Electron microscopy and tomography reveal that sodium 2-naphthalene sulfonate incorporated into perming solutions swells and tilts trichocyte intermediate filaments causing straightening of curly Japanese human hair / Warren G. Bryson in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 41, N° 2 (04/2019)  

[article]  inINTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 41, N° 2 (04/2019) . - p. 132-146 Titre : Electron microscopy and tomography reveal that sodium 2-naphthalene sulfonate incorporated into perming solutions swells and tilts trichocyte intermediate filaments causing straightening of curly Japanese human hair Type de document : texte imprimé Auteurs : Warren G. Bryson, Auteur ; D. P. Harland, Auteur ; J. P. Caldwell, Auteur ; J. A. Vernon, Auteur ; R. J. Wall, Auteur ; J. L. Woods, Auteur ; S. Nagase, Auteur ; T. Itou, Auteur ; K. Koike, Auteur Année de publication : 2019 Article en page(s) : p. 132-146 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Cheveux -- Lissage Cheveux -- Soins et hygiène Microscopie électronique Permanente (coiffure) Statistique Traitement chimique Index. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : - Objectif : Un nouveau procédé de soin des cheveux a été spécialement conçu pour lisser les cheveux ondulés des Japonaises. Le procédé utilise le sulfonate de naphthalène-2 sodium (SNS) dans les étapes de réduction et d'oxydation du procédé conventionnel de permanente. Notre objectif était de comprendre la façon dont ce procédé induisait le lissage des cheveux en mesurant les différences de changement morphologique et ultrastructural entre les cheveux non traités et ceux soumis à une permanente conventionnelle et une permanente à base de SNS. Des fibres de laine de mérinos non traitées et soumises à une permanente à base de SNS ont été utilisées pour confirmer les changements structurels. - Méthodes : Des échantillons de cheveux japonais ont été utilisés pour mesurer la courbure d'une fibre isolée avant et après le traitement de permanente. Une méthode de coloration argent a été mise au point pour colorer les fibres de cheveux sans changer la courbure des fibres afin de pouvoir utiliser la microscopie électronique en transmission pour mesurer les modifications des dimensions en largeur de tous les composants structurels du filament, de la cellule aux protéines. Une tomographie électronique a déterminé les pentes intermédiaires et les changements de pente des filaments après permanente à base de SNS par rapport à l'axe longitudinal central de la fibre. - Résultats : On a constaté que la permanente à base de SNS induisait un gonflement en largeur plus important que la permanente classique des cellules paracorticales de la laine; de la cuticule, du complexe de la membrane cellulaire cuticulaire et de la distance centre à centre des macrofibrilles du cheveu; et des filaments intermédiaires dans la laine et les cheveux. Dans les cheveux ondulés, la permanente à base de SNS a provoqué à la fois un gonflement et une inclinaison des filaments intermédiaires des macrofibrilles hélicoïdales, entraînant une légère contraction longitudinale des macrofibrilles. Au total, le gonflement et l'inclinaison étaient plus importants dans les macrofibrilles hélicoïdales des cellules corticales de type B situées principalement dans la moitié convexe de la fibre. La présence d'un pourcentage plus élevé de macrofibrilles hélicoïdales dans la moitié convexe par rapport à la moitié concave de la fibre a entraîné une contraction différentielle entre les deux moitiés qui a entraîné le redressement de la fibre courbée. Un modèle mécanique a été proposé pour expliquer comment la permanente à base de SNS lissait les cheveux bouclés. - Conclusion : Les effets de la permanente conventionnelle et à base de SNS sur les composants morphologiques et ultrastructuraux des cheveux japonais ondulés et des fibres de laine très frisés de mérinos ont permis de mieux comprendre le mécanisme du changement de courbure des fibres. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Human scalp hair and merino wool samples - Conventional perming and sodium 2-naphthalene sulfonate perming methods - Staining of fibres for TEM - 2D TEM sample preparation for subsequent structural imaging and analysis - Electron tomography for determining 3D IF arrangements in cortical cells - RESULTS AND DISCUSSION : TEM observations of the effect of perming on JHH - Results and discussion of IF arrangements in JHH determined by electron tomography - CONCLUSIONS : Effectiveness of materials and methods - 2D TEM conclusions - APPENDIX 1 : RESULTS AND DISCUSSION OF WOOL STUDIES - TEM OBSERVATIONS OF THE EFFECT OF PERMING ON WOOL : Performance of aqueous silver stain methods in JHH as observed by 2D TEM - Size of paracortical cells in Merino wool before and after SNS perming - Intermediate filament diameter detemrination in wool - APPENDIX II : SNS STRAIGHTENINGN MECHANISMS IN CURVED JHH - APPENDIX III : DATA SUMMARY DOI : 10.1111/ics.12517 En ligne : https://drive.google.com/file/d/1-D9gDmh-e8Q4753ljV9gzE6o1BgOsYDJ/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=32434 [article]

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Improved two-dimensional electrophoretic mapping of Japanese human hair proteins ; application to curved and straight Japanese human hairs ; and protein identification by MALDI MS and MS/MS quadrupole time-of-flight mass spectrometry / W. G. Bryson in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 42, N° 4 (08/2020)  

[article]  inINTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 42, N° 4 (08/2020) . - p. 346-358 Titre : Improved two-dimensional electrophoretic mapping of Japanese human hair proteins ; application to curved and straight Japanese human hairs ; and protein identification by MALDI MS and MS/MS quadrupole time-of-flight mass spectrometry Type de document : document électronique Auteurs : W. G. Bryson, Auteur ; A. C. McCormack, Auteur ; J. E. Plowman, Auteur ; A. J. Grosvenor, Auteur ; C. J. Murphy, Auteur ; S. Nagase, Auteur ; T. Itou, Auteur ; K. Koike, Auteur Année de publication : 2020 Article en page(s) : p. 346-358 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Bases de données Cheveux Electrophorèse kératines La kératine est une protéine, synthétisée et utilisée par de nombreux êtres vivants comme élément de structure, et également l'exemple-type de protéine fibreuse. La kératine est insoluble, et peut être retrouvée sur l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, ce qui leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau formant une callosité. Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement. Les morceaux de kératine qui restent emprisonnés dans les cheveux sont couramment appelés des pellicules. La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse, elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un haut taux d'acides aminés à base de soufre, principalement la cystéine, qui forment un pont disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine. Il y a deux principales formes de kératines : l'alpha-kératine, ou α-keratin, présente chez les mammifères notamment, dont l'humain, et la bêta-kératine, ou β-keratin, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence. Chez l'être humain, la kératine est fabriquée par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine (pigment fabriqué par les mélanocytes), se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil. (Wikipedia) Protéines Spectrométrie de masse Index. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : - Objectives : To evaluate improved protein extraction and two-dimensional electrophoresis (2DE) separation methods with Japanese reference human hair (JRH); to determine whether fibre curvature is related to protein composition in curly and straight Japanese women’s human hair (JHH) samples; and to identify proteins from JRH 2DE maps and expression differences between curly and straight JHH. - Methods : Hair keratin and keratin-associated proteins (KAPs) were extracted intact with dithiothreitol or tris(2-carboxyethyl) phosphine from JRH or from curved or straight JHH. Extracted proteins were isoelectric-focused on first-dimensional pH gradient gel strips, then separated by molecular weight on laboratory-made, second-dimension, large format gels. The software compared protein abundance between duplicate 2DE gels of curved and straight JHH. Thirty-eight proteins from a JRH 2DE gel were enzyme-cleaved for MALDI-TOF-MS analysis to determine peptide composition, and where possible, de novo sequencing gave peptide sequence data. An in-house human hair protein database incorporating ninety-eight annotated protein sequences assisted MS analysis. - Results : 2DE gels of tris(2-carboxyethyl) phosphine-extracted JRH improved keratin and KAP resolution and number compared to those of dithiothreitol-extracted JRH and published commercially made second-dimensional gels. Silver-stained 2DE gels of the straight or curved JHH sets were remarkably similar. Over-staining to reveal basic proteins caused poor resolution of the major acidic protein classes. Software comparisons of fifty-nine resolved proteins revealed two were significantly different in abundance between curved and straight hairs but in insufficient amounts for MS analysis. MS identified twelve proteins from a JRH CBBG-stained 2DE gel: six type II keratins, three type I keratins and three high sulphur proteins. A further eight were potential conformational isoforms and isoelectric variants of the identified proteins bringing the total to twenty identified or partially identified proteins. - Conclusion : Root-end human hair extraction with tris(2-carboxyethyl) phosphine improves protein resolution and visualizes more proteins on large format 2DE gels. The two minor protein differences between duplicate straight or curved JHH 2DE gels were unlikely to change fibre structure from straight to curved hair. MS results confirmed that multiple isoforms exist of various hair proteins. Low sequence coverage prevented distinction between members in rows of homologous protein spots of similar molecular weight. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Materials - Japanese human scalp hair samples - JHH protein extraction methods - Large format 2DE method for the separation of hair proteins from JRH and JHH - Comparative analysis of protein expression with 2DE gel software - 2DE gel analysis of curved and straight whole-fibre JHH sample sets - The contribution of the cellular components to the total fibre volume of JHH - Mass spectrometric identification of JRH and JHH 2DE-resolved proteins - RESULTS AND DISCUSSION : The contribution of cellular components to the total fibre volume of JRH - Hair protein separations on 2DE gels - Mass spectral analysis of JRH proteins DOI : https://doi.org/10.1111/ics.12621 En ligne : https://drive.google.com/file/d/1xpiPo1HnSTYk-I5vdpQ3POHVJz5r4jPy/view?usp=shari [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=35286 [article]

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