Factors affecting thermal stability of collagen from the aspects of extraction, processing and modification / Xiaoxia Zhang in JOURNAL OF LEATHER SCIENCE AND ENGINEERING, Vol. 2 (Année 2020)  

[article]  inJOURNAL OF LEATHER SCIENCE AND ENGINEERING > Vol. 2 (Année 2020) . - 29 p. Titre : Factors affecting thermal stability of collagen from the aspects of extraction, processing and modification Type de document : texte imprimé Auteurs : Xiaoxia Zhang, Auteur ; Songcheng Xu, Auteur ; Lirui Shen, Auteur ; Guoying Li, Auteur Année de publication : 2020 Article en page(s) : 29 p. Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Acétique, Acide L'acide acétique (du latin acetum) ou acide éthanoïque est un acide carboxylique de formule chimique : C2H4O2 ou CH3COOH. L'acide acétique pur est aussi connu sous le nom d'acide acétique glacial. C'est un des plus simples des acides carboxyliques. Son acidité vient de sa capacité à perdre le proton de sa fonction carboxylique, le transformant ainsi en ion acétate CH3COO-. C'est un acide faible. L'acide acétique pur est un liquide très faiblement conducteur, incolore, inflammable et hygroscopique. Il est naturellement présent dans le vinaigre, il lui donne son goût acide et son odeur piquante (détectable à partir de 1 ppm21). C'est un antiseptique et un désinfectant. L'acide acétique est corrosif et ses vapeurs sont irritantes pour le nez et les yeux. Il doit être manipulé avec soin. Quoi qu'il n'ait pas été jugé cancérigène ou dangereux pour l'environnement, il peut causer des brûlures ainsi que des dommages permanents à la bouche, au nez, à la gorge et aux poumons. À certaines doses et en co-exposition chronique avec un produit cancérigène, son caractère irritant en fait un promoteur tumoral de tumeurs (bénignes et malignes)21. Ceci a été démontré expérimentalement chez le rat. Collagène Extraction (chimie) Ions inorganiques Liquides ioniques Polymères Réticulation (polymérisation) solvants Stabilité thermique Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Collagen, as a thermal-sensitive protein, is the most abundant structural protein in animals. Native collagen has been widely applied in various fields due to its specific physicochemical and biological properties. The beneficial properties would disappear with the collapse of the unique triple helical structure during heating. Understanding thermal stability of collagen is of great significance for practical applications. Previous studies have shown the thermal stability would be affected by the different sources, extraction methods, solvent systems in vitro and modified methods. Accordingly, the factors affecting thermal stability of collagen are discussed in detail in this review. Note de contenu : - THE EFFECT OF EXTRACTION METHODS ON THERMAL STABILITY : Acid extraction and enzyme extraction - Alkali extraction - Ultrasonic assisted and microwave assisted extraction - Ionic liquids pretreatment extraction - THE EFFECT OF COLLAGEN EXTRACTED FROM DIFFERENT - THE EFFECT OF DFFERENT SOLVENT SYSTEMS ON THERMAL STABILITY : The concentration of collagen - The concentration of acetic acid - Different inorganic ion concentrations and species - Ionic liquids (ILs) - Alcohols - Natural polymers - Biocompatible synthetic polymers - THE EFFECT OF CROSSLINKING ON THERMAL STABILITY : Physical crosslinking - Chemical crosslinking DOI : https://doi.org/10.1186/s42825-020-00033-0 En ligne : https://link.springer.com/content/pdf/10.1186/s42825-020-00033-0.pdf Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=37452 [article]

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High-strength collagen/delphinidin film incorporated with Vaccinium oxycoccus pigment for active and intelligent food packaging / Simiao Yin in COLLAGEN AND LEATHER, Vol. 5 (2023)  

[article]  inCOLLAGEN AND LEATHER > Vol. 5 (2023) . - 14 p. Titre : High-strength collagen/delphinidin film incorporated with Vaccinium oxycoccus pigment for active and intelligent food packaging Type de document : texte imprimé Auteurs : Simiao Yin, Auteur ; Yuanzhi Zhang, Auteur ; Xiaoxia Zhang, Auteur ; Keyu Tao, Auteur ; Guoying Li, Auteur Année de publication : 2023 Article en page(s) : 14 p. Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Aliments -- Emballages Collagène Delphinidine La delphinidine ou delphinidol est un composé organique naturel de la famille des anthocyanidols. Ses formes glycosylées constituent des pigments végétaux allant du bleu au rouge et ayant une activité antioxydante notable. - Propriétés chimiques : La delphinidine fait partie avec la cyanidine, la pélargonidine, la malvidine, la péonidine et la pétunidine, des principaux anthocyanidols rencontrés dans la nature. Dans ce groupe, elle se caractérise par la présence de trois groupements hydroxyles en position 3', 4' et 5' sur le cycle aromatique B. (Wikipedia) Laccases Les laccases (EC 1.10.3.2) appartiennent à une famille d'enzymes ayant pour cofacteur du cuivre. C'est une oxydase (oxydoréductase, EC 1) que l'on retrouve dans de nombreuses plantes, champignons et micro-organismes. Le cuivre est lié sur plusieurs sites de la protéine. On distingue trois types. Les types 2 et 3 sont appelés grappe tri-nucléaire. Le cuivre du type 1 est soluble dans l'eau. Le mercure déplace le cobalt complexé dans les laccases. Les complexants du cuivre peuvent le déplacer et le remplacer par du cobalt. Les cyanures complexent également le cuivre, mais dans ce cas il n'est pas possible de réinsérer du cobalt. Les laccases oxydent les dérivés phénoliques mais d'une façon ménagée qui transforme la lignine en monolignol. Matériaux -- Propriétés fonctionnelles Pigments végétaux Index. décimale : 688.8 Technologie des emballages Résumé : This study developed an active and intelligent collagen-based packaging film with high strength for visually monitoring the freshness of fish. The results of scanning electron microscopy and atomic force microscopy showed that the film based on cross-linked collagen/delphinidin catalyzed by laccase exhibited a denser layer structure and a rougher surface. The dry and wet tensile strengths of the laccase-catalyzed collagen/delphinidin film (Col/Dp-LA film) increased by 41.74 MPa and 13.13 MPa in comparison with that of the pure collagen film, respectively. Moreover, the Col/Dp-LA film presented good antioxidant and barrier properties demonstrated by the results of free radical scavenging rate, light transmission rate, and water vapor permeability. The intelligent collagen-based film was obtained by incorporating Vaccinium oxycoccus pigment into the Col/Dp-LA film, which could change color under different pH values. When applied to the preservation of fish fillets, the film could release Dp to minimize oxidative rancidity and prolong the shelf life of the fish for 2 days. Meanwhile, the film showed visual color changes from purplish-red to greyish-blue after the fish spoilage. These results indicated that the collagen film treated with delphinidin, laccase, and Vaccinium oxycoccus pigment has potential application value in the field of active and intelligent food packaging. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Raw materials - Preparation film of collagen and delphinidin - Microstructural analysis - Properties testing - Development of pH-sensitive packaging film - Statistical analysis - RESULTS AND DISCUSSION : Microstructural analysis - Thermal and mechanical properties - Barrier properties - Antioxidant activity - Color variation of the Col/Dp-LA/VOP film in different pH solutions - Application of the Col/Dp-LA/VOP film for monitoring the freshness of fish - Table 1 : Thickness, water vapor permeability (WVP), and water solubility of the films DOI : https://doi.org/10.1186/s42825-023-00118-6 En ligne : https://link.springer.com/content/pdf/10.1186/s42825-023-00118-6.pdf Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=40065 [article]

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Study on interaction mechanism between neutral salts and collagen by combining experiments with molecular dynamics simulation / Min Gu in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXVIII, N° 7 (07/2023)  

[article]  inJOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CXVIII, N° 7 (07/2023) . - p. 271-281 Titre : Study on interaction mechanism between neutral salts and collagen by combining experiments with molecular dynamics simulation Type de document : texte imprimé Auteurs : Min Gu, Auteur ; Xiaoxia Zhang, Auteur ; Yuanzhi Zhang, Auteur ; Songcheng Xu, Auteur ; Guoying Li, Auteur Année de publication : 2023 Article en page(s) : p. 271-281 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Chlorure de calcium Chlorure de sodium Le chlorure de sodium est un composé chimique de formule NaCl. On l'appelle plus communément sel de table ou de cuisine, ou tout simplement sel dans le langage courant. C'est le principal produit dissous dans l'eau de mer ; on l'appelle alors sel marin. On l'obtient : dans des marais salants par évaporation de l'eau de mer, dans des mines, par extraction du sel gemme (halite) ou en le synthétisant lors de réactions à hautes températures entre du dichlore (Cl2) et du sodium métallique (Na). Le chlorure de sodium est utilisé dans l'industrie chimique pour produire du chlore, de la soude caustique et de l’hydrogène. Collagène Collagène -- Analyse Dynamique moléculaire Lumière -- Diffusion Microscopie à force atomique Potentiel zeta Simulation, Méthode de Solutions (chimie) Spectroscopie de fluorescence Sulfate de sodium Le sulfate de sodium est un composé chimique courant formé d'un ion sulfate et de deux ions sodium. Lorsqu'il est anhydre, il prend l'apparence d'un solide cristallin blanc de formule chimique Na2SO4. La forme déca-hydratée, Na2SO4·10H2O, est connue sous le nom de sel de Glauber ou mirabilite. Parmi un grand nombre d'usages différents, les principales utilisations du sulfate de sodium concernent la fabrication des détergents et dans le procédé de Kraft de traitement de la pâte à papier. La moitié environ de la production mondiale provient de l'extraction de la forme naturelle décahydratée, et l'autre moitié de productions secondaires dans des procédés de l'industrie chimique. Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : The effect of salt on the collagen of hide/skin is of great significance in leather-making. However, the interaction between neutral salts and collagen has not been clear, since the microscopic interaction is hard to be observed directly from the macro level of hide/skin collagen. In this study, the collagen solutions in the typical neutral salts (NaCl, CaCl2, and Na2SO4) systems were used to explore the interaction mechanism between neutral salts and collagen via combining experiments with molecular dynamics (MD) simulation. The results of fluorescence measurements of pyrene, dynamic light scattering, atomic force microscopy, and isoelectric point suggested that the variation of the interaction between different neutral salts and collagen was accompanied with the changes in physicochemical properties of collagen. MD simulation further revealed more detailed information on the interaction mechanism between neutral salts and collagen at the molecular level. The computational results of non-bond energy of the collagen-salt model boxes indicated that the electrostatic interactions of different salts with collagen molecules had the order of CaCl2> Na2SO4> NaCl. The analyses of the visualized conformation and the radial distribution functions showed that CaCl2 with Ca2+ as contributing ion tended to form intramolecular salt bridges with collagen, while Na2SO4 with SO42-as contributing ion more likely formed salt bridges between collagen molecules in the shape of agglomerates. In contrast, NaCl with Cl-as contributing ion was scattered around the collagen models, and its effect on collagen was much smaller. The study elaborated the interaction mechanism of typical neutral salts and collagen to be helpful for further understanding and improving the use of neutral salts in many steps involved in leather production. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Materials - Preparation of collagen solutions with salts - Measurments of pyrene fluorescence spectra - Measurements of dynamic light scattering - Atomic force microscope measurements - Measurements of zeta potential - Construction of collagen model and simulation boxes - Molecular dynamics simulation - RESULTS AND DISCUSSION : Pyrene fluorescence spectra analysis - Dynamic Light Scattering (DLS) analysis - Atomic Force macroscopic (AFM) images - Zeta potential analysis - Non-bond energy analysis in different salt systems - Interactions between collagen and salts by conformation analysis - Radial distribution function analysis - Table 1 : The I1/I3 Ratio values of pyrene in 0.5 mg/mL collagen solutions containing 0–200 mM salts (NaCl, CaCl2 and Na2SO4) and the CAC values of collagen in 0 mM and 80 mM salts - Table 2 : Non-bond energies (kcal/mol) of collagen model in [pure col] system and different salt systems DOI : https://doi.org/10.34314/jalca.v118i7.7855 En ligne : https://drive.google.com/file/d/1F9oD_1lM1fCPfmu-6WzHTCWXnEWjEzmt/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=39661 [article]

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