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La kératine est une protéine, synthétisée et utilisée par de nombreux êtres vivants comme élément de structure, et également l'exemple-type de protéine fibreuse.
La kératine est insoluble, et peut être retrouvée sur l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, ce qui leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau formant une callosité. Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement. Les morceaux de kératine qui restent emprisonnés dans les cheveux sont couramment appelés des pellicules. La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse, elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un haut taux d'acides aminés à base de soufre, principalement la cystéine, qui forment un pont disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine. Il y a deux principales formes de kératines : l'alpha-kératine, ou α-keratin, présente chez les mammifères notamment, dont l'humain, et la bêta-kératine, ou β-keratin, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence. Chez l'être humain, la kératine est fabriquée par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine (pigment fabriqué par les mélanocytes), se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil. kératine
Commentaire :
La kératine est une protéine, synthétisée et utilisée par de nombreux êtres vivants comme élément de structure, et également l'exemple-type de protéine fibreuse.
La kératine est insoluble, et peut être retrouvée sur l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, ce qui leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau formant une callosité. Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement. Les morceaux de kératine qui restent emprisonnés dans les cheveux sont couramment appelés des pellicules. La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse, elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un haut taux d'acides aminés à base de soufre, principalement la cystéine, qui forment un pont disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine. Il y a deux principales formes de kératines : l'alpha-kératine, ou α-keratin, présente chez les mammifères notamment, dont l'humain, et la bêta-kératine, ou β-keratin, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence. Chez l'être humain, la kératine est fabriquée par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine (pigment fabriqué par les mélanocytes), se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil. Voir aussi
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Keratins and lipids in ethnic hair / C. F. Cruz in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 35, N° 3 (06/2013)
[article]
Titre : Keratins and lipids in ethnic hair Type de document : texte imprimé Auteurs : C. F. Cruz, Auteur ; M. M. Fernandes, Auteur ; Andreia C. Gomes, Auteur ; L. Coderch, Auteur ; M. Marti, Auteur ; S. Méndez, Auteur ; L. Gales, Auteur ; N. G. Azoia, Auteur ; U. Shimanovich, Auteur ; Artur M. Cavaco-Paulo, Auteur Année de publication : 2013 Article en page(s) : p. 244-249 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Cheveux
Groupe ethnique
kératineLa kératine est une protéine, synthétisée et utilisée par de nombreux êtres vivants comme élément de structure, et également l'exemple-type de protéine fibreuse.
La kératine est insoluble, et peut être retrouvée sur l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, ce qui leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau formant une callosité. Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement. Les morceaux de kératine qui restent emprisonnés dans les cheveux sont couramment appelés des pellicules.
La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse, elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un haut taux d'acides aminés à base de soufre, principalement la cystéine, qui forment un pont disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine.
Il y a deux principales formes de kératines : l'alpha-kératine, ou α-keratin, présente chez les mammifères notamment, dont l'humain, et la bêta-kératine, ou β-keratin, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence.
Chez l'être humain, la kératine est fabriquée par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine (pigment fabriqué par les mélanocytes), se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil.
Lipides
ProtéinesIndex. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : Les cheveux humains ont une pertinence importante et indéniable dans la société en raison de leur important rôle dans l'aspect visuel et la communication sociale. Les cheveux sont principalement composés de protéines de structure, surtout des kératines et des protéines kératiniques et des lipides. Nous rapportons une étude approfondie du contenu et de la distribution des lipides dans les cheveux ethniques, Africains, Asiatiques et Caucasiens. Plus intéressant, nous présentons également l'étude de l'interaction entre ces deux composantes principales des cheveux, en particulier l'influence des lipides internes du cheveu sur la structure de la kératine des cheveux. Ceci a été réalisé par l'utilisation d'un ensemble complet d'outils d'analyse tels que la chromatographie sur couche mince-au détecteur d'ionisation de flamme (FID), l'analyse aux rayons X, la simulation de dynamique moléculaire et de la microscopie confocale. Les résultats expérimentaux indiquent des quantités différentes de lipides dans des compositions capillaires ethniques et des pourcentages plus élevés de lipides internes dans les cheveux africains. Dans ce type de cheveux, la diffraction axiale de la kératine n'a pas été observée dans l'analyse aux rayons X, mais après l'enlèvement des lipides, la kératine revient à sa disposition de compactage typique. La simulation dynamique moléculaire montre que les lipides s'intercalent entre les dimères de kératine, changeant ainsi sa structure. A partir de ces résultats, nous supposons que la structure de la kératine peut être influencée par l'augmentation de la concentration de lipides dans les cheveux de type africain. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Materials - Methods
- RESULTS AND DISCUSSION : This layer chromatography - Flame ionization detector (TLC-FID) - X-ray determination - Molecular dynamics simulation - Confocal microscopy on hair transversal cutsDOI : 10.1111/ics.12035 En ligne : http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/ics.12035 Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=18814
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 35, N° 3 (06/2013) . - p. 244-249[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 15191 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Microbial keratinase and its potential application in th management of tannery hair waste / Arthur Onyuka in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CIX, N° 12 (12/2014)
[article]
Titre : Microbial keratinase and its potential application in th management of tannery hair waste Type de document : texte imprimé Auteurs : Arthur Onyuka, Auteur ; Margaret Bates, Auteur ; Anthony D. Covington, Auteur ; A. Paula M. Antunes, Auteur Année de publication : 2014 Article en page(s) : p. 425-430 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Bactéries -- Identification
Biodégradation
Compostage
Cuirs et peaux -- Déchets -- Recyclage
Déchets industriels -- Recyclage
Kératinases
kératineLa kératine est une protéine, synthétisée et utilisée par de nombreux êtres vivants comme élément de structure, et également l'exemple-type de protéine fibreuse.
La kératine est insoluble, et peut être retrouvée sur l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, ce qui leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau formant une callosité. Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement. Les morceaux de kératine qui restent emprisonnés dans les cheveux sont couramment appelés des pellicules.
La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse, elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un haut taux d'acides aminés à base de soufre, principalement la cystéine, qui forment un pont disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine.
Il y a deux principales formes de kératines : l'alpha-kératine, ou α-keratin, présente chez les mammifères notamment, dont l'humain, et la bêta-kératine, ou β-keratin, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence.
Chez l'être humain, la kératine est fabriquée par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine (pigment fabriqué par les mélanocytes), se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil.
Poils -- RecyclageIndex. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Up to 40 tons of solid hair waste can be generated during the industrial leather manufacturing process posing disposal problems. Composting is considered a viable technology to recycle the hair waste for application in agriculture. However, due to its constituent protein, keratin hair is remarkably resistant to degradation under natural conditions. The aim of this study was to isolate keratin degrading bacteria and evaluate their ability to degrade hair as a preliminary study towards developing a biocatalyst to improve hair degradation during composting. Subsequently, a keratinolytic microorganism was isolated from a nutrient alkaline culture (pH 11) with bovine hair as the source of carbon and nitrogen. The microorganism, identified as belonging to the Bacillus species grew optimally in the temperature range of 40 – 50°C. The partially purified microbial keratinase exhibited broad substrate specificity at pH range 7.5 – 10. The pH and temperature of optimum activity was determined at 9.0 and 50°C, respectively. Scanning electron microscopy assessment of the hair samples showed complete fragmentation of the structure after incubation with the microbial keratinase. Hence, the microbial keratinase has greater potential application as inoculant to enhance biodegradation of tannery solid hair waste during the composting process. Note de contenu : - EXPERIMENTAL METHODS : Microbial growth culture, identification and optimization of growth conditions - Extraction and partial purification of the microbial keratinolytic enzymes - Determination of the protein concentration - Assay for keratinase activity - Assay for proteolytic activity - Determination of pH and temperature for optimum activity - Inhibition studies on the isolated microbial enzyme - Laboratory study on microbial enzyme degradation of bovine hair
- RESULTS AND DISCUSSION : Microbial growth and identification - Keratinolytic and proteolytic activity - Laboratory degradation of bovine hair by the microbial crude enzymeEn ligne : https://drive.google.com/file/d/18Eb6rk5_zdKFHT8jtctNZ_UPix32uPuP/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=22500
in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CIX, N° 12 (12/2014) . - p. 425-430[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 16713 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Modification of leather keratin and its retanning properties / Hongru Wang in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 90, N° 6 (11-12/2006)
[article]
Titre : Modification of leather keratin and its retanning properties Type de document : texte imprimé Auteurs : Hongru Wang, Auteur ; Wei Pengo, Auteur Année de publication : 2006 Article en page(s) : p. 254-259 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Copolymères greffés
Croûte (cuir)On entend par "cuir en croûte" des cuirs ayant subi les opérations jusqu'au tannage, à l'exclusion de toute opération de corroyage ou de finissage, mais qui, par opposition aux wet-blue ont été séchés.
Cuirs et peaux -- Analyse
Cuirs et peaux -- Propriétés physiques
Cuirs et peaux de chèvres
kératineLa kératine est une protéine, synthétisée et utilisée par de nombreux êtres vivants comme élément de structure, et également l'exemple-type de protéine fibreuse.
La kératine est insoluble, et peut être retrouvée sur l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, ce qui leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau formant une callosité. Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement. Les morceaux de kératine qui restent emprisonnés dans les cheveux sont couramment appelés des pellicules.
La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse, elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un haut taux d'acides aminés à base de soufre, principalement la cystéine, qui forment un pont disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine.
Il y a deux principales formes de kératines : l'alpha-kératine, ou α-keratin, présente chez les mammifères notamment, dont l'humain, et la bêta-kératine, ou β-keratin, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence.
Chez l'être humain, la kératine est fabriquée par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine (pigment fabriqué par les mélanocytes), se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil.
PolypeptidesUn polypeptide est une chaîne d'acides aminés reliés par des liaisons peptidiques. On parle de polypeptide lorsque la chaîne contient entre 10 et 100 acides aminés. Au-dessus de 100 acides aminés on parle généralement de protéine.
Parmi eux, les peptides multi-cycliques, les peptides phosphorylés ou encore ceux intégrant des liaisons non-peptidiques ou des peptides conjugués.
Certains polypeptides constituent une famille d'antibiotiques dont les molécules très toxiques n'en permettent qu'un usage très limité. D'autres s’imposent aujourd’hui comme des éléments essentiels à la mise au point de vaccins ou de principes actifs destinés aux traitements de certaines pathologies telles que les cancers, les déficiences hormonales, l’ostéoporose.
Retannage
Wet-blue (tannage)Peau tannée au chrome (le chrome donne une couleur bleue)Index. décimale : 675.2 Préparation du cuir naturel. Tannage Résumé : A transamidification reaction was utilized to prepare low molecular polypolypeptides from chicken feathers and the transamidified polypeptides were subsequently acylated with maleic anhydride and co-polymerized with acrylic acid to form graft co-polymerized polypeptides. The reactions were confirmed by GPC, DSC and IR spectra. The effect of the resultant product on dyestuff exhaustion and physical properties of crust was investigated by applying it to goatskin wet-blues. The results show that under the conditions prescribed the transamidification predominantly gives rise to two fractions of polypeptides which correspond to number-average molecular weight 1698Da and 752Da, and the maleylation introduces 1.90-2.05mol of maleyl groups per kilogram into the transamidified polypeptides The co-polymerization gives rise to four fractions of the graft copolymerized polypeptides which correspond to number-average molecular weights 9583Da, 3105Da, 1945Da and 823Da. Retanning with the graft copolymerized polypeptides results in an improvement in the strength and extensions of the crust and does not cause any obvious reduction in dyestuff exhaustion. Note de contenu :
- EXPERIMENTAL PROCEDURE : Materials - Degradation of feather keratin - Maleylation of the transamidified polypeptides - Graft copolymerization of maleylated polypeptides with acrylic acid
- POLYMER PARAMETERS : Determination of maleyl groups in maleylated polypeptides - Determination of conversion of monomers - Analysis of the graft copolymerized polypeptides
- APPLICATION OF THE GRAFT COPOLYMERIZED POLYPEPTIDES IN RETANNING : Determination of dyestuff exhaustion - Leather analysis
- RETANNING PROPERTIES
- Table 1 : Molecular weight and polydispersity of transamidified polypeptides
- Table 2 : Molecular weight and polydispersity of maleylated polypeptides
- Table 3 : Amount of maleyl groups combined in the maleylated polypeptides
- Table 4 : Molecular weight and polydispersity of the graft copolymerised polypeptides
- Table 5 : Dyestuff exhaustion and physical properties of the crustEn ligne : https://drive.google.com/file/d/1Nj6RQkEUo8v3gf_gyNn5KJhQRzgxjntY/view?usp=share [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=39109
in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 90, N° 6 (11-12/2006) . - p. 254-259[article]New approach for hair keratin characterization: Use of the confocal Raman spectroscopy to assess the effect of thermal stress on human hair fibre / Mohammed Essendoubi in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 44, N° 5 (10/2022)
[article]
Titre : New approach for hair keratin characterization: Use of the confocal Raman spectroscopy to assess the effect of thermal stress on human hair fibre Type de document : document électronique Auteurs : Mohammed Essendoubi, Auteur ; Nada André, Auteur ; Bérengère Granger, Auteur ; Celine Clave, Auteur ; Michel Manfait, Auteur ; Isabelle Thuillier, Auteur ; Olivier Piot, Auteur ; Jose Ginestar, Auteur Année de publication : 2022 Article en page(s) : p. 588-601 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Caractérisation
Cheveux -- Soins et hygiène
Chimie analytique
Contraintes thermiques
Evaluation
kératineLa kératine est une protéine, synthétisée et utilisée par de nombreux êtres vivants comme élément de structure, et également l'exemple-type de protéine fibreuse.
La kératine est insoluble, et peut être retrouvée sur l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, ce qui leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau formant une callosité. Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement. Les morceaux de kératine qui restent emprisonnés dans les cheveux sont couramment appelés des pellicules.
La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse, elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un haut taux d'acides aminés à base de soufre, principalement la cystéine, qui forment un pont disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine.
Il y a deux principales formes de kératines : l'alpha-kératine, ou α-keratin, présente chez les mammifères notamment, dont l'humain, et la bêta-kératine, ou β-keratin, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence.
Chez l'être humain, la kératine est fabriquée par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine (pigment fabriqué par les mélanocytes), se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil.
Microscopie électronique à balayage
Produits capillaires
Spectroscopie Raman
Thermo-protectionIndex. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : - Objective : The objective of our research was to investigate the heat-protecting effect of a product ex vivo and in vivo on human hair fibres.
- Methods : A preparatory study was carried out in order to determine an optimal threshold of thermal stress. For this, the structure of cross-sections of the hair fibre was observed by optical microscopy. Then, Scanning Electron Microscopy (SEM) and Confocal Raman Spectroscopy (CRS) were applied to analyse ex vivo and in vivo morphological and molecular damage in hair structure after heat stress. Finally, in vivo tests were used to collect consumer perception.
- Results : The preparatory study enabled us to determine an optimal stress threshold of 10 heating cycle for SEM and 5 heating cycle for CRS. Based on spectral hierarchical classification using Ward's clustering algorithm, the ex vivo Raman results show that the spectral signature of the hair treated and heated is very close to the negative control. This shows that the product preserves the keratin structure after thermal stress. These results were also confirmed by an in vivo Raman analysis performed on hair samples from 5 donors. In concordance with Raman results, SEM shows that treated hair presents lesser “bubbles” and “crackling” on the hair surface. Finally, the in vivo studies proved that hair was more protected from heat.
- Conclusion : The authors concluded that the product shows protective properties with respect to morphological and molecular heat damage. We also demonstrate that the product promotes the α-helix keratin conformation and preserves the S-S disulfide bands.Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Hair care product composition (INCI list) - Human hair samples collection and treatment - Preparatory study - Scanning electron microscopy observation - Raman spectroscopic analysis - In-vivo tests - Statistical analysis
- RESULTS : Preparatory study - Evaluation of thermal stress on the hair by SEM method - Evaluation of thermal stress on the hair by Raman spectroscopyDOI : https://doi.org/10.1111/ics.12808 En ligne : https://drive.google.com/file/d/1EuTDcOczGNCCT1RKXLlF_ns-U14XL4sS/view?usp=shari [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=38155
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 44, N° 5 (10/2022) . - p. 588-601[article]A new generation of elastomers containing innovative biopolymers / Miroslawa Prochon in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 100, N° 1 (01-02/2016)
[article]
Titre : A new generation of elastomers containing innovative biopolymers Type de document : texte imprimé Auteurs : Miroslawa Prochon, Auteur ; Anita Przepiórkowska, Auteur ; Yves-Hervé Ntumba, Auteur ; Tshela Ntumba, Auteur Année de publication : 2016 Article en page(s) : p. 8-18 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Biomatériaux
Biopolymères
Charges (matériaux)
Copolymère carboxylique de butadiène et de nitrile acrylique
Cuirs et peaux -- Déchets -- Recyclage
Déchets organiques -- Recyclage
Elastomères
Elastomères -- Propriétés mécaniques
Hydrolyse enzymatique
kératineLa kératine est une protéine, synthétisée et utilisée par de nombreux êtres vivants comme élément de structure, et également l'exemple-type de protéine fibreuse.
La kératine est insoluble, et peut être retrouvée sur l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, ce qui leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau formant une callosité. Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement. Les morceaux de kératine qui restent emprisonnés dans les cheveux sont couramment appelés des pellicules.
La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse, elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un haut taux d'acides aminés à base de soufre, principalement la cystéine, qui forment un pont disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine.
Il y a deux principales formes de kératines : l'alpha-kératine, ou α-keratin, présente chez les mammifères notamment, dont l'humain, et la bêta-kératine, ou β-keratin, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence.
Chez l'être humain, la kératine est fabriquée par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine (pigment fabriqué par les mélanocytes), se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil.
Microscopie électronique à balayage
Rhéologie
Tannage -- DéchetsIndex. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : This paper presents the results of studies using waste hair from tannery processing on the preparation of protein varieties and their use as fillers for a hydrophobic elastomer such as XNBR (Carboxylated Butadiene —Acrylonitrile Rubber). The protein investigated waste keratin comes from the tannery industry. In the first step of research the cattle hair was shredded and subjected la acidic, basic and enzymatic hydrolysis. In the next step the keratin hydrolysates were stirred with the plasticizer stearin in an addition reaction. Finally, we recovered a multifunctional preparation in powdered form to suit application as a tiller of elastomers. The incorporation of keratin hydrolysate adducts, based on previously modified waste keratin, into this rubber made it possible to obtain elastomeric materials with good rheological and mechanical properties and hardness, resistant to thermo-oxidative ageing. The presence of modified protein of a hydrophilic character not only facilitates cross-linking processes but also increases the susceptibility of the material to bio-decomposition in the natural environment. Note de contenu : - INTRODUCTION : Preparation and use of collagen and keratin hydrolysates
- EXPERIMENTAL SECTION : Materials - Characteristics and methods
- RESULTS AND DISCUSSION : Characterization of keratin adduct - The effect of adducts of keratin on rheometric, mechanical and other properties of rubber compounds - Bio-decomposable compounds - SEM analysisEn ligne : https://drive.google.com/file/d/1OQAskvliObZw9RSTig8NzGjVIHHjBroE/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=25556
in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 100, N° 1 (01-02/2016) . - p. 8-18[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 17847 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Organization, barrier function and antimicrobial lipids of the oral mucosa / D. V. Dawson in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 35, N° 3 (06/2013)
PermalinkPenetration of different molecular weight hydrolysed keratins into hair fibres and their effects on the physical properties of textured hair / Ernesta Malinauskyte in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 43, N° 1 (02/2021)
PermalinkPolycaprolactone strengthening keratin/bioactive glass composite scaffolds with double cross-linking networks for potential application in bone repair / Liying Sun in JOURNAL OF LEATHER SCIENCE AND ENGINEERING, Vol. 4 (Année 2022)
PermalinkPreparation of wool keratin and application as formaldehyde scavenger for leather products / Zeng Chunhui in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 101, N° 4 (07-08/2017)
PermalinkProteomics aids development of new hair care actives / Gavin Fernandes in PERSONAL CARE EUROPE, Vol. 5, N° 4 (09/2012)
PermalinkA randomized, double-blind, placebo-controlled clinical trial to investigate the effect of cynatine HNS on skin characteristics / C. Beer in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 35, N° 6 (12/2013)
PermalinkRapid improvement of wool keratin fertiliser efficiency based on electrodegradation / Shu Caihong in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 106, N° 2 (03-04/2022)
PermalinkRedox proteomic evaluation of bleaching and alkali damage in human hair / Jolon M. Dyer in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 35, N° 6 (12/2013)
PermalinkResource utilisation of solid leather waste - Part I / Shyamoli Shaw in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 106, N° 3 (05-06/2022)
PermalinkResource utilization of bovine hair recycling from enzymatic unhairing during leather manufacturing : Alkali-protease synergistic preparation of keratin and its in vitro antioxidant activity / Ting Liu in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXVIII, N° 9 (09/2023)
PermalinkPermalinkStructure and function of wool keratin polypeptide extracted by superheated water / Ting Wu in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXVII, N° 10 (10/2022)
PermalinkThe formulation and in vitro evaluation of WS Biotin, a novel encapsulated form of D-Biotin with improved water solubility for hair and skin treatment applications / Shaher Duchi in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 46, N° 1 (02/2024)
PermalinkThe invisible threat for hair and scalp / Emina Besic Gyenge in SOFW JOURNAL, Vol. 148, N° 4 (04/2022)
PermalinkThe mechanics of fracture of human hair in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 21, N° 4 (08/1999)
Permalink