[article]
Titre : |
Les protéines non-collagéniques de la peau brute, leur caractérisation et signification dans le traitement du cuir |
Type de document : |
texte imprimé |
Auteurs : |
G. A. Balian, Auteur ; J. H. Bowes, Auteur |
Année de publication : |
1971 |
Article en page(s) : |
p. 16-25 |
Note générale : |
Bibliogr. |
Langues : |
Français (fre) |
Catégories : |
Acides aminés Les acides aminés (ou aminoacides) sont une classe de composés chimiques possédant deux groupes fonctionnels : à la fois un groupe carboxyle –COOH et un groupe amine –NH2. Parmi ceux-ci, les acides α-aminés se définissent par le fait que leur groupe amine est lié à l'atome de carbone adjacent au groupe acide carboxylique (le carbone α), ce qui leur confère la structure générique H2N–CHR–COOH, où R représente la chaîne latérale, qui identifie l'acide α-aminé.
Les acides α-aminés jouent un rôle fondamental en biochimie comme constituants élémentaires des protéines : ils polymérisent en formant des liaisons peptidiques qui aboutissent à de longues chaînes macromoléculaires appelées peptides. Caractérisation Cuir Cuirs et peaux de veaux Extraction (chimie) Peaux brutes Protéines
|
Index. décimale : |
675 Technologie du cuir et de la fourrure |
Résumé : |
On considère la composition de la peau et les variations dans les quantités relatives de protéines collagéniques et non collagéniques de la peau, avec le genre d'animal, l'âge et le niveau alimentaire.
Les protéines non collagéniques ont été divisées en quatre fractions sur la base de solubilité et facilité d'extraction de la peau. Environ 30 0/0 des protéines non collagéniques sont extraites par un tampon de phosphate à pH 9.0 et par des solutions de sels neutres, un autre 30 0/0 par alcali dilué, pH 12.5, et les 30 0/0 environ restant, restent en association avec le collagène insoluble. 10 à 20 0/0 de protéines non collagéniques se dissolvent dans l'acide acétique en même temps que le colla¬gène soluble dans l'acide.
Les protéines non collagéniques extraites par tampon de phosphate, alcali dilué et acide acétique ont été analysées pour composition amino-acide et examinées par échange d'ions et chromatographie à tamis moléculaire et électrophorèse à gel acrylamide. Il a été montré que la protéine extraite par tampon de phosphate consistait sur-tout en protéine de plasma et on la considère comme provenant de l'approvisionnement en sang et comme n'ayant pas de fonction spécifique dans la peau.
Les protéines non collagéniques extraites par acide et alcali diffèrent en composition amino-acide. Toutes peuvent être séparées par électrophorèse à gel acrylamide en un composant majeur et plusieurs composants mineurs, mais peu de ceux-ci, s'il y en a, semblent être communs aux deux extraits. Le composant majeur de l'extrait alcalin est de poids moléculaire élevé et est étroitement associé au collagène. Il représente une forte proportion du total des protéines non collagéniques de la peau. La fraction soluble dans l'acide est aussi étroitement associée au collagène, elle contient un excès de résidus acides et est probablement liée au collagène par des forces électrostatiques.
Dans l'ensemble, les résultats démontrent que la matrice de la peau consiste en un système complexe de protéines non fibreuses, dont certaines sont difficiles à séparer d'association avec le collagène, et vice versa. On examine leur fonction possible dans la stabilisation de la structure de la peau.
On discute ces découvertes et les récentes avances dans notre connaissance de la structure et des propriétés du collagène en rapport avec le traitement du cuir. |
Note de contenu : |
- Composition de la peau
- Caractérisation de la protéine non-collagénique : Extraction - Extraction au phosphate - Extraits à l'acide acétique - Protéine insoluble
- Fonction des protéines non-collagéniques
- Conséquences dans la fabrication du cuir
- Tableau 1 : Protéine extraite de peau de veau - Pourcentage de la protéine totale de la peau
- Tableau 2 : Composition en amino-acide de fractions de protéines non collagéniques extraites de peau de veau |
En ligne : |
https://drive.google.com/file/d/1G6-z5_n2V6FE1H5xBf_5ewkjK__lCPyc/view?usp=drive [...] |
Format de la ressource électronique : |
Pdf |
Permalink : |
https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=36753 |
in REVUE TECHNIQUE DES INDUSTRIES DU CUIR > Vol. LXIII (Année 1971) . - p. 16-25
[article]
|