Accueil
Détail de l'auteur
Auteur Min He |
Documents disponibles écrits par cet auteur
Ajouter le résultat dans votre panier Affiner la recherche
Cross-linking of gelatin with epichlorohydrin in a sodium-acetate-trihydrate/urea deep eutectic solvent system / Yuming Cui in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXVIII, N° 3 (03/2023)
[article]
Titre : Cross-linking of gelatin with epichlorohydrin in a sodium-acetate-trihydrate/urea deep eutectic solvent system Type de document : texte imprimé Auteurs : Yuming Cui, Auteur ; Min He, Auteur ; Rui Dai, Auteur ; Hui Chen, Auteur ; Yanqing Wang, Auteur Année de publication : 2023 Article en page(s) : p. 95-101 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Angle de contact
Chimie analytique
Eau bouillante
ÉpichlorohydrineL'épichlorohydrine ou épichlorhydrine ou 1-chloro-2,3-époxypropane, est un composé organochloré de formule semi-développée CH2CHOCH2Cl, liquide volatil toxique, incolore à forte odeur d'ail. Un atome de carbone de l'épichlorohydrine est chiral, il existe donc deux formes énantiomères de ce composé.
GélatineLa gélatine est une substance solide translucide, transparente ou légèrement jaune, presque sans goût et sans odeur, obtenue par l'ébullition prolongée de tissus conjonctifs (peaux) ou d'os d'animaux (principalement porc, bœuf, poisson). Elle possède de nombreuses applications dans le domaine culinaire, la médecine, les industries agroalimentaire et pharmaceutique.
En matière d’étiquetage, la gélatine est considérée par la norme européenne3 comme un ingrédient et non pas comme un additif, c'est pourquoi elle n'a pas de numéro E. Hors Union européenne, elle est considérée par certains pays comme un additif gélifiant et on peut la trouver avec la dénomination E441.
La gélatine est un mélange de protéines obtenu par hydrolyse partielle du collagène extrait de la peau comme la peau de porc (cochon), des os, des cartilages, etc. Les liaisons moléculaires entre les fibres de collagène sont alors brisées. Mélangée à de l'eau, la gélatine forme un gel colloïdal semi-solide thermo-réversible (il fond lorsqu'il est chauffé et recouvre son aspect gélatineux lorsqu'il est refroidi). Sous forme déshydratée, par contre, la gélatine n'a pas de point de fusion et devient friable ou brûle quand elle est chauffée à trop haute températureLa rhéologie de la gélatine se caractérise par un comportement viscoélastique, et des contraintes trop élevées ou appliquées trop rapidement peuvent entraîner une rupture fragile (fracturation) ou ductile6. Le caractère plutôt élastique/fragile ou plutôt visqueux/ductile dépend de la concentration en gélatine de la solution aqueuse et de la température, ainsi que de la durée de la mise sous contrainteLes acides aminés constituant la gélatine sont : la glycine (21 %), la proline (12 %), l'hydroxyproline (12 %), l'acide glutamique (10 %), l'alanine (9 %), l'arginine (8 %), l'acide aspartique (6 %), la lysine (4 %), la sérine (4 %), la leucine (3 %), la valine, la phénylalanine et la thréonine (2 %), l'isoleucine et l'hydroxylysine (1 %), la méthionine et l'histidine (< 1 %) et la tyrosine (< 0,5 %). Ces valeurs sont variables (surtout pour les constituants minoritaires) et dépendent de la source de matériaux bruts et de la technique de préparation. La gélatine est constituée à environ 98-99 % (en poids sec) de protéines et contient 18 acides aminés dont huit des neuf acides aminés essentiels à l'Homme. Elle n'a qu'une relative valeur nutritionnelle du fait de l'absence de tryptophane et de son déficit en isoleucine, thréonine et méthionine; elle possède également un taux inhabituellement élevé d'acides aminés non essentiels, la glycine et la proline (qui sont produits par le corps humain). (Wikipedia)
Gonflement (physique)
Résistance à l'humidité:Résistance à l'eau
Réticulation (polymérisation)
Solubilité
solvants
Transition vitreuseIndex. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : To improve the cross-linking efficiency of gelatin molecules, sodium acetate trihydrate/urea deep eutectic solvent with 30% water (SAT/U-DES30W, based on DES weight) was proposed as the solvent of gelatin in this paper. The system could overcome the gelation effect of gelatin at low temperature and expose more active groups of gelatin molecules, resulting in better cross-linking effect. Firstly, the optimal reaction concentration of epichlorohydrin (ECH) was determined by boiling water solubility of cross-linking products, and the cross-linking efficiency of gelatin under two systems was judged together with the Glass transition temperature method. Secondly, the water resistance of the cross-linked product was investigated by swelling capacity and water contact angle. The water absorption rate of GEW and GEDES decreased from 4614% to 1500% and 929% at 12 h, respectively, and the water contact angle also obviously decreased, indicating that the cross-linking efficiency of gelatin under DES system was higher. Finally, the cross-linking mechanism of gelatin and ECH were discussed and it was found the thermal stability of GEDES was significantly improved, which would provide a theoretical basis for gelatin-based materials. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Materials - Cross-linking reactions under SAT/U-DES 30w and water system - Boiling water solubility - Glass transition temperature - Swelling capacity and water contact angle - Fourier transform infrared spectroscopy (FT-IR) - X-ray diffraction (XRD) - Scanning electronical microgram (SEM) - thermo-gravimetric analysis (TGA)
- RESULTS AND DISCUSSIONS : Cross-linking degree analysis : Boiling water solubility - Swelling capacity - Water contact angle - FTIR - XRD - SEM - TGA
- Table 1 : The WCA of gelatin film, GEw film, and GEdes filmDOI : https://doi.org/10.34314/jalca.v118i3.6810 En ligne : https://drive.google.com/file/d/1s5NL6ciFfq_0H82MlDZ_L2acmvR2uJkl/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=38999
in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CXVIII, N° 3 (03/2023) . - p. 95-101[article]Réservation
Réserver ce document
Exemplaires (1)
Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 23921 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Structure and function of wool keratin polypeptide extracted by superheated water / Ting Wu in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXVII, N° 10 (10/2022)
[article]
Titre : Structure and function of wool keratin polypeptide extracted by superheated water Type de document : texte imprimé Auteurs : Ting Wu, Auteur ; Min He, Auteur ; Wenhua Yang, Auteur ; Zhihua Shan, Auteur ; Hui Chen, Auteur Année de publication : 2022 Article en page(s) : p. 432-440 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Antibactériens
Caractérisation
Déchets organiques -- Recyclage
Eau chaude
Extraction (chimie)
Hydrolyse
kératineLa kératine est une protéine, synthétisée et utilisée par de nombreux êtres vivants comme élément de structure, et également l'exemple-type de protéine fibreuse.
La kératine est insoluble, et peut être retrouvée sur l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, ce qui leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau formant une callosité. Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement. Les morceaux de kératine qui restent emprisonnés dans les cheveux sont couramment appelés des pellicules.
La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse, elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un haut taux d'acides aminés à base de soufre, principalement la cystéine, qui forment un pont disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine.
Il y a deux principales formes de kératines : l'alpha-kératine, ou α-keratin, présente chez les mammifères notamment, dont l'humain, et la bêta-kératine, ou β-keratin, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence.
Chez l'être humain, la kératine est fabriquée par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine (pigment fabriqué par les mélanocytes), se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil.
Laine de mouton
PolypeptidesUn polypeptide est une chaîne d'acides aminés reliés par des liaisons peptidiques. On parle de polypeptide lorsque la chaîne contient entre 10 et 100 acides aminés. Au-dessus de 100 acides aminés on parle généralement de protéine.
Parmi eux, les peptides multi-cycliques, les peptides phosphorylés ou encore ceux intégrant des liaisons non-peptidiques ou des peptides conjugués.
Certains polypeptides constituent une famille d'antibiotiques dont les molécules très toxiques n'en permettent qu'un usage très limité. D'autres s’imposent aujourd’hui comme des éléments essentiels à la mise au point de vaccins ou de principes actifs destinés aux traitements de certaines pathologies telles que les cancers, les déficiences hormonales, l’ostéoporose.
StaphylocoquesIndex. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Pyrohydrolytic wool keratin polypeptides (PWKPs) were successfully extracted by hydrolyzing waste sheep wool from a tannery with superheated water. The results revealed that the properties of PWKPs varied significantly under different hydrolysis temperatures. At 170°C, the weight average molecular weight and the polydispersion index of the product PWKP-170 were determined to be 1080 ± 71 Da and 1.55 ± 0.04, respectively, which displayed a distribution trend for "equilong chain segments". Furthermore, the extraction yield and the repeated water solubility reached 93.5 ± 1.7% and 99.8 ± 0.2%, respectively, and no a-helical structure was found to exist in PWKP-170. Organic element and amino acid analyses for the PWKPs showed that the decrease in sulfur and cysteine content was related to the fracture of disulfide bonds during the hydrolysis process of keratin. Specificity studies indicated that PWKP-170 exhibited a new ultraviolet absorption characteristic at 309 nm, with an antibacterial titer of 11.24 AU/mg against Staphylococcus aureus at a concentration of 1 x 106 CFU/mL, reflecting its potential application value as a keratin polypeptide functional material. Note de contenu : - EXPERIMENTAL SECTION : Main materials - Optimization of PWKP extracted by SHWH
- CHARACTERIZATION : Composition characterization - Absorption characterization - Bacteriostasis characterization - Quantitative bacteriostasis characterization
- RESULTS AND DISCUSSION : Single-factor SHWH experiment analysis - GPC analysis - Repeated water solubility analysis - XRD analysis - Organic element content analysis - Amino acied composition analysis - FT-IR and UV-Vis absorption analysis
- BACTERIOSTASIS ANALYSIS : Qualitative bacteriostasis analysis - Quantitative bacteriostasis analysis
- Table 1 : The influence of T, w and t on R
- Table 2 : Amino acid composition of wool and PWKPsDOI : https://doi.org/10.34314/jalca.v117i10.6183 En ligne : https://drive.google.com/file/d/1F6e4U-Z4s00xEkkfcq0e3gUHH8Pr7Kn-/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=38229
in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CXVII, N° 10 (10/2022) . - p. 432-440[article]Réservation
Réserver ce document
Exemplaires (1)
Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 23652 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible