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Rapid improvement of wool keratin fertiliser efficiency based on electrodegradation / Shu Caihong in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 106, N° 2 (03-04/2022)
[article]
Titre : Rapid improvement of wool keratin fertiliser efficiency based on electrodegradation Type de document : texte imprimé Auteurs : Shu Caihong, Auteur ; Zhongzhen Long, Auteur ; Zhijun Chen, Auteur ; Dai Rui, Auteur ; Shan Zhihua, Auteur Année de publication : 2022 Article en page(s) : p. 83-89 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Caractérisation
Electrochimie
Engrais organiques
kératinesLa kératine est une protéine, synthétisée et utilisée par de nombreux êtres vivants comme élément de structure, et également l'exemple-type de protéine fibreuse.
La kératine est insoluble, et peut être retrouvée sur l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, ce qui leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau formant une callosité. Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement. Les morceaux de kératine qui restent emprisonnés dans les cheveux sont couramment appelés des pellicules.
La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse, elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un haut taux d'acides aminés à base de soufre, principalement la cystéine, qui forment un pont disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine.
Il y a deux principales formes de kératines : l'alpha-kératine, ou α-keratin, présente chez les mammifères notamment, dont l'humain, et la bêta-kératine, ou β-keratin, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence.
Chez l'être humain, la kératine est fabriquée par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine (pigment fabriqué par les mélanocytes), se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil. (Wikipedia)
Laine -- Déchets
Laine -- Détérioration
Poids moléculaires
Recyclage (déchets, etc.)Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Waste wool is one of the largest waste solids of animal skin processing. After abandoning the application of feed to avoid Spongiform Encephalopathy, the application of agro-ecological wool keratin fertiliser is an alternative approach for utilising this waste. Because hair keratin has a strong ability to resist degradation in nature and to avoid using large amounts of water and chemicals electrochemical degradation was used in this experiment to achieve quick and efficient absorption by plants. At a current density of 150A/m2, a sodium chloride content of 6%, and a temperature of 25-27°C for 2 hours, 90% of 10g of wool can be electrolysed into a microemulsion. The electrochemical wool keratin degradation product (KDP) contains oligopeptides based on tripeptides of molecular weight 359(Mn) with a mean aggregate particle size of 458.8nm in solution. KDP has a very different composition than raw wool, contains a large amount of ammonium salt and taurine, and is an excellent raw material for agricultural fertiliser. The release of nitrogen in soil and the growth of pak choy indicated the effective utilisation of wool keratin after electrochemical degradation. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Materials - Electrochemical degradation - Analysis of the KDP of electrochemical degradation - Application of KDPs in the field
- RESULTS AND DISCUSSION : Electrochemical degradation and characterisation of wool - Nitrogen release and pak choy planting
- Table 1 : Molecular weights of the KDP
- Table 2 : N and S contents in the raw wool, KDP and KUP after electrolysis
- Table 3 : Main agronomic traits of pak choyEn ligne : https://drive.google.com/file/d/12HJm7p7puz9gvtdRw0gxAe--vJ7CWFyN/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=37487
in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 106, N° 2 (03-04/2022) . - p. 83-89[article]Réservation
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