Transglutaminase crosslinked gelatin films extracted from tanned leather waste / E. Baggio in JOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA), Vol. CXVI, N° 1 (01/2021)  

[article]  inJOURNAL OF THE AMERICAN LEATHER CHEMISTS ASSOCIATION (JALCA) > Vol. CXVI, N° 1 (01/2021) . - p. 3-10 Titre : Transglutaminase crosslinked gelatin films extracted from tanned leather waste Type de document : texte imprimé Auteurs : E. Baggio, Auteur ; Bianca S. Scopel, Auteur ; D. D. C. Krein, Auteur ; C. V. T. Rigueto, Auteur ; F. C. Kovalski, Auteur ; Camila Baldasso, Auteur ; Aline Dettmer, Auteur Année de publication : 2021 Article en page(s) : p. 3-10 Note générale : Bibliogr. Langues : Américain (ame) Catégories : Biopolymères Couches minces Couches minces -- Détérioration Couches minces -- Propriétés mécaniques Couches minces -- Propriétés physiques Cuirs et peaux -- Déchets -- Recyclage Extraction (chimie) Fourier, Spectroscopie infrarouge à transformée de Gélatine La gélatine est une substance solide translucide, transparente ou légèrement jaune, presque sans goût et sans odeur, obtenue par l'ébullition prolongée de tissus conjonctifs (peaux) ou d'os d'animaux (principalement porc, bÅ“uf, poisson). Elle possède de nombreuses applications dans le domaine culinaire, la médecine, les industries agroalimentaire et pharmaceutique. En matière d’étiquetage, la gélatine est considérée par la norme européenne3 comme un ingrédient et non pas comme un additif, c'est pourquoi elle n'a pas de numéro E. Hors Union européenne, elle est considérée par certains pays comme un additif gélifiant et on peut la trouver avec la dénomination E441. La gélatine est un mélange de protéines obtenu par hydrolyse partielle du collagène extrait de la peau comme la peau de porc (cochon), des os, des cartilages, etc. Les liaisons moléculaires entre les fibres de collagène sont alors brisées. Mélangée à de l'eau, la gélatine forme un gel colloïdal semi-solide thermo-réversible (il fond lorsqu'il est chauffé et recouvre son aspect gélatineux lorsqu'il est refroidi). Sous forme déshydratée, par contre, la gélatine n'a pas de point de fusion et devient friable ou brûle quand elle est chauffée à trop haute températureLa rhéologie de la gélatine se caractérise par un comportement viscoélastique, et des contraintes trop élevées ou appliquées trop rapidement peuvent entraîner une rupture fragile (fracturation) ou ductile6. Le caractère plutôt élastique/fragile ou plutôt visqueux/ductile dépend de la concentration en gélatine de la solution aqueuse et de la température, ainsi que de la durée de la mise sous contrainteLes acides aminés constituant la gélatine sont : la glycine (21 %), la proline (12 %), l'hydroxyproline (12 %), l'acide glutamique (10 %), l'alanine (9 %), l'arginine (8 %), l'acide aspartique (6 %), la lysine (4 %), la sérine (4 %), la leucine (3 %), la valine, la phénylalanine et la thréonine (2 %), l'isoleucine et l'hydroxylysine (1 %), la méthionine et l'histidine (< 1 %) et la tyrosine (< 0,5 %). Ces valeurs sont variables (surtout pour les constituants minoritaires) et dépendent de la source de matériaux bruts et de la technique de préparation. La gélatine est constituée à environ 98-99 % (en poids sec) de protéines et contient 18 acides aminés dont huit des neuf acides aminés essentiels à l'Homme. Elle n'a qu'une relative valeur nutritionnelle du fait de l'absence de tryptophane et de son déficit en isoleucine, thréonine et méthionine; elle possède également un taux inhabituellement élevé d'acides aminés non essentiels, la glycine et la proline (qui sont produits par le corps humain). (Wikipedia) Matériaux -- Epaisseur Perméabilité Production Statistique Thermogravimétrie Transglutaminase Index. décimale : 675.2 Préparation du cuir naturel. Tannage Résumé : The production of biodegradable polymers has proved to be a promising alternative, since these materials have accelerated degradation, contributing to the reduction of residues and the reduction of environmental pollution. The tannery wastes contain considerable collagen and can be used for gelatin extraction and film production for use in agriculture. Gelatin-based films, however, present some challenges for practical application, such as permeability and solubility in water, parameters that can be improved through the crosslinking process by employing enzymes, promoting the union of polymeric gelatin chains. In this context, the action of the enzyme transglutaminase was investigated to improve the properties of gelatin films recovered from leather and chitosan residues, which were evaluated according to thickness, solubility, permeability, mechanical properties, and soil degradation. The results indicated that the enzyme concentration in the films had a significant effect on the properties of water permeability and solubility and strain to rupture. The evaluation of soil degradation showed that films with higher enzyme addition took longer to be degraded. Note de contenu : - MATERIALS AND METHODS : Protein extraction - Film production - PHYSICAL PROPERTIES : Thickness - Water vapor permeability - MECHANICAL PROPERTIES : Degradation of films - Thermogravimetry - Fourrier Transform Infrared Spectroscopy - Statistical analysis - RESULTS AND DISCUSSION : Physical properties - Mechanical properties - Films degradation assays - Thermogravimetric analysis of the films removed from soil - FTIR from the films exposed to the soil DOI : https://doi.org/10.34314/jalca.v116i1.4216 En ligne : https://drive.google.com/file/d/1e_gMkbQ7Og9okT9O2QFat0D98SRYz70A/view?usp=drive [...] Format de la ressource électronique : Pdf Permalink : https://e-campus.itech.fr/pmb/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=35115 [article]

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