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Auteur Santanu Deb-Choudhury
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- AgResearch Limited, Lincoln Research Centre, Christchurch - New Zealand
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Redox proteomics analysis of hair shaft proteins upon hydrothermal and alkaline insult / Evelyne Maes in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 44, N° 1 (02/2022)
[article]
Titre : Redox proteomics analysis of hair shaft proteins upon hydrothermal and alkaline insult Type de document : document électronique Auteurs : Evelyne Maes, Auteur ; Santanu Deb-Choudhury, Auteur ; Stefan Clerens, Auteur ; Stephanie L. Davis, Auteur ; Michael G. Davis, Auteur ; J. M. Marsh, Auteur ; Robert J. Willicut, Auteur ; Jolon M. Dyer, Auteur Année de publication : 2022 Article en page(s) : p. 82-90 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Analyse spectrale
Cheveux -- analyse
Cheveux -- Soins et hygiène
Chimie analytique
Oxydoréduction
Produits capillaires
ProtéomiqueLa protéomique désigne la science qui étudie les protéomes, c'est-à -dire l'ensemble des protéines d'une cellule, d'un organite, d'un tissu, d'un organe ou d'un organisme à un moment donné et sous des conditions données.
Dans la pratique, la protéomique s'attache à identifier de manière globale les protéines extraites d'une culture cellulaire, d'un tissu ou d'un fluide biologique, leur localisation dans les compartiments cellulaires, leurs éventuelles modifications post-traductionnelles ainsi que leur quantité.
Elle permet de quantifier les variations de leur taux d'expression en fonction du temps, de leur environnement, de leur état de développement, de leur état physiologique et pathologique, de l'espèce d'origine. Elle étudie aussi les interactions que les protéines ont avec d'autres protéines, avec l'ADN ou l'ARN, ou d'autres substances.
La protéomique fonctionnelle étudie les fonctions de chaque protéine.
La protéomique étudie enfin la structure primaire, secondaire et tertiaire des protéines. (Wikipedia)Index. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : - Objective : Human hair is regularly subjected to chemical and physical insults, such as heat, UV-irradiation and alkaline hair care products. These insults result in molecular modifications at the hair protein level that underpin mechanical and sensory property changes in the fibres. These changes can manifest itself in reduced hair quality and performance attributes observable to the consumer. In this work, changes in protein modification as a result of heat and alkaline treatments are determined.
- Methods : Redox proteomic profiling using high-resolution mass spectrometry was applied to map and evaluate amino acid residue modifications in human hair exposed to a combination of thermal treatments and alkali exposure with the aim to understand the underlying chemical processes.
- Results : Our results show that an increase in redox-related modifications is associated with exposure to higher levels of hydrothermal and alkaline insult. Post-translational modification profiling at the protein primary structural level delivered some further insights into the site-specificity of these modifications, with a clear increase in the number of cysteic acid modifications noticed in samples subjected to more extreme insults.
- Conclusion : Pinpointing modification sides within proteins and the hair shaft proteome can be used as a basis for employing mitigation or repair strategies of hair protein damage caused by environmental or hair treatment-related insults.Note de contenu : - Experimental design
- Sample preparation
- LC-MS/MS
- Protein identification
- Redox assessment
- ScoringDOI : https://doi.org/10.1111/ics.12756 En ligne : https://drive.google.com/file/d/12gq0qXOVakOj9x0ajDqBLGR9b1WAVMIM/view?usp=shari [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=37261
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 44, N° 1 (02/2022) . - p. 82-90[article]Exemplaires
Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité aucun exemplaire The influence of copper(II) ions on wool photostability in the dry state / Hu Zhang in COLORATION TECHNOLOGY, Vol. 129, N° 5 (10/2013)
[article]
Titre : The influence of copper(II) ions on wool photostability in the dry state Type de document : texte imprimé Auteurs : Hu Zhang, Auteur ; Santanu Deb-Choudhury, Auteur ; Jeffrey Plowman, Auteur ; Keith R. Millington, Auteur ; Jolon M. Dyer, Auteur Année de publication : 2013 Article en page(s) : p. 323-329 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Couleurs -- Stabilité
Ions cuivre
Laine
Photostabilité
Teinture -- Fibres textilesIndex. décimale : 667.3 Teinture et impression des tissus Résumé : It has been hypothesised that the presence of trace metals in wool, notably copper and iron, has an influence on the formation of free radicals under irradiation and thereby affects the photostability of wool and wool products, particularly in the wet state. There has been limited research evaluating the influence of copper ions on wool photodiscoloration. This study examined the relative photodiscoloration of wool bound with varied amounts of copper(II) ions under UVA, UVB and blue light irradiation in the dry state. Total reflectance and visible/near-infrared absorbance spectra, tryptophan-type fluorescence (λex = 295 nm, λem = 340 nm) and photoinduced chemiluminescence emissions of natural wool and copper(II)-treated wool were characterised and contrasted. CIELAB colour space, D1925 yellowness and CIE whiteness values measured from irradiated wool samples indicate that wool treated with copper(II) solution at a higher concentration yellowed faster and experienced greater overall colour changes under UVA and UVB irradiation, whereas copper(II)-treated wool seemed to be more photostable than untreated natural wool under blue light irradiation. It was also observed that binding copper ions to wool resulted in decreased tryptophan-type fluorescence and photoinduced chemiluminescence emissions relative to untreated natural wool. Note de contenu : - EXPERIMENTAL : Atomic absorption spectroscopy - Ultraviolet/visible spectroscopy - Visible/near-infrared spectroscopy - Photoinduced chemiluminescence - Fluorescence spectroscopy - Light source and irradiation - Colour measurement
- RESULTS AND DISCUSSION : Copper uptake by wool - Photostability of wool fabric - Effect of copper(II) on trytophan-type fluorescence in wool - Photoinduced chemiluminescence emissions from copper(II)-wool formationDOI : 10.1111/cote.12039 En ligne : http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/cote.12039/pdf Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=19349
in COLORATION TECHNOLOGY > Vol. 129, N° 5 (10/2013) . - p. 323-329[article]Réservation
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Exemplaires (1)
Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 15533 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible The physical and chemical disruption of human hair after bleaching – studies by transmission electron microscopy and redox proteomics / A. J. Grosvenor in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 40, N° 6 (12/2018)
[article]
Titre : The physical and chemical disruption of human hair after bleaching – studies by transmission electron microscopy and redox proteomics Type de document : texte imprimé Auteurs : A. J. Grosvenor, Auteur ; Santanu Deb-Choudhury, Auteur ; P. G. Middlewood, Auteur ; A. Thomas, Auteur ; E. Lee, Auteur ; J. A. Vernon, Auteur ; J. L. Woods, Auteur ; C. Taylor, Auteur ; F. I. Bell, Auteur ; S. Clerens, Auteur Année de publication : 2018 Article en page(s) : p. 536-548 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Cheveux -- Anatomie
Cheveux -- Blanchiment
Cheveux -- Détérioration
Cheveux -- Soins et hygiène
Chimie analytique
Décoloration
Oxydation
Peroxydes
ProtéinesIndex. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : OBJECTIF : Comprendre les effets structurels et chimiques de la décoloration cosmétique au peroxyde sur les cheveux.
MÉTHODES : Les cheveux ont été progressivement décolorés en utilisant un traitement alcalin au peroxyde–persulfate. Les protéines perdues par lessivage ont été examinées à l'aide d'une analyse d'acides aminés et d'un séquençage par spectrométrie de masse. La lésion de la fibre a été évaluée grâce à la microscopie électronique en transmission, l'analyse des acides aminés et la protéomique redox.
RÉSULTATS : La perte de protéines par lessivage augmentait avec l'intensité de la décoloration. Les protéines lessivées ne se limitaient pas à la cuticule, mais comprenaient également les filaments intermédiaires corticaux et les protéines matricielles associées à la kératine. Les protéines lessivées ont été progressivement oxydées à mesure que l'intensité de la décoloration augmentait. Les fibres décolorées présentaient des lésions substantielles au niveau des couches de la cuticule et du cortex. Une dégradation étendue des granules de mélanine était présente même après la décoloration la plus douce. L'oxydation des protéines dans les fibres décolorées concernait principalement les filaments intermédiaires corticaux – protéines capillaires les plus abondantes – et ciblait les acides aminés soufrés, en particulier la conversion des ponts disulfures de cystine en acide cystéique.
CONCLUSION : Les traitements chimiques au peroxyde accèdent rapidement au cortex, provoquant des lésions oxydatives non ciblées dans la fibre, en plus de la perte souhaitée de mélanine. La pénétration du peroxyde est probablement facilitée par la dégradation structurelle considérable des couches de la cuticule des fibres capillaires. Les conséquences de l'action du peroxyde au niveau de la cuticule et du cortex sont l'oxydation des protéines et, par conséquent, la perte des protéines de la fibre qui est corrélée à l'intensité de la décoloration.Note de contenu : - INTRODUCTION : Hair and damage effects and causes
- METHODS AND MATERIALS : Samples and reagents - Whole hair analysis - Hair leachate analysis - Structural analysis - Amino acid analysis - Proteonic analysis - Transmission electron microscopy
- RESULTS AND DISCUSSION : Hair integrity-leaching - Effect on the fibreDOI : 10.1111/ics.12495 Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=31580
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 40, N° 6 (12/2018) . - p. 536-548[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 20570 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible