[article]
Titre : |
Effects of pretanning processes on collagen structure and reactivity |
Type de document : |
texte imprimé |
Année de publication : |
2013 |
Article en page(s) : |
p. 23-30 |
Note générale : |
Bibliogr. |
Langues : |
Américain (ame) |
Catégories : |
Collagène GélatineLa gélatine est une substance solide translucide, transparente ou légèrement jaune, presque sans goût et sans odeur, obtenue par l'ébullition prolongée de tissus conjonctifs (peaux) ou d'os d'animaux (principalement porc, bœuf, poisson). Elle possède de nombreuses applications dans le domaine culinaire, la médecine, les industries agroalimentaire et pharmaceutique.
En matière d’étiquetage, la gélatine est considérée par la norme européenne3 comme un ingrédient et non pas comme un additif, c'est pourquoi elle n'a pas de numéro E. Hors Union européenne, elle est considérée par certains pays comme un additif gélifiant et on peut la trouver avec la dénomination E441.
La gélatine est un mélange de protéines obtenu par hydrolyse partielle du collagène extrait de la peau comme la peau de porc (cochon), des os, des cartilages, etc. Les liaisons moléculaires entre les fibres de collagène sont alors brisées. Mélangée à de l'eau, la gélatine forme un gel colloïdal semi-solide thermo-réversible (il fond lorsqu'il est chauffé et recouvre son aspect gélatineux lorsqu'il est refroidi). Sous forme déshydratée, par contre, la gélatine n'a pas de point de fusion et devient friable ou brûle quand elle est chauffée à trop haute températureLa rhéologie de la gélatine se caractérise par un comportement viscoélastique, et des contraintes trop élevées ou appliquées trop rapidement peuvent entraîner une rupture fragile (fracturation) ou ductile6. Le caractère plutôt élastique/fragile ou plutôt visqueux/ductile dépend de la concentration en gélatine de la solution aqueuse et de la température, ainsi que de la durée de la mise sous contrainteLes acides aminés constituant la gélatine sont : la glycine (21 %), la proline (12 %), l'hydroxyproline (12 %), l'acide glutamique (10 %), l'alanine (9 %), l'arginine (8 %), l'acide aspartique (6 %), la lysine (4 %), la sérine (4 %), la leucine (3 %), la valine, la phénylalanine et la thréonine (2 %), l'isoleucine et l'hydroxylysine (1 %), la méthionine et l'histidine (< 1 %) et la tyrosine (< 0,5 %). Ces valeurs sont variables (surtout pour les constituants minoritaires) et dépendent de la source de matériaux bruts et de la technique de préparation. La gélatine est constituée à environ 98-99 % (en poids sec) de protéines et contient 18 acides aminés dont huit des neuf acides aminés essentiels à l'Homme. Elle n'a qu'une relative valeur nutritionnelle du fait de l'absence de tryptophane et de son déficit en isoleucine, thréonine et méthionine; elle possède également un taux inhabituellement élevé d'acides aminés non essentiels, la glycine et la proline (qui sont produits par le corps humain). (Wikipedia) Poudre de peaux Prétannage Réactivité (chimie) Structure moléculaire
|
Index. décimale : |
675.2 Préparation du cuir naturel. Tannage |
Résumé : |
The cattle hide, a major byproduct of the US meat industry, is the tanner’s substrate, and also the source of collagen for the food and biomaterials industries. Conversion of animal hides into leather is a multistep process that continually evolves in response to economic and environmental concerns. Processing changes are generally evaluated in terms of impact on tannery costs and quality of leather produced. Because the basis for tanning and other biomaterial applications is the stabilization of the collagen matrix, changes to the molecular characteristics of hide collagen may be expected to impact these applications. In previous studies, we began the development of protocols for production and utilization of powdered hide from specific steps in beam-house processing. In this study, the effects of pretanning processes on the structure, stability and reactivity of hide collagen with tanning materials are evaluated. The results are anticipated to assist the tanner as well as the manufacturers of collagen-based biomaterials and gelatin to better understand their substrate and changes to it that may occur when beam-house processes are altered. |
Note de contenu : |
- MATERIALS
- SAMPLE PREPARATION : Powdered hide preparation - Extracted collagen
- ANALYSES : Scanning Electron Microscopy - Apparent shrinkage temperature - Chromium content - Susceptibility to collagenase - Electrophoresis - Thermal stability of extracted collagen) |
En ligne : |
https://drive.google.com/file/d/1vix_JZs-QQiApKUb80RDu7cjrZzuHWh7/view?usp=drive [...] |
Format de la ressource électronique : |
Pdf |
Permalink : |
https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=16929 |
in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CVIII, N° 1 (01/2013) . - p. 23-30
[article]
|