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Chromatographie en chimie organique et biologique / Edgard Lederer / Paris : Masson et Cie (1959)
Titre : Chromatographie en chimie organique et biologique : Généralités, applications en chimie organique Type de document : texte imprimé Auteurs : Edgard Lederer, Directeur de publication, rédacteur en chef Editeur : Paris : Masson et Cie Année de publication : 1959 Collection : "Monographies de chimie organique", compléments au "Traité de chimie organique" num. 1 Importance : XI-671 p. Présentation : ill. Format : 26 cm Note générale : Index - Bibliogr. Langues : Français (fre) Catégories : Biochimie
Chimie analytique
Chimie organique
ChromatographieIndex. décimale : 547 Chimie organique : classer la biochimie à 574.192 Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=1663 Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 0467 547 LED 1 Monographie Bibliothèque principale Documentaires Disponible Connective tissues / R. Fricke / Berlin Heidelberg [Allemagne] : Springer-Verlag (1974)
Titre : Connective tissues : Biochemistry and pathophysiology Type de document : texte imprimé Auteurs : R. Fricke, Editeur scientifique ; F. Hartmann, Editeur scientifique Editeur : Berlin Heidelberg [Allemagne] : Springer-Verlag Année de publication : 1974 Importance : XII-309 p. Présentation : ill. Format : 25 cm ISBN/ISSN/EAN : 3-540-06673-X Langues : Américain (ame) Langues originales : Allemand (ger) Catégories : Biochimie
Tissus conjonctifsIndex. décimale : 574.192 Biochimie Résumé : I. Structure / II. Synthesis / III. Degradation / IV. Immunobiology / V. Pathophysiology. Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=959 Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 0957 574.192 FRI Monographie Bibliothèque principale Documentaires Disponible Contribution à la connaissance du métabolisme physiologique du collagène fondée sur une étude de la biosynthèse de l'hydroxyproline protéinique / Jacques Frey / 1969
Titre : Contribution à la connaissance du métabolisme physiologique du collagène fondée sur une étude de la biosynthèse de l'hydroxyproline protéinique Type de document : texte imprimé Auteurs : Jacques Frey, Auteur Année de publication : 1969 Importance : 218 p. Présentation : ill. Format : 27 cm Note générale : Thèse de biochimie - Bibliogr. Langues : Français (fre) Catégories : Biochimie
Collagène -- MétabolismeIndex. décimale : 574.192 Biochimie Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=2291 Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 1257 TH/1969/FRE Thèse, mémoire, etc... Bibliothèque principale Documentaires Disponible L'électrochimie, un outil pour étudier les mécanismes enzymatiques in L'ACTUALITE CHIMIQUE, N° 392 (01/2015)
[article]
Titre : L'électrochimie, un outil pour étudier les mécanismes enzymatiques Type de document : texte imprimé Année de publication : 2015 Article en page(s) : p. 9-15 Note générale : Bibliogr. Langues : Français (fre) Catégories : Biochimie
Chimie physique et théorique
Cinétique chimique
Electrochimie
Hydrogène
VoltampérométrieIndex. décimale : 541.37 Electrochimie et magnétochimie Résumé : Le fonctionnement des enzymes qui catalysent des réactions redox fait intervenir des étapes très diverses (diffusion du substrat à l’intérieur de l’enzyme, réactions chimiques au site actif, transferts à longue distance d’électrons et de protons) et qui impliquent des sites de la protéine distants les uns des autres.
Cet article illustre, en prenant pour exemple les enzymes qui catalysent l’oxydation réversible du dihydrogène, comment l’électrochimie peut maintenant être utilisée en combinaison avec d’autres approches comme la chimie théorique et la mutagenèse dirigée, pour étudier des aspects variés du mécanisme moléculaire des enzymes redox.Note de contenu : - La mesure électrochimique de l'activité
- Diffusion intramoléculaire le long du canal de l'hydrogénase NiFe
- Réactivité du site actif de l'hydrogénase FeFe
- Un exemple d'interprétation de la forme des voltammogrammes catalytiquesEn ligne : http://bip.cnrs-mrs.fr/bip06/pdf/echem-h2ase.pdf Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=22769
in L'ACTUALITE CHIMIQUE > N° 392 (01/2015) . - p. 9-15[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 16772 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible L'électroenzymologie, un outil pour étudier les enzymes redox / Vincent Fourmond in L'ACTUALITE CHIMIQUE, N° 424 (12/2017)
[article]
Titre : L'électroenzymologie, un outil pour étudier les enzymes redox Type de document : texte imprimé Auteurs : Vincent Fourmond, Auteur Année de publication : 2017 Article en page(s) : p. 42-49 Note générale : Bibliogr. Langues : Français (fre) Catégories : Biochimie
Chimie inorganique
Electrochimie
EnzymesUne enzyme est une protéine dotée de propriétés catalytiques. Pratiquement toutes les biomolécules capables de catalyser des réactions chimiques dans les cellules sont des enzymes ; certaines biomolécules catalytiques sont cependant constituées d'ARN et sont donc distinctes des enzymes : ce sont les ribozymes.
Une enzyme agit en abaissant l'énergie d'activation d'une réaction chimique, ce qui accroît la vitesse de réaction. L'enzyme n'est pas modifiée au cours de la réaction. Les molécules initiales sont les substrats de l'enzyme, et les molécules formées à partir de ces substrats sont les produits de la réaction. Presque tous les processus métaboliques de la cellule ont besoin d'enzymes pour se dérouler à une vitesse suffisante pour maintenir la vie. Les enzymes catalysent plus de 5 000 réactions chimiques différentes2. L'ensemble des enzymes d'une cellule détermine les voies métaboliques qui peuvent avoir lieu dans cette cellule. L'étude des enzymes est appelée enzymologie.
Les enzymes permettent à des réactions de se produire des millions de fois plus vite qu'en leur absence. Un exemple extrême est l'orotidine-5'-phosphate décarboxylase, qui catalyse en quelques millisecondes une réaction qui prendrait, en son absence, plusieurs millions d'années3,4. Comme tous les catalyseurs, les enzymes ne sont pas modifiées au cours des réactions qu'elles catalysent, et ne modifient pas l'équilibre chimique entre substrats et produits. Les enzymes diffèrent en revanche de la plupart des autres types de catalyseurs par leur très grande spécificité. Cette spécificité découle de leur structure tridimensionnelle. De plus, l'activité d'une enzyme est modulée par diverses autres molécules : un inhibiteur enzymatique est une molécule qui ralentit l'activité d'une enzyme, tandis qu'un activateur de cette enzyme l'accélère ; de nombreux médicaments et poisons sont des inhibiteurs enzymatiques. Par ailleurs, l'activité d'une enzyme décroît rapidement en dehors de sa température et de son pH optimums.
OxydoréductionIndex. décimale : 572.7 Enzymes Résumé : Connecter directement des enzymes redox à des électrodes permet de tirer parti de leurs performances catalytiques pour construire des dispositifs biotechnologiques comme des biocapteurs ou des biopiles. L’électrochimie directe des protéines consiste à immobiliser des enzymes redox sur des électrodes dans une configuration autorisant un transfert d’électrons direct, ce qui permet de mesurer leur activité catalytique et la manière dont elle varie afin d’étudier différents aspects de leur réactivité.
Tout comme les techniques d’enzymologie classique en solution, l’électrochimie directe des protéines permet de déterminer des paramètres enzymatiques classiques, comme des constantes de Michaelis et des constantes d’inhibition. Cependant, la possibilité de varier très rapidement et dans une large gamme la force motrice de la réaction catalytique, via le potentiel d’électrode, donne accès à de nombreuses informations originales sur le mécanisme catalytique d’enzymes et sur leur réactivité.
Cet article dresse un panorama des différentes manières dont on peut utiliser l’électrochimie directe des protéines, l’« électroenzymologie », pour étudier des enzymes redox.Note de contenu : - Enzymologie classique par électrochimie directe
- Le contrôle du potentiel, un atout pour décrypter la catalyse
- Evolutions au cours du temps : activations/inactivations
- Au-delà de l'état stationnaire : étude de la sulfite oxydase humaine
- Perspectives de l'électroenzymologie
- FIGURES : 1. Schéma de principe de l'électrochimie directe
- 2. Dépendance en fonction de la concentration de la nitrate réductase périplasmique - 3. Détermination de la constante de Michaelis de la CO déshydrogénase - 4. - a : forme de la vague (i = f(E)) d’une enzyme hypothétique catalysant une réaction d’oxydation à un électron. b : activité catalytique
d’une enzyme suivant la loi de Michaelis-Menten en fonction de la concentration en substrat (en échelle logarithmique). c : mêmes données que sur b, mais présentées sous forme "classique", avec une échelle linéaire en abscisse - 5. Forme de la vague de la nitrate réductase périplasmique - 6. Autres exemples de formes de vagues complexes - 7. Etude de l'inactivation lente par excès de nitrate de la nitrate réductase - 8. représentation schématique du changement de conformation de la sulfite oxydase - 9. Voltammogrammes d’un film de sulfite oxydase en présence de différentes concentrations de sulfite (de 0, rouge, à 200 μM, bleu) à basse (a) ou haute (b) vitesse de balayage - 9. Modélisation de voltammogrammes de la sulfite oxydase à vitesse de balayage intermédiaire par deux modèles (lignes pointillées) tenant compte (b) ou non (a) des changements de conformationPermalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=29531
in L'ACTUALITE CHIMIQUE > N° 424 (12/2017) . - p. 42-49[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 19406 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Enzyme-catalyzed synthesis of polymers / Shiro Kobayashi / Berlin Heidelberg [Allemagne] : Springer-Verlag (2006)
PermalinkLes enzymes / Gilbert Durand / Paris : Gauthier-Villars Editeur (1982)
PermalinkEssais des eaux. Détermination de la demande biochimique en oxygène (DBO) - Norme NF T 90-103 / Association Française de Normalisation (Paris) / Saint-Denis La Plaine : Association Française de Normalisation (AFNOR) (1975)
PermalinkHue-shifting for accurate and precise quantification of biochemical substances using diagnostic test strips / Ryoichi Doi in COLORATION TECHNOLOGY, Vol. 137, N° 5 (10/2021)
PermalinkInfrared and raman imaging spectroscopy of ex vivo skin / Carol R. Flach in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 35, N° 2 (04/2013)
PermalinkLa liaison halogène / Marc Fourmigué in L'ACTUALITE CHIMIQUE, N° 426 (02/2018)
PermalinkNos récepteurs déroulent leur mécanique ! / Maxime Louet in L'ACTUALITE CHIMIQUE, N° 380 (12/2013)
PermalinkOrigine de la vie, création de la vie / Jean-François Lambert in L'ACTUALITE CHIMIQUE, N° 455 (10/2020)
PermalinkPermalinkQuantitative problems in biochemistry / Edwin Alfred Dawes / Edinburgh [Royaume Uni] : E. & S. Livingstone Ltd. (1969)
PermalinkQuantitative problems in biochemistry / Edwin Alfred Dawes / Edinburgh [Royaume Uni] : E. & S. Livingstone Ltd. (1972)
PermalinkLa réaction des hydrogénases FeFe avec le dioxygène / Christophe Orain in L'ACTUALITE CHIMIQUE, N° 426 (02/2018)
PermalinkLa synthèse protéique / Emile-Florent Terroine / Paris : Centre National de Recherche Scientifique (1952)
PermalinkThe truth on looking young the future of anti-ageing / Chris Smith in PERSONAL CARE EUROPE, Vol. 5, N° 5 (11/2012)
PermalinkTreatise on collagen, 1. Chemistry of collagen / Gopalasamudram Narayana Ramachandran / Londres [Royaume-Uni] : Academic Press (1967)
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