - Objectif : Un nouveau procédé de soin des cheveux a été spécialement conçu pour lisser les cheveux ondulés des Japonaises. Le procédé utilise le sulfonate de naphthalène-2 sodium (SNS) dans les étapes de réduction et d'oxydation du procédé conventionnel de permanente. Notre objectif était de comprendre la façon dont ce procédé induisait le lissage des cheveux en mesurant les différences de changement morphologique et ultrastructural entre les cheveux non traités et ceux soumis à une permanente conventionnelle et une permanente à base de SNS. Des fibres de laine de mérinos non traitées et soumises à une permanente à base de SNS ont été utilisées pour confirmer les changements structurels.
- Méthodes : Des échantillons de cheveux japonais ont été utilisés pour mesurer la courbure d'une fibre isolée avant et après le traitement de permanente. Une méthode de coloration argent a été mise au point pour colorer les fibres de cheveux sans changer la courbure des fibres afin de pouvoir utiliser la microscopie électronique en transmission pour mesurer les modifications des dimensions en largeur de tous les composants structurels du filament, de la cellule aux protéines. Une tomographie électronique a déterminé les pentes intermédiaires et les changements de pente des filaments après permanente à base de SNS par rapport à l'axe longitudinal central de la fibre.
- Résultats : On a constaté que la permanente à base de SNS induisait un gonflement en largeur plus important que la permanente classique des cellules paracorticales de la laine; de la cuticule, du complexe de la membrane cellulaire cuticulaire et de la distance centre à centre des macrofibrilles du cheveu; et des filaments intermédiaires dans la laine et les cheveux. Dans les cheveux ondulés, la permanente à base de SNS a provoqué à la fois un gonflement et une inclinaison des filaments intermédiaires des macrofibrilles hélicoïdales, entraînant une légère contraction longitudinale des macrofibrilles. Au total, le gonflement et l'inclinaison étaient plus importants dans les macrofibrilles hélicoïdales des cellules corticales de type B situées principalement dans la moitié convexe de la fibre. La présence d'un pourcentage plus élevé de macrofibrilles hélicoïdales dans la moitié convexe par rapport à la moitié concave de la fibre a entraîné une contraction différentielle entre les deux moitiés qui a entraîné le redressement de la fibre courbée. Un modèle mécanique a été proposé pour expliquer comment la permanente à base de SNS lissait les cheveux bouclés.
- Conclusion : Les effets de la permanente conventionnelle et à base de SNS sur les composants morphologiques et ultrastructuraux des cheveux japonais ondulés et des fibres de laine très frisés de mérinos ont permis de mieux comprendre le mécanisme du changement de courbure des fibres.Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Human scalp hair and merino wool samples - Conventional perming and sodium 2-naphthalene sulfonate perming methods - Staining of fibres for TEM - 2D TEM sample preparation for subsequent structural imaging and analysis - Electron tomography for determining 3D IF arrangements in cortical cells
- RESULTS AND DISCUSSION : TEM observations of the effect of perming on JHH - Results and discussion of IF arrangements in JHH determined by electron tomography
- CONCLUSIONS : Effectiveness of materials and methods - 2D TEM conclusions
- APPENDIX 1 : RESULTS AND DISCUSSION OF WOOL STUDIES
- TEM OBSERVATIONS OF THE EFFECT OF PERMING ON WOOL : Performance of aqueous silver stain methods in JHH as observed by 2D TEM - Size of paracortical cells in Merino wool before and after SNS perming - Intermediate filament diameter detemrination in wool
- APPENDIX II : SNS STRAIGHTENINGN MECHANISMS IN CURVED JHH
- APPENDIX III : DATA SUMMARYDOI : 10.1111/ics.12517 Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=32434
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 41, N° 2 (04/2019) . - p. 132-146[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 20895 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Redox proteomic evaluation of bleaching and alkali damage in human hair / Jolon M. Dyer in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 35, N° 6 (12/2013)
[article]
Titre : Redox proteomic evaluation of bleaching and alkali damage in human hair Type de document : texte imprimé Auteurs : Jolon M. Dyer, Auteur ; F. Bell, Auteur ; H. Koehn, Auteur ; J. A. Vernon, Auteur ; C. D. Cornellison, Auteur ; S. Clerens, Auteur ; D. P. Harland, Auteur Année de publication : 2013 Article en page(s) : p. 555-561 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Agents de blanchiment
Analyse spectrale
Cheveux -- Soins et hygiène
Chimie analytique
kératineLa kératine est une protéine, synthétisée et utilisée par de nombreux êtres vivants comme élément de structure, et également l'exemple-type de protéine fibreuse.
La kératine est insoluble, et peut être retrouvée sur l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, ce qui leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau formant une callosité. Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement. Les morceaux de kératine qui restent emprisonnés dans les cheveux sont couramment appelés des pellicules.
La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse, elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un haut taux d'acides aminés à base de soufre, principalement la cystéine, qui forment un pont disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine.
Il y a deux principales formes de kératines : l'alpha-kératine, ou α-keratin, présente chez les mammifères notamment, dont l'humain, et la bêta-kératine, ou β-keratin, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence.
Chez l'être humain, la kératine est fabriquée par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine (pigment fabriqué par les mélanocytes), se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil.
Oxydoréduction
Stress oxydatifIndex. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : Objectif : La modification des protéines et des dégâts dans les cheveux humains qui résultent du stress des traitements cosmétiques et de l'environnement produit des changements de caractéristiques visuelles et tactiles corrélés avec la perception de la qualité des cheveux par des consommateurs. Cette étude décrit l’évaluation au niveau moléculaire de la modification résultant du traitement au peroxyde (blanchiment) et du redressement alcalin (lissage).
Méthodes : Un profilage protéomique redox de tresses de cheveux vierges blanchis et lissés a été réalisé, avec une caractérisation qualitative globale de la modification et de l’évaluation semi-quantitative des dommages par l'adaptation d'une nouvelle notation des dommages. Les modifications du système ont été assignés à des endroits précis dans le protéome de cheveux et une gamme de peptides potentiels marqueurs de dommages ont été identifiés.
Résultats : Les cheveux vierges contenaient un niveau de base de modification, conforme à l'agression oxydatif environnemental au cours de la croissance des cheveux. Le peroxyde d'hydrogène de blanchiment a entraîné une augmentation significative des niveaux des dommages oxydatifs observables au niveau moléculaire. Étonnamment, ce traitement a également entraîné des niveaux accrus de déhydroalanine et des produits de la déshydratation; ces modifications sont typiquement associés à un traitement alcalin et thermique et n'ont pas encore été signalés pour le traitement au peroxyde. Un traitement de relaxation avec de l'hydroxyde de sodium augmente la formation de déhydroalanine et des produits de la déshydratation, et les niveaux de l'oxydation modérément accrus. La cystéine a été le site de modification prédominant pour les dommages dus au blanchiment et au traitement alcali.
Conclusion : Cette étude confirme l'utilité et la puissance des approches protéomiques pour la caractérisation de la modification de cheveux. Ceci offre la possibilité d'une application de la méthode à une large gamme de types de dégâts, ainsi qu’à l’évaluation des nouvelles technologies de réparation et d'atténuation des dégâts.Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Samples - Extraction and digestion - Mass spectrometry - Bioinformatics and data analysis
- RESULTS : Oxidative damage - Alkali damage - Proteomic damage profiling - Virgin hair - Bleached hair - Alkali-treated or relaxed hair - Redox damage marker peptideDOI : 10.1111/ics.12076 En ligne : http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/ics.12076 Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=19916
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 15780 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible The physical and chemical disruption of human hair after bleaching – studies by transmission electron microscopy and redox proteomics / A. J. Grosvenor in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 40, N° 6 (12/2018)
[article]
Titre : The physical and chemical disruption of human hair after bleaching – studies by transmission electron microscopy and redox proteomics Type de document : texte imprimé Auteurs : A. J. Grosvenor, Auteur ; Santanu Deb-Choudhury, Auteur ; P. G. Middlewood, Auteur ; A. Thomas, Auteur ; E. Lee, Auteur ; J. A. Vernon, Auteur ; J. L. Woods, Auteur ; C. Taylor, Auteur ; F. I. Bell, Auteur ; S. Clerens, Auteur Année de publication : 2018 Article en page(s) : p. 536-548 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Cheveux -- Anatomie
Cheveux -- Blanchiment
Cheveux -- Détérioration
Cheveux -- Soins et hygiène
Chimie analytique
Décoloration
Oxydation
Peroxydes
ProtéinesIndex. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : OBJECTIF : Comprendre les effets structurels et chimiques de la décoloration cosmétique au peroxyde sur les cheveux.
MÉTHODES : Les cheveux ont été progressivement décolorés en utilisant un traitement alcalin au peroxyde–persulfate. Les protéines perdues par lessivage ont été examinées à l'aide d'une analyse d'acides aminés et d'un séquençage par spectrométrie de masse. La lésion de la fibre a été évaluée grâce à la microscopie électronique en transmission, l'analyse des acides aminés et la protéomique redox.
RÉSULTATS : La perte de protéines par lessivage augmentait avec l'intensité de la décoloration. Les protéines lessivées ne se limitaient pas à la cuticule, mais comprenaient également les filaments intermédiaires corticaux et les protéines matricielles associées à la kératine. Les protéines lessivées ont été progressivement oxydées à mesure que l'intensité de la décoloration augmentait. Les fibres décolorées présentaient des lésions substantielles au niveau des couches de la cuticule et du cortex. Une dégradation étendue des granules de mélanine était présente même après la décoloration la plus douce. L'oxydation des protéines dans les fibres décolorées concernait principalement les filaments intermédiaires corticaux – protéines capillaires les plus abondantes – et ciblait les acides aminés soufrés, en particulier la conversion des ponts disulfures de cystine en acide cystéique.
CONCLUSION : Les traitements chimiques au peroxyde accèdent rapidement au cortex, provoquant des lésions oxydatives non ciblées dans la fibre, en plus de la perte souhaitée de mélanine. La pénétration du peroxyde est probablement facilitée par la dégradation structurelle considérable des couches de la cuticule des fibres capillaires. Les conséquences de l'action du peroxyde au niveau de la cuticule et du cortex sont l'oxydation des protéines et, par conséquent, la perte des protéines de la fibre qui est corrélée à l'intensité de la décoloration.Note de contenu : - INTRODUCTION : Hair and damage effects and causes
- METHODS AND MATERIALS : Samples and reagents - Whole hair analysis - Hair leachate analysis - Structural analysis - Amino acid analysis - Proteonic analysis - Transmission electron microscopy
- RESULTS AND DISCUSSION : Hair integrity-leaching - Effect on the fibreDOI : 10.1111/ics.12495 Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=31580
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 40, N° 6 (12/2018) . - p. 536-548[article]Réservation
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