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Replacement of traditional seawater-soluble pigments by starch and hydrolytic enzymes in polishing antifouling coatings / S. M. Olsen in JOURNAL OF COATINGS TECHNOLOGY AND RESEARCH, Vol. 7, N° 3 (05/2010)
[article]
Titre : Replacement of traditional seawater-soluble pigments by starch and hydrolytic enzymes in polishing antifouling coatings Type de document : texte imprimé Auteurs : S. M. Olsen, Auteur ; L. T. Pedersen, Auteur ; Kim Dam-Johansen, Auteur ; J. B. Kristensen, Auteur ; Søren Kiil, Auteur Année de publication : 2010 Article en page(s) : p. 355-363 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Amidons
EnzymesUne enzyme est une protéine dotée de propriétés catalytiques. Pratiquement toutes les biomolécules capables de catalyser des réactions chimiques dans les cellules sont des enzymes ; certaines biomolécules catalytiques sont cependant constituées d'ARN et sont donc distinctes des enzymes : ce sont les ribozymes.
Une enzyme agit en abaissant l'énergie d'activation d'une réaction chimique, ce qui accroît la vitesse de réaction. L'enzyme n'est pas modifiée au cours de la réaction. Les molécules initiales sont les substrats de l'enzyme, et les molécules formées à partir de ces substrats sont les produits de la réaction. Presque tous les processus métaboliques de la cellule ont besoin d'enzymes pour se dérouler à une vitesse suffisante pour maintenir la vie. Les enzymes catalysent plus de 5 000 réactions chimiques différentes2. L'ensemble des enzymes d'une cellule détermine les voies métaboliques qui peuvent avoir lieu dans cette cellule. L'étude des enzymes est appelée enzymologie.
Les enzymes permettent à des réactions de se produire des millions de fois plus vite qu'en leur absence. Un exemple extrême est l'orotidine-5'-phosphate décarboxylase, qui catalyse en quelques millisecondes une réaction qui prendrait, en son absence, plusieurs millions d'années3,4. Comme tous les catalyseurs, les enzymes ne sont pas modifiées au cours des réactions qu'elles catalysent, et ne modifient pas l'équilibre chimique entre substrats et produits. Les enzymes diffèrent en revanche de la plupart des autres types de catalyseurs par leur très grande spécificité. Cette spécificité découle de leur structure tridimensionnelle. De plus, l'activité d'une enzyme est modulée par diverses autres molécules : un inhibiteur enzymatique est une molécule qui ralentit l'activité d'une enzyme, tandis qu'un activateur de cette enzyme l'accélère ; de nombreux médicaments et poisons sont des inhibiteurs enzymatiques. Par ailleurs, l'activité d'une enzyme décroît rapidement en dehors de sa température et de son pH optimums.
Glucose
Lixiviation
Pigments
Polissage
Revêtements antisalissures:Peinture antisalissures
Revêtements:PeintureIndex. décimale : 667.9 Revêtements et enduits Résumé : The use of starch and hydrolytic enzymes as replacement for traditional polishing pigments (e.g., Cu2O and ZnO) in antifouling coatings has been investigated. The enzymes facilitate a slow conversion of water-insoluble starch into water-soluble glucose, and dissolution of glucose causes the development of a leached (porous) layer in the wetted, outermost part of the coating. Subsequent water–binder interaction at the pore walls gives rise to polishing, in a manner similar to that of conventional antifouling coatings. Different starch types have been evaluated and classified as potential coating ingredients, and the impact of the addition of starch on the functional properties of the coating is described. Starches from rice, corn, and tapioca have been tested, and due to a smaller amount of water-soluble content and lesser tendency to agglomerate, corn starch is preferred. Leaching occurs in all the starch-enzyme coatings tested; however, polishing is only detected for two out of four binder systems investigated. Suitable polishing rates of 7–10 μm/month, based on the enzymatic starch-degradation, have been measured. Controls containing only starch (no enzyme) did not polish. DOI : 10.1007/s11998-009-9191-3 En ligne : https://link.springer.com/content/pdf/10.1007%2Fs11998-009-9191-3.pdf Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=9814
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