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Structure and function of wool keratin polypeptide extracted by superheated water / Ting Wu in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXVII, N° 10 (10/2022)
[article]
Titre : Structure and function of wool keratin polypeptide extracted by superheated water Type de document : texte imprimé Auteurs : Ting Wu, Auteur ; Min He, Auteur ; Wenhua Yang, Auteur ; Zhihua Shan, Auteur ; Hui Chen, Auteur Année de publication : 2022 Article en page(s) : p. 432-440 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Antibactériens
Caractérisation
Déchets organiques -- Recyclage
Eau chaude
Extraction (chimie)
Hydrolyse
kératinesLa kératine est une protéine, synthétisée et utilisée par de nombreux êtres vivants comme élément de structure, et également l'exemple-type de protéine fibreuse.
La kératine est insoluble, et peut être retrouvée sur l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, ce qui leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau formant une callosité. Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement. Les morceaux de kératine qui restent emprisonnés dans les cheveux sont couramment appelés des pellicules.
La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse, elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un haut taux d'acides aminés à base de soufre, principalement la cystéine, qui forment un pont disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine.
Il y a deux principales formes de kératines : l'alpha-kératine, ou α-keratin, présente chez les mammifères notamment, dont l'humain, et la bêta-kératine, ou β-keratin, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence.
Chez l'être humain, la kératine est fabriquée par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine (pigment fabriqué par les mélanocytes), se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil. (Wikipedia)
Laine de mouton
PolypeptidesUn polypeptide est une chaîne d'acides aminés reliés par des liaisons peptidiques. On parle de polypeptide lorsque la chaîne contient entre 10 et 100 acides aminés. Au-dessus de 100 acides aminés on parle généralement de protéine.
Parmi eux, les peptides multi-cycliques, les peptides phosphorylés ou encore ceux intégrant des liaisons non-peptidiques ou des peptides conjugués.
Certains polypeptides constituent une famille d'antibiotiques dont les molécules très toxiques n'en permettent qu'un usage très limité. D'autres s’imposent aujourd’hui comme des éléments essentiels à la mise au point de vaccins ou de principes actifs destinés aux traitements de certaines pathologies telles que les cancers, les déficiences hormonales, l’ostéoporose.
StaphylocoquesIndex. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Pyrohydrolytic wool keratin polypeptides (PWKPs) were successfully extracted by hydrolyzing waste sheep wool from a tannery with superheated water. The results revealed that the properties of PWKPs varied significantly under different hydrolysis temperatures. At 170°C, the weight average molecular weight and the polydispersion index of the product PWKP-170 were determined to be 1080 ± 71 Da and 1.55 ± 0.04, respectively, which displayed a distribution trend for "equilong chain segments". Furthermore, the extraction yield and the repeated water solubility reached 93.5 ± 1.7% and 99.8 ± 0.2%, respectively, and no a-helical structure was found to exist in PWKP-170. Organic element and amino acid analyses for the PWKPs showed that the decrease in sulfur and cysteine content was related to the fracture of disulfide bonds during the hydrolysis process of keratin. Specificity studies indicated that PWKP-170 exhibited a new ultraviolet absorption characteristic at 309 nm, with an antibacterial titer of 11.24 AU/mg against Staphylococcus aureus at a concentration of 1 x 106 CFU/mL, reflecting its potential application value as a keratin polypeptide functional material. Note de contenu : - EXPERIMENTAL SECTION : Main materials - Optimization of PWKP extracted by SHWH
- CHARACTERIZATION : Composition characterization - Absorption characterization - Bacteriostasis characterization - Quantitative bacteriostasis characterization
- RESULTS AND DISCUSSION : Single-factor SHWH experiment analysis - GPC analysis - Repeated water solubility analysis - XRD analysis - Organic element content analysis - Amino acied composition analysis - FT-IR and UV-Vis absorption analysis
- BACTERIOSTASIS ANALYSIS : Qualitative bacteriostasis analysis - Quantitative bacteriostasis analysis
- Table 1 : The influence of T, w and t on R
- Table 2 : Amino acid composition of wool and PWKPsDOI : https://doi.org/10.34314/jalca.v117i10.6183 En ligne : https://drive.google.com/file/d/1F6e4U-Z4s00xEkkfcq0e3gUHH8Pr7Kn-/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=38229
in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CXVII, N° 10 (10/2022) . - p. 432-440[article]Réservation
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