Cross-linking phosphoric acid hydrolysates of collagen with cyanidric chloride / I. Chakarska in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 92, N° 2 (03-04/2008)  

[article]  inJOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 92, N° 2 (03-04/2008) . - p. 81-84 Titre : Cross-linking phosphoric acid hydrolysates of collagen with cyanidric chloride Type de document : texte imprimé Auteurs : I. Chakarska, Auteur ; I. Goshev, Auteur ; K. Idakieva, Auteur ; S. Todinova, Auteur ; G. Apostolov, Auteur Année de publication : 2008 Article en page(s) : p. 81-84 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Analyse thermique Chlorure de cyanure Le chlorure cyanurique est un composé chimique de formule (NCCl). C'est un dérivé chloré de la 1,3,5-triazine. C'est un trimère du chlorure de cyanogène. - Propriétés : Le chlorure cyanurique se présente sous la forme d'une poudre cristalline blanche à l'odeur de dichlore ou d'acide chlorhydrique. À l'air sec, même par température élevée il est stable, mais dès la présence d'humidité, il s'hydrolyse en acide cyanurique et acide chlorhydrique. La vitesse de cette hydrolyse dépend fortement de la température et du pH. Dans une solution tamponnée à pH = 7 d'eau glacée, il est stable pendant plusieurs heures, mais dès que la température dépasse 10 °C, l'hydrolyse se produit, d'autant plus rapidement que la température augmente, aidée par le fait qu'elle est autocatalysée par l'acide chlorhydrique. (Wikipedia) Collagène Cuirs et peaux Fourier, Spectroscopie infrarouge à transformée de Hydrolysats de protéines Phosphorique, Acide L’acide phosphorique est un composé chimique de formule H3PO4. C'est un oxoacide trifonctionnel (triacide) important en chimie inorganique et fondamental en biochimie. Il s'agit d'un acide minéral obtenu par traitement de roches phosphatées ou par combustion du phosphore. À température ambiante, l'acide phosphorique est un solide cristallin de densité 1,83, qui fond à 42,35 °C. Il constitue la matière première de base pour la production de phosphates (ou sels phosphatés). Réticulation (polymérisation) Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : A method for cross-linking collagen-based materials using cyanuric chloride was developed. Cross-linking of collagen phosphoric acid hydrolysates was demonstrated by the decrease of the number of the free primary amino groups, the increase in the denaturation temperature, collagenase resistance and changes in the FTIR spectra. The effects of concentration of the cross-linking agent, pH of the solution and the reaction time were studied. The cross-linked collagen hydrolysates showed higher cross-linking densities compared to non-cross-linked collagen hydrolysates. The denaturation temperature was elevated from 24°C for non-cross-linked DSC samples to 28°C for cross-linked samples. Collagen hydrolysates showed the increase resistance to in vitro collagenase degradation. The mixture of collagen hydrolysates with cyanuric chloride gives the possibility of producing new materials for potential biomedical applications. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Starting material - Preparation of non-cross-linked lyophilized collagen sponge - Cross-linking of collagen hydrolysates (CH) with cyanuric chloride (CY) - Assay for primary amino groups - Fourier transform infrared spectroscopy (FTIR) - Differential scanning calorimetry (DSC) - RESULTS AND DISCUSSION : Results from the cross-linking of collagen hydrolysates with cyanuric chloride - Results from collagenase resistance analysis - Results from FTIR spectroscopy - Results from DSC analysis - Table 1 : Transition temperature (Td ) and enthalpy change (ΔH) values of collagen hydrolysates cross-linked by cyanuric chloride treatments after storage at three different pHs En ligne : https://drive.google.com/file/d/10lFTV20VcTzDo-1s2i4iRLxD4qU7M8gV/view?usp=share [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=38935 [article]

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Isolation and characterization of phosphoric acid-soluble collagen from leather wastes of pig breed bulgarian white / I. Chakarska in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 90, N° 6 (11-12/2006)  

[article]  inJOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 90, N° 6 (11-12/2006) . - p. 260-263 Titre : Isolation and characterization of phosphoric acid-soluble collagen from leather wastes of pig breed bulgarian white Type de document : texte imprimé Auteurs : I. Chakarska, Auteur ; I. Goshev, Auteur ; K. Idakieva, Auteur ; G. Apostolov, Auteur Année de publication : 2006 Article en page(s) : p. 260-263 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Acides aminés Les acides aminés (ou aminoacides) sont une classe de composés chimiques possédant deux groupes fonctionnels : à la fois un groupe carboxyle –COOH et un groupe amine –NH2. Parmi ceux-ci, les acides α-aminés se définissent par le fait que leur groupe amine est lié à l'atome de carbone adjacent au groupe acide carboxylique (le carbone α), ce qui leur confère la structure générique H2N–CHR–COOH, où R représente la chaîne latérale, qui identifie l'acide α-aminé. Les acides α-aminés jouent un rôle fondamental en biochimie comme constituants élémentaires des protéines : ils polymérisent en formant des liaisons peptidiques qui aboutissent à de longues chaînes macromoléculaires appelées peptides. Caractérisation Cartilage Collagène Cuirs et peaux de porcs Extraction (chimie) Gélatine La gélatine est une substance solide translucide, transparente ou légèrement jaune, presque sans goût et sans odeur, obtenue par l'ébullition prolongée de tissus conjonctifs (peaux) ou d'os d'animaux (principalement porc, bÅ“uf, poisson). Elle possède de nombreuses applications dans le domaine culinaire, la médecine, les industries agroalimentaire et pharmaceutique. En matière d’étiquetage, la gélatine est considérée par la norme européenne3 comme un ingrédient et non pas comme un additif, c'est pourquoi elle n'a pas de numéro E. Hors Union européenne, elle est considérée par certains pays comme un additif gélifiant et on peut la trouver avec la dénomination E441. La gélatine est un mélange de protéines obtenu par hydrolyse partielle du collagène extrait de la peau comme la peau de porc (cochon), des os, des cartilages, etc. Les liaisons moléculaires entre les fibres de collagène sont alors brisées. Mélangée à de l'eau, la gélatine forme un gel colloïdal semi-solide thermo-réversible (il fond lorsqu'il est chauffé et recouvre son aspect gélatineux lorsqu'il est refroidi). Sous forme déshydratée, par contre, la gélatine n'a pas de point de fusion et devient friable ou brûle quand elle est chauffée à trop haute températureLa rhéologie de la gélatine se caractérise par un comportement viscoélastique, et des contraintes trop élevées ou appliquées trop rapidement peuvent entraîner une rupture fragile (fracturation) ou ductile6. Le caractère plutôt élastique/fragile ou plutôt visqueux/ductile dépend de la concentration en gélatine de la solution aqueuse et de la température, ainsi que de la durée de la mise sous contrainteLes acides aminés constituant la gélatine sont : la glycine (21 %), la proline (12 %), l'hydroxyproline (12 %), l'acide glutamique (10 %), l'alanine (9 %), l'arginine (8 %), l'acide aspartique (6 %), la lysine (4 %), la sérine (4 %), la leucine (3 %), la valine, la phénylalanine et la thréonine (2 %), l'isoleucine et l'hydroxylysine (1 %), la méthionine et l'histidine (< 1 %) et la tyrosine (< 0,5 %). Ces valeurs sont variables (surtout pour les constituants minoritaires) et dépendent de la source de matériaux bruts et de la technique de préparation. La gélatine est constituée à environ 98-99 % (en poids sec) de protéines et contient 18 acides aminés dont huit des neuf acides aminés essentiels à l'Homme. Elle n'a qu'une relative valeur nutritionnelle du fait de l'absence de tryptophane et de son déficit en isoleucine, thréonine et méthionine; elle possède également un taux inhabituellement élevé d'acides aminés non essentiels, la glycine et la proline (qui sont produits par le corps humain). (Wikipedia) Hydrolysats de protéines Os Poids moléculaires Spectrométrie infrarouge Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : A procedure for the extraction of protein from skin, bone and cartilage wastes by phosphoric acid hydrolysis was developed. The factors influencing the processes of hydrolysis were investigated. The amino acid composition, molecular weight distribution and infrared spectral characteristics of the collagen hydrolysates were determined. This relatively simple treatment of untanned leather waste may provide a practical and economical solution to the disposal of potentially difficult waste. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Starting Material - Analytical procedures - RESULTS AND DISCUSSION : Isolation of collagen from pig skins, bones and cartilages - Amino acid composition of the collagen hydrolysates from skins, bones and cartilages - Results from the experiments with SDS-PAGE - Result from the experiments with FTIR spectroscopy - Table 1 : Efficiency of phosphoric acid in solution of the waste - Table 2 : Characteristics of collagen hydrolysates isolated from skins, bones and cartilages - Table 3 : Amino acid composition of collagen and gelatin - comparative data from literature and our determinations for collagen phosphoric acid-soluble hydrolysates isolated from skins, bones and cartilages (% by total amino acid residues) En ligne : https://drive.google.com/file/d/1LusG3_ZiQIsjqEmewLZ0r6IWKxa6WPfh/view?usp=share [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=39110 [article]

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