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An eco-friendly method of gelatin preparation based on enzymatic dehairing and lime-free swelling process / Ding Xiaoliang in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 105, N° 3 (05-06/2021)
[article]
Titre : An eco-friendly method of gelatin preparation based on enzymatic dehairing and lime-free swelling process Type de document : texte imprimé Auteurs : Ding Xiaoliang, Auteur ; Zhijun Chen, Auteur ; Zhongzhen Long, Auteur ; Zhihua Shan, Auteur Année de publication : 2021 Article en page(s) : p. 153-158 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Caractérisation
Cuirs et peaux -- Analyse
Eaux usées -- Analyse
Epilage enzymatique
Extraction (chimie)
GélatineLa gélatine est une substance solide translucide, transparente ou légèrement jaune, presque sans goût et sans odeur, obtenue par l'ébullition prolongée de tissus conjonctifs (peaux) ou d'os d'animaux (principalement porc, bœuf, poisson). Elle possède de nombreuses applications dans le domaine culinaire, la médecine, les industries agroalimentaire et pharmaceutique.
En matière d’étiquetage, la gélatine est considérée par la norme européenne3 comme un ingrédient et non pas comme un additif, c'est pourquoi elle n'a pas de numéro E. Hors Union européenne, elle est considérée par certains pays comme un additif gélifiant et on peut la trouver avec la dénomination E441.
La gélatine est un mélange de protéines obtenu par hydrolyse partielle du collagène extrait de la peau comme la peau de porc (cochon), des os, des cartilages, etc. Les liaisons moléculaires entre les fibres de collagène sont alors brisées. Mélangée à de l'eau, la gélatine forme un gel colloïdal semi-solide thermo-réversible (il fond lorsqu'il est chauffé et recouvre son aspect gélatineux lorsqu'il est refroidi). Sous forme déshydratée, par contre, la gélatine n'a pas de point de fusion et devient friable ou brûle quand elle est chauffée à trop haute températureLa rhéologie de la gélatine se caractérise par un comportement viscoélastique, et des contraintes trop élevées ou appliquées trop rapidement peuvent entraîner une rupture fragile (fracturation) ou ductile6. Le caractère plutôt élastique/fragile ou plutôt visqueux/ductile dépend de la concentration en gélatine de la solution aqueuse et de la température, ainsi que de la durée de la mise sous contrainteLes acides aminés constituant la gélatine sont : la glycine (21 %), la proline (12 %), l'hydroxyproline (12 %), l'acide glutamique (10 %), l'alanine (9 %), l'arginine (8 %), l'acide aspartique (6 %), la lysine (4 %), la sérine (4 %), la leucine (3 %), la valine, la phénylalanine et la thréonine (2 %), l'isoleucine et l'hydroxylysine (1 %), la méthionine et l'histidine (< 1 %) et la tyrosine (< 0,5 %). Ces valeurs sont variables (surtout pour les constituants minoritaires) et dépendent de la source de matériaux bruts et de la technique de préparation. La gélatine est constituée à environ 98-99 % (en poids sec) de protéines et contient 18 acides aminés dont huit des neuf acides aminés essentiels à l'Homme. Elle n'a qu'une relative valeur nutritionnelle du fait de l'absence de tryptophane et de son déficit en isoleucine, thréonine et méthionine; elle possède également un taux inhabituellement élevé d'acides aminés non essentiels, la glycine et la proline (qui sont produits par le corps humain). (Wikipedia)
Gonflement (physique)
Microscopie électronique à balayage
Peaux brutes -- Trempe
Procédés de fabricationIndex. décimale : 668.5 Parfums et cosmétiques Résumé : The conventional method of gelatin production generates a large quantity of wastewater, sludge and H2S gas due to the use of sulfide and lime. In this study, an eco-friendly method of extracting gelatin from animal hides was developed. The dehairing process was designed using enzymes and performed simultaneously with soaking, and the swelling process based on sodium silicate was used in the gelatin production. A comparative analysis showed that the effect of the soaking step using enzymatic dehairing was as effective as the use of sulfide. SEM analysis and proteoglycan content measurement indicated that the extent of fibre bundle opening and interfibrillar substance removal were comparable to that of the swelling process with lime when using sodium silicate. The reduction of the TKN and COD loads in the wastewater was of the order of 10% relative to the conventional swelling process, and the dry weight and organic content of the sludge generated during the swelling process based on sodium silicate were reduced by 59.62% and 41 .75%, respectively. Furthermore, the gelatin extracted with this eco-friendly method possessed similar physicochemical properties, including the molecular weight, viscosity, and extraction yield. This study indicates that this eco-friendly method of gelatin preparation based on enzymatic dehairing and lime-free swelling can help to achieve sustainability in the gelatin industry.
Note de contenu : - EXPERIMENTAL PROCEDURE : Materials - Clean treatment of raw hides - Determinationof the swelling effect - Characterisation of waste from the swelling process - Observation of the swelled pelt tissue - Gelatin extraction - Characterisationof gelatine
- RESULTS AND DISCUSSION : Analysis of enzymatic dehairing - Analysis of the swelling effect - Analysis of spent liquors and sludge from the swelling process - SEM analysis - Comparative analysis of the performance of gelatin
- Table 1 : Dissolved substances under different alkaline materials
- Table 2 : Main parameters of the spent swelling bath
- Table 3 : Main parameters of sludge produced by 100 kg of swelled pelts
- Table 4 : Basic properties of gelatinEn ligne : https://drive.google.com/file/d/1Fo1mi1Pqa-BLsFo-7jjrmv40OTZX4yt2/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=35835
in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 105, N° 3 (05-06/2021) . - p. 153-158[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 22745 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible Rapid improvement of wool keratin fertiliser efficiency based on electrodegradation / Shu Caihong in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC), Vol. 106, N° 2 (03-04/2022)
[article]
Titre : Rapid improvement of wool keratin fertiliser efficiency based on electrodegradation Type de document : texte imprimé Auteurs : Shu Caihong, Auteur ; Zhongzhen Long, Auteur ; Zhijun Chen, Auteur ; Dai Rui, Auteur ; Shan Zhihua, Auteur Année de publication : 2022 Article en page(s) : p. 83-89 Note générale : Bibliogr. Langues : Anglais (eng) Catégories : Caractérisation
Electrochimie
Engrais organiques
kératinesLa kératine est une protéine, synthétisée et utilisée par de nombreux êtres vivants comme élément de structure, et également l'exemple-type de protéine fibreuse.
La kératine est insoluble, et peut être retrouvée sur l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, ce qui leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau formant une callosité. Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement. Les morceaux de kératine qui restent emprisonnés dans les cheveux sont couramment appelés des pellicules.
La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse, elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un haut taux d'acides aminés à base de soufre, principalement la cystéine, qui forment un pont disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine.
Il y a deux principales formes de kératines : l'alpha-kératine, ou α-keratin, présente chez les mammifères notamment, dont l'humain, et la bêta-kératine, ou β-keratin, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence.
Chez l'être humain, la kératine est fabriquée par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine (pigment fabriqué par les mélanocytes), se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil. (Wikipedia)
Laine -- Déchets
Laine -- Détérioration
Poids moléculaires
Recyclage (déchets, etc.)Index. décimale : 675 Technologie du cuir et de la fourrure Résumé : Waste wool is one of the largest waste solids of animal skin processing. After abandoning the application of feed to avoid Spongiform Encephalopathy, the application of agro-ecological wool keratin fertiliser is an alternative approach for utilising this waste. Because hair keratin has a strong ability to resist degradation in nature and to avoid using large amounts of water and chemicals electrochemical degradation was used in this experiment to achieve quick and efficient absorption by plants. At a current density of 150A/m2, a sodium chloride content of 6%, and a temperature of 25-27°C for 2 hours, 90% of 10g of wool can be electrolysed into a microemulsion. The electrochemical wool keratin degradation product (KDP) contains oligopeptides based on tripeptides of molecular weight 359(Mn) with a mean aggregate particle size of 458.8nm in solution. KDP has a very different composition than raw wool, contains a large amount of ammonium salt and taurine, and is an excellent raw material for agricultural fertiliser. The release of nitrogen in soil and the growth of pak choy indicated the effective utilisation of wool keratin after electrochemical degradation. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Materials - Electrochemical degradation - Analysis of the KDP of electrochemical degradation - Application of KDPs in the field
- RESULTS AND DISCUSSION : Electrochemical degradation and characterisation of wool - Nitrogen release and pak choy planting
- Table 1 : Molecular weights of the KDP
- Table 2 : N and S contents in the raw wool, KDP and KUP after electrolysis
- Table 3 : Main agronomic traits of pak choyEn ligne : https://drive.google.com/file/d/12HJm7p7puz9gvtdRw0gxAe--vJ7CWFyN/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=37487
in JOURNAL OF THE SOCIETY OF LEATHER TECHNOLOGISTS & CHEMISTS (JSLTC) > Vol. 106, N° 2 (03-04/2022) . - p. 83-89[article]Réservation
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Code-barres Cote Support Localisation Section Disponibilité 23351 - Périodique Bibliothèque principale Documentaires Disponible