[article]
| Titre : |
Isolation and purification of caseinase and collagenase from commercial bacillus subtilis AS1.398 enzyme by affinity chromatography |
| Type de document : |
texte imprimé |
| Auteurs : |
Wang Rui, Auteur ; Li Zhiqiang, Auteur ; Chen Min, Auteur ; Cheng Haiming, Auteur ; Wang Yingmei, Auteur ; Liao Longli, Auteur |
| Année de publication : |
2009 |
| Article en page(s) : |
p. 8-11 |
| Note générale : |
Bibliogr. |
| Langues : |
Anglais (eng) |
| Catégories : |
Bacillus subtilis
Caséinases
Chromatographie
CollagénasesLes collagénases sont des enzymes capables de rompre les liaisons peptidiques du collagène. Elles facilitent la destruction des structures extracellulaires lors de la pathogenèse bactérienne. Ce sont des exotoxines.
La production de collagénases peut être induite lors d'une réponse immunitaire, par les cytokines qui stimulent les cellules telles que les fibroblastes et les ostéoplastes et occasionnent indirectement des lésions tissulaires.
EnzymesUne enzyme est une protéine dotée de propriétés catalytiques. Pratiquement toutes les biomolécules capables de catalyser des réactions chimiques dans les cellules sont des enzymes ; certaines biomolécules catalytiques sont cependant constituées d'ARN et sont donc distinctes des enzymes : ce sont les ribozymes.
Une enzyme agit en abaissant l'énergie d'activation d'une réaction chimique, ce qui accroît la vitesse de réaction. L'enzyme n'est pas modifiée au cours de la réaction. Les molécules initiales sont les substrats de l'enzyme, et les molécules formées à partir de ces substrats sont les produits de la réaction. Presque tous les processus métaboliques de la cellule ont besoin d'enzymes pour se dérouler à une vitesse suffisante pour maintenir la vie. Les enzymes catalysent plus de 5 000 réactions chimiques différentes2. L'ensemble des enzymes d'une cellule détermine les voies métaboliques qui peuvent avoir lieu dans cette cellule. L'étude des enzymes est appelée enzymologie.
Les enzymes permettent à des réactions de se produire des millions de fois plus vite qu'en leur absence. Un exemple extrême est l'orotidine-5'-phosphate décarboxylase, qui catalyse en quelques millisecondes une réaction qui prendrait, en son absence, plusieurs millions d'années3,4. Comme tous les catalyseurs, les enzymes ne sont pas modifiées au cours des réactions qu'elles catalysent, et ne modifient pas l'équilibre chimique entre substrats et produits. Les enzymes diffèrent en revanche de la plupart des autres types de catalyseurs par leur très grande spécificité. Cette spécificité découle de leur structure tridimensionnelle. De plus, l'activité d'une enzyme est modulée par diverses autres molécules : un inhibiteur enzymatique est une molécule qui ralentit l'activité d'une enzyme, tandis qu'un activateur de cette enzyme l'accélère ; de nombreux médicaments et poisons sont des inhibiteurs enzymatiques. Par ailleurs, l'activité d'une enzyme décroît rapidement en dehors de sa température et de son pH optimums.
Produits chimiques -- Purification
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| Index. décimale : |
547 Chimie organique : classer la biochimie à 574.192 |
| Résumé : |
Bacillus subtilis is a saprophytic bacteria which has a widespread distribution in nature and can be easily isolated from soil microbes. Bacillus subtilis AS1.398 is a major strain of bacillus subtilis used extensively in light industry and the pharmaceutical industry and is commonly used in the leather industry in China for depilation and bating. The non-collagenolytic activity of caseinase is correlated with the depilation. Collagenolytic protease has little contribution to depilation. It damages the collagen fibres and reduces the quality of leather. Collagenolytic activity should be inhibited during enzymatic depilation. Caseinase and collagenase were isolated and purified to homogeneity from commercial bacillus subtilis AS1.398 by affinity chromatography on the basis of modified hide powder as supporter. The purified enzyme had estimated molecular mass 44.3kDa determined by SDS-PAGE. Assays were also made on the activities of the two proteases. The specific activity of the caseinase showed a recovery of 42 %. |
| En ligne : |
https://drive.google.com/file/d/1CNu0AWG_OtPsi3baQseZT99KQV-tfQkh/view?usp=drive [...] |
| Format de la ressource électronique : |
Pdf |
| Permalink : |
https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=4079 |
in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 93, N° 1 (01-02/2009) . - p. 8-11
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