[article]
| Titre : |
Isolation and characterization of phosphoric acid-soluble collagen from leather wastes of pig breed bulgarian white |
| Type de document : |
texte imprimé |
| Auteurs : |
I. Chakarska, Auteur ; I. Goshev, Auteur ; K. Idakieva, Auteur ; G. Apostolov, Auteur |
| Année de publication : |
2006 |
| Article en page(s) : |
p. 260-263 |
| Note générale : |
Bibliogr. |
| Langues : |
Anglais (eng) |
| Catégories : |
Acides aminés Les acides aminés (ou aminoacides) sont une classe de composés chimiques possédant deux groupes fonctionnels : à la fois un groupe carboxyle –COOH et un groupe amine –NH2. Parmi ceux-ci, les acides α-aminés se définissent par le fait que leur groupe amine est lié à l'atome de carbone adjacent au groupe acide carboxylique (le carbone α), ce qui leur confère la structure générique H2N–CHR–COOH, où R représente la chaîne latérale, qui identifie l'acide α-aminé.
Les acides α-aminés jouent un rôle fondamental en biochimie comme constituants élémentaires des protéines : ils polymérisent en formant des liaisons peptidiques qui aboutissent à de longues chaînes macromoléculaires appelées peptides.
Caractérisation
Cartilage
Collagène
Cuirs et peaux de porcs
Extraction (chimie)
GélatineLa gélatine est une substance solide translucide, transparente ou légèrement jaune, presque sans goût et sans odeur, obtenue par l'ébullition prolongée de tissus conjonctifs (peaux) ou d'os d'animaux (principalement porc, bœuf, poisson). Elle possède de nombreuses applications dans le domaine culinaire, la médecine, les industries agroalimentaire et pharmaceutique.
En matière d’étiquetage, la gélatine est considérée par la norme européenne3 comme un ingrédient et non pas comme un additif, c'est pourquoi elle n'a pas de numéro E. Hors Union européenne, elle est considérée par certains pays comme un additif gélifiant et on peut la trouver avec la dénomination E441.
La gélatine est un mélange de protéines obtenu par hydrolyse partielle du collagène extrait de la peau comme la peau de porc (cochon), des os, des cartilages, etc. Les liaisons moléculaires entre les fibres de collagène sont alors brisées. Mélangée à de l'eau, la gélatine forme un gel colloïdal semi-solide thermo-réversible (il fond lorsqu'il est chauffé et recouvre son aspect gélatineux lorsqu'il est refroidi). Sous forme déshydratée, par contre, la gélatine n'a pas de point de fusion et devient friable ou brûle quand elle est chauffée à trop haute températureLa rhéologie de la gélatine se caractérise par un comportement viscoélastique, et des contraintes trop élevées ou appliquées trop rapidement peuvent entraîner une rupture fragile (fracturation) ou ductile6. Le caractère plutôt élastique/fragile ou plutôt visqueux/ductile dépend de la concentration en gélatine de la solution aqueuse et de la température, ainsi que de la durée de la mise sous contrainteLes acides aminés constituant la gélatine sont : la glycine (21 %), la proline (12 %), l'hydroxyproline (12 %), l'acide glutamique (10 %), l'alanine (9 %), l'arginine (8 %), l'acide aspartique (6 %), la lysine (4 %), la sérine (4 %), la leucine (3 %), la valine, la phénylalanine et la thréonine (2 %), l'isoleucine et l'hydroxylysine (1 %), la méthionine et l'histidine (< 1 %) et la tyrosine (< 0,5 %). Ces valeurs sont variables (surtout pour les constituants minoritaires) et dépendent de la source de matériaux bruts et de la technique de préparation. La gélatine est constituée à environ 98-99 % (en poids sec) de protéines et contient 18 acides aminés dont huit des neuf acides aminés essentiels à l'Homme. Elle n'a qu'une relative valeur nutritionnelle du fait de l'absence de tryptophane et de son déficit en isoleucine, thréonine et méthionine; elle possède également un taux inhabituellement élevé d'acides aminés non essentiels, la glycine et la proline (qui sont produits par le corps humain). (Wikipedia)
Hydrolysats de protéines
Os
Poids moléculaires
Spectrométrie infrarouge
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| Index. décimale : |
675 Technologie du cuir et de la fourrure |
| Résumé : |
A procedure for the extraction of protein from skin, bone and cartilage wastes by phosphoric acid hydrolysis was developed. The factors influencing the processes of hydrolysis were investigated. The amino acid composition, molecular weight distribution and infrared spectral characteristics of the collagen hydrolysates were determined. This relatively simple treatment of untanned leather waste may provide a practical and economical solution to the disposal of potentially difficult waste. |
| Note de contenu : |
- MATERIALS AND METHODS : Starting Material - Analytical procedures
- RESULTS AND DISCUSSION : Isolation of collagen from pig skins, bones and cartilages - Amino acid composition of the collagen hydrolysates from skins, bones and cartilages - Results from the experiments with SDS-PAGE - Result from the experiments with FTIR spectroscopy
- Table 1 : Efficiency of phosphoric acid in solution of the waste
- Table 2 : Characteristics of collagen hydrolysates isolated from skins, bones and cartilages
- Table 3 : Amino acid composition of collagen and gelatin - comparative data from literature and our determinations for collagen phosphoric acid-soluble hydrolysates isolated from skins, bones and cartilages (% by total amino acid residues) |
| En ligne : |
https://drive.google.com/file/d/1LusG3_ZiQIsjqEmewLZ0r6IWKxa6WPfh/view?usp=share [...] |
| Format de la ressource électronique : |
Pdf |
| Permalink : |
https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=39110 |
in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 90, N° 6 (11-12/2006) . - p. 260-263
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Ajouter le résultat dans votre panier Affiner la rechercheCross-linking phosphoric acid hydrolysates of collagen with cyanidric chloride / I. Chakarska in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 92, N° 2 (03-04/2008)
