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Kinetics of inhibition of type I collagenase by dialdehyde cellulose in stabilization of type I collagen / Gladstone Christopher Jayakumar in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CX, N° 3 (03/2015)
[article]
Titre : Kinetics of inhibition of type I collagenase by dialdehyde cellulose in stabilization of type I collagen Type de document : texte imprimé Auteurs : Gladstone Christopher Jayakumar, Auteur ; Nagarajan Usharani, Auteur ; Arjunan Yasothai, Auteur ; Swarna Vinodh Kanth, Auteur ; Jonnalagadda Raghava Rao, Auteur Année de publication : 2015 Article en page(s) : p. 72-79 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Antienzymes
Cellulose dialdéhyde
CollagénasesLes collagénases sont des enzymes capables de rompre les liaisons peptidiques du collagène. Elles facilitent la destruction des structures extracellulaires lors de la pathogenèse bactérienne. Ce sont des exotoxines.
La production de collagénases peut être induite lors d'une réponse immunitaire, par les cytokines qui stimulent les cellules telles que les fibroblastes et les ostéoplastes et occasionnent indirectement des lésions tissulaires.
Collagène -- StabilitéIndex. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Collagen is one of the widely studied biomaterial for various industrial applications. However, search of eco-friendly and biocompatible stabilizing agent is a thrust research domain. In this research work, application of dialdehyde cellulose (DAC) was studied to understand the effect on the enzymatic and conformational stability in collagen. The secondary structure of collagen is not significantly altered on interaction with DAC. But, it was found that DAC lead to changes in the amplitude of the circular dichroic (CD) spectrum but did not alter the triple helical conformation of collagen. DAC treated collagen exhibited 93% resistance to collagenolytic hydrolysis. Conversely, DAC treated collagenase exhibited 89% inhibition against collagen degradation and the inhibition was found to be concentration dependent. The kinetics of inhibition of collagenase by DAC was derived from the extent of hydrolysis of (2-furanacryloyl-L-leucyl-glycyl-L-prolyl-L-alanine), FALGPA. DAC exhibited non-competitive mode of inhibition against collagenase. CD data on DAC-modified collagenase substantiate the hypothesis that the inhibition of collagenase by DAC arises from secondary and quaternary structural changes in the enzyme. Gaining new insights in understanding the mechanism of stabilization of collagen by DAC through kinetics of inhibition of collagenase was presented. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Materials - Methods - Preparation of DAC - Preparation of crosslinked collagen - Resistance to collagenase - Inhibition of collagenase activity - Kinetic investigation - Inhibition of collagenase by DAC - Conformational changes of DAC stabilized collagen
- RESULTS AND DISCUSSION : Inhibition of collagenase - DAC treated collagenase resistance of native collagen - Conformational changes in DAC stabilized collagen - Conformational changes in DAC treated collagenase - Kinetic analysis of inhibition of collagenase by DAC - Mechanism of inhibition of collagenase by DACEn ligne : https://drive.google.com/file/d/1SE-oSDIEYjm4_Qrm6DaXeblWS7zipi-Z/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=23452
in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CX, N° 3 (03/2015) . - p. 72-79[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 17044 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible The tanning performance of dialdehyde cellulose prepared by electrochemical oxidation system / Hui Chen in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 103, N° 6 (11-12/2019)
[article]
Titre : The tanning performance of dialdehyde cellulose prepared by electrochemical oxidation system Type de document : texte imprimé Auteurs : Hui Chen, Auteur ; Yao Hu, Auteur ; Qhu-Qing Li, Auteur ; Li-Wei Chen, Auteur ; Jie Yi, Auteur ; Zhihua Shan, Auteur ; Dai Rui, Auteur Année de publication : 2019 Article en page(s) : p. 305-310 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Agents de tannage
Caractérisation
Cellulose dialdéhyde
Cuirs et peaux -- Propriétés mécaniques
Cuirs et peaux de chèvres
Electrochimie
GélatineLa gélatine est une substance solide translucide, transparente ou légèrement jaune, presque sans goût et sans odeur, obtenue par l'ébullition prolongée de tissus conjonctifs (peaux) ou d'os d'animaux (principalement porc, bœuf, poisson). Elle possède de nombreuses applications dans le domaine culinaire, la médecine, les industries agroalimentaire et pharmaceutique.
En matière d’étiquetage, la gélatine est considérée par la norme européenne3 comme un ingrédient et non pas comme un additif, c'est pourquoi elle n'a pas de numéro E. Hors Union européenne, elle est considérée par certains pays comme un additif gélifiant et on peut la trouver avec la dénomination E441.
La gélatine est un mélange de protéines obtenu par hydrolyse partielle du collagène extrait de la peau comme la peau de porc (cochon), des os, des cartilages, etc. Les liaisons moléculaires entre les fibres de collagène sont alors brisées. Mélangée à de l'eau, la gélatine forme un gel colloïdal semi-solide thermo-réversible (il fond lorsqu'il est chauffé et recouvre son aspect gélatineux lorsqu'il est refroidi). Sous forme déshydratée, par contre, la gélatine n'a pas de point de fusion et devient friable ou brûle quand elle est chauffée à trop haute températureLa rhéologie de la gélatine se caractérise par un comportement viscoélastique, et des contraintes trop élevées ou appliquées trop rapidement peuvent entraîner une rupture fragile (fracturation) ou ductile6. Le caractère plutôt élastique/fragile ou plutôt visqueux/ductile dépend de la concentration en gélatine de la solution aqueuse et de la température, ainsi que de la durée de la mise sous contrainteLes acides aminés constituant la gélatine sont : la glycine (21 %), la proline (12 %), l'hydroxyproline (12 %), l'acide glutamique (10 %), l'alanine (9 %), l'arginine (8 %), l'acide aspartique (6 %), la lysine (4 %), la sérine (4 %), la leucine (3 %), la valine, la phénylalanine et la thréonine (2 %), l'isoleucine et l'hydroxylysine (1 %), la méthionine et l'histidine (< 1 %) et la tyrosine (< 0,5 %). Ces valeurs sont variables (surtout pour les constituants minoritaires) et dépendent de la source de matériaux bruts et de la technique de préparation. La gélatine est constituée à environ 98-99 % (en poids sec) de protéines et contient 18 acides aminés dont huit des neuf acides aminés essentiels à l'Homme. Elle n'a qu'une relative valeur nutritionnelle du fait de l'absence de tryptophane et de son déficit en isoleucine, thréonine et méthionine; elle possède également un taux inhabituellement élevé d'acides aminés non essentiels, la glycine et la proline (qui sont produits par le corps humain). (Wikipedia)
Oxydation
Tannage organiqueIndex. décimale : 675.2 Préparation du cuir naturel. Tannage Résumé : The aim of this study was to develop a new dialdehyde cellulose tanning agent and discuss its tanning performance. Firstly, cellulose was dissolved with sodium hydroxide and urea. Secondly, dialdehyde cellulose was prepared by an electrochemical oxidation system. The obtained dialdehyde cellulose contained 68.48% aldehyde groups. The reaction between dialdehyde cellulose and gelatin has been verified by the determination by Fourier transformed infrared testing.
When pickled goatskin was tanned with dialdehyde cellulose, the optimal conditions were, dosage of dialdehyde cellulose 25%, initial pH4.5, tanning temperature 35°C. The tanned goat garment crust leather had a shrinkage temperature 82.2°C, tensile strength 28.23MPa, elongation at break 48.35%, all of which meet the standard for goat garment leather. After ageing for 20 days, all characteristics remained stable indicating that dialdehyde cellulose is a feasible and eco-friendly tanning agent.Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : The cellulose pretreatment - The preparation of dialdehyde cellulose by electrochemical oxidation - The reaction characterisation of DAC and gelatin - Influence of ageint time on tanning characteristics
- RESULTS AND DISCUSSION : The influence of DAC dosage on tensile strength of cross-linked film - FTIR determination - The tanning action of DAC - The influence of tanning temperature on Ts - The influence of ageint time on properties of tanned leather
- Table I : Goat garment tanning process by using DAC
- Table II : The influence of ageing time on poroperties of tanned leatherEn ligne : https://drive.google.com/file/d/1DcYct_A_prs__YjNK3Fo-vCLNkUZy56h/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=33207
in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 103, N° 6 (11-12/2019) . - p. 305-310[article]Réservation
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