Redox proteomic evaluation of bleaching and alkali damage in human hair / Jolon M. Dyer in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 35, N° 6 (12/2013)  

[article]  inINTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 35, N° 6 (12/2013) . - p. 555-561 Titre : Redox proteomic evaluation of bleaching and alkali damage in human hair Type de document : texte imprimé Auteurs : Jolon M. Dyer, Auteur ; F. Bell, Auteur ; H. Koehn, Auteur ; J. A. Vernon, Auteur ; C. D. Cornellison, Auteur ; S. Clerens, Auteur ; D. P. Harland, Auteur Année de publication : 2013 Article en page(s) : p. 555-561 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Agents de blanchiment Analyse spectrale Cheveux -- Soins et hygiène Chimie analytique kératines La kératine est une protéine, synthétisée et utilisée par de nombreux êtres vivants comme élément de structure, et également l'exemple-type de protéine fibreuse. La kératine est insoluble, et peut être retrouvée sur l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, ce qui leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau formant une callosité. Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement. Les morceaux de kératine qui restent emprisonnés dans les cheveux sont couramment appelés des pellicules. La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse, elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un haut taux d'acides aminés à base de soufre, principalement la cystéine, qui forment un pont disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine. Il y a deux principales formes de kératines : l'alpha-kératine, ou α-keratin, présente chez les mammifères notamment, dont l'humain, et la bêta-kératine, ou β-keratin, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence. Chez l'être humain, la kératine est fabriquée par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine (pigment fabriqué par les mélanocytes), se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil. (Wikipedia) Oxydoréduction Stress oxydatif Index. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : Objectif : La modification des protéines et des dégâts dans les cheveux humains qui résultent du stress des traitements cosmétiques et de l'environnement produit des changements de caractéristiques visuelles et tactiles corrélés avec la perception de la qualité des cheveux par des consommateurs. Cette étude décrit l’évaluation au niveau moléculaire de la modification résultant du traitement au peroxyde (blanchiment) et du redressement alcalin (lissage). Méthodes : Un profilage protéomique redox de tresses de cheveux vierges blanchis et lissés a été réalisé, avec une caractérisation qualitative globale de la modification et de l’évaluation semi-quantitative des dommages par l'adaptation d'une nouvelle notation des dommages. Les modifications du système ont été assignés à des endroits précis dans le protéome de cheveux et une gamme de peptides potentiels marqueurs de dommages ont été identifiés. Résultats : Les cheveux vierges contenaient un niveau de base de modification, conforme à l'agression oxydatif environnemental au cours de la croissance des cheveux. Le peroxyde d'hydrogène de blanchiment a entraîné une augmentation significative des niveaux des dommages oxydatifs observables au niveau moléculaire. Étonnamment, ce traitement a également entraîné des niveaux accrus de déhydroalanine et des produits de la déshydratation; ces modifications sont typiquement associés à un traitement alcalin et thermique et n'ont pas encore été signalés pour le traitement au peroxyde. Un traitement de relaxation avec de l'hydroxyde de sodium augmente la formation de déhydroalanine et des produits de la déshydratation, et les niveaux de l'oxydation modérément accrus. La cystéine a été le site de modification prédominant pour les dommages dus au blanchiment et au traitement alcali. Conclusion : Cette étude confirme l'utilité et la puissance des approches protéomiques pour la caractérisation de la modification de cheveux. Ceci offre la possibilité d'une application de la méthode à une large gamme de types de dégâts, ainsi qu’à l’évaluation des nouvelles technologies de réparation et d'atténuation des dégâts. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Samples - Extraction and digestion - Mass spectrometry - Bioinformatics and data analysis - RESULTS : Oxidative damage - Alkali damage - Proteomic damage profiling - Virgin hair - Bleached hair - Alkali-treated or relaxed hair - Redox damage marker peptide DOI : 10.1111/ics.12076 En ligne : http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/ics.12076 Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=19916 [article]

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Redox proteomic evaluation of oxidative modification and recovery in a 3D reconstituted human skin tissue model exposed to UVB / J. M. Dyer in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 39, N° 2 (04/2017)

[article]  inINTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 39, N° 2 (04/2017) . - p. 197-205 Titre : Redox proteomic evaluation of oxidative modification and recovery in a 3D reconstituted human skin tissue model exposed to UVB Type de document : texte imprimé Auteurs : J. M. Dyer, Auteur ; S. R. Haines, Auteur ; A. Thomas, Auteur ; W. Wang, Auteur ; R. J. Walls, Auteur ; S. Clerens, Auteur ; D. P. Harland, Auteur Année de publication : 2017 Article en page(s) : p. 197-205 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Chimie analytique Collagène Oxydation Oxydoréduction Peau -- Physiologie Protéomique La protéomique désigne la science qui étudie les protéomes, c'est-à-dire l'ensemble des protéines d'une cellule, d'un organite, d'un tissu, d'un organe ou d'un organisme à un moment donné et sous des conditions données. Dans la pratique, la protéomique s'attache à identifier de manière globale les protéines extraites d'une culture cellulaire, d'un tissu ou d'un fluide biologique, leur localisation dans les compartiments cellulaires, leurs éventuelles modifications post-traductionnelles ainsi que leur quantité. Elle permet de quantifier les variations de leur taux d'expression en fonction du temps, de leur environnement, de leur état de développement, de leur état physiologique et pathologique, de l'espèce d'origine. Elle étudie aussi les interactions que les protéines ont avec d'autres protéines, avec l'ADN ou l'ARN, ou d'autres substances. La protéomique fonctionnelle étudie les fonctions de chaque protéine. La protéomique étudie enfin la structure primaire, secondaire et tertiaire des protéines. (Wikipedia) Rayonnement ultraviolet -- Effets physiologiques Rayonnement ultraviolet B Index. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : Exposure to UV in humans resulting in sunburn triggers a complex series of events that are a mix of immediate and delayed damage mediation and healing. While studies on the effects of UV exposure on DNA damage and repair have been reported, changes in the oxidative modification of skin proteins are poorly understood at the molecular level, despite the important role played by structural proteins in skin tissue, and the effect of the integrity of these proteins on skin appearance and health. Proteomic molecular mapping of oxidation was here applied to try to enhance understanding of skin damage and recovery from oxidative damage and UVB exposure. A redox proteomic-based approach was applied to evaluating skin protein modification when exposed to varying doses of UVB after initial oxidative stress, via tracking changes in protein oxidation during the healing process in vitro using a full-thickness reconstituted human skin tissue model. Bioassays and structural evaluation confirmed that our cultured skin tissues underwent a normal physiological response to UVB exposure. A set of potential skin marker peptides was generated, for use in tracking skin protein oxidative modification. Exposure to UVB after thermal oxidative stress was found to result in higher levels of skin protein oxidation than a non-irradiated control for up to seven days after exposure. Recovery of the skin proteins from oxidative stress, as assessed by the overall protein oxidation levels, was found to be impaired by UVB exposure. Oxidative modification was largely observed in skin structural proteins. Exposure of skin proteins to UVB exacerbates oxidative damage to structural skin proteins, with higher exposure levels leading to increasingly impaired recovery from this damage. This has potential implications for the functional performance of the proteins and inter-related skin health and cosmetic appearance. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Skin tissue cultures - Irradiation and sampling - proteomics- Redox modification scoring - Bioassays - Microscopy - RESULTS AND DISCUSSION : Bioassays - Redox proteomic evaluation - Structural evaluation DOI : 10.1111/ics.12365 Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=28250 [article]

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The physical and chemical disruption of human hair after bleaching – studies by transmission electron microscopy and redox proteomics / A. J. Grosvenor in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 40, N° 6 (12/2018)

[article]  inINTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 40, N° 6 (12/2018) . - p. 536-548 Titre : The physical and chemical disruption of human hair after bleaching – studies by transmission electron microscopy and redox proteomics Type de document : texte imprimé Auteurs : A. J. Grosvenor, Auteur ; Santanu Deb-Choudhury, Auteur ; P. G. Middlewood, Auteur ; A. Thomas, Auteur ; E. Lee, Auteur ; J. A. Vernon, Auteur ; J. L. Woods, Auteur ; C. Taylor, Auteur ; F. I. Bell, Auteur ; S. Clerens, Auteur Année de publication : 2018 Article en page(s) : p. 536-548 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Cheveux -- Anatomie Cheveux -- Blanchiment Cheveux -- Détérioration Cheveux -- Soins et hygiène Chimie analytique Décoloration Oxydation Peroxydes Protéines Index. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : OBJECTIF : Comprendre les effets structurels et chimiques de la décoloration cosmétique au peroxyde sur les cheveux. MÉTHODES : Les cheveux ont été progressivement décolorés en utilisant un traitement alcalin au peroxyde–persulfate. Les protéines perdues par lessivage ont été examinées à l'aide d'une analyse d'acides aminés et d'un séquençage par spectrométrie de masse. La lésion de la fibre a été évaluée grâce à la microscopie électronique en transmission, l'analyse des acides aminés et la protéomique redox. RÉSULTATS : La perte de protéines par lessivage augmentait avec l'intensité de la décoloration. Les protéines lessivées ne se limitaient pas à la cuticule, mais comprenaient également les filaments intermédiaires corticaux et les protéines matricielles associées à la kératine. Les protéines lessivées ont été progressivement oxydées à mesure que l'intensité de la décoloration augmentait. Les fibres décolorées présentaient des lésions substantielles au niveau des couches de la cuticule et du cortex. Une dégradation étendue des granules de mélanine était présente même après la décoloration la plus douce. L'oxydation des protéines dans les fibres décolorées concernait principalement les filaments intermédiaires corticaux – protéines capillaires les plus abondantes – et ciblait les acides aminés soufrés, en particulier la conversion des ponts disulfures de cystine en acide cystéique. CONCLUSION : Les traitements chimiques au peroxyde accèdent rapidement au cortex, provoquant des lésions oxydatives non ciblées dans la fibre, en plus de la perte souhaitée de mélanine. La pénétration du peroxyde est probablement facilitée par la dégradation structurelle considérable des couches de la cuticule des fibres capillaires. Les conséquences de l'action du peroxyde au niveau de la cuticule et du cortex sont l'oxydation des protéines et, par conséquent, la perte des protéines de la fibre qui est corrélée à l'intensité de la décoloration. Note de contenu : - INTRODUCTION : Hair and damage effects and causes - METHODS AND MATERIALS : Samples and reagents - Whole hair analysis - Hair leachate analysis - Structural analysis - Amino acid analysis - Proteonic analysis - Transmission electron microscopy - RESULTS AND DISCUSSION : Hair integrity-leaching - Effect on the fibre DOI : 10.1111/ics.12495 Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=31580 [article]

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