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Auteur Maryann M. Taylor
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United States Department of Agriculture, Agricultural Research Service Eastern Regional Research Center - Mermaid Lane, Wyndmoor, PA - USA
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Taylor, M. M.
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Treatment of sheepskin chrome shavings. Isolation of high value protein products and reuse of chromium in the tanning process / Luisa F. Cabeza in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. XCIV, N° 7 (09/1999)
[article]
Titre : Treatment of sheepskin chrome shavings. Isolation of high value protein products and reuse of chromium in the tanning process Type de document : texte imprimé Auteurs : Luisa F. Cabeza, Auteur ; Albert M. Manich, Auteur ; Jaime Cot, Auteur ; Pedro J. Celma, Auteur ; Esther Grau, Auteur ; Robert Carrio, Auteur ; William N. Marmer, Auteur ; Eleanor M. Brown, Auteur ; Maryann M. Taylor, Auteur Année de publication : 1999 Article en page(s) : p. 268-287 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Index. décimale : 675.2 Préparation du cuir naturel. Tannage Résumé : During the last few years we have demonstrated that cattle hide chrome shavings, a waste coming from the leather industry, can be treated to isolate protein products and chrome sulfate. In Spain and in many other countries, the production of sheepskins is as important as the production of cattle hides. In this paper, the conversion of sheepskin chrome shavings to gelatin, hydrolysate and chrome sulfate is presented as are the chemical and physical properties of these products. The suitability of recovered chrome sulfate as a tanning agent was demonstrated by the tannage of pickled sheepskins, using matched sides comparisons; results are given for runs employing various properties of of recycled to commercial chromium. Chemical analyses in the wet blue stage and three different physical tests in the crust stage were performed on all the leather samples to evaluate the tannage. The results show that there were no significant differences in the leather that had been tanned with either the commercial chromium or the recycled chromium. En ligne : https://drive.google.com/file/d/1AFaZ3M0QgalKmEPzNDvwWzMUIE1AMOze/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=4451
in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. XCIV, N° 7 (09/1999) . - p. 268-287[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 006976 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Treatment of wet blue with fillers produced from quebracho-modified gelatin / Maryann M. Taylor in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CVII, N° 12 (12/2012)
[article]
Titre : Treatment of wet blue with fillers produced from quebracho-modified gelatin Type de document : texte imprimé Auteurs : Maryann M. Taylor, Auteur ; M. B. Medina, Auteur ; Lorelei P. Bumanlag, Auteur ; Eleanor M. Brown, Auteur ; Cheng-Kung Liu, Auteur Année de publication : 2012 Article en page(s) : p. 426-421 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Absorption
Charges (matériaux)
Cuirs et peaux -- Propriétés mécaniques
GélatineLa gélatine est une substance solide translucide, transparente ou légèrement jaune, presque sans goût et sans odeur, obtenue par l'ébullition prolongée de tissus conjonctifs (peaux) ou d'os d'animaux (principalement porc, bœuf, poisson). Elle possède de nombreuses applications dans le domaine culinaire, la médecine, les industries agroalimentaire et pharmaceutique.
En matière d’étiquetage, la gélatine est considérée par la norme européenne3 comme un ingrédient et non pas comme un additif, c'est pourquoi elle n'a pas de numéro E. Hors Union européenne, elle est considérée par certains pays comme un additif gélifiant et on peut la trouver avec la dénomination E441.
La gélatine est un mélange de protéines obtenu par hydrolyse partielle du collagène extrait de la peau comme la peau de porc (cochon), des os, des cartilages, etc. Les liaisons moléculaires entre les fibres de collagène sont alors brisées. Mélangée à de l'eau, la gélatine forme un gel colloïdal semi-solide thermo-réversible (il fond lorsqu'il est chauffé et recouvre son aspect gélatineux lorsqu'il est refroidi). Sous forme déshydratée, par contre, la gélatine n'a pas de point de fusion et devient friable ou brûle quand elle est chauffée à trop haute températureLa rhéologie de la gélatine se caractérise par un comportement viscoélastique, et des contraintes trop élevées ou appliquées trop rapidement peuvent entraîner une rupture fragile (fracturation) ou ductile6. Le caractère plutôt élastique/fragile ou plutôt visqueux/ductile dépend de la concentration en gélatine de la solution aqueuse et de la température, ainsi que de la durée de la mise sous contrainteLes acides aminés constituant la gélatine sont : la glycine (21 %), la proline (12 %), l'hydroxyproline (12 %), l'acide glutamique (10 %), l'alanine (9 %), l'arginine (8 %), l'acide aspartique (6 %), la lysine (4 %), la sérine (4 %), la leucine (3 %), la valine, la phénylalanine et la thréonine (2 %), l'isoleucine et l'hydroxylysine (1 %), la méthionine et l'histidine (< 1 %) et la tyrosine (< 0,5 %). Ces valeurs sont variables (surtout pour les constituants minoritaires) et dépendent de la source de matériaux bruts et de la technique de préparation. La gélatine est constituée à environ 98-99 % (en poids sec) de protéines et contient 18 acides aminés dont huit des neuf acides aminés essentiels à l'Homme. Elle n'a qu'une relative valeur nutritionnelle du fait de l'absence de tryptophane et de son déficit en isoleucine, thréonine et méthionine; elle possède également un taux inhabituellement élevé d'acides aminés non essentiels, la glycine et la proline (qui sont produits par le corps humain). (Wikipedia)
Microscopie de fluorescence
Microscopie électronique à balayage
QuebrachoLe quebracho est un arbre à écorce ligneuse, mesurant 30 mètres de haut, à feuilles tannées et à fleurs tubulées blanches.
Quebracho est l'un des noms communs, en espagnol, d'au moins trois espèces similaires d'arbres originaires du Gran Chaco, en Amérique latine : Schinopsis lorentzii (quebracho colorado santiagueño), de la famille des Anacardiaceae ; Schinopsis balansae (quebracho colorado chaqueño), de la même famille ;
Aspidosperma quebracho-blanco (quebracho blanc), de la famille des Apocynaceae.
Ces trois espèces sont riches en tanin et fournissent un bois très dur, particulièrement résistant. Leur nom provient de l'espagnol quiebrahacha, qui signifie brise-hache.
Retannage
Tannage végétal
Wet-blue (tannage)Peau tannée au chrome (le chrome donne une couleur bleue)Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Gelatin modified with quebracho to produce high molecular weight, high viscosity products was investigated as a filler in leather processing. The uptake of quebracho/gelatin product by the wet blue was on the average about 55% of the 10% gelatin/quebracho product offered ; the reaction appeared to be complete after about 4 h. The uptake of quebracho alone by the wet blue was run as a control ; after 2 h almost 100% of the quebracho was taken up by the hide. As a second control, the effect of eliminating vegetable tannins (quebracho and mimosa) from the retan, color, and fatliquor (RCF), on properties of the crust was tested. Epi-fluorescent imaging and scanning electron microscopy (SEM) results indicated distinctive differences between the two control samples and the gelatin/quebracho treated hide. The gelatin/quebracho treated samples had superior subjective properties when compared to untreated controls ; differences in mechanical properties were dependent on whether vegetable tannin was present or absent in RCF. Thus a filler produced from a common vegetable tannin (quebracho) and a waste product from the leather industry (gelatin) can add economic value to leather by improving its quality. Note de contenu : - MATERIALS : Application of gelatin/quebracho product to web blue stock (area samples)
- ANALYSIS : Phenolics assay - Subjective evaluation RCF leather - mechanical properties - Optical microscope equipped with epi-fluorescent attachment - Scanning Electron Microscopy (SEM)
- RESULTS AND DISCUSSION : Treatment of wet blue and analyses for phenolic (quebracho) content - Epi-fluorescent and SEM imaging of web blue - RCF of web blue, subjective and mechanical properties, and SEM imagingEn ligne : https://drive.google.com/file/d/1KWL4LqYVKhXofjNlpe_5Pr0TNXMBlRvw/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=16747
in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CVII, N° 12 (12/2012) . - p. 426-421[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 14407 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Treatments to enhance properties of chrome-free (wet white) leather / Maryann M. Taylor in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CVI, N° 2 (02/2011)
[article]
Titre : Treatments to enhance properties of chrome-free (wet white) leather Type de document : texte imprimé Auteurs : Maryann M. Taylor, Auteur ; J. Lee, Auteur ; Lorelei P. Bumanlag, Auteur ; Eduard Hernà ndez Balada, Auteur ; Eleanor M. Brown, Auteur Année de publication : 2011 Article en page(s) : p. 35-43 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Biopolymères
Caséine
Charges (matériaux)
Cuir -- Séchage
Cuirs et peaux -- Analyse
Cuirs et peaux -- Teinture
GélatineLa gélatine est une substance solide translucide, transparente ou légèrement jaune, presque sans goût et sans odeur, obtenue par l'ébullition prolongée de tissus conjonctifs (peaux) ou d'os d'animaux (principalement porc, bœuf, poisson). Elle possède de nombreuses applications dans le domaine culinaire, la médecine, les industries agroalimentaire et pharmaceutique.
En matière d’étiquetage, la gélatine est considérée par la norme européenne3 comme un ingrédient et non pas comme un additif, c'est pourquoi elle n'a pas de numéro E. Hors Union européenne, elle est considérée par certains pays comme un additif gélifiant et on peut la trouver avec la dénomination E441.
La gélatine est un mélange de protéines obtenu par hydrolyse partielle du collagène extrait de la peau comme la peau de porc (cochon), des os, des cartilages, etc. Les liaisons moléculaires entre les fibres de collagène sont alors brisées. Mélangée à de l'eau, la gélatine forme un gel colloïdal semi-solide thermo-réversible (il fond lorsqu'il est chauffé et recouvre son aspect gélatineux lorsqu'il est refroidi). Sous forme déshydratée, par contre, la gélatine n'a pas de point de fusion et devient friable ou brûle quand elle est chauffée à trop haute températureLa rhéologie de la gélatine se caractérise par un comportement viscoélastique, et des contraintes trop élevées ou appliquées trop rapidement peuvent entraîner une rupture fragile (fracturation) ou ductile6. Le caractère plutôt élastique/fragile ou plutôt visqueux/ductile dépend de la concentration en gélatine de la solution aqueuse et de la température, ainsi que de la durée de la mise sous contrainteLes acides aminés constituant la gélatine sont : la glycine (21 %), la proline (12 %), l'hydroxyproline (12 %), l'acide glutamique (10 %), l'alanine (9 %), l'arginine (8 %), l'acide aspartique (6 %), la lysine (4 %), la sérine (4 %), la leucine (3 %), la valine, la phénylalanine et la thréonine (2 %), l'isoleucine et l'hydroxylysine (1 %), la méthionine et l'histidine (< 1 %) et la tyrosine (< 0,5 %). Ces valeurs sont variables (surtout pour les constituants minoritaires) et dépendent de la source de matériaux bruts et de la technique de préparation. La gélatine est constituée à environ 98-99 % (en poids sec) de protéines et contient 18 acides aminés dont huit des neuf acides aminés essentiels à l'Homme. Elle n'a qu'une relative valeur nutritionnelle du fait de l'absence de tryptophane et de son déficit en isoleucine, thréonine et méthionine; elle possède également un taux inhabituellement élevé d'acides aminés non essentiels, la glycine et la proline (qui sont produits par le corps humain). (Wikipedia)
Microscopie électronique à balayage
Protéine fluorescente
TannageIndex. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Production of chrome-free or wet white leather, predominantly for upholstery leather, is fast approaching that which has been traditionally tanned with chrome. Recycling of auto parts, specifically the car seats, is driving the momentum towards this type of leather. Wet white leathers are sometimes described as being flat, empty, weak and/or having a poor break and subsequently require more filling than conventional chrome-tanned wet blue. Large amounts of resins, polymers, and syntans are generally used in retanning of wet white leather. In recent studies, we addressed the problems of poor leather quality by utilizing fillers produced from enzymatically-modified waste proteins, specifically those proteins from the leather and dairy industry (low quality gelatins and caseins or whey). We demonstrated that these products did indeed fill the leather, were not removed during washing and while not affecting the mechanical properties, did significantly improve subjective properties, such as handle, fullness, break and color. In this present study, we applied enzymatically modified fillers to wet white leather and evaluated it to see if there was an improvement in the subjective properties. Products were prepared, characterized, and then applied to the wet white tanned stock. After treatment, the hides were retanned, colored, and fatliquored, mechanical properties were determined and subjective analysis was carried out. Scanning electron microscopy (SEM) was also carried out after treatment. As seen in previous studies, the mechanical properties of the treated wet white leather were not significantly different from controls, but there was an improvement in the subjective properties. The data from analysis of the crust will be presented along with microscopy images. Note de contenu : - Methods : Preparation of fluorescently labeled conjugates - Preparation of biopolymer products - Application of filler to wet white leather (epifluorescent pieces, area samples and sides) - Retan/color/fatliquor (RCF) and drying.
- Analyses : Physical properties, molecular weight distribution and extractables - Protein concentration determination - Subjective evaluation RCF leather - yellowing test - Optical microscope equipped with epi-fluorescent attachment.
- Scanning electron microscopy (SEM)
- RESULTS AND DISCUSSION : Product preparation, characterization and application - Determination of product uptake (epi fluorescence and BA analysis - Subjective evaluation and mechanical properties - Treatment of sides.En ligne : https://drive.google.com/file/d/1FLpoA_n0SrpOp7a2cCTp2uK3az4vS7kn/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=11214
in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CVI, N° 2 (02/2011) . - p. 35-43[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 012800 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Use of enzymatically modified gelatin and casein as fillers in leather processing ! / Maryann M. Taylor in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CI, N° 5 (05/2006)
[article]
Titre : Use of enzymatically modified gelatin and casein as fillers in leather processing ! Type de document : texte imprimé Auteurs : Maryann M. Taylor, Auteur ; Eleanor M. Brown, Auteur ; William N. Marmer, Auteur ; Lorelei P. Bumanlag, Auteur Année de publication : 2006 Article en page(s) : p. 169-178 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Prior research from this laboratory demonstrated that chemically modified collagen byproducts could be used effectively as fillers during leather processing. The gelatins were reacted with glutaraldehyde and, after application to veiny leather, these highly polymerized gelatins did fill and more importantly were bound to the substrate. The applications were followed by using fluorescently labeled gelatin that was added to a stock solution and the final products were examined under a microscope that had the capability of showing that the gelatins fluoresce. In this present study, fluorescently labeled gelatins were polymerized by using microbial transglutaminase as the cross-linking agent and the reactions took place in either the leather itself or the samples were first prepared and then added to the leather. Furthermore, we wanted to see, based on results from our earlier experiments in which we produced biopolymers from enzyme-modified gelatin and casein, if these products could also be effective fillers. In these experiments, we labeled casein as well as the gelatin. Varying conditions were examined for optimal filling results. The results showed that indeed these enzymatically prepared products could be used effectively as fillers and moreover were bound to the leather and would not easily be removed during further processing. En ligne : https://drive.google.com/file/d/1bXAsNyNnq9yMRcAF5q_RaKQl_8W3yNTr/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=4011
in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CI, N° 5 (05/2006) . - p. 169-178[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 004807 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Use of high molecular weight biopolymers to improve the properties of chrome-free leather / Maryann M. Taylor in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CVI, N° 12 (12/2011)
[article]
Titre : Use of high molecular weight biopolymers to improve the properties of chrome-free leather Type de document : texte imprimé Auteurs : Maryann M. Taylor, Auteur ; J. Lee, Auteur ; Lorelei P. Bumanlag, Auteur ; Eleanor M. Brown, Auteur Année de publication : 2011 Article en page(s) : p. 353-359 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Biopolymères
Bisulfite de sodium
Charges (matériaux)
Charges (matériaux) -- Suppression ou remplacement
Cuirs et peaux -- Propriétés mécaniques
Dithiothréitol
EnzymesUne enzyme est une protéine dotée de propriétés catalytiques. Pratiquement toutes les biomolécules capables de catalyser des réactions chimiques dans les cellules sont des enzymes ; certaines biomolécules catalytiques sont cependant constituées d'ARN et sont donc distinctes des enzymes : ce sont les ribozymes.
Une enzyme agit en abaissant l'énergie d'activation d'une réaction chimique, ce qui accroît la vitesse de réaction. L'enzyme n'est pas modifiée au cours de la réaction. Les molécules initiales sont les substrats de l'enzyme, et les molécules formées à partir de ces substrats sont les produits de la réaction. Presque tous les processus métaboliques de la cellule ont besoin d'enzymes pour se dérouler à une vitesse suffisante pour maintenir la vie. Les enzymes catalysent plus de 5 000 réactions chimiques différentes2. L'ensemble des enzymes d'une cellule détermine les voies métaboliques qui peuvent avoir lieu dans cette cellule. L'étude des enzymes est appelée enzymologie.
Les enzymes permettent à des réactions de se produire des millions de fois plus vite qu'en leur absence. Un exemple extrême est l'orotidine-5'-phosphate décarboxylase, qui catalyse en quelques millisecondes une réaction qui prendrait, en son absence, plusieurs millions d'années3,4. Comme tous les catalyseurs, les enzymes ne sont pas modifiées au cours des réactions qu'elles catalysent, et ne modifient pas l'équilibre chimique entre substrats et produits. Les enzymes diffèrent en revanche de la plupart des autres types de catalyseurs par leur très grande spécificité. Cette spécificité découle de leur structure tridimensionnelle. De plus, l'activité d'une enzyme est modulée par diverses autres molécules : un inhibiteur enzymatique est une molécule qui ralentit l'activité d'une enzyme, tandis qu'un activateur de cette enzyme l'accélère ; de nombreux médicaments et poisons sont des inhibiteurs enzymatiques. Par ailleurs, l'activité d'une enzyme décroît rapidement en dehors de sa température et de son pH optimums.
GélatineLa gélatine est une substance solide translucide, transparente ou légèrement jaune, presque sans goût et sans odeur, obtenue par l'ébullition prolongée de tissus conjonctifs (peaux) ou d'os d'animaux (principalement porc, bœuf, poisson). Elle possède de nombreuses applications dans le domaine culinaire, la médecine, les industries agroalimentaire et pharmaceutique.
En matière d’étiquetage, la gélatine est considérée par la norme européenne3 comme un ingrédient et non pas comme un additif, c'est pourquoi elle n'a pas de numéro E. Hors Union européenne, elle est considérée par certains pays comme un additif gélifiant et on peut la trouver avec la dénomination E441.
La gélatine est un mélange de protéines obtenu par hydrolyse partielle du collagène extrait de la peau comme la peau de porc (cochon), des os, des cartilages, etc. Les liaisons moléculaires entre les fibres de collagène sont alors brisées. Mélangée à de l'eau, la gélatine forme un gel colloïdal semi-solide thermo-réversible (il fond lorsqu'il est chauffé et recouvre son aspect gélatineux lorsqu'il est refroidi). Sous forme déshydratée, par contre, la gélatine n'a pas de point de fusion et devient friable ou brûle quand elle est chauffée à trop haute températureLa rhéologie de la gélatine se caractérise par un comportement viscoélastique, et des contraintes trop élevées ou appliquées trop rapidement peuvent entraîner une rupture fragile (fracturation) ou ductile6. Le caractère plutôt élastique/fragile ou plutôt visqueux/ductile dépend de la concentration en gélatine de la solution aqueuse et de la température, ainsi que de la durée de la mise sous contrainteLes acides aminés constituant la gélatine sont : la glycine (21 %), la proline (12 %), l'hydroxyproline (12 %), l'acide glutamique (10 %), l'alanine (9 %), l'arginine (8 %), l'acide aspartique (6 %), la lysine (4 %), la sérine (4 %), la leucine (3 %), la valine, la phénylalanine et la thréonine (2 %), l'isoleucine et l'hydroxylysine (1 %), la méthionine et l'histidine (< 1 %) et la tyrosine (< 0,5 %). Ces valeurs sont variables (surtout pour les constituants minoritaires) et dépendent de la source de matériaux bruts et de la technique de préparation. La gélatine est constituée à environ 98-99 % (en poids sec) de protéines et contient 18 acides aminés dont huit des neuf acides aminés essentiels à l'Homme. Elle n'a qu'une relative valeur nutritionnelle du fait de l'absence de tryptophane et de son déficit en isoleucine, thréonine et méthionine; elle possède également un taux inhabituellement élevé d'acides aminés non essentiels, la glycine et la proline (qui sont produits par le corps humain). (Wikipedia)
LactalbumineIndex. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : In prior studies, we addressed the problems of poor leather quality, specifically "spring break" hides, by utilizing fillers produced from enzymatically-modified waste proteins, in particular those proteins from the leather and dairy industry (low quality gelatins and caseins or whey). In a more recent study, we applied low molecular weight enzymatically-modified gelatin/whey protein isolate (WPI) fillers to chrome-free or "wet white" leather. The leather was subsequently evaluated and it was found, as seen in previous studies, the mechanical properties of the treated leather were not significantly different from controls, but there was an improvement in the subjective properties, specifically in fullness. In this present study, we attempted not only to further improve subjective properties of chrome-free leather, but also to use a more economical whey protein concentrate (WPC)/gelatin combination as well as substituting sodium bisulfite (NaHSO3) for the more expensive dithiothreitol (DTT), which is used to denature whey prior to enzyme modification. High molecular weight products were prepared from enzymatically-modified WPC/gelatin, whose properties could be described as having high viscosities and melting points and whose SDS-PAGE gels showed that the WPC and gelatin had been extensively modified. These products were applied to chrome-free leather and subjective properties, in particular fullness, break, and overall evaluation, were better than seen previously. Furthermore, when NaHSO3 was substituted for dithiothreitol (DTT), products with a reproducible range of physical properties could be realized. Thus, by utilization of higher molecular weight WPC/gelatin products on chrome-free leather, we have not only made treatments that are more economical with subsequent improvement in leather quality but we also enhanced product preparation by utilization of NaHSO3 to denature the whey protein. Note de contenu : - EXPERIMENTAL : Materials - Preparation of WPC/gelatin biopolymers - Application of biopolymer to chrome-free leather (area samples and panels) - Analyses : physical properties, molecular weight distribution, and mechanical properties - Subjective evaluation RCF leather - Yellowing test
- RESULTS AND DISCUSSION : Preparation of WPC/gelatin biopolymers utilizing NaHSO3 - Preparation of biopolymers to treat chrome-free leather - Mechanical properties, subjective evaluation and yellowing testEn ligne : https://drive.google.com/file/d/1gIjPcF2VohC9UGJDbaqK7cXu55GIYECs/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=12896
in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CVI, N° 12 (12/2011) . - p. 353-359[article]Réservation
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Exemplaires (1)
Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 13609 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Utilization of agricultural by-products to partially replace gelatin in preparation of products for leather / Maryann M. Taylor in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CX, N° 1 (01/2015)
PermalinkWet process technology I. determination of precision for various analytical procedures / Maryann M. Taylor in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. LXXXI (Année 1986)
PermalinkWet process technology II. the effect of process variations on hides and effluents + / Maryann M. Taylor in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. LXXXI (Année 1986)
PermalinkWet process technology III. development of a standard process / Maryann M. Taylor in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. LXXXI (Année 1986)
PermalinkWet process technology IV. Evaluation of an alternative deliming agent / Maryann M. Taylor in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. LXXXIII (Année 1988)
PermalinkWhey protein isolate : a potential filler for the leather industry / Eduard Hernà ndez Balada in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CIV, N° 4 (04/2009)
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