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Enzymes microbiennes
Voir aussi
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Bactéries
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Dispase
est une protéase qui clive la fibronectine , le collagène IV et dans une moindre mesure le collagène I. Elle se trouve dans certaines bactéries et peut être isolée à partir de filtrats de culture de Bacillus polymyxa . Il peut être extrait, purifié et utilisé dans la recherche. Il peut être particulièrement utile de séparer les épithéliums embryonnaires et le mésenchyme . La Dispase II est spécifique du clivage des liaisons leucine - phénylalanine .
La Dispase est souvent utilisée pour digérer les cellules primaires adhérentes en culture, car ce traitement s'est avéré plus doux que la digestion à la trypsine. (Wikipedia)
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Enzymes
Une enzyme est une protéine dotée de propriétés catalytiques. Pratiquement toutes les biomolécules capables de catalyser des réactions chimiques dans les cellules sont des enzymes ; certaines biomolécules catalytiques sont cependant constituées d'ARN et sont donc distinctes des enzymes : ce sont les ribozymes.
Une enzyme agit en abaissant l'énergie d'activation d'une réaction chimique, ce qui accroît la vitesse de réaction. L'enzyme n'est pas modifiée au cours de la réaction. Les molécules initiales sont les substrats de l'enzyme, et les molécules formées à partir de ces substrats sont les produits de la réaction. Presque tous les processus métaboliques de la cellule ont besoin d'enzymes pour se dérouler à une vitesse suffisante pour maintenir la vie. Les enzymes catalysent plus de 5 000 réactions chimiques différentes2. L'ensemble des enzymes d'une cellule détermine les voies métaboliques qui peuvent avoir lieu dans cette cellule. L'étude des enzymes est appelée enzymologie.
Les enzymes permettent à des réactions de se produire des millions de fois plus vite qu'en leur absence. Un exemple extrême est l'orotidine-5'-phosphate décarboxylase, qui catalyse en quelques millisecondes une réaction qui prendrait, en son absence, plusieurs millions d'années3,4. Comme tous les catalyseurs, les enzymes ne sont pas modifiées au cours des réactions qu'elles catalysent, et ne modifient pas l'équilibre chimique entre substrats et produits. Les enzymes diffèrent en revanche de la plupart des autres types de catalyseurs par leur très grande spécificité. Cette spécificité découle de leur structure tridimensionnelle. De plus, l'activité d'une enzyme est modulée par diverses autres molécules : un inhibiteur enzymatique est une molécule qui ralentit l'activité d'une enzyme, tandis qu'un activateur de cette enzyme l'accélère ; de nombreux médicaments et poisons sont des inhibiteurs enzymatiques. Par ailleurs, l'activité d'une enzyme décroît rapidement en dehors de sa température et de son pH optimums.
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Subtilisine
La subtilisine est une protéase à sérine qui catalyse l'hydrolyse des protéines avec une faible spécificité en matière de liaison peptidique. Elle agit préférentiellement à proximité d'un grand résidu d'acide aminé non chargé. Elle a été isolée à partir de Bacillus subtilis, d'où son nom, mais est également produite par d'autres bactéries, telles que Bacillus amyloliquefaciens.
La subtilisine de B. subtilis est une protéine de 275 résidus d'acides aminés. Son mécanisme d'action fait intervenir une triade catalytique constituée des résidus Asp-32, His-64 et Ser-221 : bien qu'ils soient distants les uns des autres dans la structure primaire de la protéine, ces trois acides aminés sont voisins dans la structure tertiaire de l'enzyme, dont ils constituent le site actif. Le carboxylate de la chaîne latérale de l'Asp-32 forme une liaison hydrogène avec le proton de l'atome d'azote de l'imidazole de l'His-64. L'autre atome d'azote de l'His-64 forme une liaison hydrogène avec le proton de l'hydroxyle de la Ser-221, dont l'atome d'oxygène est nucléophile. Ce dernier attaque les liaisons peptidiques des substrats, avec l'aide de l'amide de la chaîne latérale de l'Asn-155.
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Ajouter le résultat dans votre panier Affiner la rechercheAnalyzing the mechanism and effect of acid protease in wet blue bating process for leather production in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXV, N° 1 (01/2020)
