A Harungana madagascariensis extract with retinol-like properties: Gene upregulations and protein expressions in human fibroblasts and skin explants / Richard Fitoussi in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 44, N° 2 (04/2022)  

[article]  inINTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 44, N° 2 (04/2022) . - p. 201-215 Titre : A Harungana madagascariensis extract with retinol-like properties: Gene upregulations and protein expressions in human fibroblasts and skin explants Type de document : document électronique Auteurs : Richard Fitoussi, Auteur ; Marie-Christine Branchet, Auteur ; Natacha Garnier, Auteur ; Gallic Beauchef, Auteur ; Alex Nkengne, Auteur ; Katell Vié, Auteur ; Sylvie Boisnic, Auteur Année de publication : 2022 Article en page(s) : p. 201-215 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Dermo-cosmétologie Explant de peau Expression génique Extraits de plantes:Extraits (pharmacie) Fibroblastes Peau -- Anatomie Peau -- Physiologie Vitamine A Index. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : - Objective : Because they limit, even reverse, age-induced skin alterations, retinoids became a staple in cosmetology. However, their use can result in undesired secondary effects and there is a demand for natural sources of compounds with retinoid-like effects. A preliminary screening identified a Harungana madagascariensis plant extract (HME) as possibly inducing genes stimulated by retinol. We analysed its effect on gene and protein expression, comparing it to retinoids. - Methods : Gene expression was analysed by real-time qPCR on RNA from isolated fibroblasts subjected to retinol or the plant extract for 6, 48 or 96 h. Skin markers were quantified in fibroblasts cultured with retinol or extract containing medium, and UV-aged skin explants subjected to topical applications of creams containing retinol, retinaldehyde or HME. - Results : Real-time qPCR shows that the extract induced all RARs and RXRs, even RXRγ that was not induced by retinol. Eighty-eight per cent of the 25 early retinoid reaction genes induced by a concentration of retinol are induced by the extract. In fibroblasts, only the extract increased collagen III labelling, while collagen I and fibronectin labelling are increased by retinol and the extract, with higher levels for the extract. When topically applied to UV-aged skin explants, only the cream containing the HME led to increased labelling of CRABP1 in the epidermis. CRABP2 and Ki67 are induced by all three creams and no effect was detected on RXRs. In the dermisthe extract containing cream increased CRABP2, total collagen, procollagen I and collagen I while creams with retinol or retinaldehyde only affected some of these proteins. - Conclusions : The HME induces an overall retinol-like gene induction profile in isolated fibroblasts and retinoid-like stimulation of protein synthesis in both isolated fibroblasts and photoaged skin explants. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Skin explants - Preparation of fibroblast culture - Treatment of fibroblasts with retinol or HME - Preparation of RNA, reverse transcription and real-time qPCR Immunofluorescent quantification of collagens and fibronectin in fibroblasts - UV-induced ageing of skin explants and topical treatment with creams containing retinol, retinaldehyde or HME - Immunolabeling of skin fragments - ELISA quantification of procollagen I - Spectrocolourimetric quantification of elastin - Statistical analysis - RESULTS : Real-time qPCR comparative gene expression between isolated fibroblasts cultured in the presence of retinol or HME - Expression levels of collagen and fibronectin in isolated fibroblasts cultured in the presence of retinol or HME - Comparison of the effect of commercially available creams containing retinol or retinaldehyde with those induced by a cream containing the HME on the expression of proteins in UV-aged skin explants - Table 1 : Median of the maximum induction folds for the 27 genes tested by real-time qPCR in isolated fibroblasts subjected to retinol or HME - Table 2 : Pearson's correlation coefficients of the maximum induction fold for the 27 genes tested by real-time qPCR in isolated fibroblasts subjected to retinol or HME DOI : https://doi.org/10.1111/ics.12768 En ligne : https://drive.google.com/file/d/1osna4IvYNdLBuq-0tyJg-4r6AU5Y8VDF/view?usp=shari [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=37723 [article]

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Localisation, fate and interactions of Emilin-1 in human skin / Richard Fitoussi in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 41, N° 2 (04/2019)  

[article]  inINTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 41, N° 2 (04/2019) . - p. 183-193 Titre : Localisation, fate and interactions of Emilin-1 in human skin Type de document : texte imprimé Auteurs : Richard Fitoussi, Auteur ; G. Beauchef, Auteur ; C. Guéré, Auteur ; N. André, Auteur ; K. Vié, Auteur Année de publication : 2019 Article en page(s) : p. 183-193 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Barrière cutanée Dermatologie Matrice extracellulaire Peau -- Physiologie Protéines Index. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : - OBJECTIF : Emilin-1 est une protéine polyvalente, abondante dans les tissus où résilience et élasticité sont importantes et qui interagit avec la matrice extracellulaire. Pourtant, la protéine Emilin-1 a été peu étudiée dans la peau. Nous avons donc étudié sa localisation, son devenir lors du vieillissement, ses interactions avec d'autres protéines et l'effet de son inhibition dans la peau. - MÉTHODES : Des explants de peau de femmes caucasiennes jeunes ou âgées, marqués par immunofluorescence avec des anticorps anti-Emilin-1, anti-Fibrilline-1 et anti-Élastine, ont été analysés par microscopie confocale. Des explants cutanés soumis au soumis aux UV pour mimer un photo-vieillissement ont également été analysés. La co-localisation de l'Emilin-1 avec le collagène IV, la fribrilline-1 et l’élastine a été étudiée par microscopie multiphotonique et par co-immunoprécipitation. Enfin, l'effet de l'inhibition de l'expression de la protéine Emilin-1 par interférence ARN a été étudié sur 61 gènes. - RÉSULTATS : Dans les coupes de peau de jeunes donneurs, Emilin-1 est localisée comme l’élastine et la fibrilline-1. Dans le derme papillaire, elle présente des structures claires et ramifiées, perpendiculaires à la jonction dermo-épidermique, qui font penser aux fibres d'oxytalane. Dans le derme réticulaire, le signal de l'Emilin-1 apparaît identique à celui du réseau de fibres élastiques. Lors du vieillissement intrinsèque ou induit par les UV, le signal associé à Emilin-1 est considérablement réduit et désorganisé. Une étude en microscopie multiphotonique montre que l'Emilin-1 est co-localisée avec de l’élastine. Elle est aussi co-localisée avec le collagène IV dans la membrane basale et dans les fibroblastes du derme. La co-immunoprécipitation montre l'existence d'interactions entre l'Emilin-1 et l'Elastine ou le collagène IV. Une interaction avec la laminine-5 a aussi été mise en évidence. Enfin, l'inhibition de l'expression de l’EMILIN-1 n'a que peu d'effet sur l'expression des 61 gènes étudiés. Le changement le plus frappant est une diminution de l'expression de FGFR2 (récepteur 2 du facteur de croissance des fibroblastes), diminution similaire à celle d’EMILIN-1, et, après 8 jours, une diminution de l'expression de COL6A1. - CONCLUSION : Dans la peau, Emilin-1 se localise dans le derme, jusqu’à la membrane basale, et interagit avec les composants de la matrice extracellulaire mais aussi avec les complexes d'ancrage. Ces interactions sont importantes pour l'adhésion, la migration, la prolifération cellulaire et suggéreraient qu'Emilin-1 pourrait être important pour le maintien de la structure de la matrice extracellulaire. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Human skin samples for microscopy studies - UV-induced skin ageing - Immunofluorescent labelling - Microscopy - Co-immunoprecipitation - SiRNA silencing of EMILIN-1 - Reverse transcription PCR analysis - Statistical aalysis - RESULTS : In the dermis, Emilin-1 localizes in the extracellular fibrous network and is affected, qualitatively and quantitatively, by chronological ageing - UV exposure also severely affects Emilin-A - Multiphoton microscopy reveals that Emilin-1 colocalize with collagen IV, elastin and is also present in fibroblasts - Co-immunoprecipitation indicates that Emilin-A interacts with collagen I, collagen IV, elastin and laminin-5 - Knockdown of EMILIN-1 leads to a decrease in the expression of FGFR2, decrease similar to that of EMILIN-1 itself and to a decrease in COL6A1 DOI : 10.1111/ics.12524 En ligne : https://drive.google.com/file/d/17JQg8f2GTDgcwDj40B5SjUCKFbrSlgi2/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=32438 [article]

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