La lipofuscine est un pigment cellulaire brun composé de débris de molécules.
Elle apparait dans les cellules épithéliales et conjonctives en voie de sénescence ou de dégénération. Il est probable que la lipofuscine ne soit pas seulement une conséquence du vieillissement mais qu'elle y contribue. Les neurones, le cœur et la peau des personnes âgées contiennent des quantités particulièrement importantes de lipofuscine. On en trouve aussi dans la sueur chez des personnes qui présentent une chromhydrose.
Ce pigment intervient également dans la coloration de l'iris de certains yeux verts.
Certaines études montrent que l'utilisation du Diméthylaminoéthanol (DMAE) pourrait réduire la production de lipofuscine.

- Biologie : La lipofuscine vient du vieillissement des lysosomes contenus dans toutes les cellules. Quand les lysosomes sont âgés, ils ne peuvent plus se dégrader eux-mêmes car ils ont perdu leur activité enzymatique. Ils deviennent alors des corps résiduels qui vont persister très longtemps dans la cellule, formant un dépôt de lipofuscine.
Au niveau neuronal, la quantité de ces dépôts de lipofuscine est proportionnelle à l'âge du neurone. Ceci s'explique par le fait que les cellules nerveuses ne sont pas renouvelées
et que ces corps résiduels ne sont pas dégradés ou évacués.

- Symptôme : Apparition de taches brunes à la surface de la peau, appelées aussi taches de vieillesse, dues à la présence de dépôts de lipofuscine émanant de ces corps résiduels lysosomiaux dans les cellules cutanées, le plus souvent d'une peau âgée ou trop exposée aux rayons du soleil. (Wikipedia)

Les protéasomes sont des complexes enzymatiques multiprotéiques que l'on retrouve chez les eucaryotes, les archées ainsi que chez quelques bactéries de l'ordre Actinomycetales. Dans les cellules eucaryotes, ils se trouvent dans le noyau, le cytosol et associés au réticulum endoplasmique. Leur fonction principale est de dégrader les protéines mal repliées, dénaturées ou obsolètes de manière ciblée. Cette dégradation se fait par protéolyse, une réaction chimique qui coupe les liaisons peptiques et qui est effectuée par des enzymes appelées protéases. La protéine est ainsi découpée en peptides longs de 7 à 9 acides aminés qui seront ensuite hydrolysés hors du protéasome et recyclés. Les protéines sont marquées pour la dégradation par une protéine appelée ubiquitine. Ce marquage est réalisé par l'action coordonnée de trois types d'enzymes. Une fois le marquage par une première molécule d'ubiquitine réalisé, d'autres ubiquitines vont être rajoutées à sa suite. Il faudra une chaîne d'au moins quatre ubiquitines pour que le protéasome 26S reconnaisse la protéine à dégrader. Il existe un compartiment pour celui-ci.
Le protéasome a une forme de baril et possède une cavité en son centre cernée par quatre anneaux, fournissant ainsi un espace clos pour la digestion des protéines. Chaque anneau est composé de sept protéines : les deux anneaux intérieurs sont constitués de sept sous-unités β qui contiennent le site actif de la protéase, tandis que les deux anneaux extérieurs contiennent sept sous-unités α dont le rôle consiste à maintenir l'ouverture par laquelle les protéines à dégrader pénètrent dans le baril: ces sous-unités α sont capables de reconnaître les marqueurs de polyubiquitine qui régulent le processus de dégradation. L'ensemble est connu sous le terme de complexe protéasome-ubiquitine.