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Conformation changes in human hair keratin observed using confocal Raman spectroscopy after active ingredient application / M. Essendoubi in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 41, N° 3 (06/2019)
[article]
Titre : Conformation changes in human hair keratin observed using confocal Raman spectroscopy after active ingredient application Type de document : texte imprimé Auteurs : M. Essendoubi, Auteur ; Marie Meunier, Auteur ; Amandine Scandolera, Auteur ; C. Gobinet, Auteur ; M. Manfait, Auteur ; C. Lambert, Auteur ; Daniel Auriol, Auteur ; R. Reynaud, Auteur ; O. Piot, Auteur Année de publication : 2019 Article en page(s) : p. 203-212 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Cheveux -- Soins et hygiène
Kératines -- Structure
Produits capillaires
shampooings
Spectroscopie Raman
Structure moléculaireIndex. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : - Objectif : Dans l’évaluation des produits cosmétiques pour le soin des cheveux, une méthode communément utilisée consiste à évaluer l'aspect des cheveux afin de déterminer l'effet d'un principe actif sur l’état final des cheveux via l'appréciation visuelle. Bien que d'autres techniques ont été proposées pour une analyse directe de la fibre capillaire, elles ne donnent que des informations de surface ou de structure, sans aucune information moléculaire précise. Une approche différente par la spectroscopie confocale Raman a été proposée pour le suivi in situ du changement moléculaire de la kératine directement dans les fibres de cheveux humains. Il présente une grande spécificité moléculaire, détecter les interactions chimiques entre les molécules et peut fournir des informations moléculaires à différents niveaux de profondeur du cortex et de la cuticule.
- Méthodes : Afin d’évaluer le potentiel de la spectroscopie Raman confocale pour tester l'efficacité des ingrédients cosmétiques sur la structure de la kératine, nous avons entrepris une étude pilote sur l'efficacité d'un shampooing lissant sur cheveux naturels, en analysant les marqueurs spectraux de l'hélice α et du feuillet β dans la bande Amide I et les marqueurs spectraux spécifiques au contenu en sulfure‐cystine.
- Résultats : Nous avons confirmé qu'un actif s'avérant efficace sur un gold standard diminue la conformation de la kératine en hélice α et favorise la conformation de la kératine en feuillet β dans les fibres des cheveux. Nous avons également montré que le traitement avec l'actif efficace diminue l'intensité des bandes de cystéine réticulant sous forme de ponts disulfures covalents (S – S à 510 cm‐1). Ces données confirment que l'actif efficace agit également sur la structure tertiaire de la kératine.
- Conclusion : À partir de ces expériences, nous avons conclu que l'actif efficace a un effet lissant sur les fibres du cheveu humain en agissant sur la conformation hélice α et feuillet β de la kératine et sur la structure tertiaire de la kératine. Sur la base de ces résultats, la spectroscopie confocale Raman peut être considérée comme une technique puissante pour étudier l'influence des ingrédients cosmétiques sur la structure de la kératine dans les fibres de cheveux. De plus, cette technique analytique a l'avantage d’être non destructive et ne nécessite pas de marquage; de plus, elle ne nécessite pas d'extraction ou de purification des échantillons et peut être appliquée en routine dans les laboratoires de cosmétiques.Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Human hair and keratin origin - Shampoo composition : INCI (International Nomenclature of Cosmetic Ingredients) list - Hair length measurement for the evaluatio of active ingredient efficiency (gold standard method) - Evaluation of hair keratin conformation using confocal Raman spectroscopy - Statistical analysis
- RESULTS : Hair straightening effect of active ingredients using gold standard - Evaluation of hair keratin conformation using confocal Raman spectroscopy - Evaluation of α-helix, β-sheet keratin and disulfide (S-S) cross-link conformation in treated human hair using Raman spectroscopyDOI : 10.1111/ics.12528 En ligne : https://drive.google.com/file/d/1ZxhV4uDMWqIsV_GfANwwnRAbRF_Bg6Yl/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=32836
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 41, N° 3 (06/2019) . - p. 203-212[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 21111 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Kératines : les piliers invisibles de la beauté / Rachida Nachat-Kappes in EXPRESSION COSMETIQUE, N° 88 (07-08/2024)
[article]
Titre : Kératines : les piliers invisibles de la beauté Type de document : texte imprimé Auteurs : Rachida Nachat-Kappes, Auteur Année de publication : 2024 Article en page(s) : p. 64-70 Note générale : Bibliogr. Langues : Multilingue (mul) Catégories : Dermatologie
Kératines -- Structure
kératinesLa kératine est une protéine, synthétisée et utilisée par de nombreux êtres vivants comme élément de structure, et également l'exemple-type de protéine fibreuse.
La kératine est insoluble, et peut être retrouvée sur l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, ce qui leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau formant une callosité. Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement. Les morceaux de kératine qui restent emprisonnés dans les cheveux sont couramment appelés des pellicules.
La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse, elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un haut taux d'acides aminés à base de soufre, principalement la cystéine, qui forment un pont disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine.
Il y a deux principales formes de kératines : l'alpha-kératine, ou α-keratin, présente chez les mammifères notamment, dont l'humain, et la bêta-kératine, ou β-keratin, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence.
Chez l'être humain, la kératine est fabriquée par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine (pigment fabriqué par les mélanocytes), se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil. (Wikipedia)Index. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : L’épiderme, interface entre corps et environnement, sert de barrière robuste, grâce aux kératinocytes, ses cellules majoritaires. Diverses structures et protéines remplissent cette mission. Parmi elles, les kératines confèrent résistance mécanique et cohésion aux cellules épithéliales. Éclairage sur ces macromolécules uniques, sources d’inspirations biomimétiques pour l’industrie cosmétique, et leur rôle essentiel dans la structure et la protection des tissus. Note de contenu : - La grande famille des kératines
- Structure macromoléculaire et propriétés des kératines
- Les fonctions des kératines
- Régulation et spécificité d'expression des kératines
- Les kératines pilaires
- Kératines et croissance du cheveu
- Sources et extractions des kératines
- Fig. 1 : A. Structure et assemblage des kératines en filaments - B. Hélice α et feuillet β, structures secondaire des protéines
- Fig. 2 : Distribution spatiale des principales kératines exprimées dans l'épiderme
- Fig. 3 : Expression des kératines K5 et K14 dans la glande sébacée
- Tableau 1 : Classification des kératines
- Tableau 2 : Types de filaments intermédiaires, membres et distributions tissulaires
- Tableau 3 : Facteurs de transcription impliqués dans la régulation de l'expression des kératinesEn ligne : https://drive.google.com/file/d/1AhU4PTrBwQk69wgwJm1mGdL4l4gXBBCf/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=41279
in EXPRESSION COSMETIQUE > N° 88 (07-08/2024) . - p. 64-70[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 24743 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible The location of the thioglycolic acid molecules in intrafibrillar unordered areas of the human hair keratin structure / Y. F. Zabashta in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE, Vol. 34, N° 3 (06/2012)
[article]
Titre : The location of the thioglycolic acid molecules in intrafibrillar unordered areas of the human hair keratin structure Type de document : texte imprimé Auteurs : Y. F. Zabashta, Auteur ; A. V. Kasprova, Auteur ; S. P. Senchurov, Auteur ; Y. E. Grabovskii, Auteur Année de publication : 2012 Article en page(s) : p. 223-225 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Acide thioglycolique
Diffractométrie de rayons X
Kératines -- Structure
Permanente (coiffure)Index. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : It has been established after conducting an X-ray diffraction study of the structure of hair treated with the thioglycolic acid solution that the preferable location of thioglycolic acid molecules should be the intrafibrillar unordered areas. Based on this fact it has been concluded that the redistribution of disulphide bonds of hair occurs mainly in the mentioned above areas when treated with thioglycolic acid solution. DOI : 10.1111/j.1468-2494.2012.00707.x En ligne : http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1468-2494.2012.00707.x Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=15031
in INTERNATIONAL JOURNAL OF COSMETIC SCIENCE > Vol. 34, N° 3 (06/2012) . - p. 223-225[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 13924 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible